alimentación en relación con la actividad física 1

ALIMENTACIÓN EN RELACIÓN CON LA ACTIVIDAD FÍSICA
1. INTRODUCCIÓN
2. CONCEPTO EVOLUCIONISTA DE LA ALIMENTACIÓN
3. NECESIDADES DE AGUA: HIDRATACIÓN
a. Ingesta y excreción de agua en los seres humanos
i. Ingresos diarios de agua
ii. Pérdidas diarias de agua
iii. Presencia del agua en el organismo
1. Distribución
2. Intercambio de agua entre los compartimentos intra y
extracelular
3. Regulación diaria del líquido corporal
4. Requerimientos basales de agua
iv. Electrolitos
1. Ión Sodio
a. Hipernatremia en el ejercicio
b. Hiponatremia en el ejercicio
2. Ión potasio
3. Cloruro
4. Ión magnesio
5. Ión calcio
v. Deshidratación inducida por el ejercicio físico.
1. Señales de la deshidratación
2. Las respuestas fisiológicas a la deshidratación.
3. Efecto de la deshidratación sobre el rendimiento deportivo
4. Efecto de la deshidratación sobre la termorregulación
vi. Tipos de deshidratación
1. Deshidratación involuntaria
2. Deshidratación voluntaria
vii. Patología por calor
1. Aclimatación al calor
2. Efectos de la aclimatación:
3. Normas aconsejadas para el deportista en prevención de la
patología por calor
4. Estrategia de hiperhidratación
4. MACRONUTRIENTES
a. Necesidades Energéticas
i. Cálculo de los Requerimientos Calóricos
1. Gasto energético en reposo (GER)
2. Respuesta Metabólica a los alimentos
a. Edad
b. Talla corporal
c. Peso corporal
d. Temperatura ambiental
e. Actividad laboral
ii. Aplicación Informática. Fórmulas empleadas
1. Índice de riesgo cardiovascular (rcc)
2. Cálculo de la superficie corporal
3. Cálculo de las necesidades energéticas
b. Proteínas
i. Funciones de las proteínas. Aminoácidos
1. Clasificación de los aminoácidos
a. Aminoácidos esenciales.
b. Aminoácidos ramificados
2. Concepto de “Valor Aminoácido Corregido por
Digestibilidad Protéica” (Protein Digestibility–Corrected
Amino Acid Store)
ii. Clasificación de las Proteínas
iii. Regulación hormonal de la síntesis proteica.
iv. Proteínas y ejercicio físico
v. Necesidades proteicas en los deportistas
vi. Suplementación con aminoácidos
1. Arginina
2. Citrulina y ornitina
3. Leucina
4. Glutamina
5. Aspartato
6. Taurina
vii. Consecuencias de una dieta hiperproteica
c. Carbohidratos
i. Definición
ii. Clasificación
1. Monosacáridos (azúcares simples); Glucosa, Fructosa,
Galactosa, Manosa
2. Disacáridos: Sacarosa, Maltosa, Lactosa
3. Trisacáridos: Rafinosa, Melicitosa
4. Polisacáridos:
a. Digeribles: Glucógeno, Almidón Dextrina.
b. Parcialmente digeribles: Inulina, Manosano
c. Indigeribles (fibra dietética)
Soluble: Hemicelulosa, Pectinas,
Gomas
Insoluble: Celulosa, Lignina, Cutina
5. Azúcar alcoholes: Sorbitol, Xilitol, Manitol
iii. Concepto de índice y carga glucémica
iv. Utilización de la glucosa durante el esfuerzo físico
v. Reconstitución del glucógeno tras el agotamiento debido a su
utilización en esfuerzos prolongados.
vi. Fibra. Clasificación y propiedades
d. Lípidos o Grasas
i. Descripción y clasificación
ii. Funciones
iii. Ácidos grasos esenciales
iv. Lípidos y membrana celular
v. Las grasas como suministradores de energía
5. MICRONUTRIENTES
a. Vitaminas y Minerales
i. Descripción y clasificación
ii. Vitaminas Hidrosolubles
1. Vitamina B1 (tiamina)
2. Vitamina B2 (riboflavina)
3. Vitamina B6 (piridoxina)
4. Vitamina B12 (Cobalamina)
5. Ácido Fólico
6. Niacina (acido nicotinico, nicotinamida, vit PP)
7. Ácido pantoténico
8. Vitamina C
iii. Vitaminas Liposolubles
1. Vitamina E
2. Vitamina A
3. Vitamina K
4. Vitamina D
iv. Minerales
1. Hierro
2. Cinc
3. Calcio
4. Fósforo
5. Selenio
6. ANTIOXIDANTES
i. Radicales libres y especies reactivas de oxígeno (ERO)
ii. Producción de radicales libres durante el deporte
iii. Sistemas de protección contra el daño oxidativo
iv. Tipos de antioxidantes
1. Enzimáticos
a. Superóxido Dismutasa (SOD)
b. Catalasa
c. Glutation Peroxidasa
2. No enzimáticos
a. Glutation
b.
c.
d.
e.
f.
g.
Ácido Ascórbico (vitamina C)
Ácido alfa-Lipoico
Vitamina E
Beta-Caroteno
Ubiquinona (Coenzima Q)
Minerales con efectos antioxidantes: Selenio y
Cinc
3. Compuestos Fenólicos
a. Clasificación y acciones de algunos compuestos
v. Papel de los antioxidantes en el deporte
vi. Acción prooxidante de los antioxidantes. Paradoja
b. Proteínas
i. Funciones de las proteínas.
La proteína es el principal componente de los músculos, los órganos y las glándulas del
organismo. Cada célula viva y todos los fluidos corporales, excepto la bilis y la orina,
contienen proteínas. Su composición añade nitrógeno al carbono, hidrógeno y oxígeno
de los carbohidratos
El nitrógeno es el ladrillo que construye la vida, es un componente del ADN y ARN
(nucleótidos) y de las proteínas. Lo tenemos a nuestra disposición en la atmósfera, pero
debido al fuerte enlace triple entre los átomos de nitrógeno en el aire que respiramos
(N2), no es factible utilizarlo directamente. La forma de incorporarlo a nuestras células
es mediante un proceso complejo que marca el llamado ciclo del nitrógeno en la
naturaleza.
La fijación del nitrógeno es un proceso en el cual el N2 se convierte en amonio. El
nitrógeno se fija del aire mediante unas bacterias del género Rhizobium en tierra y unas
algas azules verdosas llamadas cianobacterias, en el mar. Las Rhizobium viven
asociadas a plantas (por ejemplo las legumbres) de modo que ellas fijan el nitrógeno que
utiliza la planta para formar sus proteínas celulares, y las bacterias reciben carbohidratos
y un ambiente favorable para su proliferación. De las plantas pasa el nitrógeno a los
animales herbívoros y de estos a los carnívoros. Finalmente, la eliminación (en forma de
urea) por los animales en la orina, devuelve el nitrógeno al suelo de donde pueden
volver a tomarlo algunas plantas o bacterias, cerrando el ciclo
Las proteínas, por otro lado, son moléculas enormes, constituidas por unas moléculas
más pequeñas llamados aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos formados a
partir de un grupo amino (un átomo de nitrógeno unido a dos átomos de hidrógeno;
NH2) y un grupo ácido (con carbono, oxígeno e hidrógeno; COOH), que es el que
caracteriza las distintas propiedades de estas biomoléculas
La mayor parte de las proteínas están formadas por un número de entre 100 y 300
aminoácidos (llegando incluso a 2.000), pero sin embargo, el número de aminoácidos
distintos es de tan sólo veinte, de los cuales, el organismo no puede sintetizar ocho, esta
característica les convierte en imprescindibles en la alimentación diaria (aminoácidos
esenciales).
Las funciones de las proteínas son:
1. Moléculas estructurales (proteínas contráctiles del músculo).
2. Enzimas catalizadoras de casi todas las reacciones químicas del organismo
3. Moléculas integrantes de la membrana celular constituyentes de canales de transporte
4. Anticuerpos o receptores de linfocitos
5. Combustible para reacciones de producción de energía en casos extremos (ejercicio
físico muy intenso, ayuno..)
1. Clasificación de los aminoácidos
CLASIFICACIÓN QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Mono-amino,
monocarboxílicos
Hidroxi-amino
Básicos
Aminoácidos y
amidas
Azufrados
Aromáticos
Iminoácido
glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina
(Ileu)
treonina (Thr), serina (Ser)
lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His)
ácido aspártico (Asp), ácido glutámico (Glu) , asparagina (Asn),
glutamina (Gln)
cisteína (Cys), metionina (Met)
fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) y triptófano (Trp)
prolina (Pro)
También se clasifica a los aminoácidos en glucogénicos, glucocetogénicos y
cetogénicos.
• Los glucogénicos son posibles precursores de la glucosa.
• Los glucocetogénicos son los que pueden transformarse en glucosa, ácidos
grasos o en cuerpos cetónicos.
• Los cetogénicos, que únicamente se integran en el metabolismo de las grasas, ya
que su esqueleto carbonado se transforma en acetil-CoA precursor de los ácidos
grasos y de los cuerpos cetónicos.
GLUCOGÉNICOS
GLUCOCETOGÉNICOS
CETOGÉNICOS
Glicina
Isoleucina
Leucina
Alanina, serina, cistina
Fenilalanina, tiroxina
Glutamato, glutamina
Triptófano, lisina
Prolina, histidina,
Metionina, treonina,
a. Aminoácidos esenciales.
Los aminoácidos esenciales son el triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
valina, leucina e isoleucina (la histidina y arginina son parcialmente esenciales, ya que
solo lo son en la infancia o en condiciones extremas (enfermedades graves).
De ellos, hay cinco que están en cantidades insuficientes en los cereales y legumbres.
Esta es la razón por lo que una dieta exclusivamente a base de estos alimentos sería
deficitaria y provocaría una malnutrición proteica (que en casos extremos puede llevar
incluso a la muerte). El aminoácido cuya concentración es la menor en comparación con
los aminoácidos de la proteína del huevo, se llama limitante (lisina, en arroz y otros
cereales; triptófano, en el maíz; metionina en las alubias).
En este tema hay que aclarar dos cosas. En primer lugar la importancia de los
aminoácidos esenciales. Vamos a aclararlo simplificando la síntesis de proteínas de
nuestro cuerpo. Imaginemos que necesitamos formar una proteína de músculo; el
ensamblaje de los aminoácidos que la constituyen se hace en base a aquéllos de los que
dispone en ese momento la célula que tiene que formar la proteína. Para ello va
cogiendo uno a uno esos aminoácidos y los va ensamblando (como si fuera una cadena).
Mientras vaya encontrando cada aminoácido que le toca en el eslabón, todo va bien; el
problema surgirá si hace falta un aminoácido (para el siguiente eslabón) que no está. En
ese caso el organismo intenta sintetizarlo (a partir de otros), pero siempre que no sea
esencial (en cuyo caso no puede). Si se trata de un aminoácido que se puede sintetizar a
partir de otros, la formación de esa proteína solo sufrirá un retraso (lo cual en sí mismo
puede ser importante en casos especiales como grandes quemados o deportistas).
Si el que faltaba era un aminoácido esencial no se continuará la secuencia y no se
formará la proteína (imaginemos la trascendencia del hecho si la proteína a formar es,
por ejemplo, una inmunoglobulina necesaria para defendernos de las infecciones). Pues
bien, la proteína más completa al tener todos los aminoácidos esenciales es la del huevo.
En el caso de las legumbres, las proteínas suelen tener algún aminoácido limitante y,
saberlo es importante para complementarlo y obtener una proteína de alta calidad que
sustituya a la de la carne, pescado y huevos que son las de mayor calidad, pero también
de mayor precio (pensemos en países subdesarrollados). Nuestras abuelas intuían ese
hecho y por eso cocinaban el arroz con las lentejas ya que la falta de lisina del arroz la
compensaban las lentejas.
En relación con los aminoácidos esenciales, sabemos hoy que la capacidad endógena
para fabricarlos no es del mismo orden para todos ellos. Por ejemplo, el hombre parece
carecer por completo de la posibilidad sintetizadora para algunos, como es el caso de la
treonina y de la lisina. Por ello se habla, en estos casos, de que estos aminoácidos tienen
una esencialidad del 100 %. Para el resto de los aminoácidos esenciales, esta proporción
es bastante menor, lo que quiere decir que somos capaces de fabricarlos, pero no en
cantidad suficiente para las distintas funciones que tienen asignadas.
Los semi-esenciales son aquellos que cuando están presentes en la dieta reducen las
necesidades de un aminoácido esencial (cisteína, la de metionina; tirosina, la de
fenilalanina).
CLASIFICACIÓN SEGÚN ESENCIALIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS
Esenciales
indispensables
No-esenciales
dispensables
ofenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano y valina
oácido aspártico, ácido glutámico, alanina, asparagina, cistina,
glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, histidina,
prolina, serina, tirosina.
S e m i - e s e n c i a l e s o s e m i - Cisteína si hay metionina en la dieta; tirosina, si hay fenilalanina.
dispensables
b. Aminoácidos ramificados
Los aminoácidos ramificados (leucina, isoleucina y valina) son aminoácidos
monoamino monocarboxílicos, que tienen como característica que se degradan en
tejidos extrahepáticos, fundamentalmente en músculo esquelético, ya que en el hígado
la concentración de las enzimas responsables de su transaminación es muy baja (la
dehidrogenasa de los alfa-cetoácidos de cadena ramificada o DHAAR).
En pacientes con enfermedades catabólicas, está demostrada su eficacia ayudando al
aumento de masa muscular inducido por el ejercicio. Asimismo, estos aminoácidos
pueden combinarse con el glutamato para dar lugar a glutamina. El glutamato es el
precursor de la síntesis de GABA, y ambos tienen una importantísima función como
neurotransmisores en particular en la regulación y transmisión de órdenes al aparato
locomotor.
Otro punto de importancia respecto a los aminoácidos ramificados es la utilización del
mismo transportador que el triptófano para atravesar la barrera hematoencefálica.
La barrera hematoencefálica es una monocapa de células endoteliales (capa de células
que cubre el interior de los vasos) unidas entre sí y que carecen de ventanas estando
rodeadas por la membrana basal y constituyendo una barrera para las sustancias que
están en el plasma y llegan al cerebro. Desempeña una función esencial en el
mantenimiento de la homeostasis cerebral (es decir, del equilibrio interno del cerebro).
Las sustancias liposolubles entran al cerebro por difusión a través de la lámina
endotelial, mientras que la mayoría de los nutrientes, que suelen ser hidrosolubles,
requieren el concurso de mecanismos de transporte activo para incorporarse al cerebro,
existiendo transportadores especializados para glucosa, aminoácidos, ácidos
monocarboxílicos y precursores de ácidos nucleicos y aminas, que garantizan el aporte
de nutrientes, hormonas y sustancias precursoras de neurotransmisores cerebrales.
Uno de los neurotransmisores más importantes es la serotonina, que está relacionada
con el mecanismo de fatiga en esfuerzos de larga duración, la llamada “fatiga central”.
Pues bien, la serotonina tiene como precursor un aminoácido, el triptófano, que para
atravesar la barrera hematoencefálica requiere un transportador que es el mismo que el
que utilizan los aminoácidos ramificados. Por esta razón, una ingesta alta de
aminoácidos ramificados disminuirá el paso de triptófano a cerebro y, por tanto, la
formación de serotonina. Luego dedicaremos un gran espacio a este tema y veremos que
es más complejo de lo expuesto en este momento.
Por otro lado, el hígado degrada los aminoácidos que le llegan vía sistema Porta (de la
digestión de las proteínas) a distintos intermediarios metabólicos. Los aminoácidos
glucogénicos son transformados a piruvato o intermediarios del ciclo de los ácidos
tricarboxílicos, por ejemplo oxaloacetato y, por tanto, son precursores glucogénicos. Por
el contrario, los cetogénicos, muchos de los cuales también son glucogénicos, son
transformados a cuerpos cetónicos. El papel regulador del hígado sobre la concentración
de aminoácidos en sangre es tan importante que, después de la ingestión de una dieta
rica en proteínas, la concentración total de aminoácidos en plasma sólo se eleva un 20
%.
Es en el músculo donde se produce la metabolización de estos aminoácidos, por lo que
hay mucho interés en estudiar su ciclo en relación a los ejercicios de fuerza en base a
supuestos aumentos de la síntesis proteica cuando se ingieren antes de un esfuerzo de
sobrecarga. Luego veremos que la leucina, en particular, cumple funciones anabólicas
de forma muy interesante.
Los aminoácidos ramificados apenas son metabolizados en hígado, ya que no hay
enzimas encargados de su metabolización. La concentración de los aminoácidos de
cadena ramificada aumenta, por tanto, mucho más significativamente que la del resto de
aminoácidos, pudiendo llegar a constituir más del 70 % del total de aminoácidos
liberados por el hígado al resto del organismo (en comparación con, aproximadamente, el
20 % de los ingeridos).
2. Concepto de “Valor Aminoácido Corregido por
Digestibilidad Protéica” (Protein Digestibility–Corrected
Amino Acid Store. PDCAAS)
Una de las principales características de las proteínas es el valor biológico. Este valor
indica la capacidad de una determinada proteína de proporcionar los aminoácidos
necesarios para el crecimiento y el mantenimiento de las funciones fisiológicas y se
define como la proporción de la proteína absorbida que es retenida y, por tanto, utilizada
por el organismo. De esta forma, cuanto más similar sea una proteína a las de nuestro
organismo, decimos que se trata de una proteína de mayor valor biológico. La
considerada de mayor valor biológico es la del huevo; de calidad algo menor son las
proteínas de origen animal y aún menor las de origen vegetal, destacando entre estas
últimas, las proteínas de las leguminosas como la soja.
Otro patrón de referencia es el coeficiente de utilización neta de la proteína, que mide la
proporción de la proteína consumida que es utilizada. Finalmente, a nivel técnico se ha
venido utilizando un método llamado técnica o relación de eficiencia de la proteína.
Ahora bien, dado que estas técnicas sobreestimaban el valor biológico de las proteínas
animales, la FAO llegó a la conclusión de que el procedimiento del cómputo de
aminoácidos corregido en función de la digestibilidad de las proteínas era el método
más conveniente para evaluar la calidad de las proteínas en los productos proteínicos
vegetales. Una Consulta Mixta de Expertos FAO/OMS, celebrada en diciembre de 1989,
confirmó la utilidad del método propuesto como instrumento para las actividades
ordinarias de evaluación de la calidad de las proteínas y recomendó que se adoptara
como método oficial con carácter internacional.
Tenemos, por tanto, que:
Valor biológico: Es el porcentaje de nutriente retenido respecto del absorbido =
(nutriente absorbido - nutriente excretado) x 100 (%) nutriente absorbido
Coeficiente de utilización neta de la proteína: Es el porcentaje de proteína retenida
respecto de la ingerida = (nutriente absorbido - nutriente excretado) x 100 (%) nutriente
ingerido
Valor aminoácido corregido por digestibilidad proteica (PDCAAS(%)) = mg del
aminoácido limitante en 1 g de proteína testada / mg del aminoácido limitante en 1 g de
proteína de referencia x digestibilidad fecal x 100(%)
TIPO
PROTEÍNA
D ER E L A C I Ó N D E V A L O
E F I C I E N C I A D EBIOLÓGICO
LA PROTEÍNA
(Protein Efficiency
Ratio)
RCOEFICIENTE DEVALOR AMINOÁCIDO
UTILIZACIÓN NETAC O R R E G I D O P O R
DE PROTEÍNA NetD I G E S T I B I L I D A D
Protein Utilization) P R O T É I C A ( P r o t e i n
Digestibility–Corrected
Amino Acid Store)
TERNERA
2,9
80
73
0,92
HUEVOS
3,9
100
94
1
SOJA
2,2
74
71
1
TRIGO
0,8
64
67
0,25
FRUTOS
SECOS
LECHE
1,8
2,5
0,52
91
82
1
ii. Clasificación de las Proteínas
PROTEÍNAS SIMPLES (HOLOPROTEÍNAS)
Globulares  Prolaminas: Son ricas en nitrógeno amida y prolina. Se encuentran en
semillas de granos: trigo y centeno (gliacina); maíz (zeína); centeno (secalina);
cebada (hordeína)
 Gluteninas: Se encuentran en granos y cereales; trigo (glutenina); arroz
(orizeína).
 Albúminas: Se encuentran en plantas y en tejidos animales: sangre
(albúmina sérica); leche (lactalbúmina); clara de huevo (ovalbúmina); lentejas
(legumelina); alubias (faseolina); trigo (leucosina).
 Globulinas: Se encuentran en plantas y tejidos animales: sangre (globulinas
séricas); músculo (miosina); patata (tuberina); nueces del Brasil (excelsina);
lentejas (legumina); cáñamo (edestina).
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...
Fibrosas
 Colágenos: Resistente a los enzimas digestivos, pero puede convertirse en
gelatina por agua en ebullición, ácidos o álcalis; rico en hidroxiprolina. Se
encuentra en tejido conectivo, huesos, cartílago y gelatina
 Queratinas: Parcialmente resistentes a los enzimas digestivos; contienen
grandes cantidades de azufre, como cistina. Se encuentra en pelo, uñas,
pezuñas, cuernos y plumas.
 Elastinas: Semejantes al colágeno, pero no pueden convertirse en gelatina.
Se encuentra en ligamentos, tendones y arterias.
PROTEÍNAS COMPUESTAS (HETEROPROTEÍNAS)
Glucoproteínas
Se encuentran en el hueso (oseomucoide); tendones
(tendomucoide); cartílago (condromucoide).
Lipoproteínas
 Proteínas conjugadas con lípidos solubles en agua. Se encuentran
en lipoproteínas séricas; tejido nervioso, leche y huevos. En el
organismo son las encargadas de transportar lípidos por el plasma.
Nucleoproteínas  Contenidas en ácidos nucleicos, nitrógeno o fósforo; presentes en
cromosomas y en todas las formas vivientes como combinación de
proteínas con ARN o ADN. Se encuentran en citoplasmas de células
(ribonucleoproteínas); núcleo de cromosomas
(deoxiribonucleoproteína); virus y bacteriófagos.
Cromoproteínas  Compuestos de proteínas, como pigmentos no-proteicos, tales
como heme; proteínas coloreadas.Se encuentran en hemoglobina;
mioglobina; flavoproteínas; pigmentos respiratorios; citrocromos.

iii. Regulación hormonal de la síntesis proteica.
Las hormonas, en general, tienen efectos tanto anabólicos como catabólicos sobre el
metabolismo de las proteínas. La hormona del crecimiento estimula la síntesis proteica;
la insulina produce el mismo efecto debido a su capacidad para acelerar el transporte de
aminoácidos a través de la membrana celular. La testosterona estimula la síntesis de
proteínas durante los períodos de crecimiento, mientras los glucocorticoides estimulan
la gluconeogénesis y la cetogénesis a partir de las proteínas. Finalmente, la tiroxina
aumenta el metabolismo de todas las células en general y, por tanto, aumenta el
anabolismo y el catabolismo de las proteínas a un tiempo.
El aumento de la concentración de aminoácidos en plasma (aminoacidemia) estimula la
liberación de insulina, la cual, al estimular la síntesis de proteínas, incrementa el
transporte de aminoácidos al interior de las células. Pues bien, ciertos aminoácidos
tienen más capacidad que otros para favorecer la liberación de insulina: así, los de
cadena ramificada (especialmente, leucina) y la arginina son los que estimulan en mayor
medida la secreción de la hormona. Sin embargo, otros aminoácidos estimulan la
secreción de glucagón, el cual no sólo favorece el transporte de estos al hígado, sino que
también estimula las reacciones gluconeogénicas hepáticas y de catabolismo del exceso
de proteínas ingerida en la dieta. Es bien conocido, en este sentido, el estímulo de los
enzimas gluconeogénicos hepáticos clave tales como piruvato carboxilasa (piruvato —>
oxalacetato) y fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (oxalacetato —> PEP), que efectúa el
glucagón.
De la extraordinaria importancia hormonal en la síntesis proteica deriva el hecho de que
son enormemente utilizadas como anabolizantes y, por sus implicaciones éticas (juego
limpio) y en la salud, lógicamente están prohibidas por los distintos reglamentos de
control antidopaje.
iv. Proteínas y ejercicio físico
Durante el ejercicio físico aumenta la degradación de proteínas no contráctiles,
manteniéndose, en la medida de lo posible, las proteínas contráctiles (actina, miosina..).
En las proteínas contráctiles, la biosíntesis que se realiza para mantener la lisis
producida por las tensiones de las contracciones musculares, se ejecuta en base a la
utilización de las proteínas endógenas, salvo que el deportista consiga ingerir una fuente
proteica previa a la actividad física. Esto es importante para planificar los
entrenamientos de sobrecarga, en donde las roturas microscópicas de miofibrillas es
inevitable (e incluso es necesaria para producir hipertrofia).
Pero los aminoácidos (especialmente los ramificados y la alanina), también tienen una
función importante en los esfuerzos aerobios. El aumento de la actividad de las enzimas
que degradan los aminoácidos ramificados (DHAAR) en los músculos (cuando se
realiza un esfuerzo de larga duración), tiene gran trascendencia en su desarrollo; puesto
que si no hay glucógeno en el músculo, entonces habrá una disminución en la
concentración de los intermediarios del ciclo de Krebs, y por lo tanto se producirá una
reducción del flujo de dicho ciclo y del recambio del ATP, apareciendo la fatiga. Por el
contrario, la ingesta de bebidas con carbohidratos durante el ejercicio aumentará los
niveles de los intermediarios del ciclo de Krebs, lo que permitirá realizar los ejercicios
durante más tiempo, y a mayor intensidad. En este sentido, el aumento de la
deaminación de los aminoácidos en el músculo ayuda a generar los intermediarios del
ciclo ATC.
El alto grado de producción de alanina durante los 30 primeros minutos del ejercicio y
la elevación transitoria de la concentración de la alanina muscular, tras 10 min de
ejercicio, demuestra que la acción de la alanin-aminotransferasa se utiliza para
convertir, lo más rápidamente posible, y desde el comienzo del ejercicio, el C del
glutamato en intermediarios del ciclo de Krebs.
Finalmente, si en el tejido muscular penetran cantidades de aminoácidos de cadena
ramificada superiores a los que el propio músculo necesita para la biosíntesis de sus
proteínas, el exceso de aminoácidos puede utilizarse como material nitrogenado
precursor para la síntesis de aminoácidos no esenciales precisos para la creación de
proteínas musculares.
v. Necesidades proteicas en los deportistas
En la práctica deportiva, afortunadamente, los atletas no han hecho caso de las
recomendaciones dietéticas de las décadas pasadas en que se aconsejaba un máximo de
0,8 a 1 g /kg de proteínas. Ahora sabemos que los requerimientos de proteínas por parte
de los deportistas y, en particular, por los que están sometidos a fuertes entrenamientos
de sobrecarga, es de hasta 2 g/kg (el doble de las que se recomendaban).
Durante el ejercicio, y especialmente tras la realización de actividades en las que
predominan las contracciones excéntricas, se producen lesiones musculares que,
posteriormente necesitan ser reparadas por el organismo. En este proceso se origina un
aumento de la degradación de las proteínas dañadas y un incremento de la síntesis para
compensar el defecto, cosa que ya había sido demostrada por Frontera y su grupo en
1991, quienes tras un entrenamiento de fuerza en el que las cargas alcanzaron el 80 %
de 1 RM, además de originar la hipertrofia de los músculos implicados en los ejercicios,
observaron que se produjo una elevación de los niveles de la 3- metilhistidina / creatina
en la orina. Esto significa que durante este tipo de actividades, la degradación de las
proteínas se intensifica, por lo que, para restablecer el equilibrio, es necesario aumentar
la ingesta de estos nutrientes. Sin este requisito es imposible conseguir la hipertrofia
muscular. Por lo tanto, quienes realizan entrenamientos de fuerza deben consumir hasta
2 g por Kg de peso y día de proteínas, pero no más.
vi. Suplementación con aminoácidos
1. Arginina
Se trata de un aminoácido básico del tipo glucogénico al que se le atribuye un efecto de
estimulación de la hormona de crecimiento y de la insulina, al tiempo que actúa como
precursor de la creatina.
En los mamíferos, la l-arginina se considera un aminoácido condicionalmente esencial,
ya que es muy sensible a condiciones orgánicas de aumento de requerimientos proteicos
(crecimiento, infecciones graves, lesiones), en los cuales, su síntesis a partir de citrulina
puede estar comprometida. En estos casos se recomienda tomar al menos de 1 a 3 g/d.
(dosis mucho más alta de la contenida en los suplementos dietéticos).
Por otro lado, la arginina es un regulador de la expresión de proteínas. De hecho, la
propia arginina regula de manera selectiva y en función de su concentración, enzimas de
su metabolismo como la argininosuccinato liasa y argininosuccinato sintetasa (si se
reemplaza la l-arginina por citrulina se incrementa la transcripción del gen de la
argininosuccinato sintetasa).
La biodisponibilidad de L-arginina exógena es de un 60%. Una vez ingerida, la arginina
en un 50% se transforma en ornitina por la acción de la arginasa.
2. Citrulina y ornitina
La citrulina, la arginina (ya comentada anteriormente) y la ornitina originan el descenso
de los niveles de amoníaco del plasma, lo que incrementa la tolerancia por parte del
organismo al ejercicio intenso. También se ha descrito que los aminoácidos citados
aumentan la síntesis muscular de glucógeno y glutamina, a la vez que disminuyen la de
lactato y amoniaco aunque dicho efecto podría ser mínimo. Las acciones comentadas se
han comprobado en ratas, en las que se ha observado que la suplementación con
arginina y glutamina no eleva los niveles plasmáticos de glutamina.
3. Leucina
Respecto a la leucina, se sabe que durante el ejercicio aerobio se produce un
significativo descenso en plasma (11 al 30%), durante el ejercicio anaerobio también (5
al 8%) así como durante ejercicios de fuerza (30%). De hecho, en el músculo
esquelético se produce una disminución de los niveles de leucina durante el ejercicio
aerobio al mismo nivel que de glucógeno.
La evidencia de que la ingesta de aminoácidos juega un importante papel en el control
de la translación (formación de las proteínas a partir de la información del ARN
mensajero), surge de los estudios realizados con ratas en ayunas a las que se daban
distintos tipos de alimentos.
En este sentido, se ha comprobado que en el músculo esquelético de ratas en ayunas, la
síntesis proteica está reprimida comparada con las alimentadas, y esto era debido, en
parte, a la reducción de la señalización mediada por mTOR (La mTOR es una treoninaserina cinasa implicada en la progresión del ciclo celular).
En los últimos años ha quedado claro que los aminoácidos pueden activar una vía
sensible a los nutrientes (mediada por mTOR) en sinergia con la insulina. En este
sentido, la leucina ha demostrado ser el aminoácido más eficiente.
El efecto de tomar una comida rica en proteínas sobre la fosforilación de la 4E binding
protein-1 (4E-BP1) ensamblando el factor de iniciación eukariota (eIF4F), lo consigue
también la leucina sola.
Cuando hay resistencia a la insulina y, por tanto, hay una hipoinsulinemia (observado en
estudios en ratas obesas), la leucina aumenta la síntesis proteica a través de una señal
independiente mTOR que no actúa activando la S6K1, mientras que cuando la
insulinemia es normal, la leucina actúa activando ambas vías (dependiente e
independiente mTOR).
La leucina es un aminoácido importante a la hora de considerar mezclas anabólicas.
Todos los aminoácidos en sinergia con los carbohidratos (que provocan una respuesta
insulínica), son anabolizantes, la ventaja de la leucina es que tiene acción anabolizante
actuando sola (parece que la ingesta de leucina afecta a la translación de RNA mensajero
y, por tanto, a la síntesis proteica debido a la modulación de múltiples marcadores).
4. Glutamina
La glutamina es el aminoácido más abundante en el organismo, aunque no es un
aminoácido esencial ya que el organismo lo puede sintetizar a partir de otros
aminoácidos. Constituye un importante reservorio de nitrógeno amoniacal que puede
utilizarse para muchas funciones sintéticas, por ejemplo, la obtención de glucosamina y
de purinas; sirve también como fuente de ión amonio en el riñón para conservar la
reserva alcalina.
Estimula la glucógeno sintetasa, por lo que es de gran importancia en el deportista (en
particular en deportes de medio y gran fondo). En este sentido, hay trabajos que
demuestran un beneficio en la glucogenosíntesis tras el agotamiento del glucógeno
almacenado suministrando bebidas con glutamina añadida a los carbohidratos de rápida
asimilación.
La glutamina ya es considerada dentro de los protocolos de tratamiento de
enfermedades graves disminuyendo la morbilidad y mortalidad. Hay evidencias del
efecto positivo de la glutamina (vía glutatión) en la sobreexpresión de proteínas del
choque térmico (Hsp). Mejora la funcionalidad de la barrera intestinal y se investiga
actualmente su función en el tejido linfoide intestinal.
Se considera que el ejercicio físico intenso disminuye los niveles de glutamina en
plasma, y si estos niveles se mantenían reiteradamente bajos, se sospechaba que podían
estar relacionados con el sobreentrenamiento y con el déficit de inmunidad que padecen
los deportistas sometidos a altas sesiones de entrenamiento, sin embargo este hecho
sigue siendo controvertido y no existe consenso sobre su utilización.
Los mayores consumidores de glutamina son las células del sistema inmunitario, el
intestino delgado y los riñones. Cuando los niveles en plasma descienden, el organismo
utiliza la mayor reserva de glutamina que tiene, que es el tejido muscular, de modo que
niveles bajos de glutamina se asocian a ligeras pérdidas de proteínas musculares.
5. Aspartato
El aspartato es un aa dicarboxílico glucogénico no esencial. Se ha utilizado para reducir
la concentración de amonio. Su utilización en animales de experimentación ha
demostrado que su uso tras el ejercicio disminuía la concentración sanguínea de
amonio. Los aspartatos de potasio y magnesio se han utilizado en la clínica médica en el
tratamiento de las enfermedades que se acompañan de fatiga, pero sus resultados no han
sido demasiado convincentes.
Su empleo en el deporte se debe a la capacidad de estos compuestos para disminuir la
toxicidad del amonio en el interior de las células y a los efectos favorables que los
mismos ejercen sobre el ciclo de los ácidos tricarboxílicos (Krebs). La disminución de
la fatiga central y periférica, la mejoría en la oxidación de los ácidos grasos y el
estímulo de la motivación psicológica son las razones prácticas de su utilización por los
deportistas. Los mejores efectos se han conseguido en las ratas donde aumenta el
glucógeno muscular, a la vez que disminuye la fatiga
En humanos no está demostrado, aunque algunos estudios han observado que la ingesta
prolongada de aspartato de arginina mantiene los niveles de HGH, glucagón, urea y
arginina en plasma durante un esfuerzo importante. Es posible, aunque se necesitan
nuevos trabajos bien diseñados que lo comprueben, que dosis superiores a 7 gramos al
día de L-D-aspartatos de potasio y magnesio mejoren el rendimiento de los ejercicios de
larga duración, en personas no entrenadas, aunque estos hipotéticos beneficios no son
extrapolables a los deportistas.
6. Taurina
La Taurina es un aminoácido sulfurado no esencial. Es uno de los más abundantes en el
organismo, se le encuentra en el sistema nervioso central, músculo esquelético (cuatro
veces más en las fibras tipo I, corazón y cerebro. El organismo lo sintetiza a partir de la
cisteína. Una de sus funciones es inhibir y modular neurotransimisores en el cerebro.
Por otro lado, se encuentra incorporado a uno de los ácidos biliares más abundantes, el
ácido quenodexosicólico, manteniendo la solubilidad del colesterol y la correcta
composición de la bilis. Asimismo, tiene un efecto antioxidante y una actividad
detoxificante, colaborando en el movimiento de potasio, sodio, calcio y magnesio en su
movimiento a través de la membrana celular, ayudando a generar los impulsos
nerviosos.
Su interés en deportistas deriva de los estudios que concluyen que la taurina altera la
utilización de la glucosa, de forma que altas concentraciones intravenosas (200 mg/kg)
o intraperitoneales de taurina aumentan la actividad de la insulina plasmática y
disminuyen los valores sanguíneos de glucosa, aumentando la reserva hepática de
glucógeno. La taurina se une específicamente al receptor purificado de la insulina
humana, de forma que se afirma que sus propiedades hipoglucémicas se deben a la
interacción con el receptor insulínico.
A la luz de lo que está demostrado, sabemos que la taurina es un aminoácido no
esencial, que se encuentra libre en multitud de tejidos, siendo funciones comprobadas
las relacionadas con la neurotransmisión, formación de conjugados con los ácidos
biliares, función cardíaca, antiinflamatoria y antioxidante. La cuestión de si la síntesis
endógena a partir de la cisteína es suficiente, o bien si un aporte exógeno podría
incrementar sus propiedades, es lo que no se ha demostrado.
Hay estudios que encuentran una alta eliminación de taurina en orina tras esfuerzos
prolongados, lo que iría a favor de suministrar taurina durante la competición. También
hay estudios que relacionan la ingesta de taurina con una disminución de la lesión
muscular.
vii. Consecuencias de una dieta hiperproteica
Existe mucha literatura acerca de los peligros de una dieta hiperproteica, pero
recordemos que las proteínas han sido protagonistas de nuestra evolución, de hecho, la
ingesta proteica en nuestra época de cazadores recolectores significaba de un 25 a un
35% del total de calorías ingeridas (frente al 15-20% actual).
Una dieta hiperproteica (habitual en los países desarrollados) no suele tener más riesgo
que la deshidratación que implica una actividad renal mayor al aumentar los productos
metabólicos de deshecho. En algunas prácticas deportivas, hemos visto que la ingesta
debe ser ligeramente hiperproteica (alrededor de 2 g/kg/día). Sin embargo, en las dietas
de algunos deportistas se excede el margen razonable y se pueden producir efectos
indeseables; uno de ellos es la pérdida de calcio, ya que si la dieta excede la relación
20mg de Ca/1g de proteína, se produce una salida de calcio a nivel renal que podría
tener repercusiones en el deportista incluso a corto plazo. No obstante, aunque utilizar
aminoácidos como fuente energética no es deseable, en el sujeto normal no implica
necesariamente daño renal.
CONCEPTOS CLAVE DEL CAPÍTULO
Aminoácidos esenciales. Necesario para entender lo que es la “calidad de una proteína”
y las diferencias entre proteínas de unos alimentos y otros.
Aminoácidos ramificados. Conocer su metabolismo (básicamente muscular). Estudiar
en particular la leucina y su gran poder anabólico no dependiente en exclusiva de la
insulina.
Es determinante conocer la regulación hormonal de la síntesis proteica. En esa
regulación se basa la capacidad enormemente ergogénica de determinados compuestos
“prohibidos” en la práctica deportiva.
Conocer las necesidades proteicas de los deportistas
Aminoácidos particularmente importantes como la leucina, arginina, glutamina y
taurina, cuya suplementación puede ser justificada en determinados casos.