Introducción
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PEQUEÑAS MOLÉCULAS
Son los sillares estructurales a partir de los cuales se construyen las moléculas orgánicas
complejas y se denominan monómeros cuando la molécula se genera por polimerización de ellos como en
el caso de las macromoléculas.
Aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. En otras palabras, las proteínas son
polímeros lineales de aminoácidos. Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como
bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. Los aminoácidos se llaman así porque son
derivados aminados de ácidos carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo
están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono alfa. En 19 de los 20 aminoácidos que se
usan en la biosíntesis de proteínas, el átomo de carbono a es quiral, o asimétrico, porque tiene cuatro
grupos diferentes unidos a él. La excepción es la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo de hidrógeno (la
molécula no es quiral, porque el átomo de carbono a está unida a dos átomos idénticos de hidrógeno).
Las cadenas laterales pertenecen a las siguientes clases químicas: alifática, aromática, sulfurada,
alcohol, base, ácido y amida. De los 20 aminoácidos, cinco se subdividen en muy (o altamente)
hidrofóbicos (en gris claro) y siete se clasifican como muy hidrofílicos (en negro).
Grupos R alifáticos
La glicina (Gly, G) es el aminoácido más pequeño porque su grupo R no es más que un átomo de
hidrógeno; en consecuencia, el carbono a de la glicina no es quiral. Los dos átomos de hidrógeno del
carbono a de la glicina imparten poco carácter hidrofóbico a la molécula. Hay cuatro aminoácidos: alanina
(Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L) y el isómero estructural de la leucina, isoleucina (Ile, I), que tienen
cadenas laterales alifáticas saturadas. La cadena lateral de la alanina es un grupo metilo, mientras que la
valina presenta una cadena lateral ramificada con tres carbonos, y la leucina y la isoleucina contienen una
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cadena lateral ramificada de cuatro carbonos cada una. Los átomos de carbono a y b de la isoleucina son
asimétricos. Ya que la isoleucina tiene dos centros quirales, posee cuatro estereoisómeros posibles.
La alanina, valina, leucina e isoleucina desempeñan un papel importante en el establecimiento y
mantenimiento de las estructuras tridimensionales de las proteínas por su tendencia a agruparse lejos del
agua. La valina, leucina e isoleucina se conocen como aminoácidos de cadena ramificada porque sus
cadenas laterales de átomos de carbono contienen ramificaciones. Los tres aminoácidos son muy
hidrofóbicos. La prolina (Pro, P) difiere de los 19 aminoácidos porque su cadena lateral de tres carbonos
está unida al nitrógeno de su grupo a-amino y también al carbono a formando una molécula cíclica. Esta
estructura cíclica de la prolina la vuelve mucho menos hidrofóbica que valina, leucina e isoleucina.
Grupos R aromáticos
La fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y el triptófano (Trp, W) presentan cadenas laterales con
grupos aromáticos. En el caso de la fenilalanina es una cadena hidrofóbica bencílica. La tirosina se parece
estructuralmente a la fenilalanina; en la tirosina, un grupo hidroxilo sustituye al hidrógeno para de la
fenilalanina lo que la convierte en un fenol. El grupo hidroxilo de la tirosina es ionizable, pero bajo
condiciones fisiológicas normales retiene su hidrógeno. La cadena lateral del triptófano contiene un grupo
indol bicíclico. La tirosina y el triptófano no son tan hidrofóbicos como la fenilalanina porque en sus
cadenas laterales hay grupos polares. Los tres aminoácidos aromáticos absorben luz ultravioleta (UV)
porque los aromáticos contienen electrones pi deslocalizados.
Grupos R sulfurados
La metionina (Met, M) y la cisteína (Cys, C) son los dos aminoácidos azufrados. La metionina
contiene un grupo tioéter metilo, no polar, en su cadena lateral, lo que la convierte en uno de los
aminoácidos más hidrofóbicos. La metionina desempeña un papel especial en la síntesis de proteínas
porque casi siempre representa el primer aminoácido en una cadena de polipéptido. La estructura de la
cisteína se parece a la de la alanina, con un átomo de hidrógeno reemplazado por un grupo sulfhidrilo
Aunque la cadena lateral de la cisteína es algo hidrofóbica, también es muy reactiva. Debido a que el
átomo de azufre es polarizable, el grupo sulfhidrilo de la cisteína puede formar puentes de hidrógeno
débiles con el oxígeno y el nitrógeno. Además, el grupo sulfhidrilo de la cisteína es un ácido débil, lo cual
le permite perder un protón y transformarse en un ion tiolato con carga negativa. La oxidación de los
grupos sulfhidrilo de las moléculas de cisteína sucede con más facilidad a valores de pH ligeramente
alcalinos porque los grupos sulfhidrilo se ionizan a pH alto. Las dos cadenas laterales de cisteína deben ser
adyacentes en la estructura tridimensional espacial para formar un puente de disulfuro, pero no necesitan
estar cercanas entre sí en la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica. Hasta se pueden
encontrar en distintas cadenas polipetídicas. Los enlaces o puentes disulfuro pueden estabilizar las
estructuras tridimensionales de algunas proteínas por enlaces cruzados entre residuos de cisteína en las
cadenas peptídicas. (La mayor parte de las proteínas carece de puentes de disulfuro porque las
condiciones imperantes en el interior de las células no favorecen la oxidación. Sin embargo, muchas
proteínas secretadas o extracelulares contienen puentes disulfuro).
Cadenas laterales con grupos alcohol
La serina (Ser, S) y la treonina (Thr, T) tienen cadenas laterales polares sin carga que contienen
grupos b-hidroxilo. Estos grupos alcohol dan carácter hidrofílico a las cadenas laterales alifáticas. El grupo
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hidroximetilo de la serina (—CH2OH) no se ioniza en forma apreciable en soluciones acuosas; empero,
este alcohol puede reaccionar dentro de los sitios activos de varias enzimas como si estuviera ionizado.
Grupos R básicos
La histidina (His, H), lisina (Lys, K) y arginina (Arg, R) presentan cadenas laterales hidrofílicas que
son bases nitrogenadas y tienen carga positiva a pH 7. La cadena lateral de la histidina contiene un
sustituyente de anillo de imidazol. La lisina es un diaminoácido y tiene grupos amino a y e al mismo
tiempo. El grupo e-amino existe como ion alquilamonio (—CH2 —NH3_) a pH neutro y confiere una carga
positiva a las proteínas. La arginina es el más básico de los 20 aminoácidos porque su cadena lateral de ion
guanidinio está protonada bajo todas las condiciones que se encuentran de manera habitual dentro de
una célula. Las cadenas laterales de arginina también aportan cargas positivas a las proteínas.
Grupos R ácidos y sus amidas
El aspartato (Asp, D) y el glutamato (Glu, E) son aminoácidos dicarboxílicos y tienen cadenas
laterales hidrofílicas con carga negativa a pH 7. Además de los grupos carboxilo a, el aspartato posee un
grupo carboxilo b y el glutamato un grupo carboxilo g. El aspartato y el glutamato confieren carga
negativa a las proteínas porque sus cadenas laterales se encuentran ionizadas a pH 7. A veces se les llama
ácido aspártico y ácido glutámico, respectivamente, pero bajo la mayoría de las condiciones fisiológicas se
encuentran como bases conjugadas y, al igual que otros carboxilatos, tienen el sufijo ato. La asparagina
(Asn, N) y la glutamina (Gln, Q) son las amidas del ácido aspártico y el ácido glutámico, respectivamente.
Aunque las cadenas laterales de la asparagina y la glutamina son eléctricamente neutras, estos
aminoácidos son muy polares y se encuentran con frecuencia en las superficies de las proteínas, donde
pueden interactuar con moléculas de agua. Los grupos amida polares de la asparagina y la glutamina
también pueden formar puentes de hidrógeno con las cadenas laterales de otros aminoácidos polares.
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Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión covalente, el enlace peptídico que se forma
por reacciones de condensación en las que un aminoácido se une al siguiente.
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Nucleótidos
Son las unidades estructurales de ácidos nucleicos. Están formados por unión de: a) base
nitrogenada, b) monosacárido aldopentosa y c) ácido ortofosfórico.
Las bases nitrogenadas pueden ser púricas, adenina y guanina, o pirimídicas, timina, citosina y
uracilo, según deriven de núcleos heterocíclicos purina o pirimidina respectivamente.
La aldopentosa es un monosacárido integrante de la molécula de ácidos nucleicos puede ser Dribosa o D-2-desoxirribosa (furanosas) según se trate de ADN o ARN, respectivamente. Ribosa o
desoxirribosa se unen al nitrógeno 9 de bases púricas o al nitrógeno 1 de bases pirimídicas mediante
enlace glicosídico beta. Esta unión permite la libre rotación.
El compuesto formado por una base nitrogenada, púrica o pirimídica, y aldopentosa, se llama
nucleósido.
Un nucleótido se forma por la esterificación con ácido ortofosfórico del hidroxilo 5 de la ribosa o
desoxirribosa de un nucleósido.
Monosacáridos
Los azúcares simples son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas de entre 3 y 7 átomos de
carbono. Cuando posee función aldehído, los monosacáridos se llaman aldosas; si tienen función cetona,
cetosas; o también se la nombra de acuerdo a su número de carbonos (triosas, tetrosas, pentosas,
hexosas).
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Los monosacáridos más simples son triosas, de las cuales existen una aldotriosa, el gliceraldehído
y una cetriosa.
Son sustancias reductoras, particularmente en medio alcalino. Los grupos aldehído o cetona son
responsable de esta propiedad.
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Monosacáridos de importancia biológica
Pentosas.La de mayor importancia es la aldopentosa D-ribosa, componente de ácidos ribonucleicos y de
adenosina 5’ – trifosfato. En la naturaleza se encuentra en forma cíclica tipo furanosa.
Hexosas.Glucosa.- Aldohexosa. Dextrosa. Es el monosacárido más abundante y de mayor importancia
fisiológica, utilizado como combustible por las células. Se encuentra libre en frutos maduros y también en
sangre y humores orgánicos de vertebrados.
Galactosa.- Aldohexosa. Se asocia en moléculas más complejas como el disacárido lactosa
(glucosa + galactosa). Es epímero de glucosa, difiere en la configuración del C4.
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Manosa.- Aldohexosa. Integrante de oligosacáridos asociados a glicoproteínas en organismos
animales. También se la obtiene por hidrólisis de polisacáridos vegetales llamados mananos. Es epímero
de la glucosa, difiere en el C2.
Fructosa.- Cetohexosa. Se encuentra libre en frutos maduros, en otros órganos de vegetales y en
la miel. Funciona como combustible metabólico. Se asocia en moléculas más complejas como el disacárido
sacarosa (glucosa + fructosa). Por si sola tiene mayor poder edulcorante que su socia y el producto que
juntas forman. Se produce a gran escala a partir de almidon de maíz. Posee función cetona en C2,
potencial responsable de las propiedades reductoras de la fructosa.
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Disacáridos
Se forman por unión de dos monosacáridos con pérdida de una molécula de agua.
Los monosacáridos se unen entre sí por enlaces O-glicosídicos: enlaces covalentes que se
generan por interacción del –OH hemiacetálico o hemicetálico de uno de ellos con uno de los grupos OH del otro con liberación de una molécula de agua.
Maltosa
Es producto de la hidrólisis del almidon catalizada por la enzima amilasa. Es algo dulce y muy
soluble en agua. Se forma por unión del carbono 1 de alfa D-glucosa al carbono 4 de otra D-glucosa. Posee
poder reductor debido a que el aldehído de una de las glucosas queda libre.
Lactosa
Se encuentra en la leche. Es producto de la unión entre el carbono 1 de una beta D-galactosa
(unión beta glicosídica) y el carbono 4 de D-glucosa. Posee poder reductor.
Sacarosa
Se lo obtiene de la caña de azúcar y remolacha. Está formada por glucosa y fructosa, unidas por un
enlace doblemente glicosídico, ya que participan el carbono 1 de la alfa glucosa y el carbono 2 de la beta
fructosa. Ambos grupos, aldehído y cetona, están bloqueado y el disacárido no tiene capacidad reductora.
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Celobiosa
Disacárido resultante de la hidrólisis de celulosa, formado por dos glucosas unidas mediante
enlace beta 1-4.
Trehalosa
Disacárido no reductor compuesto por dos moléculas de alfa glucosa, ligadas por sus hidroxilos
anoméricos.
Ácidos grasos
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Propiedades físicas
Solubilidad.- Los AG están constituidos por un grupo polar, representado por la función carboxilo
y un grupo no polar, constituido por la cadena carbonada. La solubilidad disminuye a medida que la
longitud de la cadena crece. AG de + de 6C son prácticamente insolubles en agua y solubles en solventes
orgánicos.
Punto de fusión y ebullición.- El punto de fusión aumenta con el largo de la cadena: AG de dos a
ocho carbonos son líquidos, mientras que los de mayor número de carbonos son sólidos. La presencia de
un doble enlace disminuye el punto de fusión. El punto de ebullición de AG también depende del número
de carbonos de su cadena. Aumenta con la longitud de esta.
Propiedades químicas
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