UNIVERSIDAD NACIONAL DE MOQUEGUA ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AMBIENTAL CURSO: BIOQUIMICA TEMA: AMINOACIDOS, PROTEINAS Y PEPTIDOS DOCENTE: RENEE MAURICIO CONDORI APAZA INTEGRANTES: SHERIL ALEJANDRA MAMANI CONDORI DUSSAN JOSUE RIVERA SUSNIAR SEBASTIAN JESÚS CAUNA QUISPE GIANELLA MAYLI MARRÓN TERRAZAS ILO – MOQUEGUA 06/06/2022 1. INTRODUCCION Tendemos a pensar en las proteínas como un sustantivo incontable: una sustancia homogénea, algo que debería estar en tu dieta en cierta cantidad. Sin embargo, si alguna vez trabajas en un laboratorio de biología molecular (por ejemplo, durante unas prácticas en el verano), ya no pensarás lo mismo. ¿Cómo es posible? Tú mismo comprobarás que las proteínas no son simplemente una sustancia, sino que hay muchísimas proteínas diferentes en un organismo o incluso en una sola célula. Además, son de todos los tamaños, formas y tipos que puedas imaginar, y cada una tiene una función única y específica. Algunas son componentes estructurales que le dan forma a las células o las ayudan a moverse. Otras actúan como señales, yendo y viniendo entre las células como mensajes en una botella. Otras son enzimas metabólicas que unen o rompen biomoléculas necesarias para las células. ¡Lo más probable es que durante tu investigación uno de estos actores moleculares únicos se vuelva tuyo! Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos. En este artículo veremos con más detalle los componentes, las estructuras y las funciones de las proteínas. INDICE 1. INTRODUCCION ............................................................................................................................... 2 2. AMINOÁCIDOS................................................................................................................................. 5 2.1. Definición .................................................................................................................................... 5 2.2. 2.3. Nomenclatura de los aminoácidos .......................................................................................... 5 Clasificación de los aminoácidos ................................................................................................. 6 2.3.1. Aminoácidos Esenciales....................................................................................................... 6 2.3.1.1. Funciones de los aminoácidos Esenciales ........................................................................... 6 2.3.1.1.1. HISTIDINA ........................................................................................................................ 6 2.3.1.1.2. ISOLEUCINA ..................................................................................................................... 6 2.3.1.1.3. LISINA............................................................................................................................... 7 2.3.1.1.4. METIONINA...................................................................................................................... 7 2.3.1.1.5. TREONINA ........................................................................................................................ 7 2.3.1.1.6. TRIPTOFANO .................................................................................................................... 7 2.3.1.1.7. VALINA ............................................................................................................................. 7 2.3.1.1.8. FENILALANINA ................................................................................................................. 8 2.3.2. Aminoácidos no esenciales ..................................................................................................... 8 2.3.2.1. Funciones de los aminoácidos no Esenciales .................................................................. 8 2.3.2.1.1. ALANINA .......................................................................................................................... 8 2.3.2.1.2. ASPARAGINA.................................................................................................................... 8 2.3.2.1.3. ÁCIDO ASPÁRTICO ........................................................................................................... 8 2.3.2.1.5. SERINA ............................................................................................................................. 9 2.3.2.1.6. PROLINA .............................................................................................................................. 9 2.3.2.1.7. TIROSINA ............................................................................................................................. 9 2.3.2.1.8. GLICINA ................................................................................................................................ 9 2.3.3. Aminoácidos Condicionales..................................................................................................... 9 2.3.4. Aminoácidos no Polares ...................................................................................................... 9 2.3.4.2. 2.3.4.3. 2.3.5. Aminoácidos Aromáticos................................................................................................... 11 Aminoácidos Polares ............................................................................................................. 11 2.3.5.2. Aminoácidos alifáticos con hidroxilo (Grupos –OH).......................................................... 11 2.3.5.3. Aminoácidos Ácidos (con carga negativa) ..................................................................... 12 2.3.5.4. Aminoácidos con grupos Amida .................................................................................... 12 2.3.5.5. 3. Aminoácidos Alifáticos .................................................................................................. 10 Aminoácidos Básicos (con carga positiva) ......................................................................... 13 Puentes Disulfuro .......................................................................................................................... 13 4. Reacciones de los aminoácidos ..................................................................................................... 14 5. PÉPTIDOS ....................................................................................................................................... 16 5.1. Definición .............................................................................................................................. 16 5.1.1. Oligopéptido .......................................................................................................................... 16 5.1.2. Polipéptido ............................................................................................................................ 16 5.2. ENLACE PEPTÍDCO ..................................................................................................................... 16 5.3. NOMENCLATURA....................................................................................................................... 17 5.4. REACCIONES QUÍMICAS DE LOS PÉPTIDOS ............................................................................... 18 5.5. FUNCIONES DE LOS PÈPTIDOS................................................................................................... 18 5.5.1. Agentes vasoactivos .............................................................................................................. 18 5.5.2. Hormonas .............................................................................................................................. 19 5.5.3. Neurotransmisores ................................................................................................................ 19 5.5.4. Antibióticos............................................................................................................................ 19 6. Proteínas........................................................................................................................................ 20 6.1. Definición .............................................................................................................................. 20 6.2. Estructura y clasificación de las proteínas ............................................................................ 20 6.2.1. Estructura de las proteínas.................................................................................................... 20 6.2.2. Estructura Primaria................................................................................................................ 20 6.2.3. Estructura Secundaria ........................................................................................................... 21 6.2.4. Estructura Terciaria ............................................................................................................... 22 6.2.5. Estructura Cuaternaria .......................................................................................................... 22 6.3. Clasificación de las proteínas .................................................................................................... 23 6.3.1. Holoproteínas o proteínas simples. ...................................................................................... 23 6.3.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas .............................................................................. 24 7. Conclusión ..................................................................................................................................... 27 8. Referencia bibliográfica ................................................................................................................. 28 2. AMINOÁCIDOS 2.1.Definición Los aminoácidos proteicos tienen una estructura formada por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al mismo carbono, el carbono α, que está unido a su vez a un hidrógeno y a otro grupo característico de cada aminoácido (en la glicina, es otro hidrógeno). Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo: Descomponer los alimentos Crecer Reparar tejidos corporales Llevar a cabo muchas otras funciones corporales 2.2.Nomenclatura de los aminoácidos Aminoácido Alanina Arginina Asparagina Ácido aspártico Cisteína Glutamina Ácido glutámico Glicina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Prolina Serina Treonina Triptófano Tirosina Valina Código de tres letras Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val Código de una letra A R N D C Q E G H I L K M F P S T W Y V 2.3.Clasificación de los aminoácidos 2.3.1. Aminoácidos Esenciales Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. En recién nacidos el Aminoácido Histidina es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos aminoácidos en cantidad suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas, como suplemento nutricional. Los 9 aminoácidos esenciales son: Aminoácidos Esenciales Histidina (His), Isoleucina (Lle), Leucina (Leu), Lisina (Lys), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Treonina (Thr), Triptófano (Trp) y Valina (Val). 2.3.1.1. Funciones de los aminoácidos Esenciales 2.3.1.1.1. HISTIDINA Esta proteína se utiliza para producir histamina, un neurotransmisor imprescindible para la respuesta inmunológica, la función sexual, la digestión y los ciclos de sueño. También juega un importante papel para mantener la vaina de mielina, una barrera que protege las células nerviosas. 2.3.1.1.2. ISOLEUCINA Este aminoácido está involucrado en el metabolismo muscular y está fuertemente concentrada en el tejido muscular. También es importante para la función inmunológica, la producción de hemoglobina y la regulación de la energía. 2.3.1.1.3. LISINA La lisina juega un papel importante en la síntesis de proteínas, la producción de hormonas y enzimas y la absorción de calcio. También es importante para la producción de energía, la función inmune y la producción de colágeno y elastina. 2.3.1.1.4. METIONINA La metionina juega un papel importante en el metabolismo y la desintoxicación. También es necesaria para el crecimiento de los tejidos y la absorción del zinc y el selenio, minerales que son vitales para la salud. 2.3.1.1.5. TREONINA La treonina es un aminoácido cuyas funciones son ayudar a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes y ayuda a la función lipotrópica del hígado cuando se combina con ácido aspártico y la metionina, previene la acumulación de grasa en el hígado, su metabolismo y ayuda a su asimilación. 2.3.1.1.6. TRIPTOFANO Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado de ánimo, ayuda en el tratamiento de la migraña, ayuda a que el sistema inmunológico funcione correctamente. El Triptofano ayuda en el control de peso mediante la reducción de apetito, aumenta la liberación de hormonas de crecimiento y ayuda a controlar la hiperactividad en los niños. 2.3.1.1.7. VALINA La valina ayuda a estimular el crecimiento y la regeneración muscular y participa en la producción de energía. 2.3.1.1.8. FENILALANINA Desempeña un papel integral en la estructura y función de las proteínas y enzimas y en la producción de otros aminoácidos. 2.3.2. Aminoácidos no esenciales No esencial significa que nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Aminoácidos No Esenciales Alanina (Ala), Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Serina (Ser), Asparagina (Asn), Selenocisteína (Sec), Pirrolisina (Pyl) 2.3.2.1.Funciones de los aminoácidos no Esenciales 2.3.2.1.1. ALANINA Forma parte del código genético e interviene en el metabolismo de la glucosa en la sangre. 2.3.2.1.2. ASPARAGINA Esta tiene que ver con procesos metabólicos del sistema nervioso central. Es decir, suele estar relacionada con la función del cerebro. 2.3.2.1.3. ÁCIDO ASPÁRTICO Importante estimulador del cerebro, se encuentra principalmente en el hipotálamo, así como en los testículos o la pituitaria. 2.3.2.1.4. ÁCIDO GLUTÁMICO El correcto funcionamiento de nuestro cerebro se debe sobre todo al ácido glutámico, que se encarga de estimular la corteza cerebral. Es una de las principales fuentes de energía de nuestro cerebro. 2.3.2.1.5. SERINA Esta se centra en el crecimiento del tejido muscular, la metabolización de grasas y ácidos grasos o el correcto mantenimiento del sistema inmunológico. 2.3.2.1.6. PROLINA Se encuentra en los ligamentos y tendones. Este aminoácido se centra en restablecer y curar los tejidos conectivos dañados, así como ayudar a crear el colágeno. 2.3.2.1.7. TIROSINA Fundamental para producir la melanina, además, participa en funciones del tiroides, la suprarrenal y la pituitaria. 2.3.2.1.8. GLICINA Gracias a este aminoácido el hígado puede eliminar los elementos tóxicos y generar sales biliares. Este se encarga de regular los movimientos, favoreciendo el buen tono muscular, la ayuda a la fluidez de la cognición y la formación del tejido celular. 2.3.3. Aminoácidos Condicionales Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Aminoácidos Condicionales Arginina (Arg), Tirosina (Tyr), Cisteína (Cys), Glutamina (Gln), Glicina (Gly), Prolina (Pro) 2.3.4. Aminoácidos no Polares Los aminoácidos no polares contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos no polares tienen un cometido importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. 2.3.4.2.Aminoácidos Alifáticos Los aminoácidos alifáticos tienen carácter hidrofóbico, tanto más marcado cuanto mayor es la longitud de la cadena. La glicina tiene un tamaño muy pequeño, y permite con su presencia la formación de estructuras particulares, como la triple hélice del colágeno. Todos ellos son muy estables desde el punto de vista químico, y no se ven afectados prácticamente por ningún proceso de los que se llevan a cabo en la industria alimentaria. La valina, leucina e isoleucina son aminoácidos esenciales, pero su abundancia en casi todas las proteínas hace que nunca sean los limitantes de su valor nutritivo. GLICINA ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA La prolina tiene como grupo lateral una cadena alifática, pero a diferencia de los anteriores (y de todos los demás aminoácidos) su grupo amino es secundario, está unido a dos carbonos, en vez de primario, y además forma parte de un ciclo, lo que hace que el enlace amida que forma cuando está en una cadena poli-peptídica no tenga libertad de giro. PROLINA 2.3.4.3.Aminoácidos Aromáticos Los tres aminoácidos aromáticos son esenciales, fenilalanina y triptófano estrictamente, es decir, en ningún caso se pueden sintetizar, mientras que la tirosina se puede obtener de la dieta o sintetizarla a partir de la fenilalanina. Además de formar parte de las proteínas, son precursores de otros compuestos biológicos. En las proteínas, son responsables de su absorción en el UV próximo. El triptófano es relativamente inestable, mientras que fenilalanina y tirosina son estables. FENILANINA TIROSINA TRIPTÓFANO 2.3.5. Aminoácidos Polares Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos polares se describen como "hidrófilos" o "afines al agua"). 2.3.5.2.Aminoácidos alifáticos con hidroxilo (Grupos –OH) Este aminoácido tiene carácter hidrofílico. La treonina es esencial, pero no la serina. Ambos aminoácidos, especialmente la serina, pueden estar modificados por fosforilación, o por glicosilación en el caso de las glicoproteínas. Son relativamente inestables en medio alcalino. SERINA TREONINA 2.3.5.3. Aminoácidos Ácidos (con carga negativa) El ácido aspártico y el ácido glutámico tienen un grupo carboxilo en la cadena lateral, además del que forma el enlace peptídico. Este grupo carboxilo puede estar o no ionizado en función del pH del medio. Son aminoácidos hidrófilos, y los responsables de las cargas - de la proteína. Ácido Aspártico Ácido Glutámico 2.3.5.4.Aminoácidos con grupos Amida Estos aminoácidos, de carácter hidrófilo, son las amidas del amonio del aspártico y glutámico. Pierden el amonio con relativa facilidad a temperatura elevada, pero esta pérdida es irrelevante desde el punto de vista nutricional. Asparagina Glutamina 2.3.5.5.Aminoácidos Básicos (con carga positiva) Los aminoácidos que son básicos a pH fisiológico llevan carga positiva. Por lo tanto, pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos. Los aminoácidos básicos son la lisina, arginina e histidina. La lisina es esencial, y además el aminoácido limitante en las dietas basadas en cereales, muy extendidas entre la población mundial. La arginina y la histidina son esenciales para los niños. Estos aminoácidos son hidrofílicos, teniendo o no carga + en función del pH del medio. Son relativamente inestables, especialmente la lisina, pudiendo reaccionar con los carbohidratos a temperaturas elevadas. Lisina Arginina Histidina 3. Puentes Disulfuro Los puentes disulfuro se forman entre los azufres de la cadena lateral de dos restos de cisteína, por una reacción de oxidación. Son esenciales en el mantenimiento de la estructura terciaria y cuaternaria de la mayoría de las proteínas. Pueden formarse y romperse con relativa facilidad en el procesado de los alimentos, dependiendo de las condiciones. 4. Reacciones de los aminoácidos Los grupos funcionales de las moléculas orgánicas determinan· las reacciones que pueden experimentar. Los aminoácidos con sus grupos carboxilo, amino y varios grupos R pueden experimentar numerosas reacciones químicas. Sin embargo, la formación de enlaces peptídicos y de puentes disulfuro es de especial interés debido a su efecto sobre la estructura proteínica. La formación de bases de Schiff es otra reacción importante. 4.1.Reacciones debidas al grupo carboxilo 4.1.1. La descarboxilación El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadavérica, entre otros. 4.1.2. Formación de amidas El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con amoniaco para formar la correspondiente amina. Por ejemplo: asparagina, glutamina, entre otros. 4.2.Reacciones debidas al grupo amino 4.2.1. La Transaminación El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser transferido a un alfacetoácido para formar los correspondientes nuevos aminoácidos y alfaacetoácidos. Esta es una reacción importante en el organismo para la interconversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no esenciales 4.2.2. Desaminación oxidativa El grupo amino alfa es removido del aminoácido para formar el correspondiente catoácido y amoniaco. 4.2.3. Formación de compuestos carbamino El dióxido de carbono se adiciona al grupo amino alfa de los aminoácidos para formar compuestos carbamino. 5. PÉPTIDOS 5.1.Definición Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía son desconocidas. Los péptidos al igual que los aminoácidos y proteínas son biomoléculas con un carácter anfótero, ya que permiten la regulación homeostática de los organismos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente: 5.1.1. Oligopéptido de 2 a 10 aminoácidos. 5.1.2. Polipéptido entre 10 y 100 aminoácidos. Como un ejemplo de polipéptido se tiene a la insulina, que está compuesta por 51 aminoácidos. 5.2.ENLACE PEPTÍDCO Es un enlace covalente entre el grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cada enlace peptídico implica la pérdida de una molecula de agua y forma un enlace covalente CO-NH 5.3.NOMENCLATURA Se empieza por el aminoácido que porta el grupo –NH2 terminal, y se termina por el aminoácido que porta el grupo -COOH. En el sistema clásico cada aminoácido se representa por tres letras, y en el moderno, impuesto por la genética molecular, por una letra. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-Ser, o AS. 5.4.REACCIONES QUÍMICAS DE LOS PÉPTIDOS Son las mismas que las de los aminoácidos, es decir, las que den respectivamente sus grupos amino, carboxilo y R. Estas reacciones (sobre todo las de los grupos amino y carboxilo) se han empleado para secuenciar péptidos. 5.5.FUNCIONES DE LOS PÈPTIDOS En los animales superiores llama la atención el hecho de cómo unos pocos AA que no presentan actividad alguna en forma aislada son capaces de desencadenar respuestas biológicas tan intensas. Los péptidos se producen generalmente mediante la hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos y bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no ribosómica, en los cuales los AA son activados a través de una vía diferente. Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos destacar las siguientes: 5.5.1. Agentes vasoactivos El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama quininógeno. En la figura inferior se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina. 5.5.2. Hormonas Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como, por ejemplo: •Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido •Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón (también se llama hormona antidiurética) •Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento •Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibió el Nobel de Química en 1958. Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la figura de la tabla inferior) •Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de azúcar en sangre son altos. Hace que, en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina 5.5.3. Neurotransmisores Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un receptor específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica (figura de la derecha). Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptidos), la bendorfina (de 31 aminoácidos) y la sustancia P (undecapéptido): 5.5.4. Antibióticos La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos con acción antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos. La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio (en color verde en la figura) a través de las membranas biológicas. 2.1.4 Antioxidantes: El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa, la cual cataliza la siguiente reacción: H2O2 + 2GSH GSSG + 2 H2O 6. Proteínas 6.1.Definición Las proteínas son macromoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrogeno, y en menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros elementos como magnesio, cobre y hierro. Son cadenas de unidades de aminoácidos que se encuentran unidos por medio de enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino. 6.2.Estructura y clasificación de las proteínas 6.2.1. Estructura de las proteínas Las proteínas se dividen en cuatro niveles de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. 6.2.2. Estructura Primaria Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Las proteínas se diferencian por: El número de aminoácidos El tipo de aminoácidos El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos. 6.2.3. Estructura Secundaria La estructura secundaria es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace Peptídico. El nivel secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes estructuras que son las más frecuentes: Hélice α La estructura secundaria en la Hélice- α se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario. El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido. Lámina β Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena queda estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos sentidos y de manera alterna. Imagen 1. Estructura secundaria (Lámina β y Hélice α) 6.2.4. Estructura Terciaria La estructura terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas β y Hélices-. Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la función de dicha proteína. Es necesario que primero se agrupen conjuntos de estructuras denominadas dominios, que luego se articularan para formar la estructura terciaria definitiva. Se le llama dominio a las regiones de la proteína que tienen una estructura secundaria definida. La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso: las hélices- α o láminas β que lo conforman, mantienen su orden y no tienen grandes modificaciones, solo ligeros giros longitudinales. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se forman regiones con estructuras al azar, hélices- α y láminas β y acodamientos. Hablamos de desnaturalización de una proteína en el momento en que se pierde la estructura terciaria de la proteína y por lo tanto esta pierde su función, es decir; supone la ruptura de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional. La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, entre otros. Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser: Covalentes o Formación de puentes disulfuro. o Formación de un enlace amida. No covalentes o Fuerzas electrostáticas. o Puentes de hidrógeno. o Interacciones hidrofóbicas. o Fuerzas de polaridad. 6.2.5. Estructura Cuaternaria La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es, por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales, en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros), etc. Imagen 2. Estructura cuaternaria de las proteínas 6.3. Clasificación de las proteínas Las proteínas se clasifican dependiendo de su estructura, sensibilidad, composición química, solubilidad entre otros. De acuerdo con su composición las proteínas se clasifican en: 6.3.1. Holoproteínas o proteínas simples. Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Se dividen en globulares o fibrosas. Algunos ejemplos son: Globulares Prolaminas Gluteninas Albúminas Hormonas tirotropina Enzimas Fibrosas Colágenos Queratinas Elastinas Fibroínas 6.3.2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteica y por un grupo no proteico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos de heteroproteínas: Glucoproteínas Son moléculas formadas por una fracción glucídica y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas y determinadas enzimas. Lipoproteínas Son complejos macromoleculares formados por un núcleo que contiene lípidos apolares y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas. Actúan como transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre. Se clasifican según su densidad en: Lipoproteínas de alta densidad (HDL) Lipoproteínas de baja densidad (LDL) Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) Nucleoproteínas Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico que puede ser ARN o ADN. Se caracterizan fundamentalmente porque forman complejos estables con los ácidos nucleicos. Cromoproteínas Las cromoproteínas son proteínas conjugadas que contienen un grupo prostético pigmentado. 6.4.Síntesis proteica La síntesis de proteínas tiene dos etapas fundamentales: 6.4.1. Etapa de transcripción Esta etapa ocurre en el núcleo de las células eucariotas, la secuencia se transcribe en una molécula de ácido ribonucleico (ARN), el cual se denomina ARN mensajero (ARNm). La transcripción tiene tres etapas importantes. Iniciación, la enzima ARN Polimerasa II y los factores de transcripción, se unen a la caja TATAAA y sirve de señal para identificar el sitio donde inicia la transcripción. La unión de la ARN polimerasa II a la caja TATA permite el desdoblamiento del ADN y la separación de las dos cadenas (de ADN). Elongación, en esta fase, el ADN se encuentra desdoblado y las bases nitrogenadas complementarias separadas. La enzima ARN polimerasa II avanza a lo largo de la cadena de ADN. Los nucleótidos se añaden en orden complementario según la base nitrogenada: o La adenina con el uracilo del ARN (A – U) o La timina con la adenina (T – A) o La citosina con la guanina y viceversa (C – G, G – C). Terminación, El ADN de las células eucariotas contiene regiones de proteínas llamadas axones, y otras que no codifican proteínas llamadas intrones. El ARNm transcrito, copia las dos regiones (axones e intrones), y recibe el nombre de ARNm inmaduro o pre-ARNm, el cual tiene que pasar por el siguiente proceso, consistente en la eliminación de los intrones para convertirse en un ARN maduro. Este proceso se le conoce como splicing, y sale del núcleo al citoplasma donde se lleva la información necesaria para la síntesis de proteínas e iniciar el proceso de la traducción. 6.4.2. Etapa de traducción Es el proceso por el cual la información contenida en el ARNm maduro se convierte en proteínas. Este proceso tiene lugar en los ribosomas, que se encuentran en el citoplasma de la célula. La información del ARNm está contenida en la secuencia de bases nitrogenadas que lo forman (Adenina, Guanina, Citosina, Uracilo), se acomodan en tripletes, que reciben el nombre de codones y son el resultado de la combinación de estas. Como resultado se obtienen 64 codones diferentes que están contenidos en el código genético, y que codifican a los 20 aminoácidos que forman las proteínas. La degradación y síntesis de las proteínas ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, la cual equivale a 35-55 g. de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado. El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo: Balance positivo: ocurre cuando la ingesta nitrogenada es mayor a las pérdidas, tal como ocurre en el crecimiento, el embarazo, por ejemplo. Balance negativo: ocurre cuando la ingesta de nitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como ocurre en la desnutrición, la anorexia prolongada, en las quemaduras. Recambio proteico Casi todas las proteínas del organismo se están sintetizando de manera continua a partir de los aminoácidos, degradándose para dar de nuevo aminoácidos, y formar así nuevas proteínas en función de las necesidades. Es decir, hay un recambio permanente de proteínas. Imagen 3. Síntesis proteica 6.5.Funciones de las proteínas Se derivan directamente del tipo de aminoácido que la constituye y el orden en el que estos se encuentran. Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las principales funciones de las proteínas son las siguientes: o Estructural: Forman tejidos de sostén, aportan elasticidad y resistencia a órganos, tejidos, forman estructuras celulares y actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. o Enzimática: Las proteínas actúan como catalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo, interaccionan de forma específica. o Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que son los encargados de regular los niveles de glucosa en sangre, la hormona del crecimiento. o Defensa: Las proteínas desarrollan anticuerpos y son los encargados de regulares factores contra agentes extraños, infecciones y toxinas bacterianas. Por ejemplo: el fibrinógeno y la trombina participan en la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias y las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos. o Transporte: por ejemplo, la hemoglobina y la mioglobina, son proteínas trasportadoras de oxígeno en la sangre y músculos. o Reserva: Las proteínas cumplen una función energética ya que aportan 4Kcal/g. o Contracción muscular: Facilitan el movimiento de las células ya que constituyen las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. 7. Conclusión Los aminoácidos son los bloques constructores de las proteínas. Las proteínas además de servir como componentes estructurales y ser necesarias para el crecimiento muscular, participan en muchas otras funciones: enzimas, hormonas, transporte de moléculas y muchas más. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo. El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos. Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida. 8. Referencia bibliográfica Vickery H.B., "The history of the discovery of the amino acids. A review of amino acids discovered since 1931 as components of native proteins", Adv. Protein Chem., 26, pp 81-171 (1972). Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger,"Principles of Biochemistry", 3a. ed. Worth Publishing: New York, 2000 Carlos, G. O, AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS “Bioquimica Capitulo 4”
