Apunte - Biología - Proteínas VII

Biología
Las proteínas
Son principios inmediatos orgánicos, compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, pudiendo además contener azufre y otros elementos como fósforo,
hierro, etcétera. Son polímeros procedentes de monómeros llamados aminoácidos,
unidos mediante enlaces peptídicos. Se habla de «proteína» cuando el polipéptido
está formado por más de cincuenta aminoácidos o cuando su peso molecular es
superior a 5.000. Desempeñan un papel primordial en la célula como ejecutoras de
la información genética.
Los aminoácidos
Clasificación:
Compuestos orgánicos que se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y
un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo carbono denominado carbono a. Las
otras dos valencias del carbono a se saturan con un hidrógeno y con un grupo
variable denominado radical R.
Segun sea R, se distinguen varios tipos de aminoácidos:
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Aminoácidos alifáticos:
o Neutros: si R no posee carga.
o Ácidos: si R tiene grupos carboxilo, comportándose como un ácido,
es decir cediendo el H+.
o Básicos: si R tiene un grupo amino que se comporta como una base,
con afinidad por los [H3O+].
Aminoácidos aromáticos: R es una cadena cerrada, relacionada con el
benceno.
Aminoácidos heterocíclicos: R es una cadena cerrada y presenta algún
átomo distinto del carbono y del hidrógeno.
Características:
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Actividad óptica: todos los aminoácidos menos la glicocola presentan
actividad óptica, debido a la presencia de un carbono asimétrico. Si un
aminoácido desvía la luz polarizada hacia la derecha se denomina
dextrógiro, y si lo desvía hacia la izquierda será levógiro.
La configuración D o L en los aminoácidos viene determinada por la posición
en el espacio del grupo amino del carbono asimétrico, situando el carboxilo
arriba. Serán D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda,
independientemente de hacia dónde desvíen la luz polarizada. En la
naturaleza la forma L es la más abundante.
•
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Comportamiento químico: en
disolución
acuosa muestran
un
comportamiento anfótero; pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un
ácido o como una base. Puede aparecer la forma dipolar del zwiterion («ion
doble») ionizada doblemente como ácido y como base.
Punto isoeléctrico: es el pH en el cual el aminoácido adopta una forma
dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas.
•
Enlace peptídico: es el enlace covalente que se establece entre un grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo
una molécula de agua. Los grupos carboxilo y amino se disponen en el
mismo plano, y tienen un comportamiento similar a un doble enlace,
presentando, por tanto, rigidez.
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales,
cada uno de los cuales informa de la disposición en el espacio de la anterior
estructura.
•
Estructura primaria:
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. La secuencia determinara la
forma de la proteína, y por tanto, su función. La secuencia se escribe
enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal (primer
aminoácido con su grupo amino libre) hasta el C-terminal (último
aminoácido con su grupo carboxilo libre).
•
Estructura secundaria:
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) en el
espacio. Son frecuentes tres tipos de estructura secundaria:
a-hélice: la estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí
misma, formando puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos
de los aminoácidos.
o Hélice de colágeno: posee una disposición en hélice muy peculiar
debido a su alto contenido en prolina e hidroxiprolina.
o Conformación b: la estabilidad se mantiene por la asociación entre
varias cadenas en forma de zigzag, estableciendo puentes de
hidrógeno entre ellas y formando la llamada lámina plegada.
Estructura terciaria:
o
•
La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, lo que
origina una disposición globular. Se estabilizan por la existencia de enlaces
entre los radicales de los aminoácidos.
En las proteínas globulares se combinan estructuras secundarias de distinto
tipo (a- hélice y conformación b). Cuando estas combinaciones son estables
y compactas, se denominan dominios estructurales. Son «clichés
estructurales» de elevada eficacia biológica y han servido como módulos
para constituir diferentes proteínas.
•
Estructura cuaternaria:
Informa de la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un
complejo proteico. Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de
protómero.
Propiedades de las proteínas
Dependen de los radicales R libres y de cómo reaccionen éstos con otras moléculas.
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Solubilidad: los radicales, al ionizarse, establecen enlaces no covalentes
con las moléculas de agua y se rodean de una capa de moléculas de agua
que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
precipitación.
Desnaturalización: variación en la conformación de una proteína, con la
consiguiente pérdida de función. El cambio de conformación se produce por
la alteración de los enlaces no covalentes que mantienen a la proteína
correctamente plegada, sin afectar a los enlaces peptídicos. Hay una
relación directa entre cambio de conformación y pérdida de función. La
función se puede volver a recuperar cuando se renaturaliza la proteína, y
vuelve a adquirir la conformación correcta.
Función amortiguadora: las proteínas tienen un carácter anfótero, debido
a los aminoácidos que las componen.
Configuración de los aminoácidos
Configuración L y D de los aminoácidos.
Enlace peptídico
Clasificación de las proteínas
Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina
holoproteína. Cuando, además, presenta algún otro tipo de molécula, se denomina
heteroproteína.
Las holoproteínas filamentosas sólo presentan un tipo de estructura secundaria,
mientras que las globulares presentan una estructura terciaria con distintas
estructuras secundarias.
Las heteroproteínas están formadas por un grupo proteico y otro no proteico
denominado grupo prostético, según el cual se clasifican las distintas
heteroproteínas.
Holoproteínas
Proteínas
Proteínas globulares.
filamentosas.
Heteroproteínas
Cromoproteínas.
Glucoproteínas.
Lipoproteínas.
Nucleoproteínas.
Fosfoproteínas.
Centro activo
Es el conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad
de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas.
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