energía libre de activación

UACH. “Facultad de medicina”
Docente: Claudia Grajeda
Fecha: 20/08/2012.
BIOQUÍMICA.
“Especifidad Enzimática”
Grupo 1-11
Alumnos: Bryan Pizaña
Fernanda García
Enzimas
“La vida es inconcebible sin las enzimas. La
mayoría de las miles de reacciones
bioquímicas que mantienen los procesos vivos
se producirían a velocidades imperceptibles
sin las enzimas. Las enzimas son
catalizadores enormemente potentes que
exhiben una especificidad elevada. Sus
actividades catalíticas pueden regularse de
forma precisa”
“Interacciones entre la enzima y el sustrato”
Enzima
Sustrato
Sitio Catalítico
Producto
“QUIMIOTRIPSINA”
“Modelos de interacción enzima-sustrato”
“Modelo llave-cerradura”
“Modelo del ajuste inducido”
“Hexocinasa”
La formación de la glucosa-6-fosfato es
catalizada por dos isoenzimas: la hexocinasa y
la glucocinasa.
Hexocinasas: Puede fosforilar a otras hexosas.
Está presente en todas las células. Es inhibida
por la GLUCOSA-6-FOSFATO que es el
producto de la reacción que cataliza.
La hexocinasa cambia su conformación al
unirse a las hexosas. Este cambio se
produce gracias a que la enzima tiene
dos dominios unidos por medio de otro
más que actúa como una bisagra.
“Hexocinasa”
La enzima en su conformación abierta
permite que la hexosa se acomode en
su sitio activo; cuando esto ha sucedido,
la enzima adquiere su conformación
cerrada en la cual se desplaza a las
moléculas de agua y disminuye la
energía de solvatación, necesaria para
que se lleve a cabo la reacción de
fosforilación.
“Formación de la glucosa”
“Ecuación de la actividad enzimática”
Uno de los modelos más útiles en la investigación
sistemática de las velocidades enzimáticas fue propuesto
por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913.
“Ecuación de la actividad enzimática”
“Estado de transición o estado activado”
¿Qué hace un catalizador a la barrera de energía?
“Energía de activación”
Virtualmente todas las reacciones
químicas tienen una barrera
energética que separa a los
reactivos, reactantes o substratos
de los productos. Esta barrera se
denomina energía libre de
activación que es la diferencia en
energía que existe entre los
reactivos y los productos. El lugar
donde la energía libre de
activación es máxima, se denomina
estado de transición. En la siguiente
figura se ejemplifica la
transformación del reactivo A en el
producto B a través del estado de
transición T*:
A T* B
¡Gracias por su atención!
“Modelo de la llave-cerradura”
El modelo lave-cerradura expuesto por Emil Fischer en 1890, explica
en parte la especifidad enzimática. Cada enzima se une a un único
tipo de sustrato debido a que el lugar activo y el sustrato poseen
estructuras complementarias. La forma global del sustrato y su
distribución de carga le permiten entrar e interaccionar con el lugar
activo de la enzima.
“Modelo del ajuste inducido”
En una variante moderna del modelo llave-cerradura debida a Daniel
Koshland, denominada “modelo del ajuste inducido”, se tiene en cuenta
la estructura flexible de las proteínas. En este modelo, el sustrato no se
ajusta con precisión a un lugar activo rígido. En su lugar, las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la
estructura tridimensional del lugar activo, conformando la forma del
lugar activo con la forma del sustrato en su conformación del estado de
transición.