pK - Tinet

Estructura, propiedades y funciones
biológicas de los aminoácidos.
Tema 2 (I)
Aminoácidos
• Un α-aminoácido es un
ácido carboxílico con
un grupo amino y un
grupo R en el carbono
α
• R --> cadena lateral
• Dos estereoisómeros
posibles
– Enantiómeros L y D
– Sólo la forma L se
encuentra en proteínas
L-Alanina
D-Alanina
2
Aminoácidos neutros no polares
Aminoácidos
Estándar
• Se representa
normalmente el
estado de
protonación a pH 7,0
• Los aminoácidos se
clasifican según las
propiedades de sus
cadenas laterales
Glicina
Fenilalanina
Alanina
Triptófano
Valina
Leucina
Metionina
Cisteina
Isoleucina
Prolina
Aminoácidos neutros polares
Serina
Treonina
Aminoácidos ácidos
Tirosina
Asparagina
Glutamina
Aminoácidos básicos
¡Atención a los casos
de His, Tyr y Cys!
Aspartato
Glutamato
Lisina
Arginina
Histidina
3
Aminoácidos Alifáticos No Polares
Glicina
Gly, G
Alanina
Ala, A
Leucina
Leu, L
Metionina
Met, M
Cadena lateral
ciclada. Implica
restricciones
conformacionales
Valina
Val, V
Isoleucina
Ile, I
Prolina
Pro, P
4
Aminoácidos Aromáticos
No polar
(Hidrofóbico)
Polar
Fenilalanina
Phe, F
Tirosina
Tyr, Y
No polar
(Hidrofóbico)
Triptófano
Trp, W
Absorbancia luz ultravioleta !!!
5
Espectro de absorción de Trp y Tyr
6
Aminoácidos Neutros Polares
Serina
Ser, S
Treonina
Thr, T
Tirosina
Tyr, Y
Asparagina
Asn, N
Cisteina
Cys, C
Puede
encontrarse
cargado a
pH>9
•Puede
encontrarse
cargado a
pH>8,5
•Grupo -SH es
muy reactivo.
Dos moléculas
de Cys se oxidan
formado cistina
mediante un
puente disulfuro
(-S-S-).
Glutamina
Gln, Q
7
Aminoácidos Básicos con Carga Positiva
No se
encuentra
cargado a
pH>7
H+
Lisina
Lys, K
Arginina
Arg, R
Histidina
His, H
8
Aminoácidos Ácidos con Carga Negativa
Aspartato
Asp, D
Glutamato
Glu, E
9
Aminoácidos no Estándar
• Aminoácidos distintos de los 20 estándar y
derivados de éstos, que realizan funciones
biológicas importantes como mensajeros o
precursores
– Neurotransmisores
• γ-aminobutírico (GABA), derivado de la Gln
• serotonina, derivado del Trp (5-hidroxitriptamina)
– Hormonas
• tiroxina, derivado de la Tirosina (Tyr)
• ácido indol acético, derivado del Triptófano (Trp)
– Precursores e intermediarios metabólicos
• citrulina
• ornitina
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Aminoácidos Proteicos Modificados
• Se forman después de la síntesis proteica
• Proporcionan propiedades funcionales
específicas
Importante para la
unión de calcio en
proteasas de la
cascada de
coagulación
Posibilitan la
formación de la
estructura reticular
del colágeno
γ-carboxiglutamato 4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
La fosforilación en
residuos con grupos
hidroxilo (Ser, Tyr, Thr)
regula la actividad de
muchas proteínas
o-fosfoserina
Carboxilación, hidroxilación, fosforilación, acetilación, metilación……
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Propiedades Ácido-Base de los Aminoácidos
• Los aminoácidos son anfóteros
– se comportan a la vez como ácidos y como bases
• A pH 7 Los aminoácidos sin cadena lateral cargada son
zwitteriones
– presentan simultáneamente una carga positiva y una negativa
Carga neta +1
K1; pK1
Forma catiónica
Carga neta 0
Carga neta -1
K2; pK2
Forma zwitteriónica
(neutra)
Forma aniónica
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Equilibrio Ácido-base
Ecuación de Henderson-Hasselbalch
Los AAs se encuentran mayoritariamente protonados si pK es superior a pH
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Valores de pKa de Aminoácidos
α-carboxilo
pK1=2-3
α-amino
pK2=9-11
Cys, pKR< pK2
Tyr, pKR> pK2
carga - en estado
desprotonado
His
pKR< pK2
Asp y Glu
pKR≈4> pK1
Lys y Arg
pKR> pK2
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Predominan
a pH=7
Predominan
a pH=7
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