Accede a apuntes, guías, libros y más de tu carrera Cuestionario de Proteínas con Respuestas 4 pag. Descargado por Erika ([email protected]) Encuentra más documentos en www.udocz.com CUESTIONARIO – PROTEÍNAS ESMERALDA LARIOS RUIZ 1B Se enumeran preguntas 1-25 con 4 opciones de respuesta cada una. Respuesta correcta subrayada con amarillo. Justificación o explicación de la respuesta se encuentra entre paréntesis () 1. ¿Por medio de que se unen los aminoácidos en las proteínas? • • • • Puentes de hidrogeno Enlaces peptídicos Enlaces sulfuro Enlaces de fosforo (es por medio de estos ya que cumplen con las propiedades adecuadas para adherirse a estos y cumplir con una ‘estabilidad’ necesaria para las estructuras) 2. ¿Es cierto que los aminoácidos se encuentran de manera covalente a través de enlaces peptídicos? • • • • Verdadero Falso No se menciona Solo en ciertos casos (se describe como verdadero en el libro, ya que no se menciona lo contrario) 3. ¿Los enlaces peptídicos son resistentes? • • • • No Si en ciertos casos como el calor y altas concentraciones de urea. Solo ante el calor Solo ante el agua (son claros ejemplos en los que estos se muestran resistentes) 4. ¿Cuántos es el mínimo de aminoácidos necesarios para crear una proteína? • • • • 50 4 1000 500 (igual o mayor a 50 aminoácidos necesarios para formar un polipéptido o proteína) 5. ¿Cómo se le llama a cada componente de un aminoácido porque es la porción del aminoácido que resta después que los átomos de agua se pierden al formar un enlace peptídico? • • • • Restos Residuos Desechos Restantes (ya que son tal cual ‘residuos’ así se les llama) 6. ¿Es más común que se encuentre en que configuración los enlaces peptídicos? • • • • Trans Cis Trans y cis Saturados (son mas comunes los trans en este caso) 7. Seleccione los componentes principales en las proteínas: • • • • C,H,O,N C,H,P C,H,O C,O,N (Los componentes son CHON principalmente) 8. ¿Cuál de los siguientes no corresponde a la estructura 2ria? • • Hélice alfa Enlaces disulfuro Descargado por Erika ([email protected]) Encuentra más documentos en www.udocz.com CUESTIONARIO – PROTEÍNAS ESMERALDA LARIOS RUIZ 1B • • 13. ¿Cómo se le suele llamar también a la forma de la hélice alfa? Lámina beta Giro beta (inversos) (los enlaces disulfuro corresponden a la estructura 3ria) 9. ¿A que se debe el desdoblamiento de las proteínas? • • • • 14. ¿En que ayudan las ‘’chaperonas’’? 10. ¿Cuál de estas enfermedades se le asocia a plegamientos alterados de las proteínas? 11. ¿Cuál no es función de las proteínas? Regulación Catálisis Estructura Aislante térmico Plegamiento de las proteínas Energía Estabilizan temperatura Señalización 15. ¿Cuántas estructuras generales hay para las proteínas? • • • • 3 4 5 2 (primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria) (la función de aislante térmico es más para lípidos y no es una función principal de las proteínas) 12. ¿a que conduce la perdida de estructura 2ria y 3ria? • • • • • • • • (ya que interaccionan con un polipéptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento) Parkinson Alzheimer Diabetes SOP (ya que conduce a proteínas amiloides y ello al Alzheimer) • • • • Espiral Esférica Trenza ADN (debido a su estructura que parece formar un espiral por ejemplo en el ADN) Desnaturalizantes Catalizadores Agua Alcohol (por ejemplo: urea, temperatura, pH) • • • • • • • • Apoptosis Perdida de la función Enfermedad Hipertensión (ya que es necesaria una estructura estabilizada para hacer sus funciones correctas como proteínas) 16. Son proteínas que llevan a cabo la misma función, pero tienen estructuras primarias diferentes: • • • • Isomerías Isoformas Isoproteínas Isominoacidos (como el termino ‘iso’ refiere iguales pero diferentes en su estructura o ‘’forma’’) 17. Las cadenas polipeptídicas que por lo general constan de dos o más dominios; tienen ¿cuántos aminoácidos? • 400 Descargado por Erika ([email protected]) Encuentra más documentos en www.udocz.com CUESTIONARIO – PROTEÍNAS ESMERALDA LARIOS RUIZ 1B • • • (hélices alfa y laminas beta) >200 <200 >100 22. ¿Qué es una ‘’espiral aleatoria’’? (suelen tener más de 200 aminoácidos ya que son polipéptidos) 18. ¿Cuántos tipos de interacciones cooperan para estabilizar las estructuras 3rias de las proteínas globulares? • • • • 3 2 4 5 Mejora la solubilidad de la proteína. Mejora la resistencia Debilita la solubilidad de la proteína Da más energía a la proteína (ya que los grupos polares son solubles en agua) 20. Se les suele llamar asi a las chaperonas tipo jaula: Chaperoninas Chaperilas Chaperinolinas Chaperas 21. Las proteínas globulares se construyen por combinación de elementos estructurales: Primarios Secundarios Terciarios Cuaternarios 23. Las estructuras supersecundarias se producen debido a: • • • • Dobleces extremos Empaquetamiento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios Desdoblamientos aleatorios ocurridos en cadenas laterales Mutaciones en la cadena de aminoácidos (Por ejemplo, las hélices alfa y las laminas beta que se encuentran adyacentes en la secuencia de aminoácidos por lo general también están adyacentes en la proteína final plegada) 24. los dobleces beta generalmente están compuestos de ¿Cuántos aminoácidos? (termino sugerido para las tipo jaula) • • • • • Se refiere a la estructura desordenada obtenida cuando se desnaturalizan las proteínas Se refiere a la cantidad de vueltas que da la proteína Se refiere a la estructura ordenada de las proteínas Se refiere a la composición de una hélice (es una forma obtenida en espiral por el desorden al desnaturalizar proteínas) 19. La formación de enlaces de hidrogeno entre los grupos polares en la superficie de las proteínas y el solvente acuoso: • • • • • • (enlaces disulfuro, hidrófobas, puentes de hidrogeno e interacciones iónicas) • • • • • • • • • 4-6 4 7 3-5 (de los cuales puede ser la prolina y la glicina) Descargado por Erika ([email protected]) Encuentra más documentos en www.udocz.com CUESTIONARIO – PROTEÍNAS ESMERALDA LARIOS RUIZ 1B 25. ¿una lamina beta esta formada por cuantas cadenas peptídicas alineadas de manera lateral? • • • • 2 o más 1 de cada lado 5 Mas de 4 (estabilizadas por puente de H entre los grupos carboxilo y amino) Descargado por Erika ([email protected]) Encuentra más documentos en www.udocz.com
