Señoritas proteínas

ISBN: PPI201402DC4571
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Señoritas proteínas
Al baile celular todas las proteínas acuden, pero no pueden ir
solas. Necesitan chaperonas, así como si de jóvenes inocentes
se tratase. Cada proteína tiene una sofisticada variedad de
curvas y pliegues que le permite cumplir correctamente
su función. En esa labor acrobática de plegarse sobre sí
misma es ayudada por otras moléculas (proteínas también),
las chaperonas. Éstas evitan interacciones inadecuadas y
fomentan el plegamiento correcto, pero también tienen
otra función fundamental: ayudar a la célula a mantenerse
operativa en condiciones de estrés (calor o fríos extremos,
falta de oxígeno o de nutrientes, por ejemplo).
Digamos, entonces, que las chaperonas evitan que las señoritas
proteínas a su cuidado tengan relaciones “indeseadas” y
que establezcan un vínculo estable y productivo con otras
proteínas. Existen varias familias de chaperonas, pero las
más conocidas y estudiadas son las de apellido HSP60,
HSP70 y HSP90. Las primeras se dedican mayoritariamente
a plegar proteínas, es decir a ayudar que éstas adopten la
forma correcta para cumplir su función en la célula, por eso
se les da el apodo de “plegasas”. Las HSP70, por el contrario
son “desplegasas” porque intervienen en el proceso de
degradación de proteínas dañadas o en la unión incorrecta
entre proteínas, y pueden hacer que las mismas se desplieguen.
También “toman del brazo y bailan” con segmentos cortos
de aminoácidos (péptidos) que les permiten cumplir su
funciones de chaperonas en procesos tan diversos como el
ensamblaje de proteínas complejas y evitar la degradación
de proteínas en condiciones de alta temperatura. De las
HSP90 podríamos decir que son “escondedoras”, porque su
inactivación pone de manifiesto mutaciones génicas ocultas
cuando estas chaperonas funcionan correctamente.
Si las chaperonas son necesarias cuando el baile celular es
normal, lo son mucho más cuando se “pone caliente”. Ante
una condición de estrés como el aumento de la temperatura,
las proteínas fundamentales para la célula se degradarían y
ésta terminaría muriendo. Allí es donde actúan las chaperonas
recuperando y reciclando las proteínas esenciales y manteniendo
vivo el aparato celular. Ante una situación de este tipo la célula
responde fabricando más copias de proteínas HSP.
Pero como buenas chaperonas también “vigilan”, uniéndose
a los receptores de células presentadoras de antígenos
(sustancias extrañas) para que los linfocitos T, tipo especial
de glóbulos blancos, los destruyan. De esta manera le
indican al sistema inmunitario la presencia de un “invitado
indeseado” en el baile y hacen sonar una alarma, la
N° 19, Año 2013
ISSN: 2443-4388
N° 19, Año 2013
inflamación (proceso característico de defensa inmunitaria).
El plegamiento incorrecto de la proteína alfa sinucleína
puede desencadenar el mal de Parkinson, enfermedad que se
desarrolla en las neuronas, matándolas, pero afecta al sistema
motor produciendo rigidez muscular y temblores. El actor de
“Volver al futuro” Michael Fox y el ex boxeador Mohammed
Alí son dos famosos y claros exponentes de los estragos
que puede causar esta enfermedad. Una acumulación en
la neurona de esta alfa sinucleína “deficiente” ocasiona su
muerte. La chaperona HSP70 tiene un efecto neuroprotector
por su capacidad de corregir el mal plegamiento de la alfa
sinucleína, por lo cual los científicos están investigando
alternativas para aumentar el contenido de esta chaperona y
evitar la muerte neuronal.
La cardiopatía isquémica comprende un conjunto de
enfermedades del corazón que consisten en la incapacidad
de las arterias coronarias de suministrar oxígeno al músculo
cardíaco. Éstas pueden conducir a angina de pecho, infarto
de miocardio y muerte súbita. Las chaperonas HSP70
protegen la pared arterial. El estrés provocado por la
elevación de la presión arterial induce a las células a producir
más chaperonas de la familia de las HSP70 para facilitar la
síntesis correcta de otras proteínas inducidas por el mismo y
favorecer la eliminación de aquellas que han sido alteradas.
Escenarios tan diferentes como el cerebro o el corazón son
algunos en los que danzan infinidad de proteínas donde las
chaperonas también bailan■
Bibliografía
• Coronato, S., W. Di Girolamo, M. Salas, O. Spinelli y
G. Laguens (1999) Biología de las proteínas de shock
térmico. Medicina (Buenos Aires) 59: 477-486.
• Gwosdow, A. (2006) Folding Proteins, Michael J. Fox
and Parkinson’s Disease. What do they have in common?
Massachusetts Society for Medical Research. Disponible
Online en: http://www.whatayear.org/11_06.html
• Srivastava, P. (2008) Función biológica de las chaperonas.
Investigación y Ciencia 384: 28-33.
Autora
Dra. Fabiana Malacarne
Buenos Aires / Argentina
[email protected]