AMINOÁCIDOS. • Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. • Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) • un átomo de hidrógeno (H) • radical o cadena (R) CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS. • Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto de veinte aminoácidos diferentes • once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas. Estos once aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos no esenciales • • Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve aminoácidos restantes a partir de los alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales. • Aminoácidos no esenciales • • • • • • • • • • • Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparragina (Asn) Aspartato (Asp) Cisteína (Cys) Glutamato (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gly )Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) • Aminoácidos esenciales • • • • • • • • • Histidina (His) Isoleucina ((Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lys) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Treosina (Thr) Triptófano (Trp) Valina (Val) Atendiendo al grupo R, los aminoácidos se clasifican en: • Hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por cadenas hidrocarbonadas • Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga. • Ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos. • Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS. Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero. • El comportamiento anfótero • En solución acuosa • Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base (captar o ceder protones al medio), • dependen del pH de la disolución en la que se encuentren. • Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base • Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido Isomerías de los aminoácidos. • Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen almeno un carbono asimétrico (el carbono α), • unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L • según la orientación del grupo amino – NH2, a la derecha o a izquierda, respectivamente. • Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L. • Actividad óptica. • Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+). • Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-). PEPTÍDOS. • Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos. • Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos. • Un oligopéptido contiene menos de 50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas. ENLACE PEPTÍDICO • Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido y se libera una molécula de agua. Características del enlace peptídico • El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. • El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas. Éstas son enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.
