Explicar la estructura, propiedades y clasificación de. Aminoácidos

ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y
CLASIFICACIÓN DE.
AMINOÁCIDOS PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
Q. F Adriana Cordero
PROTEINAS
CARACTERISTICAS
1-Son polímeros de moléculas llamadas Aminoácidos
unidos entre si por enlaces peptídicos. Son biopolímeros
de aminoácidos
2-Presentan elevado peso molecular.
3-Presentan una alta variabilidad estructural por lo que
cumplen muchas funciones importantes al interior de los
seres vivos.
4-Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno y casi todas poseen también azufre.
5-Las proteínas son ensambladas a partir de los
aminoácidos usando la información codificada en los genes.
Llamado también
carbono alfa es un
carbono asimétrico
AMINOACIDOS ESENCIALES
Son aminoacidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
Deben ser administradas a través de la dieta.
Son: Val ,Leu, Iso, Trp, Phe, Thr, Met, Lys
His (niños)
PROPIEDADES ÁCIDO- BASE DE LOS
AMINOACIDOS
pK1
-COOH
ACIDO
COO- + H+
pK2
-NH2 + H+
BASE
NH3 +
PEPTIDOS
R1
H3N
+
CH
Residuo
Amino-terminal
C
O
H
N
R2
CH
C
O
H
N
R3
CH
C
O
H
N
R4
CH
C O
O
Residuo
Carboxilo-terminal
• EJEMPLOS:
– OXITOCINA: hormona que estimula la contracción
del útero.
– GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
– GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.
CLASIFICACIÒN DE PROTEINAS:
SEGÚN SU COMPOSICION QUIMICA
• Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos.
Insulina y el colágeno
• Conjugadas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias
no proteicas llamadas grupo prostético.
Hemoglobina
PROTEINAS NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL
R1
+
H3N
+
C OH
CH
R2
H
H N
CH C O
O
O
H2O
H2O
R1
+
H3N
CH C
H
N
R2
CH C O
O
O
R1
H3N
+
CH
a
C
O
H
N
R2
CH
a
C
O
H
N
R3
CH
a
C
H
N
O
Cadena polipeptídica
R4
CH
a
C O
O
por polaridad
por apolaridad
Estructura Cuaternaria
• Es la interacción y asociación de
varias cadenas polipeptidicas,
mediante enlaces no covalentes para
formar proteínas oligóméricas
Subunidad=monómeros
• Identicas: Homotipicas
• Diferentes: Heterotípicas
• Estabilidad: Mismo tipo de enlaces
que la estructura terciaria
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS
• Pérdida de la conformación
nativa y de sus propiedades
originales (ej. coagulación
por calor de las proteínas de
la clara del huevo).
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
CLASIFICACIÒN DE PROTEINAS:
SEGÚN SU FORMA
• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas.
Queratina, Colágeno y Fibrina.
• Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua.
La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte
Ó PROTEINAS SIMPLES
Ó PROTEINAS CONJUGADAS
PROTEINAS SIMPLES :
PROTEINAS CONJUGADAS