2- Aminoácidos, péptidos y proteínas
miércoles, 9 de abril de 2025
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• La proteínas de todos los organismos , están constituidas a partir del mismo
conjunto de 20 aminoácidos.
• La cadena lateral de cada aminoácido determina sus propiedades químicas
• Los enlaces se unen de forma covalente en secuencias lineales para formar una
proteína
• Las fuerzas más importantes que estabilizan la estructura de una proteína son de
naturaleza no covalente
Clasificación de los aminoácidos según su grupo R:
Péptidos:
Son cadenas de aminoácidos
Enlace peptídico:
Se forma por eliminación de los elementos del agua del grupo α-carboxilo
de un aminoácido y α-amino de
Otro
Oligopéptido: unión de pocos AA
Polipéptido: unión de muchos AA
Grupo amino-terminal (N-terminal) y carboxilo-terminal (C-terminal):
(extremo amino-terminal izq y carboxilo-terminal der, leer de izq a der)
Aminoácidos:
- Las proteínas son polímeros de aminoácidos
- Cada residuo aminoácido está unido al siguiente a través de un tipo específico
de enlace covalente. (Residuo refleja la perdida de elementos del agua cuando
un aminoácido se une a otro)
•
Estructura de proteínas:
Características estructurales:
- Los 20 aminoácidos estándar de las proteínas son α-aminoácidos
- Carbono α unido a 4 grupos (excepto la glicina):
○ Grupo carboxilo
○ Grupo amino
○ Grupo R
○ Átomo de hidrógeno
- Grupo R varia en estructura, tamaño y carga eléctrica (influye en su solubilidad
en agua)
Grupos R apolares alifáticos:
- Grupos R apolares e hidrofóbicos
Primaria: secuencia de los residuos de aminoácidos
- Glicina: se agrupa entre los AA apolares, pero su pequeña cadena lateral no
contribuye al efecto hidrofóbico
-
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Se agrupan entre sí,
estabilizando a través de
interacciones hidrofóbicas
Secundaria: disposiciones muy estables de los residuos de AA
- La estructura secundaria de un segmento polipeptídico puede
definirse completamente si se conocen los valores de los ángulos φ y
ψ de todos los aminoácidos del segmento
α-Hélice:
- Metionina: uno de los 2 AA que contienen azufre
- Prolina: cadena lateral alifática con estructura cíclica.
Grupos R aromáticos:
- Relativamente apolares
• El esqueleto polipeptídico enrollado fuertemente alrededor del eje
longitudinal imaginario de la molécula. Los grupos R de los residuos de
aminoácidos sobresalen del esqueleto helicoidal hacia el exterior.
- Fenilalanina:
- Carbono α de todos los AA (excepto glicina) es asimétrico, por lo que los AA
pueden existir en al menos 2 formas estereoisoméricas
- En proteínas solo hay estereoisómeros L
• Giro de hélice: 5.4 Å
-Más polares que la fenilalanina
- Tirosina: grupo hidroxilo
-Pueden formar puentes de hidrogeno
- Triptófano: nitrógeno
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases:
• Disposición más simple adoptada por la cadena polipeptídica capaz de
maximizar el uso de enlaces de hidrogeno internos.
-Absorben más la luz UV
Grupos R polares sin carga:
- Más solubles en agua
- Ya que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua
- Serina
- Treonina
Polaridad proveniente de sus grupos hidroxilo
- Asparagina
- Glutamina
Polaridad proveniente de sus grupos amido
• Cada giro de hélice incluye 3.6 residuos aminoácidos
• Los átomos de los residuos aminoácidos de la cadena principal de una
hélice-α tienen una pareja característica de ángulos diedros que
definen la conformación en hélice-α
• Variantes: dextrógira (+ habitual) y levógira (- estable, ausente en
proteínas)
• La forma más estable de una hélice α formada por D-aminoácidos es
levógira
Hoja β
- Cisteína:
• Esqueleto de la cadena polipeptídica en zig-zag
• Hoja-β: disposición lateral contigua de varios fragmentos
• Paralela
- Polaridad aportada por el grupo sulfihidrilo muy discreta
- Se oxida fácilmente formando cistina: 2 residuos de cisteína
unidos por un enlace disulfuro (fuertemente hidrofóbicos)
- Enlaces disulfuro forman enlaces covalentes entre moléculas
o entre 2 cadenas proteicas.
- P. de repetición=6.5Å )
- PH intercaternarios no lineales
• Antiparalelas
- P. de repetición=7Å
- PH intercaternarios lineales
(Grupos R más hidrofílicos: cargados positiva o negativamente)
Terciaria: plegamiento tridimensional de un polipéptido
• Proteínas fibrosas:
○ Sus cadenas polipeptídicas están en forma de largas
hebras u hojas
○ Único tipo de estructura secundaria
○ Soporte forma y protección
• Proteínas globulares:
○ Cadenas polipeptídicas plegadas de forma esférica
○ Varios tipos de estructuras secundarias
○ Enzimas y proteínas reguladoras
Grupos R con carga positiva (básicos):
- Carga neta positiva a pH neutro
- Lisina: grupo amino primario
- Arginina: grupo guanidinio
- Histidina: grupo imidazol aromático
capaz de perder o ganar un e - cerca del pH fisiológico
Grupos R cargados negativamente (ácidos):
- Carga neta negativa a pH neutro
- Aspartato:
- Glutamato:
Lecturas página 1
Grupo carboxilo
Cuaternaria: cuando una proteína posee dos o más subunidades
polipeptídicas
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