FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD NUTRICION Y DIETÉTICA Curso: BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS Trabajo: SISTEMAS PROTEICOS – EVALUACIÓN PARCIAL Docente: JHOSEP SHONATAN AVILA OROYA Alumno: LETICIA NATORRE GARCIA LEONEL ARMANDO ACERO GUILLEN RENZO RAUL GOMEZ ILDEFONSO WALDO ANTONIO JUNIOR ORTIZ AGUIRRE LIMA – PERÚ 2021 SISTEMAS PROTEÍCOS INTRODUCCIÓN Las proteínas junto con los ácidos nucleicos forman las moléculas de información en los seres vivos. Éstas se almacenan en los genes, ubicados en el ácido desoxirribonucleico y se transcriben para formar diversos tipos de ácido ribonucleico, y los ribosomas traducen el mensaje formando proteínas. Este proceso se logra por medio de un código genético universal de 64 codones, que indica la manera de traducir los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Los microorganismos tienen aproximadamente 3,000 clases de proteínas que realizan distintas funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas. Además, las proteínas poseen propiedades nutricionales, ya que mediante ellas se adquieren moléculas nitrogenadas que ayudan a conservar la estructura y el desarrollo de su consumidor; también pueden servir como ingredientes para productos alimenticios, ya que proveen estructura en el alimento. Las proteínas se logran formar en base a los 20 aminoácido, de acuerdo con las diversas combinaciones de secuencia de aminoácidos, longitud de cadena y organización estructural permiten una gran variedad de estructuras y, por tanto, de funciones. Desde el punto de vista nutricional existen distintas fuentes de proteína (animal, vegetal y microbiano) en algunos países se considera que la carne, huevo y leche son indispensables en una dieta, pero en otros países (asiáticos) se adquieren de la soya y otras leguminosas. Por el lado industrial las proteínas cumple un papel fundamental, ya que están presentes en el mercado de proteínas funcionales, de hormonas proteínicas y de enzimas, pero para lograr esto se requiere un conocimiento amplio sobre la química de las proteínas, con la finalidad de optimizar los procesos de extracción, modificación, procesamiento y almacenamiento, con base en un profundo conocimiento de las posibles rutas de modificación de las mismas, tanto positiva como negativa, para obtener mayores beneficios. Cabe resaltar que los efectos negativos más importantes son: como alergenos y como toxinas, asimismo puede interactuar negativamente con otros nutrientes o la creación de subproductos tóxicos. A continuación, describiremos las características más importantes de las proteínas y péptidos en los alimentos, empezaremos por la fuente de origen animal, luego origen vegetal y finalmente un ejemplo de origen microbiano. Cabe señalar que el mercado constantemente busca la incorporación de nuevas fuentes de proteína, pero esto depende de ciertos factores como aspectos de inocuidad y el costo/beneficio. PROTEÍNA DE ORIGEN ANIMAL Entre los productos más considerados, están el huevo, la leche y la carne de distintas especies, estos alimentos han sido parte de la dieta de los seres humanos desde hace miles de años y son consideras proteínas de calidad, aunque actualmente son cuestionados por la grasa que acompaña a la carne, esto se debe a que el patrón de vida de las poblaciones primitivas realizaban un alto esfuerzo físico para conseguir estos alimentos, caso contrario del mundo actual en donde predomina el sedentarismo y esto acarrea problemas un riesgo para el sistema cardiovasculares, asimismo existen otros problemas en los que se asocia a la proteína de origen animal como alergias, como en el caso de la leche y el huevo por problemas sanitarios y toxicológicos como el caso de la Salmonella o el caso de hormonas en la carne producto de técnicas modernas. No obstante, las proteínas presentes en estos sistemas tienen una alta calidad nutricional y sus propiedades funcionales pueden ser ampliamente explotadas. Proteínas de la carne La proteína de la carne proviene de los músculos esqueléticos de diversos animales y se caracteriza por su estructura fibrosa y textura. Por el lado nutricional la calidad de su proteína es alta, sin embargo, no podemos pasar por alto los lípidos presentes en ella, pero hay efectos positivos, como la existencia de micronutrientes biodisponibles, particularmente hierro, ácido fólico, selenio y zinc. Tabla 1 Análisis químico representativo de carnes Nota: Galvez, Flores y Gonzales (2006, p. 214) Existe 3 grupos en donde se clasifican los tipos de proteína según su función biológica y su solubilidad: proteínas contráctiles o miofibrilares, proteínas sarcoplásmicas o solubles y proteínas del estroma o insolubles. a) Proteínas contráctiles o miofibrilares: Son las que conforman estructuralmente el tejido muscular y, además, las que transforman la energía química en mecánica durante la contracción y relajación de los distintos músculos. Equivale al 50% del total de proteínas de la carne; son solubles en soluciones salinas concentradas y sus principales componentes son la miosina, la actina, la tropomiosina, la troponina y la actinina. La miosina representa un porcentaje alto de las proteínas miofibrilares, es rica en lisina y en ácido glutámico. La cabeza tiene actividad enzimática y posibilidad de interactuar con la actina para producir la actomiosina; está hidroliza el ATP en ADP y fosfato inorgánico, dando pase a la liberación de energía necesaria para el trabajo mecánico del músculo, esta reacción se activa por iones calcio, pero se inhibe por el magnesio. Aproximadamente se unen 400 moléculas de miosina en un arreglo cabeza-cola para producir un filamento grueso que es el responsable directo de las contracciones musculares. La actina es la segunda proteína miofibrilar de importancia y presenta dos fracciones: la G (ac-tina globular) y la F (actina fibrosa); la primera tiene un peso molecular de 46,000 daltones y consta de 450 aminoácidos aproximadamente; es esférica con un diámetro de 55 Å, presenta 30% de con-formación de a-hélice y contiene una molécula de ATP; la actina F se produce por la polimerización de la fracción G en presencia de magnesio y se combina con la miosina para formar la actomiosina. El complejo de actomiosina se separa en presencia de ATP y de iones magnesio, tiene una mayor actividad enzimática para hidrolizar ATP, que se favorece por la presencia de Ca y Mg; esta molécula está directamente relacionada con el fenómeno de la contracción y de la relajación muscular. b) Proteínas sarcoplásmicas o solubles: Son polipéptidos también conocidos como miogeno; principalmente son globulinas y albúminas involucradas en el metabolismo celular, como el de la glucólisis, al igual que enzimas como las catepsinas, la creatina kinasa y la mioglobina. Se caracteriza por ser buenos agentes emulsificantes y por retener una gran cantidad de agua, lo que evita pérdidas de humedad durante el proceso de cocción de los distintos productos cárnicos, tienen la capacidad de coagular y formar geles cuya textura es muy deseable en diversos alimentos. c) Proteínas del estroma o insolubles: Son un grupo muy abundante de polipéptidos; conforman el tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso y las capas más rígidas que envuelven y soportan los músculos, como el endomisio, el perimisio y el epimisio. En conjunto, este grupo de compuestos representa aproximadamente 35% de las proteínas totales de un animal vivo, pero en cuanto a tejido muscular (carne) sólo equivale a 3%. El colágeno que es la proteína más abundante en un vertebrado está constituido por diversas fracciones: contiene 33% de glicina, 12% de prolina, 11% de alanina y 10% de hidroxiprolina, es deficiente en aminoácidos esenciales, principalmente lisina y triptófano. Su monómero, llamado tropocolágeno, es una molécula de forma cilíndrica de 2800 Å de largo y 15 Å de diámetro, integrada por tres cadenas polipeptídicas de peso molecular de 100,000 daltones cada una, que se enrollan a lo largo de un eje para producir una triple hélice; las tres proteínas se enlazan entre sí a través de muchas uniones intermoleculares cruzadas que le dan gran rigidez a la estructura y solubilidad muy baja; asimismo, la interacción de las moléculas de tropocolágeno produce fibras que dan origen al colágeno. El colágeno insoluble es la encargada de la dureza de la carne. pero cuando se hidroliza se produce el ablandamiento, lo cual se desea para su consumo. Conviene enfatizar que para lograr esto se utilizan diversas enzimas proteolíticas, como la bromelina, la ficina y la papaína (comercial y barata). Tabla 2 Distribución de las proteínas en el tejido muscular Nota: Galvez, Flores y Gonzales (2006, p. 216) PROTEÍNA DE ORIGEN VEGETAL Las proteínas vegetales son una fuente de nutrientes e ingredientes de interés; por su variedad, disponibilidad y costo, estás se obtienen de semillas de leguminosas, cereales, oleaginosas y en baja proporción de hojas verdes. Inclusive, se pueden emplear ya para el diseño de empaques biodegradables. La proteína vegetal ha sido estudiada desde hace más de 250 años, y está clasificada y agrupada en términos de solubilidad, o según su función las cuales puede ser estructurales o metabólicas, de defensa, resistencia a estrés o de almacenamiento; por ejemplo tenemos a la superfamilia de prolaminas, incluye a las proteínas de almacenamiento en cereales, siendo estas proteínas de bajo peso molecular ricas en S y algunas glicoproteínas de pared, proteínas de transferencia de lípidos, inhibidores de alfa amilasa y/o de tripsina y albúminas 2S, muchas de las cuales son alergénicas, otra superfamilia importante es la de las cupinas, que incluye a las principales globulinas con función de almacenamiento, encontrándose en alimentos como la soya, nuez, etcétera, además puede mencionarse a la de cisteína-proteasa C1, que incluye a enzimas como la papaína y la proteína alergénica de kiwi. Cabe resaltar que en cada alimento vegetal predomina cierto grupo proteínico, es decir en los cereales dominan las glutelinas, en las leguminosas las globulinas. Cabe destacar que la soya es la planta de mayor interés en el mercado por su composición y funcionalidad. Está en el 2004 alcanzó un área cultivada a nivel mundial de 86 millones de hectáreas, siendo un 56% de ellas manipuladas genéticamente, lo que le convierte en el cultivo transgénico más extendido a nivel comercial en el mundo. A pesar de ello, existen alternativas de aislados proteínicos de especies como chícharo, canola, lupinos y ajonjolí, entre otros, por los altos contenidos proteínicos que poseen las semillas. Tabla 3 Contenido proteínico de las principales semillas cultivadas Nota: Galvez, Flores y Gonzales (2006, p. 223) Proteínas de la soya Las proteínas de la soya se han vuelto reconocidas por su variedad de efectos fisiológicos, como la reducción de colesterol en sangre, de tal manera reducir la grasa corporal, además la FDA señala que su consumo puede prevenir enfermedades coronarias, inclusive entre otros beneficios serían el alivio de síntomas de osteoartritis; sin embargo, este alimento presenta defectos como un sabor a “verde” o “afrijolado”, además de producir flatulencia por su contenido de oligosacáridos no digeribles. Una de las herramientas disponibles para generar nuevos productos de soya o de otras fuentes vegetales es la proteólisis selectiva, empleando proteasas vegetales como la papaína o enzimas microbianas, y enriqueciendo las fracciones en alguna de las globulinas: b-conglicinina o glicinina para mejorar la capacidad de gelificación, emulsificación y espumado. Las propiedades nutricionales y digestibilidad de las proteínas de soya pueden ser mejoradas por procesos que destruyen los factores antinutricionales, como el inhibidor de tripsina, y liberan péptidos que se asimilan mejor. Las principales proteínas de almacenamiento en soya son la b-conglicinina (7S), deficiente en aminoácidos azufrados, y la glicinina (11S), rica en los mismos. Ambas son consideradas como excelentes fuentes de proteína dietaria. La glicinina comprende del 25 al 30% de la proteína de la soya y está formada por un hexámero de peso molecular aproximado de 360,000 Da. Este multímero, a su vez, se forma por subunidades codificadas por varios genes y se han identificado al menos seis especies hexaméricas. Cada subunidad se sintetiza como un precursor que se modifica postraduccionalmente para dar lugar a una subunidad ácida de peso molecular aparente 30,000 Da, unida por un puente disulfuro a una subunidad básica de 20,000 Da. Los estudios cristalográficos han mostrado que se trata de una proteína con estructura tipo barril, con alfa hélice de doble hebra, en la que las subunidades se sostienen por hélices alfa, así como un porcentaje elevado de estructura desordenada. PROTEÍNA MICROBIANA Estudios realizados desde los años 70 consideró que a partir de residuos agroindustriales (bacterias, hongos y levaduras) se podría crear biomasa microbiana o llamada “proteína, esto se lograría al ser deshidratados teniendo como resultado un 80% de proteína de alta calidad, pero con inconvenientes técnico-económicos y posible toxicidad por su alto contenido de ácidos nucleicos provocando alergenicidad. La micoproteína se texturiza a partir de Fusarium graminearum, el estadio conidial del ascomiceto Gibberella zeae, que existe como saprobionte en el suelo y parasita al trigo y otros cereales. Las hifas que son angostas, ramificadas y septadas tienen forma fibrosa naturalmente, lo cual hace sencillo texturizarlas en un producto final masticable apropiado para producir análogos de carne, que tienen el nombre comercial QuornTM, el cual ofrece ventajas de no contener casi grasa por no ser de origen animal, tener un alto nivel de proteína tanto, así como la leche descremada, es alto en fibra y contiene elementos traza y vitaminas B. Se procesa generalmente con una pequeña cantidad de clara de huevo para mejorar rendimientos y al producto en sí. El resto de la masa incluye una amplia variedad de minerales y vitaminas, particularmente zinc y vitamina B12, así como ácidos nucleicos. DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas necesitan ser reducidas a dipéptidos o tripéptidos y aminoácidos para ser absorbidas por las células de la mucosa intestinal. Este proceso se lleva a cabo fundamentalmente en el intestino (duodeno y yeyuno), ya que la parte correspondiente a la acción de las enzimas proteolíticas en el estómago (pepsina) es escasa. Una vez en la luz intestinal, la acción de las enzimas pancreáticas (tripsina, quimiotripsina y elastasa) sobre los polipéptidos los degrada a oligopéptidos, que aún han de ser reducidos por las enzimas del borde luminal del enterocito (aminopeptidasas, dipeptidasas y tripeptidasas, dipeptidil aminopeptidasas) a aminoácidos y dipéptidos o tripéptidos. Una vez en el interior de la célula, las peptidasas citoplasmáticas completan el proceso digestivo y los aminoácidos obtenidos pueden seguir varios caminos: participar en el anabolismo del propio enterocito (hasta en un 10 % de los aminoácidos absorbidos se utilizan por el enterocito y por este motivo durante la nutrición parenteral se produce atrofia del epitelio intestinal), ser metabolizados o bien ser vertidos intactos al torrente circulatorio. El transporte al exterior celular se realiza mediante distintos sistemas, activos y pasivo, específicos para los distintos tipos de aminoácidos. El metabolismo de los aminoácidos, además de realizarse en el propio enterocito, también lo hace a nivel hepático y muscular. En el hígado los aminoácidos se liberan indemnes, o transformados en derivados nitrogenados o péptidos, a la circulación sanguínea. En caso de una ingesta excesiva de proteínas, los aminoácidos se emplean para obtener energía directa o glucosa (mediado por sistemas hormonales catabólicos) y originan amoníaco, que, al ser tóxico para el organismo, ha de ser transformado en urea, que se aclara a través del riñón. En la musculatura, el metabolismo se regula por la acción de las hormonas, cuyo efecto puede ser anabólico (como la insulina) y determina la utilización de los aminoácidos en la síntesis proteica, o catabólico (glucocorticoides), lo que favorece la síntesis de glucosa a partir de éstos, siendo la alanina el principal aminoácido neoglucogénico. Globalmente es característico que se mantenga un equilibrio constante en el metabolismo proteico del organismo entre la síntesis y destrucción de proteínas. Este recambio proteico diario se estima en un 2 % y se le denomina proteína corporal lábil. La mayor parte de ella se recicla, pero hay una pérdida porcentual, en torno al 15-20 %, que ha de ser repuesta con el aporte dietético, en el cual se basan las recomendaciones nutricionales para el requerimiento proteico diario de un adulto sano. Tabla 4 Metabolismo hepático y muscular de las proteínas. Nota: Vasquez y Garcia (2005, p. 4) CALIDAD PROTEICA Para lograr una síntesis adecuada de proteínas por parte del organismo, es fundamental que la dieta aporte los aminoácidos necesarios en la proporción suficiente y de forma simultánea. Como ya se ha comentado, esto se debe a que la única fuente de nitrógeno necesario para la síntesis del grupo amino en el organismo se obtiene de la digestión de las proteínas, así como del carácter esencial de algunos aminoácidos. Sin embargo, entre las proteínas existe gran heterogeneidad, y en función de su composición se clasifican en proteínas de menor o mayor «calidad». Este concepto se refiere a la cantidad de aminoácidos que aporta la proteína ingerida respecto a los que el organismo demanda para la biosíntesis. Es decir, el grado de similitud química que aporta la proteína de la dieta respecto a la del organismo. En función de su origen vegetal o animal, la composición de las proteínas es diferente, lo que implica trascendencia nutricional. Las proteínas vegetales pueden carecer de aminoácidos proteinógenos, mientras que las proteínas animales son completas y ricas en variedad de aminoácidos. Aportan tanto proteínas globulares, caracterizadas por su solubilidad y fácil digestión (caseína de la leche y albúmina del huevo), como fibrilares, propias de los tejidos conectivos, insolubles y menos digeribles. Los alimentos proteicos de origen animal (carne, pescado y huevo) se caracterizan por aportar proteínas de alto valor biológico, pero en cantidades muy variables que oscilan desde un máximo en la carne de vaca (29 % de su peso) a un mínimo en el pescado (15 % de su peso). Su contenido en grasa también es muy heterogéneo, lo que determina el aporte calórico de cada alimento y el porcentaje de hidratos de carbono es muy escaso. Son alimentos completos en cuanto a vitaminas y minerales, ya que sólo son deficitarios en vitamina C. Las legumbres forman un grupo excepcional de vegetales por su riqueza en hidratos de carbono y proteínas de bajo valor biológico. Por su contenido proteico, merecen mención especial los frutos secos y la soja, esta última una de las fuentes proteicas fundamentales de las dietas vegetarianas. La ingesta conjunta de ambos grupos de alimentos permite aportar una cantidad y proporción de aminoácidos equiparable a la que aportaría una proteína de calidad superior. CONCLUSIONES En síntesis, las proteínas se forman en base a 20 aminoácidos, permitiendo distintas funciones en nuestro organismo como: estructural, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas, asimismo la industria alimentaria las tiene presentes en el mercado como proteínas funcionales, de hormonas y de enzimas. Además, podemos encontrar proteína de diferentes orígenes; la proteína animal es considerada de alta calidad, pero cuestionada por las enfermedades cardiovasculares que produce pro su contenido de grasa en las carnes, luego tenemos a la proteína vegetal que es una buena fuente de nutrientes obteniéndola de diferentes variedades como de semillas de leguminosas, cereales, oleaginosas y hojas verdes, además de su alta disponibilidad y bajo costo y por último tenemos la proteína microbiana que ha sido estudiada desde los años 70 obteniendo como resultado prometedor a la micoproteína la cual tiene como ventaja el no poseer casi nada de grasa, tener una alta cantidad de proteína y alto en fibra, sin embargo aún no es muy comercializada. Por ultimo las proteínas deben ser degradadas hasta aminoácidos para así poder ser absorbidas por las células de la mucosa intestinal y luego seguir diferentes caminos, como participar en el anabolismo del propio enterocito; el metabolismo proteico debe estar en balanza en respecto al anabolismo y catabolismo de las proteínas, por el lado de los términos nutricionales, es importante conocer el concepto de calidad proteica, pero no menos importante es tener en cuenta el significado de complementación proteica. Los alimentos proteicos se deben consumir de forma combinada para suplir las limitaciones de las distintas fuentes, logrando así mejorar la calidad de la proteína aportada en la dieta. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS 1. Galvez, A., Flores, I. y Gonzales, A. (2006). Química de los alimentos. Pearson Educación. https://repositorio.uteq.edu.ec/bitstream/43000/3608/1/Quimica_de_los_aliment os.pdf 2. Vázquez, M. y Garcia, L. (2005). 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