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BIOQUÍMICA GENERAL
CLASE # 7
UNIDAD III PROTEÍNAS
OBJETIVOS
Conceptuales
Procedimentales
Actitudinales
CONTENIDOS
Analizar el objeto
Diferenciar el
Ser consciente de
1. Objeto de estudio
de estudio
objeto de estudio
la importancia, del
2. Definición
importancia,
importancia,
objeto de estudio
3. Estructuras distribución y
clasificación y
clasificación,
clasificación,
clasificación de aminoácidos en
distribución y
distribución y
distribución y
los seres vivos.
actividad
actividad biológica
actividad biológica
4. Enlaces pepiticos
biológica de los
de los
de los
5. Estructuras de péptidos y poli
aminoácidos en
aminoácidos en
aminoácidos en
los seres vivos.
los seres vivos.
los seres vivos.
péptidos.
6. Actividad biológica de péptidos.
7. Estructuras
Clasificar las
Caracterizar las
proteínas de
proteínas de
acuerdo a su
acuerdo a su
composición
composición
química, función
química, función y
y niveles
niveles
estructurales.
estructurales.
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BIOQUÍMICA GENERAL
CLASE # 7
Proteios: significa los primero, este nombre se le dio porque se creía que las
proteínas podrían ser lo primero de las células biológicas sin embargo los
componentes esenciales de las células son proteínas.
Los lípidos y los carbohidratos sirven como fuente de Energía y se almacenan
en el cuerpo, las proteínas no se almacenan en cantidades apreciables para el
mismo fin.
Las proteínas Son los componentes más importantes del tejido animal tal como los
carbohidratos lo son para las plantas. Las proteínas son componentes de la piel,
uñas, pelo, lana, cuernos, pesuñas, músculos, tendones, tejido conectivo, tejido de
sostén (cartílagos). Además interviene en la comunicación nervios, en anticuerpos,
regulación metabólica (hormonas) catálisis bioquímica (enzimas) y transporte de
oxígeno (hemoglobina)
Las proteínas son las moléculas orgánicas que más abundan en los animales. Son
polímeros (biopolímeros) naturales formados por unidades de los alfa aminoácidos.
Existen muchos tipos y con variadas funciones.
Eje. La Queratina: material que forma la estructura de las uñas. La Insulina: regula
el metabolismo de la glucosa.
Las funciones primordiales son las de desarrollo y mantenimiento del organismo,
constituyen los 2/3
del peso seco total de las células, a diferencia de los
carbohidratos y los lípidos, las proteínas no se almacenan en el cuerpo en
cantidades apreciables.
COMPOSICIÓN: Están constituidas fundamentalmente de C, H, O, N, S y P. En
la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro.
AMINOÁCIDOS PROTEICOS: Existen 20 unidades monoméricas de diferentes
estructuras conocidos como aminoácidos, los cuales se caracterizan por ser aminoácidos y de la serie L que se encuentran en casi todas las proteínas.
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CLASE # 7
Actualmente se sabe que ciertas bacterias poseen formas D Eje Estreptococcus
faecalis
COOH

H2NC-H

R
-aminoácido
L-aminoácido
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los seres humanos sólo podemos sintetizar aproximadamente la mitad de los
aminoácidos que necesitamos para fabricar sus proteínas, los otros que se
necesitan se deben obtener de la dieta y es a ellos que se les llama aminoácidos
esenciales estos son los diez que aparecen en la tabla siguiente: en el reino vegetal
existen más de 200 a.a en la naturaleza pero no son parte de las proteínas.
a)
b)
c)
d)
e)
Arginina (del esparrago)
Treonina
Lisina
Valina
Fenilalanina
f)
g)
h)
i)
j)
Triptófano
Metionina
Histidina
Leucina
Isoleucina
Los alimentos que aportan todos los aminoácidos esenciales en la proporción
correcta se llaman proteínas completas eje: carne, pescado, leche, huevos. Los
adultos requieren 50 g de proteínas por día.
Los alimentos que contienen proteínas y que les falta aminoácidos esenciales se
llaman proteínas incompletas eje. Por lo general las proteínas vegetales, trigo (les
falta lis) al arroz (le falta tre) maíz (le falta trp), los frijoles chícharos y demás
leguminosas contienen las proteínas más completas pero les falta (met).
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Nombre
CLASE # 7
pH
abreviatura
isoeléctrico
tres letras (pH al cual el a.a existe
Estructura del a.a. Señalados con asteriscos
los esenciales
como sal interna)
Glicina
gli
6.0
Alanina
ala
6.0
Valina *
val
6.0
Leucina *
leu
6.0
Isoleucina *
ile
6.0
Fenilalanina
fen
5.5
Prolina
pro
6.3
En forma de ión dipolar
Serina
ser
5.7
Treonina *
tre
5.6
Tirosina
tir
5.7
Asparagina *
asn
5.4
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CLASE # 7
Glutamina
gln
5.7
Triptofano *
trp
5.9
Cisteína
cis
5.0
Metionina *
met
5.7
Ácido
aspártico
asp
2.8
Ácido
glutámico
glu
3.2
Lisina *
lis
9.7
Arginina *
arg
10.8
Histidina *
his
7.6
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CLASE # 7
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS:
a) Configuraciones D/L
Con excepción de la glicina, los carbonos alfa de los aminoácidos son quirales, por
tanto son posibles dos formas enantioméricas, pero la naturaleza solo utiliza el
enantiómero (L) para construir las proteínas.
D-alanina
L-alanina
b) Estructura Iónica Dipolar. Son sustancias anfotéricas.
Los -aminoácidos contienen grupos ácidos y básicos en la misma molécula, por
tanto pueden experimentar una reacción intramolecular ácido base y existir en la
forma de un ión dipolar o doble ión.
R – CH – COOH

H2N
R – CH – COO
H3N+
Un ion dipolar
(sal interna)
Su naturaleza dipolar les confiere algunas propiedades como por ejemplo; son sales
internas y por tanto presentan propiedades asociadas con las sales inorgánicas.
1. Son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos.
2. Son sólidos cristalinos y con puntos de fusión altos
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CLASE # 7
3. Son incoloros y no volátiles
4. Son anfóteros, es decir pueden reaccionar como base y como ácidos
En solución ácida
y
En solución básica.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
c) pH isoeléctrico:
Un -aminoácido tienen carga negativa en solución básica (pH alto) y una positiva
en solución ácida
(pH bajo). Debe haber un pH intermedio donde el -aminoácido
esté balanceado entre las dos formas, como dipolar con carga cero. A este pH se le
llama isoeléctrico o punto isoeléctrico. El pH isoeléctrico es aquel en el cual un aminoácido existe como ión dipolar.
R – CH – COOH

H3N+
pH bajo
Catión
(+)
R—CH – COO
+NH
3
pH isoeléctrico
Un ión dipolar
(0)
7
R – CH – COO
H2N
pH alto
Un anión
(-)
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CLASE # 7
d) Enlace covalente entre aminoácidos.
Los -aminoácidos pueden combinarse con pérdida de agua para producir
polipéptidos o proteínas, en los péptidos (proteínas) los -aminoácidos sucesivos
están unidos de modo covalente entre sí a través del grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo -amino del siguiente. El enlace amídico resultante se llama
enlace peptídico
En bioquímica cada posición de un péptido se llama residuo del -aa, cada cadena
consta de un número de residuo los cuales van en una secuencia lineal con dos
residuos terminales, un residuo terminal tendría un grupo amino libre (N – terminal)
y otro tendrá un grupo carboxilo libre (C- terminal). De esta forma se pueden unir un
número grande de -aa en una cadena. Un péptido es un polímero de -aa unidos
por enlaces amida que se forma entre el grupo amino de cada -aa y el grupo
carboxilo de un -aa vecino, por lo general tienen un P.M menor que 5000. Las
proteínas contienen número mayor de unidades de -aa y su P.M van desde 6000
hasta 40,000,000 a veces se emplea el término oligopéptidos para péptidos que
contienen de 4 a 10 residuos de -aa.
Ejemplo.
Bradicinina = hormona humana ayuda a controlar la presión sanguínea, está
formada por 9 residuos.
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