guía problemas unidad nº 9 - Universidad Nacional de Río Negro

Universidad Nacional de Río Negro – Odontología
Introducción a los Fundamentos Biológicos: Química
Guía de estudio Nº9
GUIA DE ESTUDIO Nº 9: Aminoácidos, Proteínas y Enzimas
I.- Conceptos básicos:
Aminoácidos: Estructura y propiedades ácido base de los aminoácidos. Clasificación según su polaridad.
Capacidad buffer. El enlace peptídico. Proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Propiedades de las proteínas. Desnaturalización. Concepto de grupo prostético. Importancia biológica de las
proteínas y aminoácidos. Estructura y propiedades del colágeno y de la hemoglobina.
Cinética química: Concepto de velocidad de reacción, constantes cinéticas, influencia de la temperatura.
Catalizadores químicos y biológicos. Enzimas. Generalidades. Especificidad. Sitio activo. Valoración de la
actividad enzimática. Cinética enzimática. Velocidad inicial. Efecto de la concentración de sustrato,
temperatura, fuerza iónica, pH. Enzimas micaelianas. Km y velocidad máxima. Enzimas alostéricas. Zimógenos.
Inhibición enzimática.
II.- Fundamentación:
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos.
En los vertebrados, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, representan el 50% del peso
seco de los tejidos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de
este tipo de sustancias.
Particularmente, las enzimas –una clase de proteínas - tienen la capacidad de acelerar las reacciones químicas
que tienen lugar en los tejidos vivos, a tal punto de que, sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos.
Igual que la biocatálisis, que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas
llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. Comprender la naturaleza de estas
biomoléculas es indispensable para poder interpretar los procesos vitales que intervienen en las prácticas
odontológicas.
III.- Objetivos:
Definir el concepto de aminoácidos.
Clasificar los aminoácidos según su estructura y predecir sus propiedades.
Identificar los diferentes niveles de organización de las proteínas.
Predecir el tipo de estructura de una proteína a partir de las interacciones intermoleculares
presentes.
Explicar los efectos de la desnaturalización de proteínas sobre los distintos niveles de organización.
Conocer las características de las principales proteínas de interés desde el punto de vista biológico.
Comprender las características más relevantes de las enzimas, su modo de acción y su importancia
Analizar el efecto de factores físicos, tales como la temperatura y pH sobre la velocidad de acción de
una enzima
Comprender la influencia de activadores e inhibidores sobre la acción enzimática.
IV.- Desarrollo:
Situación problemática
El monóxido de carbono es un gas que no emite olor, sin sabor y no irritante, por
lo que su exposición puede pasar completamente desapercibida. Es menos pesado que el
aire, por lo que se acumula en las zonas altas (de ahí la conveniencia de andar agachado
en los incendios). Se origina de la combustión incompleta de los combustibles orgánicos.
Entre sus orígenes industriales están: fundiciones de acero, fábricas de papel y
plantas productoras de formaldehído. Se halla contenido en el gas ciudad, gases del
caños de escape de los automóviles y en cualquier lugar en el que se produzca una
combustión de un combustible como estufas de carbón, braseros, calentadores de agua,
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hornos, humo de tabaco, etc…, ocurriendo la intoxicación en habitaciones mal ventiladas.
Ahora bien, el origen más frecuente
frecuen de esta intoxicación son las estufas
tufas y calefones encendidos en
ambientes mal ventilados, en los cuales la cantidad de oxígeno no es suficiente para producir la combustión
completa del combustible utilizado.
Los síntomas de sospecha van a depender de la concentración y rapidez con que se inhale el gas. La
inhalación masiva y aguda del CO produce rápidamente la pérdida del conocimiento y parálisis respiratoria,
r
puesto que este gas tiene una gran afinidad por la Hemoglobina (Hb) de la sangre.
Actividades para pensar el relato:
relato
1.- Desde el punto de vista químico, ¿Qué tipo de molécula es la Hb?
2.- ¿Cómo está constituida la molécula de Hb?
3.- ¿Cuál es la función de las proteínas en general y de la Hb en particular?
4.- ¿Cómo podrías relacionar la función de la Hb con los síntomas de
de la intoxicación por CO?
Actividades complementarias
Actividad Nº 1:
1.1.- En la siguiente figura se representa la estructura de un α aminoácido genérico. En la
misma indicar:
a) El grupo amino
b) El grupo carboxilo
c) El carbono α
1.2.- ¿Cuál de los dos aminoácidos representados a continuación es más probable
que se presente en una proteína obtenida de un ser vivo? Justificar brevemente la
respuesta.
1.3.- Clasificar los siguientes aminoácidos de acuerdo a las características del grupo funcional R: ácido
aspártico, leucina, serina.
Actividad Nº2:
Se tiene una mezcla de tres aminoácidos: alanina, ácido aspártico y lisina. El aminoácido alanina tiene su pI a
pH 6,0. El ácido aspártico tiene un pI igual a 2,8 y la lisina tiene su pI igual a 9,7.
a) Si se coloca la mezcla en una solución cuyo buffer o solución tampón tiene pH 6,0. Indicar en qué
forma se va a encontrar cada uno de los aminoácidos (catiónica, aniónica o ion bipolar).
b) Al separar la mezcla anterior por electroforesis indicar: ¿cuál de los aminoácidos migrará hacia el
ánodo, cuál hacia el cátodo y cuál permanecerá en el punto de siembra.
Actividad Nº3:
3.1.- La leucina (Leu), se puede unir a la serina (Ser) mediante un tipo de unión muy característico.
a) Indicar cómo se llama esta
sta unión
b) Escribir
scribir la estructura molecular resultante de la unión entre ambos compuestos.
c) Describir las características fundamentales de la unión desarrollada.
3.2.- La secuencia representa la estructura primaria de un péptido.
pépti
Indica cuántos aminoácidos tiene este
péptido, cuál es el aminoácido amino terminal y el aminoácido carboxilo terminal. Representar,
Representa desarrollada, la
unión entre el 10º y el 11ºº aminoácido:
aminoácido
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3.3.- Las proteínas son largos polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. En solución acuosa a
pH: 7 la mayoría de las proteínas se encuentran enrolladas de forma tal que los aminoácidos no-polares
no
están
dentro de un ambiente no-polar,
polar, mientras que la mayoría de los aminoácidos polares están afuera, en
contacto con el agua.
Analizando la estructura de cada uno de los aminoácidos propuestos a continuación, indicar cual tiene más
probabilidad de tener sus cadenas laterales orientadas hacia adentro o hacia fuera en una proteína globular
en solución: Val, Pro, Phe, Asp, Lys, Ile e His.
Actividad Nº4:
4.1.- En la imagen se representa la estructura de una proteína.
a) Indicar a qué nivel de organización proteico corresponde dicha representación.
b) Dar el nombre de las interacciones indicadas con números en la imagen.
4.2.- En la figura se representa la conformación tridimensional del esqueleto de
una proteína (lisozima). La región A, que representa un tipo característico de estructura
secundaria, see muestra ampliada. Comentar en general lo que se observa en la figura e
indicar a qué tipo de conformación corresponde la representada con una A y qué tipo de
interacciones entre átomos la estabilizan.
4.3.- Las proteínas 1 y 2 interaccionen fuertemente. La figura siguiente muestra una parte significativa de sus
interacciones.
Suponiendo que ocurre una mutación en la proteína 2 que cambia el aminoácido mostrado arriba a uno de
los aminoácidos que se muestran a continuación:
a) ¿Qué cambio de los anteriores debería interrumpir en mayor medida la interacción entre las
proteínas 1 y 2?
b) ¿Cuál afectaría en menor medida? Justificar brevemente la respuesta.
Actividad N° 5:
Señalar cuáles de estas proteínas serán globulares y cuáles fibrosas según su estructura ó función
5.1.-Señalar
biológica
colágeno
fibrinógeno
ribonucleasa
hemoglobina
albúmina
imunoglobulina
tropomiosina
queratina
somatotrofina
fibroína
5.2.- Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos. Completar el siguiente cuadro con
ayuda de la bibliografía.
Tipos
Enzimas
Reserva
Transporte
De defensa
Hormonas
Estructurales
Contráctiles
Ejemplos
Localización o función
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Actividad N° 6:
Buscar en la bibliografía y
a) Describir las características más importantes de las estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria de la Hemoglobina.
b) Describir las características más importantes de la estructura de la Mioglobina.
c) Indicar cuáles son las funciones más importantes a nivel biológico de estas proteínas.
d) Explicar el hecho de que en algunas posiciones los aa hidrofílicos de la Mioglobina son
reemplazados por aa. hidrofóbicos en la Hb.
Actividad N° 7:
7.1.- Indicar como se forman las glucoproteínas. Nombrar las más importantes indicando la función que
cumplen.
7.2.- Nombrar algunas lipoproteínas, su función y qué tipo de unión tienen los lípidos y las proteínas en las
lipoproteínas.
7.3.- Describir la estructura del COLAGENO. ¿Qué estructura permite al colágeno soportar fuerzas de tensión?
Actividad N° 8:
“Lanzan producto a base de papaya que remueve las caries”
Un producto elaborado a base de papaya, concretamente la variedad llamada "arequipeña", permite
remover la caries dentaria sin la utilización de métodos mecánicos. El producto fue lanzado en la ciudad de
Arequipa, gracias a una investigación realizada en el Centro Interdisciplinario de Investigación e Innovación
(CICA) de la Universidad Católica de Santa María (UCSM), en el sur de Perú.
El gel Renova Caries es el nombre del nuevo producto que, según los investigadores, reblandece la
caries dentaria facilitando la remoción de la misma con el uso de técnicas manuales, disminuyendo en la
mayoría de los casos el uso de la turbina, anestesia local, el temor y la ansiedad producidos al visitar al
dentista.
Los expertos aseguran que la papaya contiene una sustancia llamada "papaína", una enzima
proteolítica, que tiene propiedades bactericida, bacteriostática y antiinflamatoria y contribuye a la
degradación y eliminación de las caries.
El costo del nuevo producto, que ya está a la venta, es de 36 nuevos soles, y permite realizar 20
aplicaciones en promedio.
A partir de lectura del relato, responder:
8.1.- Considerando su estructura química y su función a nivel biológico indicar qué tipo de molécula es la
papaína.
8.2.- Investigar cuál/es son su/s sustrato/s sobre el que actúa y cuales los producto/s de la reacción catalizada.
8.3.- ¿Cuál es el pH óptimo al que actúa esta molécula?
8.4.- ¿De qué manera se la relaciona con la remoción de las caries?
8.5.- ¿Qué factores deberían considerarse al momento de preparar el gel de forma tal de favorecer la acción
del mismo?
Actividad Nº 9:
En los siguientes gráficos se observan diagramas de energía para una
reacción espontánea y una no-espontanea, en presencia y en ausencia
de catalizador
9.1.- Asignar a los siguientes ítems la representación que le corresponda en los gráficos:
a) Energía de activación de la reacción catalizada.
b) Energía de activación de la reacción no catalizada.
c) Variación de energía libre de la reacción con su signo correspondiente (+/-).
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9.2.- Tachar lo que no corresponda:
a) La curva A/B representa una reacción espontánea debido a que la energía libre del estado inicial es
MAYOR/MENOR que la del estado final. Por lo tanto, el signo de ∆G de la reacción será
MAYOR/MENOR que cero, y la reacción será ENDERGÓNICA/EXERGÓNICA.
b) La diferencia de energía libre (∆G) global entre los reactivos y los productos es IGUAL/DIFERENTE en
las reacciones catalizadas y no catalizadas.
c) La constante de equilibrio de una reacción química NO VARÍA/ VARÍA con la temperatura.
d) La reacción catalizada por una enzima tiene lugar a una MAYOR/MENOR velocidad porque
AUMENTA/DISMINUYE la energía de activación y por lo tanto AUMENTA/DISMINUYE la constante de
velocidad de la reacción.
e) Los catalizadores ALTERAN/NO ALTERAN la posición de equilibrio de la reacción que catalizan.
f) Los catalizadores SUFREN/NO SUFREN cambios en las transformaciones químicas en las que
participan y PUEDEN/NO PUEDEN ser reutilizados.
9.3.- En cada caso, indicar si las afirmaciones son correctas o incorrectas, justificando brevemente:
a) Para cada reacción química hay una barrera energética que debe superarse para que la reacción
suceda.
b) El aumento de la energía cinética de los reactantes disminuye la velocidad de reacción.
c) Los catalizadores aumentan la velocidad en la cual la reacción alcanza el equilibrio al aumentar la
energía de activación.
d) Los catalizadores se combinan con los reactantes de modo transitorio produciendo un estado de
menor energía de activación.
Actividad Nº 10:
10.1.- Las dos curvas que se muestran en el siguiente gráfico representan la
actividad de dos tipos diferentes de enzimas.
a) ¿Cuál es la temperatura óptima de la enzima A? ¿Y la de la enzima B?
b) ¿A qué temperatura se interrumpe por completo la actividad de cada
una de estas enzimas?
c) Explicar cuáles son las causas de la variación en la actividad enzimática en temperaturas inferiores a
la óptima y en temperaturas superiores a ella.
d) ¿Qué indica la “cima” de cada curva?
e) Tomando en cuenta las temperaturas a las que actúan estas enzimas, ¿cuál de ellas podría ser una
enzima del cuerpo humano? Justificar brevemente la respuesta.
f) ¿Cuál de estas enzimas podría provenir de un organismo extremófilo? Justificar brevemente la
respuesta.
10.2.- Realizar el gráfico de variación de actividad enzimática en función del pH. Buscar en la bibliografía e
indicar ejemplos de pH óptimo de actividad para enzimas de nuestro organismo.
V.- Bibliografía recomendada
Angelini y Col. “Temas de Química General”. Manuales Eudeba. 1995.
Atkins-Jones. “Principios de química. Los cambios del descubrimiento”. Edit. Panamericana: 3ra edición.
2005.
Blanco. “Química Biológica”. Edit. El Ateneo: 7ma edición. 2004.
Brown. “Química. La ciencia central”. Pearson: 9na edición. 2004.
Chang R. “Química”. McGraw Hill: 7ma edición. 2005.
Strier L. “Bioquímica”. Edit. Reverté:4ta edición. 1998.
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VI.- Anexo
Tabla1: propiedades de los α aminoácidos
Nombre
Símbolo
PK1 (α
αCOOH)
PK2 (α
αNH+3)
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Metionina
Prolina
Serina
Treonina
Cisteína
Asparragina
Glutamina
Tirosina
Triptofano
Acido Aspártico
Ácido Glutámico
Arginina
Lisina
Histidina
Gli [G]
Ala [A]
Val [V]
Leu [L]
Ile [I]
Fen[F]
Met [M]
Pro [P]
Ser [S]
Tre [T]
Cis [C]
Asn [N]
Gln[Q]
Tir [Y]
Tri [W]
AsP [D]
Glu [E]
Arg[R]
Lis[K]
His[H]
2.4
2.4
2.2
2.3
2.3
2.2
2.1
2.0
2.2
2.1
1.9
2.1
2.2
2.2
2.4
2.0
2.1
1.8
2.2
1.8
9.8
9.9
9.7
9.7
9.8
9.2
9.3
10.6
9.2
9.1
10.8
8.8
9.1
9.1
9.4
9.9
9.5
9.0
9.2
9.3
Pk3 ( Grupo R)
Casi 13
Casi 13
Casi 13
8.3
10.1
3.9
4.1
12.5
10.8
6.0
PI
6.0
6.0
6.0
6.0
6.1
5.5
5.8
6.3
5.7
6.5
5
5.4
5.7
5.7
5.9
3.0
3.25
10.8
9.8
7.6