ENZIMAS Y CATÁLISIS Estudiante: Maria Paula Torres Rojas CC: 1117549154 3.4. Las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la siguiente ecuación. Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos. Rta: El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos. Se tiene la siguiente reacción, en la que (E) es la enzima que en el proceso de catálisis se adhiere al sustrato (S), el conjunto de los dos se denomina como complejo enzimasustrato (ES). De aquí quedan dos opciones, o bien la enzima se separa del sustrato o transforma al sustrato en producto (P). Se debe tener en cuenta que la enzima es recuperada al final, como todo catalizador. La velocidad será proporcional a la concentración de los reactivos y basándose en la teoría del equilibrio químico se podrá deducir que este, se alcanzará rápidamente (se estima que en decenas de segundos). En muchas de las enzimas, los sitios activos se encuentran en la superficie. Durante la reacción, las moléculas de sustrato que encajan con esos sitios se juntan para reaccionar entre sí. Por lo tanto, la diferencia entre un catalizador biológico y uno no biológico prevalece en la selectividad de las enzimas por poseer un sitio activo estructurado por proteínas. Otra diferencia tiene que ver con sustancias que posteriormente inhibirán la actividad enzimática haciendo que el sitio activo modifique su forma, evitando catalizar más reacciones. A este proceso se lo llama regulación alostérica. 3.8. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S]. Rta: S 30 30 50 50 75 75 100 100 125 125 300 300 600 600 900 900 1000 1000 V0 0,441 0,440 0,680 0,683 0,978 0,998 1,114 1,152 1,468 1,427 2,435 2,624 3,532 3,311 3,761 3,606 3,649 3,797 1/S 0,03333333 0,03333333 0,02 0,02 0,01333333 0,01333333 0,01 0,01 0,008 0,008 0,00333333 0,00333333 0,00166667 0,00166667 0,00111111 0,00111111 0,001 0,001 1/V0 2,2675737 2,27272727 1,47058824 1,46412884 1,02249489 1,00200401 0,89766607 0,86805556 0,68119891 0,70077085 0,41067762 0,38109756 0,28312571 0,30202356 0,26588673 0,27731559 0,27404768 0,26336582 1/V0 4 y = 62,409x + 0,2027 2 0 -0,2 -0,15 -0,1 -0,05 -2 0 -4 -6 -8 -10 V/max Km 4,93339911 307,888505 [S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial. El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]). m: Es la pendiente de la recta b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b REFERENCIAS Feduchi Canosa, E. (2015). Bioquímica : Conceptos esenciales. Editorial Médica Panamericana. Recuperado de http://www.medicapanamerican 0,05 a.com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/VisorEbookV2/Ebook/97884 98358742# Mckeek, . T., Mackee, J. R. (2013). Bioquímica. Las bases moleculares de la vida: capítulo I - Introducción a la Bioquímica, 5e. Editorial Interamericana Editores, S. A. México. Recuperado de http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/05.pdf
