Aminoácidos

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o Proteínas: Aminoácidos: Concepto y estructura general.
Características. Concepto de aminoácido esencial. Enlace peptídico:
características.
- Estructura de las proteínas: Estructura primaria. Estructura secundaria
(α-hélice y lámina plegada o lámina β). Estructura terciaria (proteínas
globulares). Estructura cuaternaria (ejemplos). Relación estructura y
función.
- Propiedades de las proteínas: Especificidad, desnaturalización y
renaturalización.
- Funciones de las proteínas: Función enzimática, estructural, hormonal,
de señalización, transportadora, etc. Ejemplos.
- Enzimas o catalizadores biológicos: Concepto y función. Especificidad
enzimática. Concepto de centro activo. Concepto de cofactor (inorgánico)
y ejemplos (Mn++,Zn++, etc.). Concepto de coenzima (moléculas
orgánicas, ej. NAD+).
- Vitaminas: Concepto. Clasificación: hidrosolubles y liposolubles,
Ejemplos de cada grupo. Avitaminosis
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Concepto de proteínas
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas. Las proteínas son las
moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen
alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una
bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero
en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas
distintas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes
cantidades. Están constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden
contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
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Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de
muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminoácidos (aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su
tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no
más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.
Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla
propiamente de proteínas.
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Aminoácidos: Unidades
estructurales de las Proteínas
Como su nombre indica, se caracterizan por poseer al menos,
un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2). El
grupo carbonilo es necesariamente terminal, pero el grupo
amino puede ocupar diferentes posiciones en la cadena
carbonada, (se distinguen así α,β,γ …).
α
R- CH – COOH
NH2
α-aminoácido
β
α
R- CH –CH2- COOH
NH2
β-aminoácido
Los aa que constituyen las proteínas son α-aminoácidos. Existen
20 aa distintos de este tipo que se diferencian por el grupo unido
a dicho carbono α, el llamado grupo R o cadena lateral. Este
radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas
de cada aminoácido. En los seres vivos se han encontrado más de
100aa que no forman parte de las proteínas.
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Clasificación de aminoácidos
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Clasificación de aminoácidos
1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R
es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además,
grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en
neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del
carbono y del hidrógeno.
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Clasificación de aminoácidos
Existe una clasificación basada en función de la carga del radical R :
1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo
2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más
solubles que los anteriores.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que
normalmente está ionizado.
4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga
positivamente a pH neutro.
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Aminoácidos Esenciales
Son aquellos que los organismos
heterótrofos deben tomar de su
dieta
ya
que
no
pueden
sintetizarlos en su cuerpo (los
autótrofos pueden sintetizarlos
todos). Son diferentes para cada
especie.
Las rutas metabólicas para su
obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por lo
que los vertebrados las han ido
perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos costoso
obtenerlos en los alimentos).
• EN ADULTOS: 8
• Fenilalanina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
• EN NIÑOS los
anteriores y:
• Arginina
• Histidina
Propiedades de los aminoácidos
1. son compuestos sólidos
2. compuestos cristalinos
3. presentan un elevado punto de
fusión.
4. son solubles en agua.
5. presentan un comportamiento químico anfótero, son:
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El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el
aminoácido presenta una carga neta igual al cero,
adoptando una forma dipolar neutra
El carácter
anfótero de los
aminoácidos
permite la
regulación del pH,
ya que se comporta
como un ácido o
como una base
según le convenga
al organismo.
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6. tienen estereoisómeros: todos los aminoácidos, salvo la glicina,
presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro
radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical
R y un hidrógeno. Por ello, los aminoácidos pueden presentar dos
configuraciones espaciales.
Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el
espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo
—NH2 queda situado a la derecha, mientras que, si se encuentra a
la izquierda, poseerá una configuración L.
En la naturaleza, la forma L es la más abundante, y todas las
proteínas están formadas por aminoácidos L
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7. presentan actividad óptica: debido a la existencia del carbono
asimétrico, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son
capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.
Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
La disposición L o D es
independiente de la
actividad óptica. Por
ello, un L-aminoácido
podrá ser levógiro o
dextrógiro, e igual
ocurrirá
con
la
configuración D.
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Enlace peptídico
Unión Peptídica
H
H
O
O H
CC
N N
OH H
O
=
H
N
C
H
C
C
OH
H
R
R
+ H2O
CONDENSACIÓN
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para
formar cadenas lineales no ramificadas.
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En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos
fijos. Tiene un comportamiento similar al de un enlace doble,
es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.
Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le
impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar
son los Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace
peptídico.
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El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro
extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y Cterminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se
numeran desde el N-terminal.
21
Estructura de una Proteína
22
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización)
denominados:
1.
2.
3.
4.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
anterior en el espacio.
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Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la
proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los
aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
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La función de una proteína depende de su secuencia de
aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un
solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy
importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina
humana que provoca la anemia falciforme.
25
Estructura primaria
26
Serina
Glicina
Tirosina
Alanina
Leucina
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de
sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria. Esta conformación viene dada por
interacciones no covalentes entre los restos laterales de los
aminoácidos
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria:
- la α-hélice,
- la hélice de colágeno y
- la conformación β o lámina plegada β.
Se ha comprobado que determinadas combinaciones de las dos
estructuras básicas (la α-hélice y la lámina plegada β) son tan
estables que se encuentran presentes en muchas proteínas.
27
Conformación β
Conformación ɑ
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α-hélice
La estructura secundaria en αhélice se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma
la estructura primaria. Los
grupos R de los aa y los H del
carbono alfa, se sitúan hacia el
exterior de la hélice y cada 3,6
aa ésta da una vuelta completa.
La
hélice
se
estabiliza
al
establecerse
puentes
de
hidrógeno entre el grupo –NH
de un aa y el grupo -C=O del
situado 4 carbonos por debajo
de él.
La α-hélice presenta
rotación
hacia la derecha (dextrógira).
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α-hélice
• Estructura en forma de
bastón.
• Los restos laterales de los
aminoácidos se ubican de forma
perpendicular al eje de la hélice.
• Los enlaces puente de
hidrógeno se establecen entre el
hidrógeno unido al nitrógeno y el
oxígeno del primitivp carboxilo.
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Conformación-β
Se origina cuando la molécula proteica, o
una parte de la molécula, adoptan una
disposición en zig-zag.
La estabilidad se consigue mediante la
disposición en paralelo de varias cadenas
con esta conformación. Cadenas que pueden
pertenecer a proteínas diferentes o ser
partes d euna misma molécula. De esta
manera pueden establecerse puentes de
hidrógeno entre grupos C=O y N-H.
Las
cadenas
R
van
quedando
alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
No obstante, si la molécula presenta
próximos entre sí restos muy voluminosos o
con las mismas cargas eléctricas se
desestabilizará.
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Conformación-β
• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.
• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano
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de las hojas.
Hélice de colágeno
El colágeno posee una disposición
en hélice especial, más
alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de
prolina e hidroxiprolina.
Estos aa poseen una estructura
que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo
que se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
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Hélice de colágeno
Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
hélices empaquetadas, para formar la triple
hélice o superhélice que es la responsable de la
gran fuerza de tensión del colágeno.
Las tres hélices se unen mediante enlaces
covalentes y enlaces débiles de tipo puente de
hidrógeno.
Hay algunas alteraciones del
colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos
largos e hiperextensibles
34
Hélice de colágeno
35
Giros β
Secuencias de la cadena polipeptídica
con estructura α o β a menudo están
conectadas entre sí por medio de los
llamados giros β. Son secuencias cortas,
con una conformación característica que
impone un brusco giro de 180o a la
cadena principal de un polipéptido.
AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan
mal en estructuras de tipo α o β) aparecen
con frecuencia en este tipo de estructura.
La conformación de estos giros está
estabilizada generalmente por medio de un
puente de hidrógeno entre los residuos 1 y
4 del giro β
Sirven para que la proteína
estructuras más compactas
adopte 36
Estructura terciaria
La molécula proteica, según las
condiciones físico-químicas del
medio, se pliega y repliega en el
espacio adoptando una disposición
espacial tridimensional estable,
que caracteriza a este tipo de
biomoléculas. Esta forma es la
estructura terciaria.
La estructura se mantiene por medio
de enlaces entre las cadenas
laterales R de los aa, que pueden - Interacciones hidrofóbicas
entre restos laterales no polares.
- Uniones de Van der Waals.
- Puentes de Hidrógeno.
- Interacciones salinas.
- Puentes Disulfuro.
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Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
38
Estructura terciaria
Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular
que adopten. Esta estructura está altamente influenciada por la
estructura primaria, pues la sustitución de un aa por otro puede
alterar completamente la configuración espacial.
Existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:
-Globulares: con alto grado de plegamiento, dan lugar a estructuras
con formas esferoidales.
- Fibrilares: el plegamiento es menor, presentan formas alargadas.
Algunos autores no las consideran con estructura terciaria.
Lámina β
Hélice α
39
40
41
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria es la unión mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, idénticas o no, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero (subunidad
o monómero)
Según el número de protómeros que se
asocian. las proteínas que tienen estructura
cuaternaria se denominan:
• dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las
células musculares, etc).
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Estructura cuaternaria
Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones
débiles:
•
•
•
•
•
Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes
disulfuro, en el caso de las
inmunoglobulinas.
43
44
Estructura cuaternaria de la hemoglobina
45
http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/prot/estruc.html
En resumen, la estructura de una proteína.
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Hélice
Globular
Subunidades iguales
Hoja Plegada
Fibrosa
Subunidades distintas
Unión
Peptídica
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Secuencia
Conformación
Fuerzas diversas no
covalentes.
Asociación
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Propiedades de las proteínas
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los
radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y,
por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras
moléculas.
El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales
poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar
con éstas se denomina centro activo de la proteína.
47
48
1.Solubilidad
Las proteínas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en
agua, mientras que las que poseen estructura terciaria
globular son solubles.
Las proteínas globulares que poseen un elevado tamaño
molecular, al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas moléculas
se debe a los radicales R que,
al
ionizarse,
establecen
puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua. Así, la
proteína queda recubierta de
una capa de moléculas de agua
que impide que se pueda unir a
otras
proteínas,
lo
que
provocaría su precipitación.
Capa de moléculas de agua
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2. Desnaturalización y renaturalización
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras
se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los
10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
Si los factores responsables de la
desnaturalización han actuado con escasa
intensidad y durante poco tiempo, la
desnaturalización puede ser reversible,
dándose entonces el proceso de
renaturalización de la proteína.
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3. Especificidad
La especificidad de las proteínas es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos
de sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser
sustituidos por otros distintos sin que se altere la
funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de
proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas
específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos
de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos).
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Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con
la misma función, son grandes entre especies alejadas
evolutivamente y escasas entre especies emparentadas.
Esto permite llevar a cabo estudios filogenéticos.
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Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
•Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por
ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no
sobre otro.
•La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante
interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan
una determinada secuencia de aa y una conformación concreta.
•Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y
por lo tanto dificultar la función.
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4. Capacidad amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen
un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse
como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar
protones (H+) del medio
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Clasificación de las proteínas
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético”. Se clasifican según la
naturaleza del grupo prostético.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromoproteínas
Glucoproteínas
PROTEÍNAS
Heteroproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
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HOLOPROTEÍNAS
Globulares:
Más complejas que las fibrosas.
Forman estructuras compactas, casi
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad celular
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
58
Transferasas .
HOLOPROTEÍNAS
Fibrosas:
Más simples que las globulares.
Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
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HETEROPROTEÍNAS
1. Glucoproteínas:mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína
de la leche.
60
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
61
Estructural
Es una de las funciones más características:
1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas
celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y
forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos
paredes de vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma
parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto
con el aire.
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Enzimática
Es la función más importante.
Las enzimas son las proteínas más numerosas y
especializadas y actúan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.
Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de
los sustratos que intervienen en ellas.
Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la
hipófisis
Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
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Transporte
Además de las proteínas transportadoras de las membranas,
existen otras extracelulares que transportan sustancias a
lugares diferentes del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
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Reserva
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención
de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina
de la clara de huevo, la caseína de la leche o la
gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el
embrión en desarrollo como nutrientes.
Función homeostática
Las proteínas intracelulares y del medio interno
intervienen en el mantenimiento del equilibrio
osmótico en coordinación con los tampones.
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Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
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ACTIVIDAD DE INVESTIGACIÓN: Los aa en la dieta
http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/alumno/2bach
illerato/biomol/invesamino.htm