QUÍMICA DE PROTEÍNAS

QUÍMICA DE PROTEÍNAS
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
Se han descrito cuatro niveles en la estructura de las proteínas:
1. Primaria. Se refiere a la secuencia en que están unidos los
aminoácidos, formando cadenas lineales.
2. Secundaria. Es la disposición espacial de las cadenas, en un plano,
puede ser ordenada (helicoidal o en lámina) o desordenada (al
azar). En una misma proteína se pueden encontrar secciones
ordenadas y al azar.
3. Terciaria. Es la disposición tridimencional que se logra cuando la
cadena polipeptídica líneal, con segmentos de diferentes estructuras
secundarias, se pliega sobre si misma.
4. Cuaternaria. Sólo se presenta en proteínas constituidas por mas de
una cadena polipeptídica, para formar dimeros, trimeros, tetrámeros,
etc. Los complejos cuaternarios se conocen como oligómeros.
A la secuencia en la cual están acomodados los aminoácidos
en una cadena peptídica se le denomina estructura
primaria. El número de aminoácidos puede ir de dos hasta
varios miles.
El enlace peptídico es planar debido a la resonancia
entre el carbonilo y el enlace C-N
La rotación alrededor del enlace
peptídico y el volumen de las cadenas
laterales de los aminoácidos permiten la
formación de estructuras ordenadas o
no de las cadenas polipeptídicas, que
se conocen como estructura secundaria.
Las ordenadas pueden ser:
Helicoidal
α-Hélice
(Hélice de colágena)
Láminar
β-Plegada
α-Hélice es la estructura ordenada
mas abundante y la mas estable.
En cada rotación participan 3.6
residuos y las cadenas laterales se
extienden perpendicularmente a la
hélice.
Las hélices están estabilizadas por
puentes de hidrógeno entre el N-H del
enlace peptídico y el C=O que se
encuentra a 4 enlaces en la cadena y
se encuentran orientados paralelos al
eje.
La hélice mas estable gira hacia la
derecha.
La hélice de colágena deriva de la α-hélice pero es más
alargada y contiene mayores proporciones de glicina,
prolina e hidroxiprolina.
Se encuentra en el tejido conectivo.
Normalmente se encuentra asociada en conjuntos de
tres cadenas (estructura cuaternaria).
En la estructura β-plegada los
grupos C=O y N-H del enlace
peptídico se encuentran orientados
en forma perpendicular a la
dirección de la cadena, por lo que
sólo pueden formar puentes de
hidrógeno entre diferentes cadenas
o segmentos de la misma, con 5-15
aminoácidos.
Las cadenas laterales de los
aminoácidos se encuentran en
forma perpendicular a la cadena,
hacia arriba o hacia abajo del plano.
Los segmentos ricos en
aminoácidos hidrofóbos y
voluminosos tienden a formar
estructuras β-plegada.
β-plegada
Faseolina
(Principal proteína del frijol)
α-hélice
β-Lactoglobulina
(Proteína del suero de leche)
α-hélice
β-plegada
En la estructura terciaria, aparecen varios tipos de
enlaces que permiten estabilizar la forma en el espacio,
como:
•Puentes disulfuro
•Puentes de hidrógeno.
•Interacciones electrostáticas
•Interacciones hidrofóbicas
Algunos de grupos funcionales que intervienen en la formación de
los puentes de hidrógeno son:
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
• Fibrosas. En general son mas largas que anchas.
Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello y
la fibroína de la seda. Las estructuras secundarias
pueden mantener su ordenamiento sin grandes
modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda.
• Globular. Son las más frecuentes, no existe una
dimensión que predomine y su forma es cercana a la
de una esfera. Hay regiones con estructuras al azar,
hélice y lámina y estructuras supersecundarias.
Ejemplos: mioglobina y albúminas.
En las proteínas
globulares:
• Las cadenas
apolares se orientan
hacia el interior de la
molécula y forman
un núcleo compacto
hidrofóbico.
• Las cadenas polares
se localizan en la
superficie y
permitien que la
proteína permanezca
en disolución.
Estructura cuaternaria. Esta formada de la unión, mediante
enlaces
débiles
(no
covalentes)
de
varias
cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero y la proteína completa oligómero.
Los protómeros pueden ser idénticos y el oligomero
será homogéneo o pueden ser distintos y será
heterogéneo.
La β-lactoglobulina es un dímero a pH 5-8 y un
octámero (8 unidades) a pH 3-5 y es monómero a pH
superior a 8. En todos los casos el monómero es
identico.
La hemoglobina es un tetrámero formado por dos
cadenas distintas (α y β).
Estructuras de la proteínas
Clasificación de las proteínas.
1) Morfología
Proteínas fibrosas:
Insolubles en agua, formas moleculares alargadas, con número
variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras
resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad.
Proteínas globulares:
Tienden a ser más solubles en agua,
debido a que su superficie es polar. Sin
embargo, pueden presentar mayor
solubilidad en otros disolventes como
soluciones salinas, ácidos o bases
diluidas o alcohol.
2) Composición
• Proteínas simples u Homoproteínas compuestas sólo por
aminoácidos.
• Proteínas conjugadas contienen moléculas diferentes a los
aminoácidos, a las cuales se denomina grupos prostéticos.
Que pueden ser::
•Glicoproteínas. Poseen en su estructura azúcares.
Generalmente están en las
membranas celulares y su función
es de reconocimiento delular.
En muchos alimentos son las
causantes de las alergias.
Otras glicoproteínas en alimentos son:
• κ-Caseína – Es el 9% de las proteínas de la leche. Contiene 1%
de galactosa, 1.2% galactosamina y 2.4% de ác. N-acetil
neuramico.
• Proteínas del huevo
• En la clara la ovoalbúmina (54% de las proteínas),
ovomucoide (11%), α-ovomucina (3.5%), ovoglicoproteina
(1%), ovoinhibidor (1.5%) y avidina (0.05%), contienen entre
3.2 y 31% de carbohidratos.
• En la yema, la “Phosvitina” es una glicofosfoproteína
Contenido de carbohidratos en las proteínas de la clara de huevo.
• La colágena del tejido conectivo contiene glucosa y galactosa.
Se han encontrado 2-O-α-D-glucosil-O-β-D-galactosilhidroxylisina y O-β-D-galactosil-hidroxylisina.
• Proteínas séricas de algunas especies de peces. Se
encuentran en peces que viven en regiones articas y antárticas,
en donde funcionan como anticongelantes.
• Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos. Forman parte
de las membranas celulares, son responsables del transporte de
glicéridos y colesterol en la sangre y funcionan como
emulsificantes. También hay lipoproteínas en las micelas de grasa
de la leche y en la yema de huevo.
•Nucleoproteínas: Unidas a un ácido
nucleico. Se encuentran en el núcleo de las
células formando parte del material genético
con el DNA y en el citoplasma con el RNA.
•Metaloproteínas: Contienen uno o
más
iones
metálicos.
Las
mas
ampliamente
conocidas
son
la
mioglobina y la hemoglobina. En ambas
el Fe se encuentra coordinado en el
grupo hemo, que es un tetrapirrol.
Muchas metaloproteínas son enzimas
que catalizar reacciones de oxidoreducción y el metal (Cu, Zn, Co, Mn)
participa en la reacción.
Algunas de las funciones de las
metaloproteinas son el
almacenamiento y transporte de los
metales u otros compuestos como
Oxígeno y Dióxido de carbono.
3) Solubilidad
La solubilidad también es considerada una propiedad funcional de
las proteínas y las globulares, principalmente, se pueden clasificar
en
• Albúminas
•Fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y
precipitan con las soluciones salinas saturadas.
•Lactoalbúmina, albúmina del suero, ovoalbúmina (clara huevo).
• Globulinas:
•Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones
salinas diluidas (cloruro de sodio).
•Ej.: Seroglobulinas (sangre), Ovoglobulina, inmunoglobulinas
•
Glutelinas:
•Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes
neutros. Ej.: Glutenina del trigo.
•
Prolaminas:
•Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol
absoluto y otros solventes neutros,
•Ej.: Zeína (maíz) y Gliadina (trigo).
4) Función biológica
Por su función las proteínas pueden ser clasificadas como:
• Estructurales. Actina y miosina de los tejidos de la carne.
• Transporte. Mioglobina y hemoglobina en el transporte de
gases.
•
Defensa. Inmunoglobulinas.
•
Hormonales. Insulina.
•
Factores de crecimiento
•
Catalíticas o enzimas.
•
Contráctiles. Tejido múscular.
•
Receptoras.
•
Transferencia de electrones. Citocromos.