RESUMEN PARCIAL I

RESUMEN BIOLO
1.
a.
b.
c.
PROPIEDADES DEL CARBONO
Tetravalencia: Valencia=4.
Anfoterismo: se combina con electropositivos y con electronegativos. (1,2,3 con 5,6,7).
Homocombinacion: se puede combinar consigo mismo. Combinación puede ser:
-Lineal
-Ramificada: *Abierta
*Cerrada
d. Enlaces simples, dobles y triples.
2. COMPUESTOS ORGANICOS:
a. Carbohidratos
b. Lípidos
c. Proteínas -- Enzimas
a. Carbohidratos
Propiedades:
 Síntesis por deshidratación (P. 39): proceso en el cual las moléculas se unen quitando
agua. De una molécula se remueve un ion de hidrogeno (H) y de la otra se remueve un
hidroxilo (OH-), formando una molécula de agua.
 Hidrólisis (P. 39): proceso contrario a la síntesis por deshidratación, en el cual las
moléculas que estaban unidas se separan con agua. El ion de hidrogeno y el hidroxilo
regresan a las moléculas de donde salieron.
 Cadenas: abiertas, cerradas, simples y ramificadas.
 Polimerización: unión de varios monómeros para formar un polisacárido.
Fuentes:






Cereales
Tallos
Tubérculos
Frutas
Miel
Raíces
Composición química:




Carbón
Hidrogeno
Oxigeno
CH2O (1:2:1)
Funciones:


Estructural
Energía inmediata
Características:



Solubles en agua
Hidrofílicos
Simples y compuestos
Divididas en:



Monosacáridos: carbohidrato pequeño.
Disacáridos: dos monosacáridos unidos.
Polisacáridos: varios monosacáridos unidos.
Grupos funcionales (P. 38):


-H (Hidrogeno)
-OH (Hidroxilo)
Tipos:




Simples
Complejos
Almidón
Azúcar
Ejemplos:
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



Fructosa
Glucosa
Glucógeno
Maltosa
Quitina
Lactosa
Ribosa
Sacarosa
Reactivos:


Fenling (azúcar)
Lugol (almidón)
Pueden ser:


Simples: -Hexosas
-Pentosas
Complejos: -Almidón
-Celulosa
-Quitina
Azucares
Tipos de grupos funcionales:
 Celulosa (P. 43): no alterno
 Almidón (P. 42): no alterno
 Quitina (P. 44): alterno
b. Lípidos
Propiedades:



Hidrogenación
Hidrólisis
Síntesis por deshidratación
Fuentes:
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
Yema de huevo
Granos
Olivos
Cacao
Carne
Cocos
Aguacate
Leche
Composición química:
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
Carbono
Hidrogeno
Oxigeno
CHO
En menor grado:
-Nitrógeno (N)
-Fosforo (P)
-Azufre (S)
Almidones
Glucogeno (P. 42)
Funciones:




Almacena energía
Cubierta impermeable
Lubricantes
Aislamiento térmico
Características:



Insolubles en agua
Son poco densos
Solubles en disolventes orgánicos
Divididos en:




Fosfolipidos: tienen dos ácidos grasos. Hay presencia del grupo fosfato (PO4) y
nitrógeno. La cabeza es hidrofilica y las dos colas son hidrofobicas (P. 82 y 83). Son
cadenas abiertas (P.46).
Ceras: número variable de ácidos grasos unidos a una larga cadena de alcohol.
Esteroides: son cadenas cerradas. Tienen tres anillos de 6 carbonos y un anillo
incompleto de 5 carbonos. Son lípidos precursores de hormonas, es decir, que van a
llegar a ser hormonas (P.46).
-Testosterona
-Estrógeno
-Colesterol
Aceites
Grupos funcionales (P.38):


-COOH (Carboxilo)
-H2PO4 (Fosfato)
Tipos:


Saturados: son cadenas solidas, rectas a temperatura ambiente.
-Grasas Trans: son lípidos saturados. Se forman cuando en los laboratorios meten a la
fuerza hidrogeno, rompiendo el doble enlace. Este proceso lo realizan ya que son mas
baratas.
Insaturados: son cadenas liquidas a temperatura ambiente. Cambian de posición cada
vez que se pierde hidrogeno y hacen un doble enlace. Mientras menos saturados, son
mejores para la salud.
Ejemplos:

Colesterol

Ceras
c. Proteínas
Propiedades:


Enlace peptidico (síntesis por deshidratación)(P. 49).
Hidrólisis: con enzimas y agua se rompe el enlace peptidico
Fuentes:




Carnes (mientras sea magra, es decir, mientras no tenga lípidos)
Leche
Huevo
Leguminosas
Composición química:





Carbono
Hidrogeno
Oxigeno
Nitrógeno
CHON
Funciones:





Constructora o estructural (los tejidos están básicamente formados por proteínas)
Mecanismos de defensa (anticuerpos)
Hormonal
Transporte de sustancias
Enzimática*
Características:




Son de las moléculas más grandes que existen
Existen solubles como la albumina, e insolubles como la queratina.
Cuando la proteína es solo aminoácido, se le dice que es simple.
Cuando la proteína está asociada con otro tipo de compuesto orgánico se le llama
conjugada:
-Proteína + Carbohidrato = Glucoproteina.
-Proteína + Lípido = Lipoproteína.
-Proteína + Acido Nucleico = Nucleoproteína.
Divididos en:




Aminoácidos
Dipéptido: dos aminoácidos unidos.
Tripeptido: tres aminoácidos unidos.
Polipetido: varios aminoácidos unidos.
Grupos funcionales (P. 48):





NH2 (Amino)
-H (Hidrogeno)
-COOH (Acido carboxílico)
R (Variable): existen de 22 a 26 aminoácidos diferentes en esta variable. Los
aminoácidos diferentes se diferencian en la variable R, es decir, en su combinación u
orden del monómero, el cual depende del tipo de proteína (P. 49). Este orden se hace
por código genético= ADN.
El carbono central se le llama carbono alpha
Tipos de aminoácidos:


Esenciales: son los que el cuerpo no fabrica y es necesario que estén incluidos en
nuestra dieta.
No esenciales: son los que el cuerpo fabrica y no son prioritarios en nuestra dieta.
Orígenes:


Vegetal
Animal
Ejemplos:








Queratina: la hebra se dobla por puentes bisulfuro. Mientras más puentes, mas colocho
es el pelo, es una característica heredada (P. 51 y 52).
Miosina: forma los músculos.
Hemoglobina: transporta oxigeno y CO2 en la sangre.
Albumina: es nutricional.
Histona: protege el ADN.
Caseína: se encuentra en la leche.
Insulina: controla el metabolismo de los carbohidratos.
Bromelina (enzima): desnaturaliza la miosina.
Estructura de las proteínas (P. 50):

Estructura primaria: está compuesta por enlaces peptidicos. Es lineal.



Estructura secundaria: se tienen enlaces peptidicos y enlaces por puente de hidrogeno,
el cual es una carga positiva y es cuando se atrae una carga positiva con una negativa de
hidrogeno y oxigeno, además doblan las proteínas (P.51).
Estructura terciaria: no es lineal. Hay puentes de hidrogeno Hay puentes de hidrogeno y
agua. Es compleja.
Estructura cuaternaria: hay enlaces peptidicos, puentes de hidrogeno, tiene dos tipos de
proteínas. Son más complejos.
*-Enzimas
Características:









Son catalizadores en reacciones bioquímicas.
Facilitan el trabajo con menos cantidad de energía.
Todas son proteínas.
Son muy delicadas.
Son específicas para el sustrato sobre el que actúan.
Son fabricadas por el organismo, aunque siempre se necesitan los aminoácidos
esenciales.
Son lábiles a cambios de temperatura, PH, luz, cantidad de producto, cantidad de
sustrato, sustancias inhibidas.
No cambian químicamente durante el desarrollo de la reacción que catalizan.
Con respecto a su nombre, la mayoría lo hacen: sustrato + asa.
-Complejo enzima-sustrato: es la interacción entre el sustrato y la enzima.
-Sitio activo: es el lugar en donde interactúan químicamente el sustrato con la enzima
(P. 109).
Vía metabólica: (p. 108)

Es el camino que sigue una sustancia para convertirse en otra sustancia u otra forma de
energía. Las enzimas juegan un papel muy importante para que se haga el producto
siguiente o final.
Escala PH: (P. 31)

Sirve para medir la cantidad de acidez o nivel de acidez de una sustancia.
1
7
PH Acido

Neutro
Los mas ácidos tienen iones hidronio (H+)
14
PH Basico o
Alcalino


Los básicos o alcalinos tienen hidroxilo (OH-)
Las enzimas trabajan con un nivel de PH definido y si se cambia el nivel de PH, las
enzimas se inhiben y dejan de funcionar.
Inhibición enzimática por cantidad de producto: (P. 111)



Funciona por retroalimentación.
Cuando hay sobreproducción, por retroalimentación el producto le avisa a la enzima
uno o primera enzima que pare la producción sobre el sustrato y así, las enzimas se
inhiben.
Vuelven a funcionar las enzimas cuando empieza a hacer falta más aminoácidos porque
la sobreproducción ya ha sido controlada usando lo que sobraba, es decir, la
sobreproducción.
Inhibición competitiva: (P. 111)



Se da cuando un sustrato invasor entra a ocupar el lugar del sustrato en la enzima.
La enzima se inhibe y deja de cumplir su función.
El sustrato original se acumula afuera y tiene diferentes consecuencias.
Inhibición alosterica: (P. 110)


3. LAB
El sustrato y la enzima son químicamente compatibles.
Cuando la enzima se combina con un grupo alosterico, la enzima cambia de forma, se
inhibe y ya no es compatible con el sustrato.