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¿Qué son las proteínas? Polipéptidos formados por la unión de aminoácidos. R1 H3N + CH C O O Hay 20 aminoácidos distintos, que varían en su cadena lateral algunos ejemplos ¿Cómo se unen los aminoácidos? La clave: el enlace peptídico Es rígido Forma un plano C Grupo R C Grupo R Las proteínas tienen diferentes niveles estructurales Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria La estructura secundaria implica a aminoácidos que están próximos Asociaciones de elementos de estructura secundaria Lazo Citocromo b562 (4 hélices) Motivo -vuelta- Dominio variable Ig (sandwich ) Horquilla Triosa fosfato isomerasa (barril /) La estructura terciaria implica a aminoácidos que están alejados Aparecen funciones activas ¿Por qué es importante la estructura de una proteína? Es responsable de su función, de su “magia” Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Aminoácidos Hélice α Cadena polipeptídica Estructura cuaternaria Subunidades unidas • Evolutivamente se conserva la estructura • Existen enfermedades relacionadas con alteraciones en la estructura Las proteínas se pliegan hasta alcanzar su conformación nativa Formación pequeños elementos estructura 2ª Nucleación alrededor de los dominios Estabilización mediante interacciones hidrofóbicas Evolución hasta conformación nativa ¿Cómo se pliegan las proteínas? Proteína G Proteína A Para que entendamos la importancia de la relación estructura-función El curioso caso de la hemoglobina. Capítulo 1 Dos proteínas: Mioglobina y Hemoglobina Dos funciones: Almacenadora y Transportadora de O2 Dos localizaciones: Músculo y globulos rojos Una estructura terciaria prácticamente idéntica Dos secuencias de aminoácidos poco parecidas (menos 50%) La Mioglobina tiene más afinidad por el oxígeno
