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PROTEINAS
DEFINICION Y COMPOSICION1,
Las proteínas son compuestos nitrogenados complejos formados por aminoácidos unidos como
péptidos.
Un péptido es cualquier componente de bajo peso molecular que produce dos o más aminoácidos
al hidrolizarse. Es la parte constituyente de las proteínas.
Un polipéptido contiene desde 10 a 50 aminoácidos. Un oligopéptido contiene menos de 10
aminoácidos.
Las proteínas contienen C, H y O y alrededor de un 16% de nitrógeno, este último les permite
tener cientos de formas diferentes. Además pueden tener azufre, fosforo, hierro o cobalto. Están
formadas por más de 50 aminoácidos.
La base de la estructura de las proteínas es el aminoácido, de los cuales 20 se han reconocidos
como constituyentes de la mayoría de las proteínas.
H
R
C
COOH
NH2
Los aminoácidos se combinan a través de uniones peptídicas que une el carboxilo (grupo
ácido) de un aminoácido con el nitrógeno de otro y así forman las proteínas. El compuesto
resultante tiene un grupo carboxilo libre en uno de los extremos y un grupo amino libre en
el otro, así la cadena puede seguir agregando aminoácidos.
NH2
R
O
H
R
C
C
N
C
H
dos AA unidos por
COOH
H
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union peptídica
Los polipéptidos, es decir la secuencia de aminoácidos, constituyen la estructura primaria
de las proteínas. La estructura secundaria y terciaria se refieren a la organización
tridimensional, más compleja y la estructura cuaternaria se refiere al acoplamiento
geométrico de varias cadenas polipeptídicas unidas por enlaces que en la mayoría de los
casos son no covalentes.
Fuente: Wikipedia.
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DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
La estructura tridimensional de una proteína es significativa para su función. Las uniones
que mantienen la forma tridimensional son relativamente débiles y fáciles de romper por
agitación mecánica o temperaturas extremas, acidez o alcalinidad. Cuando esto ocurre,
la proteína pierde su forma característica y ya no es capaz de funcionar en su papel
particular. También puede perder sus características fisicoquímicas.
Este desenrrollamiento irreversible se denomina “desnaturalización” y puede ser
perjudicial para el organismo. Puede ser reversible o irreversible, esto depende del grado
de desnaturalización.
Las enzimas pierden su función catalítica cuando se desnaturalizan.
Un ejemplo es el huevo cuando se cocina, la clara se vuelve blanca y se endurece, pierde
solubilidad cuando la proteína se desnaturaliza por el calor. Lo mismo ocurre con la carne
al cocinarse. Otro ejemplo es una quemadura severa que desnaturaliza y destruye
proteínas de la piel y vasos sanguíneos.
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CLASIFICACION1
SEGÚN SU ORGANIZACIÓN TRIDIMENSIONAL

FIBROSAS: están constituidas por cadenas peptídicas dispuestas a lo largo de un
eje recto común, formando fibras (un bastón rígido). Poseen solubilidad baja y
elevada resistencia mecánica. Ej.: colágeno, elastina, queratina, fibrina, miosina.
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GLOBULARES: constituidas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas entre sí,
formando estructuras tridimensionales esféricas o globulares. Son muy solubles y se
desnaturalizan con facilidad. Ej.: todas las enzimas, los antígenos, las hormonas, caseína,
globulinas.

Algunas reúnen las propiedades y características de ambas, fibrosas y globulares.
Ej.: hemoglobina, fibrinógeno, actina.
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Algunas Proteínas Fibrosas y sus Funciones
Proteína
Origen
F-actina
Intracelular, todas las células.
Colágeno
Desmina
Elastina
Fibroína
Queratina
Lamina
(Laminina
nuclear)
Esclerotina
Espectrina
Matriz extracelular, huesos,
piel, vasos sanguíneos.
Células musculares.
Función
Formación de microfilamentos en el
citoesqueleto, movimiento contráctil.
Resistencia a la tensión.
Estructuras que sirven de armazón
dentro de la célula.
Vasos sanguíneos, ligamentos. Elasticidad.
Seda
Fuerza sin flexibilidad.
Piel, cabello, etc. Intracelular. Estructuras protectoras, resistencia a la
tensión de los epitelios.
Lamina nuclear.
Estructural.
Exoesqueleto de los
artrópodos.
Membrana de los eritrocitos.
Rigidez
Se enlaza con la F-actina, lo que permite
que la membrana sea flexible.
SEGÚN SU ESTRUCTURA QUIMICA

HOMOPROTEINAS O PROTEINAS SIMPLES: producen solo aminoácidos por
hidrólisis.
Albúminas y Globulinas: solubles en agua y soluciones salinas diluidas, son
globulares. Ej.: lactoalbúmina, ovoalbúmina, legumelinas.
Glutelinas y Prolaminas: solubles en ácidos y álcalis. Se encuentran en cereales
principalmente trigo, avena, cebada, centeno.
Albuminoides o Escleroproteínas: insolubles en agua, estructura fibrosa. Ej.:
queratina, colágeno, fibrina.

HETEROPROTEINAS O PROTEINAS CONJUGADAS: son combinaciones donde una
sustancia no proteica se una molécula simple de proteína como un grupo
prostético.
De acuerdo con la naturaleza química del grupo prostético:
Nucleoproteínas: se encuentran en los ribosomas (ARN y ADN) y en los virus.
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Lipoproteínas: combinan proteínas con lípidos. Colesterol, fosfolípidos, triglicéridos
HDL, LDL, VLDL.
Fosfoproteínas: las proteínas unidas a acido fosfórico. Caseína, vitelina.
Hemoproteínas: hemoglobina, citocromo C, catalasa, mioglobina.
Metaloproteínas: metales como hierro, cromo y cinc se unen a la proteína.
Ferritina, deshidrogenasa, glutatión peroxidasa.
Glucoproteínas: la proteína se combina con polisacáridos. Mucina de las
secreciones gástricas.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS1
Las proteínas participan en:
 la síntesis y mantención de tejidos,
 procesos de crecimiento (anabólicos),
 mantención de la homeostasis, es decir las relaciones osmóticas normales entre
los líquidos corporales,
 son fuente de energía cuando las kilocalorías aportadas por otros nutrientes no
son suficientes.
Aportan 4 kcal/gr.
PROTEINAS ESTRUCTURALES: tienen un papel principal no solo en todos los tejidos
corporales (musculo, piel, huesos, órganos, membranas celulares) sino también en la
formación de enzimas, hormonas, líquidos y secreciones corporales.
PROTEINAS CON ACTIVIDAD BIOLOGICA:
Enzimas: proteínas que cumplen un papel activo en todos los procesos biológicos.
Catalizan reacciones químicas siempre que sea termodinámicamente posible. Las
moléculas sobre las que actúan se denominan sustratos y las enzimas las convierten en
otras moléculas llamadas productos.
Hormonas: regulan reacciones metabólicas. Son sustancias segregadas por células
especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o glándulas endocrinas (carentes de
conductos), o también por células epiteliales e intersticiales con el fin de afectar la función de
otras células. Son transportadas por vía sanguínea y ejercen su efecto en órganos o tejidos lejos
de donde fueron sintetizadas.
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Contráctiles: intervienen en la contracción muscular, son la miosina, actina y tubulina.
Transportadoras: como la hemoglobina, transferrina, mioglobina, proteínas que
transportan vitaminas, minerales, lípidos.
Anticuerpos: están involucrados en la función del sistema inmunitario.
PROTEINAS TOXICAS: toxina botulínica, inhibidores de tripsina, etc.
PROTEINAS ALIMENTICIAS. Son aquellas que son digeribles, no tóxicas, y aceptables para los
seres humanos.
FUENTES ALIMENTARIAS DE PROTEÍNAS
DE ORIGEN ANIMAL Y DE ALTO
VALOR BIOLÓGICO
• carne
• pescado
• huevo
• leche y derivados
DE ORIGEN VEGETAL Y DE BAJO
VALOR BIOLÓGICO
• cereales
• legumbres
• frutos secos
• soja (alto valor biológico)
VALOR BIOLÓGICO
El valor biológico es la medida de la absorción y síntesis en el cuerpo de la proteína
procedente de la ingesta de alimentos.
La metabolización de las proteínas forma parte de un equilibrio, el cuerpo absorbe lo que
necesita y el resto lo excreta de múltiples formas, el valor biológico es la fracción de
nitrógeno absorbido y retenido por el organismo y esto representa la capacidad máxima
de utilización de una proteína.
Se suele mencionar en la literatura a veces como calidad de una proteína, las de mayor
calidad poseen mayor valor biológico y por lo tanto son mejores para captar proteína. Las
proteínas poseen valores diferentes dependiendo de la fuente, por ejemplo las proteínas
de la soja poseen un valor biológico inferior al de la carne roja, los valores de las proteínas
se pueden cambiar con combinaciones especiales de alimentos.
La proteína con mayor valor biológico probado es la proteína del suero de leche.
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METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN
Una dieta equilibrada debe aportar un 15% de calorías provenientes de proteínas. Las
proteínas provienen de alimentos de origen animal y vegetal y también están las de origen
endógeno.
Se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización
Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU.
por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,78/0,8 gr. por kilogramo de
peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas
necesidades aumentan.
Las proteínas que provienen de los alimentos sufren la acción de los métodos de
preparación o de cocción.
Cuando llegan a la boca sufren la digestión mecánica a través de la masticación, donde se
produce la ruptura de las fibras colágenas de las carnes y de las membranas de las células
de los vegetales. El alimento junto con las secreciones salivales forma el bolo alimenticio
que pasa al estómago.
En el estómago comienza la digestión química a través de las secreciones gástricas que
contienen la pepsina (en forma de pepsinógeno) y el acido clorhídrico. Este último
hidroliza las fibras colágenas y convierte el pepsinógeno en pepsina para que pueda actuar
como endopeptidasa, es decir liberando péptidos que al ingresar al duodeno estimulan la
secreción de colesistoquinina. La acción de la pepsina termina cuando toma contacto con
el jugo pancreático en el duodeno.
En el intestino las enzimas pancreáticas e intestinales. La tripsina, quimiotripsina,
carboxipeptidasa A, carboxipeptidasa B y elastasa son las enzimas responsables de la
digestión química a este nivel del aparato digestivo.
Como resultado final de este proceso se obtienen aminoácidos, di, tri, tetra y polipéptidos
sobre los que actúan las exopeptidasas.
Los AA son absorbidos en forma activa por transportadores específicos que requieren
sodio. Hay 4 transportadores: uno para los AA aromáticos (tirosina y fenilalanina) o
alifáticos (leucina, valina y metionina), uno para los básicos (lisina y arginina), otro para la
glicina, prolina e hidroxiprolina y otro para los AA ácidos aspártico y glutámico.
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RUPTURA DE FIBRAS DE COLAGENO
BOCA
DIGESTION MECANICA
RUPTURA DE MEMBRANAS DE LOS VEGETALES
ESTOMAGO
DIGESTION QUIMICA
PEPTIDOS
INTESTINO
DIGESTION QUIMICA
DI, TRI, TETRA, POLIPEPTIDOS Y AA
Una vez absorbidos los AA pueden seguir dos caminos:
1. Anabolismo. Ser incorporados a la síntesis de proteínas para la formación de
tejidos.
2. Catabolismo. Ser degradados en sus componentes constituyentes oxidados y
excretados.
1. Síntesis proteica: cada célula tiene la capacidad de sintetizar enormes cantidades
de proteínas específicas. Este proceso de denomina “ley de todo o nada” ya que
todos los AA necesarios para la síntesis de una proteína deben estar presentes al
mismo tiempo. Esta síntesis tiene distintos pasos:
 Activación del AA.
 Desplazamiento guiado por el ARN.
 Establecimiento de las uniones peptídicas controladas por el ADN.
2. Degradación proteica: cuando un AA no es utilizado para la síntesis proteica puede
ser oxidado. El catabolismo produce un grupo nitrogenado y un residuo no
nitrogenado.
La separación del grupo nitrogenado se produce en el hígado mediante un proceso
denominado desaminación oxidativa. El amoniaco resultante puede convertirse en
urea y ser eliminado por orina, o ser utilizado para producir compuestos
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nitrogenados o AA esenciales (transmaminación) o producir una amina
(aminación). Por otro lado, el residuo no nitrogenado (cetoácido) puede usarse
para formar glucosa (glucogénico) o grasas (cetogenico), aproximadamente el 58%
de la proteína consumida puede convertirse en glucosa por esta vía ya que la
mayoría de los AA son glucogénicos.
ESQUEMA CONCEPTUAL DEL METABOLISMO PROTEICO (adaptado fuente 1)
Absorción intestinal
Degradación de
proteínas tisulares
Prot. Estruct.
Prot. Plasmát.
Hemoglobina
Prot. de la leche
Enzimas/Hnas
Síntesis de
proteínas corporales
AA
Síntesis de
compuestos
nitrog. no prot.
Hormonas
Colina, Creatina
Purinas
Pirimidinas
Coenzimas
Glutation
Melanina
Catabolismo
Amoniaco (urea)
Síntesis de AA
Cetoácidos
Glucosa
Cuerpos
cetónicos
Producción de Energía
DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS
Deficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia de proteína es una causa
importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega
una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La deficiencia de proteína puede
conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico-calórica
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afecta 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente. En casos severos el
número de células blancas y la habilidad de los leucocitos a pelear contra la infección
disminuye.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en
países desarrollados pero un pequeño número de personas tiene dificultad para obtener
suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede ocurrir
en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en
adultos mayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personas convalecientes,
recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no
incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia
también puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en
proveer todos los aminoácidos esenciales.
EXCESO DE CONSUMO DE PROTEÍNAS
Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es
digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira el nitrógeno de los
aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el
nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones. Estos
órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe
enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.
El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal,
lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo. Sin embargo, varios
suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por
ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.
Algunos sospechan que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:
•
•
•
Hiperreactividad del sistema inmune.
Disfunción hepática debido al incremento de residuos tóxicos.
Pérdida de densidad ósea, la fragilidad de los huesos es debido a que el calcio y la
glutamina son filtrados de los huesos y el tejido muscular para balancear el
incremento en la ingesta de ácidos a partir de la dieta. Este efecto no está presente
si el consumo de minerales alcalinos (a partir de frutas y vegetales, los cereales son
ácidos como las proteínas, las grasas son neutras) es alto.
En tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para el hueso. Muchos
investigadores piensan que un consumo excesivo de proteínas produce un incremento
forzado en la excreción del calcio. Si hay consumo excesivo de proteínas, se piensa que un
consumo regular de calcio seré capaz de estabilizar, o inclusive incrementar la captación
de calcio por el intestino delgado, lo cual sería más beneficioso a las mujeres mayores.[1]
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Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos
alimentos. Esto ocurre porque la estructura de cada forma de proteína es ligeramente
diferente, algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune
mientras otros permanecen perfectamente seguros. Muchas personas son alérgicas a la
caseína, la proteína en la leche; al gluten, la proteína en el trigo y otros granos; a la
proteína particular encontrada en el maní; o aquellas encontradas en mariscos y otras
comidas marinas. Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione
adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la diversidad entre
tipos de proteínas o aminoácidos
REGULACION HORMONAL DE LAS PROTEINAS
Las hormonas tienen efecto tanto anabólico como catabólico sobre las proteínas.
Hormonas que estimulan la síntesis proteica:





Hormona de Crecimiento
Insulina
Testosterona
Tiroxina (excepto en grandes dosis fisiológicas o con inadecuado aporte calórico).
Glucocorticoides: estimulan la glucogenogénesis y cetogénesis.
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