ENZIMAS Y CATÁLISIS
Estudiante: Maria Paula Torres Rojas
CC: 1117549154
3.4. Las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el
mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente
ecuación.
Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.
Rta: El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para
ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con
otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas.
Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La
estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el
sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos
aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos
de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del
sustrato se conocen como residuos catalíticos.
Se tiene la siguiente reacción, en la que (E) es la enzima que en el proceso de catálisis se
adhiere al sustrato (S), el conjunto de los dos se denomina como complejo enzimasustrato (ES). De aquí quedan dos opciones, o bien la enzima se separa del sustrato o
transforma al sustrato en producto (P). Se debe tener en cuenta que la enzima es
recuperada al final, como todo catalizador. La velocidad será proporcional a la
concentración de los reactivos y basándose en la teoría del equilibrio químico se podrá
deducir que este, se alcanzará rápidamente (se estima que en decenas de segundos). En
muchas de las enzimas, los sitios activos se encuentran en la superficie. Durante la
reacción, las moléculas de sustrato que encajan con esos sitios se juntan para reaccionar
entre sí.
Por lo tanto, la diferencia entre un catalizador biológico y uno no biológico prevalece en la
selectividad de las enzimas por poseer un sitio activo estructurado por proteínas. Otra
diferencia tiene que ver con sustancias que posteriormente inhibirán la actividad enzimática
haciendo que el sitio activo modifique su forma, evitando catalizar más reacciones. A este
proceso se lo llama regulación alostérica.
3.8. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del método
de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que
se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad
enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
Rta:
S
30
30
50
50
75
75
100
100
125
125
300
300
600
600
900
900
1000
1000
V0
0,441
0,440
0,680
0,683
0,978
0,998
1,114
1,152
1,468
1,427
2,435
2,624
3,532
3,311
3,761
3,606
3,649
3,797
1/S
0,03333333
0,03333333
0,02
0,02
0,01333333
0,01333333
0,01
0,01
0,008
0,008
0,00333333
0,00333333
0,00166667
0,00166667
0,00111111
0,00111111
0,001
0,001
1/V0
2,2675737
2,27272727
1,47058824
1,46412884
1,02249489
1,00200401
0,89766607
0,86805556
0,68119891
0,70077085
0,41067762
0,38109756
0,28312571
0,30202356
0,26588673
0,27731559
0,27404768
0,26336582
1/V0
4
y = 62,409x + 0,2027
2
0
-0,2
-0,15
-0,1
-0,05
-2 0
-4
-6
-8
-10
V/max
Km
4,93339911 307,888505
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial. El análisis de Lineweaver-Burk
plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).
m: Es la pendiente de la recta b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis
de estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las
variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b
REFERENCIAS
Feduchi Canosa, E. (2015). Bioquímica : Conceptos esenciales.
Editorial Médica
Panamericana. Recuperado de http://www.medicapanamerican
0,05
a.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/VisorEbookV2/Ebook/97884
98358742#
Mckeek, . T., Mackee, J. R. (2013). Bioquímica. Las bases
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5e. Editorial Interamericana Editores, S. A.
México. Recuperado
de http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/05.pdf
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