Proteínas. Enzimas. Vitaminas

LAS PROTEINAS
− Son biomoléculas formadas por C, H,O y N, su unidad máxima es el aminoácido.
1. Los Aminoácidos
− Su estructura es: NH2−CH−COOH
|
R
1.1. Propiedades
− Presentan isomería óptica pudiendo ser L o D.
− Tienen carácter anfótero lo k quiere decir k actúan como ácido o como base por esto son buenos
reguladores del pH.
− Forman enlaces peptídicos que tienen un comportamiento similar al de un enlace doble y presenta cierta
rigidez k inmoviliza en un mismo plano a los átomos k participan por ello el enlace es plano.
NH2−CH−COOH + NH2−CH−COOH ! NH2 −CH−CO−NH−CH−COOH
||||
R1 R2 R1 R2
− Punto isoelectrico: Es aquel en el que le aminoácido tiende a adoptar forma bipolar neutra.
2. Estructura de las proteínas
+ Primaria: Está determinada por una secuencia línea de aminoácidos.
+ Secundaria: Puede ser de tres tipos:
− Hélice: Se origina por los puentes de hidrogeno entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del
otro.
Hélice de colágeno: No forma puentes de hidrogeno por lo k la estructura no es cerrada.
Conformación : Se originan puentes de hidrogeno si hay plegamiento de la cadena.
+Terciaria: Formada por plegamiento de la secundaria, solo aparece en proteínas globulares. Se origina como
consecuencia de 3 enlaces:
− Puentes disulfuro
− Fuerzas de Van der Waals
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− Puentes de hidrogeno
+Cuaternaria: Formada por la unión de varias proteínas con estructura terciaria, cada una de las proteínas se
llama protomero. (Hemoglobina)
3. Propiedades de las proteínas.
− Peso molecular elevado.
− Solubilidad: Solo las globulares
− Desnaturalización: Es la perdida de la estructura terciaria, se rompen los puentes de hidrogeno, a causa de
los cambios de pH y de temperatura.
− Son específicas de cada especie.
4. Tipos de proteínas.
−Holoproteínas: Solo tienen aminoácidos
− Globulares: Elastina, colágeno, queratina.
− Filamentosas: Histonas, globulinas.
−Heteroproteínas: Tienen parte no proteica denominada prostética
− Cromoproteínas: Sustancia coloreada (hemoglobina, hemocianina)
− Glucoproteínas: Un glúcido (hormonas: FSH, TSH, LH, insulina)
5. Funciones de las proteínas.
− Estructural: Elastina, queratina, colágeno
− Defensa: Inmunoglobulinas
− Hormonal: Insulina
− Transporte: Hemoglobina, hemocianina
ENZIMAS
− Son proteínas globulares que catalizan las reacciones biológicas disminuyendo la energía de activación.
1. Propiedades
− Elevado peso molecular
− Son muy específicas
− Aceleran las reacciones biológicas
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− No se consumen durante la reacción.
− Actúan a la temperatura del ser vivo en el k se encuentran.
− Tienen carácter anfótero (pueden actuar como ácido o como base)
2. Tipos de enzimas
2.1. Enzimas con aminoácidos
− Estructurales: Dan forma a la enzima
− Catalizadores: Forman enlaces con el sustrato
− De fijación: Unen enlaces débiles, es donde se une el sustrato.
2.2. Holoenzimas (Presentan una parte prostética)
− Apoenzima: Parte proteica (parte activa de la enzima)
− Cofactor: Parte no proteica
− Sust. Inorgánica: Iones (K, Hg)
− Sust. Orgánica: Coenzimas: Actúan como transportadores d grupos químicos y puede ser d dos tipos
− Oxidación−reducción (NAD+, NADP+)
− Transferencia de grupos (grupos fosfatos)
Las coenzimas se modifican en la reacción química
3. Actividad enzimatica
− Es la unión entre la enzima y el sustrato que tiene lugar en el centro activo de la enzima. Sus características
son:
− Constituye una parte pequeña de la enzima
− Tiene estructura tridimensional formando un hueco donde encaja el sustrato
− La unión se efectúa por dos modelos:
− Llave cerradura: El sustrato encaja en el centro activo
− Ajuste inducido: El centro activo se adapta al sustrato
− La reacción puede llevarse acabo:
− Un solo sustrato: S + E ! SE! PE! P + E
− Dos sustratos:
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− Entran a la vez: S1 + S2 + E!S1S2E!P1P2E!P1 + P2 + E
− Primero entra uno y después el otro:
S1 + E! S1E'!P1E'!P1 + E'
S2 + E'!S2E'!P2E!P2 + E
*Proenzima: Son enzimas que necesitan que actúen sobre ellas otras enzimas o iones
*Isoenzima: Son enzimas con distinta formula molecular pero que actúan realizando la misma función.
4. Factores que condicionan la actividad enzimatica
4.1. Temperatura: Si la temperatura aumenta la actividad enzimatica aumenta.
4.2. pH: Existe un valor en el que la temperatura es máxima.
4.3. Inhibidores: Dos tipos:
− Reversibles: Dos tipos de reversión:
− Competitiva: El inhibidor es parecido al sustrato y compite con este por el centro activo de la enzima.
− No competitiva: El inhibidor se une en un lugar diferente del centro activo y modifica la estructura de la
enzima lo que dificulta la unión enzima−sustrato.
4.4. Activadores: Pueden ser iones (Mg y Ca) u otras enzimas.
4.5. Concentración de sustrato: Cuando mayor sea esta, mayor será la actividad enzimatica.
4.6. Alosterismo: Las enzimas alostericas presentan estructura cuaternaria pudiendo adoptar dos formas
diferentes: Activas® e inactiva (T)
− Transmisión alosterica: Cada protomero presenta un centro regulador en el cual se une un ligando que
puede ser activador o inhibidor. Cuando el ligando se une a uno de los protomeros este transmite la actividad
al resto.
Los enzimas se autorregulan de dos formas:
− Retroinhibición: El producto final se une en el centro regulador provocando la inhibición de la enzima.
− Regulación por inducción enzimatica: Se une un activador en el centro regulador y la enzima pasa a
forma activa.
*Vía metabólica: Es una sucesión de reacciones que conducen desde el sustrato, a través de distintos
compuestos intermedios hasta el producto.
5. Clasificación de las enzimas
− Oxídoreductasas: Participan en las reacciones de oxidación−reducción
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− Transferasas: Transfieren grupos funcionales
− Hidrolasas: Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua.
− Liasas: Separan grupos sin introducir una molécula de agua e introducen grupos donde hay dobles enlaces.
− Isomerasas: Transforman una molécula en su isómero.
− Ligasas o sintetasas: Unen moléculas o grupos funcionales a moléculas y utilizando la energía del ATP.
VITAMINAS
B2: Riboflavina. Función: Originan los coenzimas FAD, FHN y participan en los procesos de oxidación
reducción (ciclo de krebs)
B3: Nicotinamida. Función: Forma parte del NAD+, participa en los procesos de oxidación−reducción.
B5: Ac.Pantotenico. Función: Forma parte del Co−A, participa en los procesos de −oxidación de los ácidos
grasos y en el sistema piruvatodeshidrogenasadescarboxilasa.
B6: Piridoxina. Función: Participa como coenzima de las transaminasas.
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