Artículo_científico_del_equipo_del_Dr_Javier_Pizarro

El Dr. Javier Pizarro y su equipo nos comparten este artículo
Las células de nuestro organismo están constituidas de un cito-esqueleto formado por
filamentos de la molécula actina. Existen varios reguladores celulares que favorecen la
primera etapa de la formación de los filamentos de actina (esta etapa se conoce como
‘nucleación’) y el primero de estos reguladores en ser descubierto en 1997 es un
complejo molecular de 7 subunidades conocido como Arp2/3.
Este complejo juega funciones vitales en el crecimiento y movimiento de las células,
pero algunos patógenos se aprovechan de esta función para favorecer su
internalización y su crecimiento dentro de nuestros propios tejidos. Este es el caso del
patógeno bacteriano Listeria monocytogenes, el cual utiliza al complejo Arp2/3 para
deformar la membrana plasmática de las células humanas y entrar en ellas;
posteriormente, Listeria utiliza de nuevo este complejo para moverse libremente en el
interior de las células gracias a la formación de una estructura conocida como ‘cometa’
de actina que propulsa a las bacterias intracelulares.
Inicialmente se pensaba que la actividad de este complejo requería obligatoriamente
la presencia de las 7 subunidades que se habían identificado hasta el momento. Un
artículo del equipo del Dr. Javier Pizarro-Cerdá (Academia Nacional de Ciencias de
Costa Rica e Instituto Pasteur, Francia) publicado el 19 de Mayo en la revista de libre
acceso mBio (http://mbio.asm.org/lens/mbio/6/3/e00598-15 [1]) indica la
existencia de ‘diversos complejos Arp2/3’ que son utilizados por Listeria en las
diferentes etapas de la infección: para la entrada celular, el complejo puede realizar
sus funciones en ausencia de las subunidades p16 y p20, requiriendo la presencia de
la subunidad p41A, mientras que para el proceso de movimiento intracelular, la
subunidad p16 es innecesaria y la subunidad p41B reemplaza a la subunidad p41A.
Este resultado es de importancia en biología celular, puesto que indica que diversas
celulares funciones básicas como la adhesión entre células de un tejido o la ingesta de
alimentos ‘moleculares’ podrían igualmente requerir la función de complejos Arp2/3
compuestos por diferentes subunidades reguladoras.
En el mismo número de la revista mBio, un trabajo colaborativo entre el equipo del Dr.
Pizarro-Cerdá y el equipo de la Dra. Patricia Doublet en el Centro Internacional de
Infecciología de Lyon demuestra que otro patógeno bacteriano, Legionella
pneumophila, inhibe por el contrario la función del complejo Arp2/3 para impedir que
Compartimentos de degradación puedan alcanzar a la bacteria
(http://mbio.asm.org/lens/mbio/6/3/e00354-15 [2]).
En efecto, Legionella secreta una proteína llamada LegK2 que agrega un grupo fosfato
a la subunidad p41B (también conocida como ArpC1B) y a la subunidad Arp3,
inactivando por un mecanismo desconocido hasta ahora la función del complejo.