ENZIMAS EQUIPO 5 SOLIS ALVAREZ MELANY ALEJANDRA CHAVEZ MEDRANO ASHLY MELISSA DE LA TORRE AGUILAR SAMANTHA CAROLINA DELGADO SAUCEDO NATALIA RAMÍREZ GONZALEZ MYRIAM IBARRA MENDEZ ANA GABRIELA HERNÁNDEZ ALMAGUER AARÓN DAVID ROJO MILAN EVELYN 2020822 1997158 2056621 1854203 2054449 1987592 2174543 2052936 ¡EMPEZAMOS! DEFINICIÓN DE ENZIMAS Las enzimas son proteínas que actúan como catalizador biológico, efectúan reacciones bioquímicas a velocidades muy altas, no se consumen mediante la reacción y en general presentan un alto grado de especificidad. En el campo de los alimentos es importante ya que son responsables de ciertos fenómenos como la digestión y varios cambios químicos que sufren los alimentos, que pueden beneficiar o perjudicar. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Como método de identificación se le asigno a cada enzima cuatro dígitos al que se le denomina EC( enzyme comission). El primero está relacionado con la reacción química que cataliza la enzima, de acuerdo con el siguiente código: EC 1.·.·.· Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción. EC 2.·.·.· Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos químicos de una molécula donadora a otra que actúa como receptora. EC 3.·.·.·· Hidrolasas: efectúan la ruptura de enlaces covalentes con la introducción de una molécula de agua. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS EC 4.·.·.· Liasas: Rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato y forma dobles ligaduras sin la introducción de moléculas de agua. Entre ellas se encuentran aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y peclinaliasas. EC 5.·.·.· Isomerasas: catalizan el rearreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su composición química y son epimerasas y racemasas. EC 6.·.·.· Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura de un enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CfP, como fuente de energía. El término ligasa es sinónimo de sintetasa. DEFINICIÓN DE ENZIMAS El segundo dígito de la nomenclatura corresponde a la subclase de enzima. El tercero o es una subdivisión y ofrece más información del sustrato que utiliza la enzima y el cuarto dígito indica el número serial de la enzima en el grupo correspondiente. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS Su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria contribuyen a su función La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos la secundaria implica plegamientos en hélices alfa y láminas beta la terciaria es la estructura tridimensional la cuaternaria es la disposición de múltiples subunidades en una enzima funcional Estas estructuras permiten a las enzimas interactuar con su sustrato y acelerar las reacciones químicas en los organismo CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS Especificidad: Las enzimas son muy específicas en cuanto a los sustratos con los que interactúan. Cada enzima cataliza una reacción específica debido a su estructura y sitios activos particulares. Catalizadores biológicos: Las enzimas aceleran las reacciones químicas en los sistemas biológicos, permitiendo que ocurran a velocidades adecuadas para la vida. Sensibles a la temperatura y pH: Las enzimas tienen rangos específicos de temperatura y pH en los que son más efectivas. Cambios drásticos en estos parámetros pueden afectar su actividad. Reutilizables: Las enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan. Pueden ser utilizadas una y otra vez. Efecto de concentración: La velocidad de reacción enzimática puede aumentar con la concentración del sustrato hasta que todos los sitios activos de las enzimas estén saturados. CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS Inhibición enzimática: Las enzimas pueden ser inhibidas por moléculas que se unen a ellas, reduciendo o bloqueando su actividad. Esto puede ser reversible o irreversible. Coenzimas y cofactores: Algunas enzimas requieren moléculas adicionales, llamadas coenzimas o cofactores, para funcionar adecuadamente. Regulación: Las enzimas pueden ser reguladas por la célula para controlar la velocidad de las reacciones metabólicas. Esto puede ser a través de la regulación alostérica, la retroalimentación negativa u otros mecanismos. Efecto de la concentración enzimática: La velocidad de reacción también puede aumentar con la concentración de enzimas hasta que los sitios activos estén saturados. Interacciones con sustratos: Las enzimas interactúan con sus sustratos a través de sitios activos específicos, donde se unen y ocurre la catálisis. SITIO ACTIVO Para catalizar una reacción, una enzima se pega a una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima. En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier reacción biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla. La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo, ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoacidos, y en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas. El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy especificos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química. FUNCIONES EN LOS ALIMENTOS La mayoría de las enzimas son proteínas que ayudan a acelerar el metabolismo o las reacciones químicas de nuestro cuerpo. Por ejemplo, descomponen los alimentos facilitando la digestión, transforman la energía química en energía mecánica permitiendo la contracción muscular, ayudan a construir tejidos y eliminan residuos. Una deficiencia de estas enzimas afecta a la absorción y el aprovechamiento de los nutrientes, ya que las proteínas, los hidratos de carbono y las grasas, sin la presencia de enzimas, no pueden fraccionarse y dar lugar a sustancias más sencillas que puedan pasar al torrente sanguíneo para poder ser utilizadas por las células. Además, esto puede dar lugar a procesos de fermentación y putrefacción de los alimentos que han quedado parcialmente digeridos, lo que causa la aparición de los síntomas de dispepsia (digestiones difíciles), flatulencia o aerofagia (exceso de gases), Aplicaciones mas importantes de enzimas en el procesamiento de alimentos. FUENTE Amilasa Celulasa Dextransacarasa ALIMENTO productos de panificacion, cerveza, cereales. chocolate/cocoa endulcorantes jugo de caña y de manzana cerveza cafe azucares de especialidad. PROPOSITO O FUNCION Aumentar el contenido de azucares fermentables para la levadura. Evitar el endurecimiento del pan y la tortilla. fluidificacion del almidon. Producción de dextrinas de bajo peso molecular y de glucosa a partir de almidón. Degradación de almidón residual que afecta la calidad del producto. Hidrólisis de pared celular de las semillas de cebada y adjuntos. Hidrólisis de celulosa durante el secado de las bayas para facilitar el descascarillado. Producción de oligosacáridos con propiedades prebióticas. FUENTE Invertasa lactasa fitasa tanasa ALIMENTO confinteria endulcorantes PROPOSITO O FUNCION Producción de caramelos de centro suave. Obtención de azúcar invertido (jarabes fructosados a partir de sacarosa). helados leche GOS Evitar la cristalización de la lactosa, con lo que se evita la textura arenosa. Producción de leche para la población intolerante a lactosa. Síntesis de galacto oligosacáridos. alimentacion animal. Degradación de ácido fitico. Aumento de la digestibilidad e la alimentación animal. cerveza Eliminación de compuestos polifenólicos -proceso chil. proofing. REACCIONES DE LAS ENZIMAS Las enzimas producen los siguientes tipos de reacciones: Oxido-reducción (o redox) Transferencia de grupos funcionales Hidrólisis (descomposición de moléculas) Eliminación de grupos funcionales Isomerización (reordenación de una molécula) Síntesis (unión de moléculas por enlaces covalentes) INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Son moléculas que se unen a inhibidores enzimáticos, que unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como pesticidas. EXISTEN TRES TIPOS DE INHIBIDORES REVERSIBLES. SE CLASIFICAN EN BASE AL EFECTO PRODUCIDO POR LA VARIACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO DE LA ENZIMA EN EL INHIBIDOR. CINÉTICA ENZIMÁTICA La cinética enzimática es el estudio de las velocidades de reacción catalizadas por enzimas y de los factores que afectan a las velocidades de reacción enzimática. Cuál es su utilidad? Esta permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. EL PARDEAMIENTO ENZIMATICO Se le conoce con el nombre de pardeamiento enzimatico a una alteracion quimica. Es enzimatica en sus primeras etapas, tienen como sustrato compuestos fenolicos. Por lo general con colores pardas. Por su origen, apenas puede ocurrir en los alimentos de origen animal, puede ocasionar problemas de calidad en la conservacion de frutas y verduras. Los sustratos pueden tener lugar de origen en la alteracion de todos aquellos compuestos que responden a estructuras de monoferloes, difenoles y polifenoles. El pardeamiento enzimatico hay que buscarlo entre los principales componentes fenolicos de los alimentos de origen vegetal. Ej: patatas, champiñones, manzanas, peras, platanos. PREGUNTAS! ¡GRACIAS! POR TU ATENCIÓN
