dominio proteico

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PROTEÍNAS, NIVELES DE
ORGANIZACIÓN Y CLASIFICACION
Ms. Cruz Briceño M.
Departamento de Morfología
Humana- UNT
ESTRUCTURA
• UNIDADES MONOMERICAS: Aminoácidos
TIPOS: 20 AMINOÁCIDOS MAS COMUNES QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS
Cadena lateral
imidazolica
AMINOACIDOS
ESENCIALES
Metionina
(Histidina)
Treonina
Fenilalanina
Leucina
Maiz
Isoleucina
Triftófano
Leguminosas
Lisina
Valina
ENLACE PEPTÍDICO
Enlace covalente que se forma cuando un átomo de Carbono del
grupo carboxilo de un aminoácido comparte electrones con el
átomo Nitrógeno de grupo amino de otro aminoácido.
NIVELES DE ORGANIZACION
La función deriva de la
estructura tridimencional y la
estructura tridimencional está
establecida por la secuencia de
aminoácidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
Determinada por:
- Número
- Variedad
- Orden
de los aminoácidos que se
disponen en
la
cadena
peptidica unidos por enlaces
peptidicos.
COMPONENTES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
POLIPEPTIDO
a)
Esqueleto proteico
b)
Cadenas laterales
Alteración en orden de AA afecta capacidad funcional de
proteína.
Ej. sustitución aa por otro en la Hb causa anemia
falciforme.
(a) Eritrocito normal
Hemoglobina normal
7
....146
6
(b) Célula falciforme
Hemoglobina de célula falciforme
La polimerización de aminoácidos puede ser:
•Peptidos (dipeptidos,tripeptidos, etc)
•Cadena corta de aminoácidos unidos por enlaces
peptidicos
•30-50 aa
•Oligopeptidos
•Polipeptidos
•Cadenas largas de aminoácidos
•Proteína
Criterios: Longitud (30- 50 aa)
Existencia biológica: cadena peptídica con
existencia probada en los
organismo= proteína
Tamaño
•Da / KDa
Péptidos de importancia biológica:
•Glutatión: (3 aa)
amino-terminal o Nterminal
Ubicuo y mantiene las condiciones reductoras
del citoplasma
•Encefalina (5 aa):
•neuropeptidos cerebrales/analgesicos
•Vasopresina (9aa)
•regula: reabsorcion de agua.
•Oxitocina (9 aa)
• estimula contracciones uterinas
Alanil-glutamil-glicil-lisina
Tetrapéptido con un extremo
α-amino, y un extremo
carboxilo, y dos grupos R
ionizables.
•Hormona melano estimulante(MSH): (14aa) .
•Insulina (51 aa) regula niveles de glucosa
•Glucagon (29 aa) regula los niveles de glucosa
•Corticotropina (39 aa) estimula la corteza
adrenal
carboxilo-terminal o Cterminal)
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•CONSTITUYE EL PLEGAMIENTO tridimensional LOCAL
•ESTÁ CONDICIONADO POR:
ENLACES NO COVALENTES
PATRONES DE PLEGAMIENTO:
Resultan de la unión de N-H y C=O del esqueleto polipeptídico
a) HELICE α :
Puentes de hidrogeno intracatenarios
3,6 residuos
por vuelta
de hélice
ESTRUCTURA DE HELICE
Hélice
cortas
Ejm. Proteínas de membrana:
•Receptores
•Transportadores
Superhélice
Ejm:
-queratinas
b) LAMINA β
Puentes de hidrogeno intercatenarios
Los enlaces de hidrogeno se forman entre enlaces peptidicos de cadenas diferentes
La hoja β se encuentra plegada por que los enlaces C-C son tetrahédricos y no
pueden existir en conformaciones planas
En los giros B superficiales de las proteínas globulares se encuentran residuos de Gly
y Pro
TIPOS DE LAMINA β
Antiparalela
Paralela
Giros / Bucles
Compuesto por 3-4 residuos de aminoácidos
Localizados en la superficie de una proteína
Se estabiliza por enlaces de H
Son frecuentes. Glicina de cadena lateral pequeña
Prolina presenta curvatura permite plegarse en
forma de U a la cadena principal
Alteraciones del plegamiento:
Hélice : Prion Humano
mutación (gen del C20)
Lámina β
(Proteína infecciosa)
Proteína insoluble
Resistente a las proteasas
Tiende a precipitar en neuronas
Aisla y destruye las neuronas
Cavidades en cerebro
Encefalopatias espongiforme o enfermedad prionica
Perdida de la conducta motora
Demensia progresiva
Muerte
ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegamiento espacial completo de la cadena (disposición
tridimencional de los residuos de aminoácidos)
Incluye interacciones:
Covalentes, No covalentes entre otros
- Puentes de H
-Hidrofóbicas
-Iónicas
-Fuerzas de van der Waals
-Puentes disulfuro
-Cation π ( nube electrónica de cadena aromática- aminoácido catiónico)
Distribución de cadenas laterales
Describe la conformación de los denominados Dominios
proteicos
• DISTRIBUCION DE LOS AMINOACIDOS POLARES Y NO POLARES
MOTIVOS
Combinaciones especiales de estructuras secundarias construyen
la estructura terciaria
Hélice- giro -Hélice
Dedos de Zinc
Hélice-bucle-Hélice
Cremallera de Leucina
DOMINIO PROTEICO
-Plegamiento que da lugar a una estructura compacta y estable
-Contiene entre: 40 – 350 aminoácidos
-Conforman la unidad modular de las proteínas
- Están asociados a las diferentes funciones de las proteínas
-Presente en diferentes numero por proteína|
- Un dominio : mioglobina, ribonucleasa
-Mas de un dominio
Dominio F.
reguladora
Proteína quinasa
Src
Dominio F.
catalítica
Mioglobina
MODELO DE DOMINIO PROTEICO
Según la particularidad estructural
Hélice α
Citocromo-b
Hélice α y lámina β
Lactato deshidrogenasa
Lámina β
Ig. Cadena Ligera
Dominios de serina proteasas
Dominios estructurales
Dominio acídico
Dominio rico en prolina
Dominio conservados SH3
Dominio Funcionales
Dominio cinasa
Dominio serina proteasa
Dominio de unión a la membrana
Dominio de unión al DNA
Dominios de unión al DNA: homeodominios
Familias de proteínas determinadas por similitud de los dominios
Barajado de dominios
en proteasas
Dominio serina protesas
d. de la proteína que une calcio
d. kringle
MODULOS PROTEICOS
Son dominios que participan en la formación de una gran
número de proteínas (40-200 aa)
Estructura:
•Extremos C y N
terminal
•Núcleo de
lámina β
Módulos duplicados
Rígidos
Presentes en
- Fibronectina
- Proteínas receptoras
ESTRUCTURA CUATERNARIA
DIMERICA
Proteina represora Cro
( bacteriofago lambda)
Estructura cuaternaria de la
Cu Zn superoxidos
dismutasa de la espinaca:
monómero de PM 16000 Da
8 Laminas B
antiparalelas
(estructura en
barril)
TRIMERICA
Motivo : Gly
TETRAMERICA
Neuroaminidasa
– X -Y
Hemoglobina
TAMAÑO Y FORMA
Ensamblajes proteicos.
Filamentos de actina
FORMA:
GLOBULARES: péptidos plegados en forma compacta,
superficie irregular
FIBROSAS:
Intracelulares: queratina
Extracelulares: colágeno, elastina
ESTRUCTURA SUPRAMOLECULAR
Estructuras:
Complejos enzimáticos
Filamentos proteicos
Virus
Membranas
Ventajas
Reducen la información genética
Enlaces de energía relativamente baja
Minimizan los errores en la síntesis
Láminas planas, tubos, anillos, esferas
Ejm. Virus del tomate TBSV
186 subunidades de 386 aa + ARN 4500 nt
Ensamblaje Cilíndrico
Ejm. Virus del mosaico del tabaco
Mecanismo de autoensamblaje
a) Ensamblaje sobre un núcleo
b)Tensión acumulada
c)tipo pie de Rey
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Criterios: según
a)Composición
b)Forma
c)Solubilidad
d)Función
DE ACUERDO A SU COMPOSICION
P
R
O
T
E
I
N
A
S
P
R
O
T
E
I
N
A
S
Proteína
S
I
M
P
L
E
S
C
O
M
J
U
G
A
D
A
S
Características
Ejemplos
ALBUMINAS
Solubles agua, pueden precipitadas por el agregado de
sales a alta concentración. Son ricas en S.
Ovoalbúmina
Lactoalbúmina
GLOBULINAS
Insolubles agua, disuelven en soluciones salinas diluidas.
Precipitan más fácilmente que albúminas por adición de
sales.
Ovoglobulina
Lactoglobulina
HISTONAS
Solubles soluciones salinas, fuertemente básicas, gran
proporción de lisina y arginina. Están unidas al DNA.
H1, H2A, H2B,
H3, H4
ESCLEROPROTEINAS
Insolubles. Moléculas largas y fibrosas. Estan tejidos de
sostén y estructuras resistencia física
Colágeno
Elastina
PROTEINA
GRUPO PROSTETICO
EJEMPLOS
NUCLEOPROTEINAS
RNA
Ribosomas
LIPOPROTEINAS
Fosfolípidos, colesterol, lípidos neutros
- Lipoproteinas
GLUCOPROTEINAS
Hexosamina, galactosa, manosa, ác. siálico
-Globulinas
FOSFOPROTEINAS
Fosfato esterificado a restos de serina
Caseína, Vitelina
FLAVOPROTEINAS
Flavín nucelótido
Succinato Dhasa
METALOPROTEINAS
Fe (OH)3
Fe y Cu
Zn
D-aminoácido oxidasa
Citocromo oxidasa
Alcohol deshidrogenasa
POR LA FORMA:
PROTEÍNA FIBROSA
Polipéptidos paralelas = fibras o láminas
Proteínas duras: químicamente inertes
físicamente resistentes.
Insolubles agua.
Función estructural
Ej. Colágeno, elastina, queratina, etc.
PROTEÍNA GLOBULAR
Polipéptido pliega sobre sí = esféricas o
globulares.
Solubles agua.
Función móvil o dinámica en la célula.
Ej. Enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina,
DE ACUERDO A LA SOLUBILIDAD
Puede considerarse una subdivisión de las proteínas globulares
Solubles
Albuminas
Globulinas
Prolaminas
Protaminas
Histonas
Insolubles
Escleroproteinas
DE ACUERDO CON SU FUNCION
Tipos y ejemplos
Localización y función
Enzimas
Hexocinasa
Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa
Deshidrogena al lactato
Ribonucleasa
Cataliza la hidrólisis del ác. ribonucleico
Tripsina
Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa
Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento
Estimula el crecimiento de huesos
Insulina
Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina
Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C
Fijador de calcio que regula la contracción en el músculo
Proteínas de reserva
Caseína
Proteína de la leche
Ferritina
Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina
Proteína de la clara de huevo
Tipos y ejemplos
Localización y función
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica
Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína
Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina
Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina
Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina
Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína
Cilios y flagelos
Miosina
Filamentos estáticos de las miofibrillas
Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos
Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno
Precursor de la fibrina en la coagulac. sanguínea
Trombina
Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno
Tj. conectivo fibroso (tendones, hueso y cartílago)
Elastina
Tejido conectivo elástico (ligamentos)
- Queratina
Piel, plumas, uñas y pezuñas
Tipos y ejemplos
Localización y función
Proteínas cromosomicas
Histonas
Favorecen el empaquetamiento del ADN
No histonas
Proteínas receptores
Receptor a FGE y otros
Receptores de hormonas y factores troficos para
Receptor de insulina, etc
recibir transducir señales, desde el exterior al
Interior de la célula
Proteínas factores troficos
FC
Relacionados con la señalización en el desarrollo de los
tejidos
Proteínas Factores de transcripción
Controlan la expresión génica
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