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PÉPTIDOS
Formación del enlace peptídico por condensación de dos
aminoácidos.
Amida
Ejemplo de un pentapéptido
Extremo
amino-terminal
Extremo carboxiterminal
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu
Ejemplo de un tetrapéptido
• Los péptidos son
polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
• Dipéptido: 2 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
• Tripéptido: 3 aa
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
• Tetrapéptido: 4 aa
• Pentapéptido: 5 aa
1 dalton equivale a la masa de
un átomo de hidrógeno
NOMENCLATURA
• Se nombran desde el extremo N-terminal
al C-terminal, usando la terminación il,
excepto para el último aminoácido.
• Ej: ser-asp-tyr-lys-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
Secuencia aminoacídica
de la insulina bovina.
La insulina es una hormona
formada por dos cadena
polipeptídicas unidas entre sí
a través de dos puentes
disulfuro.
Edulcorantes artificial de naturaleza peptídica
Éster metílico de L-aspartil-L-fenilalanina
(aspartame o NutraSweet®)
PROTEÍNAS
Las proteínas son biopolímeros de
aminoácidos de más de 6000 daltons,
indispensables para los procesos vitales
de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
CLASIFICACIÓN
DE LAS
PROTEINAS
Por su naturaleza
química
•SIMPLES
•CONJUGADAS
Por la forma que
adopta
•FIBROSAS
•GLOBULARES
Por su función
biológica
•ENZIMAS
•PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
•CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
•DE DEFENSA
•REGULADORAS
•NUTRIENTES
•HORMONAS
ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
• Las proteínas tienen 4 niveles de
organización:
• ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Así como el orden de las letras dan identidad a
una palabra, el orden de los aminoácidos dan
identidad a un péptido. Ejemplo:
ESPONJA – JAPONES
MONJA – JAMON – MOJAN
AMOR – ROMA – OMAR – RAMO – ARMO -
•Hace referencia a:
MORA
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un sólo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Interacciones entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas en
el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes de
hidrógeno.
• Tipos de estructuras secundarias:
• HÉLICE ALFA
• HOJA PLEGADA BETA
• AL AZAR.
Una estructura tridimensional específica
supone que cada uno de los miles de
átomos de una molécula de proteína ocupa
una posición concreta en el espacio y bien
definida dentro de la molécula.
HELICE ALFA
• Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
• Se forman puentes de
hidrógeno entre el C=O
de un aa y el NH- de
otro que se encuentra a
4 lugares.
• Hay 3,6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.
Hélice de a-queratina
Dos cadenas
helicoidales
enrolladas
Protofilamento
Protofibrilla
Células
Filamento
intermedio
Protofibrilla
Protofilamento
Dos cadenas
helicoidales
enrolladas
Hélice a
Sección transversal de
un pelo
El rizado u ondulación permanente del cabello se explica por las
uniones disulfuro entre las fibras de queratina.
reducción
ondulación
oxidación
Estructura del colágeno
Tres hélices a con una
secuencia repetida de
Gly–X–Pro o Gly–X–4-Hyp
Se envuelven una con
otras con un giro hacia la
derecha.
Sección de la
molécula de
colágeno
HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
• Se establecen puentes
hidrógenos entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)
Sentido antiparalelo de las cadenas
Vista
desde
arriba
Vista
lateral
HOJA PLEGADA BETA
Estructura de la seda y de la telaraña
La fibroína consiste en capas de hojas b
antiparalelas ricas en residuos de Ala y Gly.
ESTRUCTURA TERCIARIA
• Una cadena con
estructura secundaria
adquiere una
determinada disposición
en el espacio por
interacciones entre aa
que se encuentran en
sitios alejados de la
cadena.
• Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Estructura terciaria de la mioglobina de esperma de ballena
Grupo Hemo
ESTRUCTURA TERCIARIA
Tipos de enlaces que intervienen en la estabilización de la
estructura terciaria
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la
asociación de varias
cadenas con
estructuras terciarias.
• Intervienen las
mismas interacciones
que en la estructura
terciaria.
Estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina
Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas con cuatro
grupos hemo
MIOGLOBINA
• Es una proteína conjugada (hemoproteína)
formada por:
• Fracción proteica: globina
• Fracción no proteica (grupo prostético)
– Porción orgánica: grupo HEM
– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.
• Función: transporte de O2 en el músculo
HEMOGLOBINA
• Es una proteína conjugada al igual que la
mioglobina.
• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
– 2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)
– 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
• Formas:
– Oxihemoglobina
– Carboxihemoglobina
– Metahemoglobina: Fe+3
PROTEINAS DEL PLASMA
• ALBUMINA: transporta ácidos grasos.
• FIBRINÓGENO: proteína que interviene
en la coagulación.
• GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g
• IMNUNOGLOBULINAS: IgA, IgM, IgE,
IgG, IgD.
Desnaturalización de proteínas
Proceso generalmente irreversible mediante
el cual la proteína pierde su estructura 2º,
3º y 4º, careciendo de importancia biológica
• Causas:
Agentes Físicos:
Calor
Radiaciones
Grandes presiones
Agentes Químicos:
solventes orgánicos
solución de urea
sales
Celiaquía
La Enfermedad Celíaca (EC) es un proceso
frecuente de naturaleza autoinmune y con afectación
sistémica. Es la única enfermedad producida por una
intolerancia permanente al gluten, que aparece en
individuos genéticamente susceptibles.
Es inducido por la ingesta de gluten, un conjunto de
proteínas contenidas en la harina de diversos
cereales, fundamentalmente el trigo, pero también la
avena, el centeno y la cebada.
http://www.celiaco.org.ar/
Bibliografía
- QUÍMICA ORGÁNICA. J. Mc Murry. 6ta edición 2004.
Thompson.
- QUIMICA ORGANICA. F Carey. 6ta edicion 2006. Mc
Graw Hill.
- PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA. Albert L. Lehninger. 4ta
edición. 2005 Omega.
- BIOQUIMICA. Mathews, Van Holde, Ahern. 3ra. edición
2002. Pearson-Addison Wesley.
- APRENDIENDO QUÍMICA ORGÁNICA. A. Fernandez
Cirelli, M. Deluca, C. Du Mortier. 2da edición, 2008.
Eudeba.