Modificaciones enzimáticas

Plata Avila Katia Judith
Modificaciones enzimáticas
Estas modificaciones se producen
sistemas biológicos, esto con el fin
llevarse a cabo de forma in vitro y
mejorar las propiedades funcionales
las proteínas/enzimas.
en
de
así
de
Se clasifican:
•
Glicoxidación
•
Hidroxilación
•
Fosforilación
•
Metilación
•
Acilación
•
Entrecruzamiento
Cabe mencionar que no todas estas
modificaciones se utilizan en los
alimentos, solo las que mencionaré a
continuación.
 Hidrólisis enzimática
Las hidróisis se realiza con proteasas
(pepsina, tripsina, quimotripsina, papaína
y termolisina), una hidrolisis muy utilizada
es las de proteasas inespecíficas
(papaína), la cual solubiliza a cualquier
proteínas, hasta las que son poco
solubles
en
estado
nativo,
los
hidrolizados suelen contener péptidos de
bajo peso molecular formados por 2-4
restos de aminoácidos, perjudica las
propiedades gelificantes, espumantes y
emulgentes. (Sopas, salsas)
Mientras que una hidrolisis parcial, con
proteínas
específicas
(tripsina,
quimiotripsina), donde se disminuye
transitoriamente la solubilidad por la
exposición
de regiones hidrofobas
ocultas, y con esto se mejoran las
propiedades emulgente y espumante. Se
pueden producir péptidos amargos por
tener una hidrofobia media., es decir
mayor a 5.85kJ/mol
 Reacción Plasteína
Es una serie de reacciones, que inicia
con la proteólisis y sigue con la
resisntesis
de
enlaces
peptídicos
catalizados
por
(papaína
o
quimiotripsina).La primera parte, consiste
en que una solución poco concentrada
con la proteína se hidrolice parcialmente
con papaína.Y la segunda parte, es
cuando se incuba el hidrolizado junto con
una nueva enzima, ésta recombinará al
azar péptidos y así generar polipéptidos
nuevos.
Las
nuevas
proteínas
obtenidas,
proporcionarán mejores propiedades
funcionales, y ademas una mejor calidad
nutritiva en proteinas a alimenots
deficientes de Metionina y Lisina.
 Entrecruzamiento
Ésta modificación se refiere a la actividad
de la enzima transglutaminasa, donde
cataliza una reacción de transferencia de
acilos, entre restos de lisilo (aceptores) y
glutamina (donadores) formando un
enlace isopeptidico. A concentraciones
altas de proteínas, ésta modificación
conduce a formar geles proteicos a
temperatura ambiente.
Bibliografia
 Fennema, O.R., Química de alimentos,
3rd. ED., New York, Marcel Dekker.
1996.