ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y
CLASIFICACIÓN DE.
AMINOÁCIDOS PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
Q. F Adriana Cordero
PROTEINAS
CARACTERISTICAS
1-Son polímeros de moléculas llamadas Aminoácidos
unidos entre si por enlaces peptídicos. Son biopolímeros
de aminoácidos
2-Presentan elevado peso molecular.
3-Presentan una alta variabilidad estructural por lo que
cumplen muchas funciones importantes al interior de los
seres vivos.
4-Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno y casi todas poseen también azufre.
5-Las proteínas son ensambladas a partir de los
aminoácidos usando la información codificada en los genes.
Llamado también
carbono alfa es un
carbono asimétrico
AMINOACIDOS ESENCIALES
Son aminoacidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
Deben ser administradas a través de la dieta.
Son: Val ,Leu, Iso, Trp, Phe, Thr, Met, Lys
His (niños)
PROPIEDADES ÁCIDO- BASE DE LOS
AMINOACIDOS
pK1
-COOH
ACIDO
COO- + H+
pK2
-NH2 + H+
BASE
NH3 +
PEPTIDOS
R1
H3N
+
CH
Residuo
Amino-terminal
C
O
H
N
R2
CH
C
O
H
N
R3
CH
C
O
H
N
R4
CH
C O
O
Residuo
Carboxilo-terminal
• EJEMPLOS:
– OXITOCINA: hormona que estimula la contracción
del útero.
– GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
– GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.
CLASIFICACIÒN DE PROTEINAS:
SEGÚN SU COMPOSICION QUIMICA
• Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos.
Insulina y el colágeno
• Conjugadas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias
no proteicas llamadas grupo prostético.
Hemoglobina
PROTEINAS NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL
R1
+
H3N
+
C OH
CH
R2
H
H N
CH C O
O
O
H2O
H2O
R1
+
H3N
CH C
H
N
R2
CH C O
O
O
R1
H3N
+
CH
a
C
O
H
N
R2
CH
a
C
O
H
N
R3
CH
a
C
H
N
O
Cadena polipeptídica
R4
CH
a
C O
O
por polaridad
por apolaridad
Estructura Cuaternaria
• Es la interacción y asociación de
varias cadenas polipeptidicas,
mediante enlaces no covalentes para
formar proteínas oligóméricas
Subunidad=monómeros
• Identicas: Homotipicas
• Diferentes: Heterotípicas
• Estabilidad: Mismo tipo de enlaces
que la estructura terciaria
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS
• Pérdida de la conformación
nativa y de sus propiedades
originales (ej. coagulación
por calor de las proteínas de
la clara del huevo).
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
CLASIFICACIÒN DE PROTEINAS:
SEGÚN SU FORMA
• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas.
Queratina, Colágeno y Fibrina.
• Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua.
La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte
Ó PROTEINAS SIMPLES
Ó PROTEINAS CONJUGADAS
PROTEINAS SIMPLES :
PROTEINAS CONJUGADAS
0
