AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
AMINOACIDOS
1. Generalidades
Los aminoácidos son ácidos orgánicos (con grupo carboxílico, -COOH) que tienen un
grupo amino (–NH2) enlazado a la cadena carbonada. Aunque el grupo amino puede estar
en cualquier carbono de la cadena, los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza,
todos tienen el grupo amino sobre el carbono alfa, . El carbono  es el carbono
adyacente al carbono del grupo acido. Este -aminoácido se representa por la siguiente
fórmula general:
Carbono 
O
Grupo carboxílico
H2N
CH
C
OH
R
Cadena radical
Debido a la presencia del grupo carboxílico y del grupo amino, los aa tienen carácter ácido
y básico por lo que son Anfóteros. Este carácter determina las propiedades electrolíticas de
las proteinas en solución y de éstas dependen sus propiedades biológicas. En estado sólido
existen como iones dipolares, debido a la protonación del grupo amino y a la disociación
del grupo carboxílico. El pH en el cual predomina la concentración del ión dipolar se
denomina punto isoelectrico. La forma dipolar se conoce con el nombre de Zwitterión.
Grupo amino
protonado
H3N
-
O
CH C
OH
Grupo carboxílico
disociado
Grupo amino
protonado
O
OH
H
+
H3N
CH C
R
R
En soluciones muy ácidas
(forma catiónica)
Neutra
(Ión dipolar)
Zwitterión
pH1
O
pH2
Punto isoeléctrico
Grupo carboxílico -OH
disociado
H
+
O
H2N
CH C
O
R
En soluciones básicas
(forma aniónica)
pH3
Ejemplo de punto isoeléctrico para la lisina: En un valor bajo de pH (alta acidez), los dos
grupos amino de la lisina se encuentran protonados y se tiene una forma catiónica, si
vamos agregando base para disminuir la acidez y aumentar el pH hasta 9,8, encontramos la
forma neutra del aminoácido, forma Zwitterión. Este valor de pH corresponde al punto
isoeléctrico para la lisina. Al continuar añadiendo base alcanzamos la forma aniónica a un
pH de 10,5.
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
COOH
H3N
C H
-
H
C
H
H
C
H
H3N
COO
COO
H2N
-
OH
H
C H2
C H
H2N
C H
H3N
COO
H
C
H
H
C
H
H3N
Cargas: (+)
(+)
OH
C H2
(+)
(+)
(-)
forma catiónica
9,0
Forma catiónica
pH:
2,2
H
C H
-
OH
H
C
H
H
C
H
H3N
H
C H2
H
C
H
H
C
H
H2N
(+)
(-)
forma neutra
Zwitterión
9,8
C H2
(-)
forma aniónica
10,5
El carbono  de los aminoácidos es un carbono quiral, excepto en la glicina, por lo que
los aminoácidos son óptimamente activos (rotan el plano de luz polarizada en diferente
dirección, dependiendo de el estereoisómero que se analice) es decir pueden ser
levógiros y dextrógiros, pero los aminoácidos que forman las proteínas son en general
levógiros y se designan por la letra L. Ejemplos:
O
O
H2N
CH
C
OH
H2N
CH
C
CH
CH3
OH
CH2
CH
CH3
CH3
CH3
L-leucina (L)
L-valina (V)
2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Se consideran dos grandes grupos de aminoácidos, los aminoácidos proteicos y
aminoácidos no proteicos. (Ver cuadro anexo)
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Codificables o
Universales:
PROTEICOS
A
Naturaleza y
propiedades de
la cadena lateral
R.
Permanecen
como tal en las
Proteínas.
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
Neutros o alifáticos
Gly, Ala, Val, Leu, Ile
Aromáticos
Phe, Trp, Tyr
Hidroxiaminos
Ser, Thr
Tioaminoacidos
cisteina, metionina
Iminoaminoacidos
Pro,
Dicarboxilicos
Asp, Asn, Glu, Gln
Dibasicos
Lys, Arg, His
M
I
N
Apolares
Ala (A); Val (V); Leu (L); Ile (I); Phe (F); Trp (W);
Met (M); Pro (P)
O
Polaridad de la
cadena lateral
A
Anionicos
Asp (D); Glu (E)
Cationicos
Lys (K); Arg (R); His (H)
Polares sin carga
Gly (G); Tyr (Y); Ser (S); Thr (T); Cys (C); Asn (N);
Gln (Q)
C
I
Modificados o
Particulares
D




Hidroxilacion
Carboxilacion
Adicion de yodo
Condensacion
O
S
L-ornitina, L-citrulina, Creatina, Homoserina
NO
PROTEICOS
D-alanina, D-glutamina, D-fenilalanina
-alanina, Acido--aminobutirico.
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2.1.
LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS se dividen en aminoácidos codificables o
universales que permanecen como tales en las proteínas y aminoácidos modificados o particulares
que son el resultado de diversas modificaciones químicas que ocurren con posterioridad a
la síntesis de proteínas.
2.1.1. Aminoácidos codificables se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral y según la
polaridad de esa cadena.
De acuerdo con la naturaleza de la cadena lateral los
aminoácidos se clasifican en:
 Neutros o Alifáticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son
muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral
es un átomo de hidrógeno). Estos aa hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central
de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el
disolvente, contribuyendo a la estructura global de la proteina (forman las micelas
proteicas). La glycina (G) tiene un importante papel estructural: es invariante en las
series filogenéticas.
O
H3C
H2N
CH3 O
O
OH
Glicina (Gly) (G)
H3 C
OH
NH2
NH2
Alanina (Ala) (A)
O
H3C
Valina (Val) (V)
CH3 O
OH
H3C
OH
CH3 NH2
NH2
Leucina (Leu) (L)

Isoleucina (Ile) (I)
Aromáticos: La cadena lateral es un grupo aromático, benceno en el caso de la F,
fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos aa, además de formar parte
de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: Hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La absorción de luz UV por parte de las
proteinas, se debe a la presencia de los sistemas aromáticos que absorben luz UV
alrededor de los 280 nm. Los aminoácidos fenilalanina y triptofano son
hidrofóbicos.
O
O
O
NH2
Fenialanina (Phe) (F)
OH
OH
OH

OH
NH
NH2
Triptofano (Trp) (W)
HO
NH2
Tirosina (Tyr) (Y)
Hidroxiáminoacidos: Poseen un grupo hidroxi en su cadena lateral. Son la
treonina (T) y la serina (S). El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro
activo de las enzimas denominadas proteinazas. Forma enlaces glicosidicos con
oligosacaridos en ciertas proteínas. El grupo –OH es susceptible de fosforilación y
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es una importante modificación post-traduccional que regula la actividad de muchas
proteínas.
O
CH3 O
HO
HO
OH
NH2
Serina (Ser) (S)
Treonina (Thr) (T)

OH
NH2
Tioaminoácidos: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran
importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH
de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-) permitiendo el plegamiento de la
proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el aa cistina,
que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro. Tienen un
importante papel estructural, especialmente la Cisteina por la posibilidad de formar
los enlaces disulfuro. Participan en el centro activo de muchas enzimas. La
metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (Codon AUG)
O
O
HS
H3C
OH
S
OH
NH2
NH2
Cisteina (Cys) (C)

Metionina (Met) (M)
Iminoácidos: Tienen el grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral
formando un anillo pirrolidínico, es el caso de la prolina que tiene un importante
papel estructural, es muy abundante en el colágeno.
H
N
O
OH
Prolina (Pro) (P)

Dicarboxílicos Y Sus Amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E)
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) Son
importantes intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y
Gln. Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin-enzimas.
Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes como el
Ca+2.
OH
O
O
O
O
HO
H2N
Acido Aspartico (Asp) (D)
OH
O
NH2
NH2
HO
OH
NH2
Asparagina (Asn) (N)
NH2
O
O
O
OH
NH2
Glutamina (Gln) (Q)
Acido Glutamico (Glu) (E)
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
Dibásicos: La cadena lateral de éstos aa contiene grupos básicos. El grupo básico
puede ser un grupo amino como en la lisina (K), un grupo guanidino como en la
arginina (R) o un grupo imidazol como en la histidina (H) La lisina forma
intermediaros covalentes del tipo iminas, en las reacciones catalizadas por enzimas.
Este aa (lisina) une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína. En el
caso de la Arg es un importante intermediario en el ciclo de la urea. La His forma
parte del sitio activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleofilico del
Imidasol. Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos para tener un
pKa cercano al pH intracelular.
NH2
O
H2N
OH
HN
Lisina (Lys) (K)
N
NH
NH2
OH
NH2
Arginina (Arg) (R)
O
O
N
H
OH
NH2
Histidina (His) (H)
De los 20 aa proteicos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los aa esenciales. Son esenciales: Val,
Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Son estructuras necesarias para el
funcionamiento del organismo, pero como no tenemos mecanismos para su síntesis,
debemos adquirirlos de fuentes externas, por lo que se conocen con el nombre de
esenciales. En los recién nacidos el aa His es esencial porque su organismo todavía no ha
madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.
Los aminoácidos codificables de acuerdo con la polaridad de la cadena lateral se
agrupan en: apolares, polares sin carga, catiónicos y aniónicos. Ver tabla 1.
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
Tabla 1. Clasificación de los aminoácidos en función de la polaridad de la cadena lateral
Clase
Característica
Nombre
Alanina
Simbolos
Ala (A)
Estructura
O
H3C
OH
NH2
Valina
Val (V)
A
H3 C
Leucina
O
A
OH
NH2
P
L
CH3 O
Isoleucina
Son
hidrofóbicos
Leu (L)
Ileu (I)
O
H3 C
OH
CH3 NH2
O
H3 C
OH
CH3 NH2
Fenilalanina
Phe (F)
O
OH
R
NH2
Triptofano
E
Trp (W)
O
OH
NH2
NH
Metionina
S
Met (M)
O
H3C
S
OH
NH2
Prolina
Glicina
Pro (P)
O
H
N
OH
Gly (G)
O
H2N
Tyrosina
R
Ser (S)
O
HO
Sin
OH
NH2
Treonina
Thr (T)
carga
CH3 O
HO
OH
NH2
Cisteina
Cys (C)
E
S
NH2
HO
Serina
O
A
O
OH
P
L
OH
Tyr (Y)
O
HS
OH
NH2
Asparagina
Asn (N)
O
H2N
OH
O
Glutamina
(Glu) (Q)
NH2
NH2
O
O
OH
NH2
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
C
A
O
H2N
Son
T
I
Lisina
OH
(Lys) (K)
NH2
aa
O
NH2
básicos
N
Arginina
Arg (R)
HN
O
NH
OH
NH2
I
O
C
Histidina
O
N
His (H)
OH
NH2
N
H
S
ANIONICOS
Acido aspártico Asp (D)
O
HO
OH
Son
O
Acido
glutámico
aa
Glu (E)
O
NH2
O
HO
Acidos
OH
NH2
2.1.2. Aminoácidos Modificados o Particulares (Modificaciones postraduccionales). Los aminoácidos
codificables presentes en las proteínas pueden experimentar transformaciones que dan
lugar a los aminoácidos modificados.
Las modificaciones más frecuentes son la
hidroxilación, la yodación, la carboxilación y la condensación.

La hidroxilación: ocurre generalmente en lisina (K) y prolina (P), que se incorporan a
la proteína y después son hidroxilados transformándose en hidroxilisina e
hidroxiprolina respectivamente:
OH
H
N
O
H2N
O
OH
OH
NH2
Hidroxilisina
HO
Hidroxiprolina
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

La iodación: ocurre por adición de yodo, un ejemplo en la tiroglobulina (una
proteina de la tiroides) la tirosina (Y) experimenta iodación del anillo aromático. El
yodo entra en las posiciones orto respecto al hidroxilo del anillo aromático:
O
O
I
OH
OH
NH2
HO
NH2
HO
I
I
Monoiodotirosina

diiodotirosina
La carboxilación: en el acido glutámico, la carboxilación después de la síntesis del
ácido glutámico (E), lo convierte en ácido -carboxiglutámico
O
O
HO
O
OH
HO
NH2



HO
Acido glutámico (E)

O
O
NH2
Acido--carboxiglutámico
La condensación: ocurre en la cisteina cuando dos moles se condensan por medio de
un puente disulfuro y forman la cistina
O
NH2
SH HS
HO
O
HO
NH2
OH
NH2
O
S S
H2N
Dos moles de cisteina
2.2.
OH
O
OH
Cistina
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS.
Se encuentran en plantas superiores y son numerosos. Pertenecen a tres grandes
grupos. En la tabla 2 se presenta la clasificación completa.
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
Tabla 2. Aminoácidos no proteicos
Clase
D-aminoacidos
Se encuentran en general en
algunos péptidos y en
algunos antibióticos. Por
ejemplo estan presentes en
péptidos opiodes de anfibios
y reptiles.
Aminoacido
D-alanina
Acido Dglutamico
Característica
Estructura
OH
O
Forman parte del peptido
glicano1 de la pared celular de
las bacterias
NH2
H3C
OH
O
NH
2
O
D-fenilalanina
Presente en el peptido
gramisidina-S, que tiene
acción antibiótica
OH
OH
O
NH2
L-ornitina
HO
O
H 2N
L-citrulina
Son importantes como
intermediarios en el
metabolismo de la eliminación
del nitrógeno
H 2N
HO
O
H2N
NH
O
H 2N
L-homocisteina
Intermediario metabólico de la
metionina. Puede causar daño
arterial
HO
O
H2N
S
H
-aminoacidos no L-homoserina
proteicos
L-dopa
Intermediario metabólico en
forma de lactona que inhibe la
fijación de nitrógeno de las
pseudomonas
Intermediario metabólico de la
tirosina y precursor de
catecolaminas, hormonas
tiroideas ymelanina
HO
O
H2N
OH
HO
O
H2N
HO
HO
-aminoacidos
-alanina
El grupo amino sustituye al
carbono  y no al carbono Acido-aminobutírico

(GABA)
Forma parte de algunas
coenzimas
OH
O
NH2
Es un importante
neurotransmisor
OH
O
H2 N
1
Peptido glicano: es una capa resistente que forma la pared celular de la bacteria, constituyendose en un
soporte estructural y morfológico. Es un tetrapéptido formado por L-ala, D-ala, D-glu y L-lis, junto con
N-acetilglucosamina y ácido N-acetil murámico.
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
3.
OBTENCION DE AMINOACIDOS (Síntesis de Strecker)
En ésta síntesis se utiliza un aldehido, ácido cianhídrico y amoniaco. El producto final es
una mezcla racémica que puede separarse utilizando enzimas quirales, llamadas decilasas,
que reaccionan fácilmente con la forma L.
El mecanismo de reacción comprende tres etapas: en la primera etapa se adiciona el
amoniaco (mecanismo de adición nucleofílica) para formar la hidroxilamina la cual se
deshidrata fácilmente para formar la imina:
O
H3C
H
H
+
C
H
N
H3C
H
+
H3C
C
N
H
acetaldehido
H
OH
hidroxilamina
adición nucleofílica
H
OH
NH
H
H
amoniaco
+
C
Imina
Agua
deshidratación (eliminación)
En el segundo paso, la imina que es el análogo nitrogenado del grupo carbonilo,
experimenta una nueva reacción de adición nucleofílica con el ácido cianhídrico y
forma un aminonitrilo:
H
H3C
H
+
C
H
C
N
H3C
N
N
H
C
NH
Imina
C
H
Acido cianhídrico
Aminonitrilo
Finalmente el aminonitrilo sufre una hidrólisis en presencia de ácido sulfúrico, agua y
calor y produce el -aminoácido correspondiente
O
H
H3C
C
N
N
H
C
H
Hidrólisis del nitrilo
H
H2SO4
H2O
calor
H3C
O
C
OH
HO
C
+
C
N
H
H
C
H
H
-aminoacido
(mezcla racémica)
N
H
CH3