PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2012-13) 15.

PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2012-13)
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica).
Aminoácidos esenciales (concepto).
16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.
17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la
estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).
18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora,
reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).
19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática
(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como coenzimas.
ORIENTACIONES 2012-13
Concepto de aminoácido esencial y nombrar algunos.
Identificar y describir el enlace peptídico.
Concepto de péptido y proteína.
Describir la estructura de las proteínas.
Relacionar solubilidad con proteínas globulares y funciones varias, e insolubilidad con proteínas fibrosas y funciones estructurales. Explicar en qué consiste la
desnaturalización y renaturalización de proteínas, y condiciones en las que se producen.
Concepto de biocatalizador (enzimas, hormonas y vitaminas).
Explicar el concepto de enzima y las características que la distinguen de los demás catalizadores (actividad y especificidad).
Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores).
Explicar el concepto de vitamina, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función de las vitaminas hidrosolubles (complejo B) como coenzimas.
15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o
básica). Aminoácidos esenciales (concepto).
2. 3. 1. PROTEÍNAS
Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos.
AMINOÁCIDOS (aa):
DEFINICIÓN
Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizables
Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Tienen actividad óptica y son anfóteros.
COMPOSICIÓN Bioelementos
C, H, O y N
QUÍMICA
Fórmula general
H2N-CHR-COOH
ESTRUCTURA
Contienen varios grupos unidos por
1 grupo carboxilo,
enlace covalente a un átomo de C- alfa 1 grupo amino y
una cadena lateral o grupo R
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
TIPOS
CARACTERES
TIPOS
DE R
Según formen parte de Según su grupo R o
las proteínas o no
cadena lateral R
Aminoácidos proteicos Polares
Sin carga
Neutros
(20)
..
Con
carga
Apolares
(no polares o
hidrofóbicos)
Aminoácidos
no proteicos (150)
+
Ácidos
Básicos
Es una cadena Alifáticos
hidrocarbonada
Aromáticos
CARACTERÍSTICAS
(CARGA ELÉCTRICA,…)
EJEMPLOS
Sin más grupos carboxilos, ni amino.
Con radicales que forman puente de H con
el agua (son más solubles)
Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn, Gln
Con grupos ácidos -COOH
Con grupos básicos –NH2
Lineales
Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico)
Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)
Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met, Trp,
Con ciclos derivados del benceno
Phe (fenilalanina),
Pro (prolina)
Con un grupo -OH
Ser, Tyr (tirosina), Thr
Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas
Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son de forma L. (Los aa presentan un un C*- alfa, por tanto hay 2 configuraciones (L y D))