Metabolismo y Enzimas - Colegio Aurora de Chile SUR

METABOLISMO
El metabolismo es un conjunto de
reacciones químicas que tienen lugar en las
células del cuerpo
El metabolismo transforma la
energía que contienen los
alimentos que ingerimos en el
combustible que necesitamos
para todo lo que hacemos, desde
movernos hasta pensar o crecer.
EXISTEN 2 TIPOS DE REACCIONES EN EL
METABOLISMO.
Catabolismo
Transformación de biomoléculas
complejas en moléculas sencillas
Anabolismo
Síntesis biomoléculas más
complejas a partir de otras más
sencillas o de los nutrientes
Catabolismo
Anabolismo
•Genera energía (produce ATP).
•Genera desechos que se excretan al
entorno: CO2, H2O, NH3.
•Los productos finales, son materias
primas del anabolismo.
•Utiliza energía, consume ATP.
•Utiliza nutrientes del entorno.
•Genera macromoléculas.
•Los productos finales, son materias
primas del catabolismo.
En las reacciones llevadas a cabo en el metabolismo,
participan CATALIZADORES.
¿QUÉ SON LOS
CATALIZADORES?
CATALIZADORES.
Un catalizador propiamente dicho es una sustancia que
está presente en una reacción química en contacto
físico con los reactivos, y acelera, induce o propicia
dicha reacción sin actuar en la misma.
ENZIMAS.
Entender los principios básicos de la actividad
enzimática.
•
Conocer la actividad enzimática como
responsable de la actividad celular.
•
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son proteínas altamente
especializadas que tienen como función la
catálisis o regulación de la velocidad de las
reacciones químicas que se llevan a cabo en los
seres vivos.
En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se
denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa
la enzima.
El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o
más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de
la siguiente manera:
ESPECIFICIDAD.
Las enzimas tienen una alta especificidad.
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular
en la superficie de la enzima, denominado sitio activo,
donde tiene lugar la catálisis. El acoplamiento es tal
que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta
al centro activo o catalítico de una enzima como
una llave a una cerradura".
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una
reacción, su función es modificar la velocidad de la
reacción, entendiéndose como tal la cantidad de
producto formado por unidad de tiempo.
CONTINUACIÓN ENZIMAS.
•
Conocer la clasificación de las enzimas.
•Conocer
enzimas.
las condiciones de funcionamiento de las
CLASES DE ENZIMAS.
Oxido-reductasas: catalizan reacciones de
oxido-reducción, las que implican la ganancia o
pérdida de electrones. Las más importantes son
las deshidrogenasas y las oxidasas
Transferasas: transfieren grupos funcionales
de una molécula a otra. Ej.: quinasas;
transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces
introduciendo radicales -H y -OH.
Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos
en otros.
Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces
aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej:
polimerasas.
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS.
1.- Son muy específicas: cualquier enzima no cataliza
cualquier reacción química sino que existen enzimas
específicos para reacciones químicas específicas.
2.- Acelerar las reacciones químicas mucho más que
cualquier otro catalizador, es decir, son mucho más
activos.
3.- Siempre trabajan a temperatura ambiente, temperatura
corporal de los seres vivos.
4.- Son moléculas de elevado peso molecular.
Orienta a los sustratos:
Parte de la energía de activación se utiliza para
que los sustratos roten y se enfrenten con los
átomos correctos para formar los enlaces.
Agregan cargas a los sustratos:
• Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de
las enzimas pueden participar directamente
haciendo a los sustratos químicamente más
reactivos.
Inducen la deformación en el sustrato:
Cuando una sustancia se une al sitio activo, la
enzima puede causar que los enlaces se estiren,
poniéndolo en un estado de transición inestable.
Cambio de forma de la enzima al unirse al
sustrato:
El modelo de llave- cerradura de Fisher fue
actualizado cuando se descubrió que las enzimas
son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar
(expandirse) para acomodarse a sus sustratos.
CONDICIONES ENZIMÁTICAS.
1.- Temperatura: cuando aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de la
reacción. Cuando disminuye la temperatura, disminuye la velocidad de la
reacción.
2.- pH: Las enzimas funcionan a un pH determinado, si éste cambia, las
enzimas se pueden desnaturalizar.
REGULACIÓN ENZIMÁTICA.
Inhibición reversible.
Inhibición irreversible.
Inhibidores
competitivos: se unen
al sitio activo.
Inhibidores no
competitivos: se une a
la enzima en un sitio
distinto al sitio activo.
Los inhibidores se
unen covalentemente
al sitio activo.
TRABAJO INVESTIGACIÓN.
¿Qué son las vitaminas?
¿Para qué sirven?
¿Cómo se clasifican?
¿Qué vitaminas necesita el cuerpo humano?
¿Qué procesos producen la pérdida de las
vitaminas en los alimentos?
Realiza una tabla como la siguiente:
Alimento
Tipo de vitaminas