AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS
Funciones:
1)Moléculas formadoras de las proteínas.
2)Precursores de vitaminas (β- alanina).
3)Intermediarios en las síntesis de otros
aminoácidos.
4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.
5) Como neurotransmisores.
6) Hay varios que en plantas tienen funciones
desconocidas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el
metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los
contienen y en los que son sintetizados por otros organismos
ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR Y
AMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas
2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica
3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)
4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo
Cadenas de aminoácidos unidos por
uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos
40 – 40,000 aminoácidos
PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS
CADENAS POLIPEPTÍDICAS
O POLIPÉPTIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR
CONDENSACIÓN DE LOS α-AMINOÁCIDOS
eliminación
RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)
DETERMINADA POR LOS GENES
Segunda mitad del código genético
trascripción
DNA
traducción
RNA
Transcr. inversa
Secuencia
proteína
traducción
replicación
replicación
plegamiento
Estructura
tridimensional
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL
METABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO
ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
CADA PROTEÍNA ESTA
FORMADA POR
AMINOÁCIDOS
Son 20
Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)
Propiedades ácido-base
PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA
ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?
DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)
Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura
primaria
Residuos
aminoácidos
Estructura
secundaria
Hélice α
Estructura
terciaria
Cadena
polipeptídica
Estructura
cuaternaria
Subunidades
unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una
proteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES
DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
O
C-N
1.49 A
O
C=N 1.27 A
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE
DOS CONFORMACIONES
α
α
α
α
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura
primaria
Residuos
aminoácidos
Estructura
secundaria
Hélice α
Estructura
terciaria
Cadena
polipeptídica
Estructura
cuaternaria
Subunidades
unidas
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE
DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO
LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS
GRUPOS ADYACENTES
Papel de los enlaces sencillos: ángulos Fi (φ)= N-Cα
y Psi (ψ)= C-Cα
ENLACE RÍGIDO
ψ
ENLACES FLEXIBLES
φ
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φ Y ψ ORIGINA
DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES
SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS
QUE SE PUEDEN ACOMODAR
EN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE
EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONES
TANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE φ Y ψ
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO
-180º y 180o
ENLACE
PEPTÍDICO
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE
PUENTES DE HIDRÓGENO
TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
MIRAN HACIA UN MISMO LADO
O HACIA LADOS OPUESTOS
N
C
N
C
IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO
2
1
240O
120O
3
4
360O
ESTRUCTURA
HELICOIDAL
120º Y -120º
ESTRUCTURA
LAMINAR
ESTRUCTURA SECUNDARIA
α hélice
1) Arreglo periódico.
2) Especialmente la cadena no está “estirada”.
3) Promovida y estabilizada por puentes de H.
β plegada
Giros, asas
* Cadena helicoidal
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice
α hélice
* Formación de puentes de hidrógeno
con periodicidad regular pues intervienen:
H del NH
O del C
O
* Enrolladas hacia la derecha
Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica
adquiriendo una “torsión” helicoidal
α-hélice
ψ -45º A -50º
φ -60º
3.6 RESIDUOS
o
5.4 A
α – HÉLICE
DEXTRÓGIRA O
DE ENROLLAMIENTO A LA
DERECHA
EN LA α-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA
DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”
HÉLICE α
HÉLICE α
Hoja β-plegada
•Es una forma de estructura secundaria
•Tiene una disposición planar en el espacio
•Está estabilizada por puentes de hidrógeno
• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)
•Las cadenas pueden correr en forma paralela o
antiparalela
•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia
abajo del plano
β−plegada
Los grupos R se encuentran hacia
arriba o hacia abajo del plano
Las β-plegadas se pueden
generar por varias cadenas
polipeptídicas o por
secciones diferentes de
la misma cadena
polipeptídica
HOJA β ANTIPARALELA
RESIDUO
AMINO
RESIDUO
CARBOXILO
CARBOXILO
AMINO
AMINO
CARBOXILO
VISTA LATERAL
GRUPOS R PEQUEÑOS
(GLICINA Y ALANINA)
HOJA β PARALELA
VISTA LATERAL
Puentes de Hidrógeno
en hojas β – plegadas
antiparalelas y paralelas
HOJA β
VUELTAS O GIROS Y ASAS.
-Estructuras secundarias en forma de U.
-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.
-Formadas por tres o cuatro residuos
- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.
-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta
hacia el interior.
-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.
-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos
extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras
compactas.
-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.
GIROS β
Cada aminoácido tiene preferencia por
formar uno de los tres tipos de estructura secundaria
Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte
apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica
o extracelular si se trata de la membrana plasmática
MEMBRANA
Región
hidrofílica
Región
hidrofóbica
Región
hidrofílica
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Las proteínas membranales también tienen estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria
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MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS Y
DOMINIOS.
UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA
α hélice
β plegada
giro
UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Será un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones
de α-hélices, β-plegadas y giros.
Por ejemplo
α-hélice, giro, α-hélice
β- plegada, giro, α- hélice, etc.
(intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria)
UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS
SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE.
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS
VUELTA O GIRO O
DOBLAMIENTO
β
UNIDAD β α β
HÉLICE – VUELTA-HÉLICE