F6 – Metabolismo y enzimas

FICHA DE BIOLOGÍA Nº 6
Profesor Mauricio Hernández Fonseca
Biología – 3° Medio
Nombre del Estudiante
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Curso
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Revisión
METABOLISMO Y ENZIMAS
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores positivos de las reacciones químicas que ocurren en la célula. Casi en su totalidad son de
origen proteico, sin embargo existen moléculas de RNA con actividad similar a las enzimas llamadas ribozimas.
Para poder comprender la importancia de la existencia de las enzimas, debemos describir las etapas de una reacción
química.
LA REACCIÓN QUÍMICA
Se define como reacción química un evento dinámico en el cual dos o más reactantes se combinan de una manera diferente
para formar uno o más productos. En base a lo anterior es fácil hacer el enlace con biología: constantemente la célula está
realizando cambios y procesos, sin parar.
Las etapas simples de una reacción química son:
1.
2.
3.
4.
Contacto entre reactantes
Acumulación de energía de activación
Formación del complejo activado
Liberación de productos
¿PARA QUÉ EXISTEN LAS ENZIMAS?
Resulta que una reacción química normal, como mezclar hidróxido de sodio con ácido clorhídrico, no requiere una gran
energía de activación, que se define como la energía necesaria para que los reactantes reaccionen y formen productos.
Debido a eso si propiciamos la reacción (mezclamos los reactantes) espontáneamente reaccionarán.
Sin embargo, las reacciones químicas que se llevan a cabo en la célula requieren una energía de activación tan alta, que
esperar a que esta reacción ocurra espontáneamente requeriría millones de años.
Las enzimas al ser catalizadores positivos hacen “más” posible una reacción bioquímica, bajando la cantidad de energía de
activación que los reactantes necesitan. Además, la célula dispone de una batería enzimática tan grande, que prácticamente
toda reacción que ocurre en la célula esta mediada por una enzima. De esa manera, la célula se asegura que todas sus
reacciones necesarias puedan ocurrir.
Fig. 1. Comparación de una reacción química con y sin la
intervención de enzimas
Cada célula en un organismo pluricelular tiene asignada
una batería enzimática característica, y es en base a eso
que existen células capaces desde alimentarse de
bacterias (macrófagos y neutrófilos) hasta capaces de
producir impulsos eléctricos (neuronas).
ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA
La estructura básica de las enzimas corresponde a una estructura protéica terciaria, con una cavidad o superficie especial
llamada sitio activo.
El sitio activo es el lugar donde los reactantes encajan y pueden reaccionar. Cabe señalar que el sitio activo de una enzima
en particular solo sirve para un reactante en especial, llamado sustrato. Así, podemos decir que cada enzima sirve solo con
un sustrato.
Existen dos teorías para la unión enzima sustrato:


El modelo llave cerradura: El sustrato que calce perfecto con el sitio activo de una enzima será sólo para dicha
enzima
El modelo de encaje inducido: El sustrato puede modificar el sitio activo de una enzima, para poder ser de dicha
enzima.
Se sabe que en general todos los sustratos tienen un nivel de inducción a su enzima en conjunto a su especificidad. Así
podemos decir que ambos modelos son válidos.
Una enzima también tiene otros sitios aparte del sitio activo,
que sirven como “interruptores”.
Muchas enzimas necesitan que una molécula las encienda
para poder funcionar.
ETAPAS DE UNA REACCIÓN CATALIZADA
Las etapas en una reacción mediada por enzimas son las
siguientes:
1.
2.
3.
4.
Formación del complejo enzima-sustrato
Reacción química
Formación del complejo enzima-producto
Liberación de los productos
En la siguiente imagen se ven representadas dichas etapas anteriores
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Existen muchos factores, moleculares, biológicos o
químicos, que pueden afectar la actividad de una enzima, ya
sea disminuyéndola o potenciándola.
La temperatura
La temperatura es uno de los factores físicos que más puede
afectar la actividad enzimática. Las enzimas al ser proteínas,
vienen establecidas para un rango de temperatura en la que
son estables (generalmente bajo 45 °C). Cuando se supera
dicho límite, la estructura terciaria de las enzimas se pierde,
proceso llamado desnaturalización. Con la pérdida de la
estructura terciaria, la actividad enzimática se pierde.
Fig. 2. Se aprecia el “punto óptimo” para una enzima en
particular, a la cual ella funciona en su máximo punto.
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El pH
Bajo el mismo concepto de desnaturalización, el pH
puede ejercer efectos parecidos. Las proteínas vienen
fabricadas para rangos de pH bastante estrechos. Un
claro ejemplo es la enzima gástrica pepsina, cuyo
tengo de pH óptimo es entre 1 y 2. Si esa enzima se
mezcla con el jugo pancreático, cuyo pH se encuentra
entre 7 y 8, su actividad cesa debido a su
desnaturalización.
Fig. 3. Se aprecian tres enzimas con rangos de pH
diferentes (Pepsina, Anhidrasa carbónica y Amilasa
pancreática). Se puede apreciar como en el rango de
máxima actividad de una, la de otras es mínimo.
Inhibidores enzimáticos
Un inhibidor enzimático es una molécula que limita la actividad de la enzima. Existen dos familias de inhibidores:
1.
2.
Reversibles: Son moléculas parecidas al sustrato. Ocupan el sitio activo de la enzima sin permitir la reacción. Si se
eleva la concentración del sustrato, éste desplaza al inhibidor.
Irreversibles: Son moléculas que se unen a otra región de la enzima, alterando su conformación tridimensional. La
enzima queda limitada sin poder liberarse del inhibidor.
Fig. 4. Representación de la inhibición reversible.
Ayudantes o estimulantes
Son moléculas que algunas enzimas necesitan para poder ejercer su actividad. Se conocen como coenzimas (de origen
orgánico; p. ej. Coenzima A) o cofactores (de origen inorgánico; p. ej. Magnesio). Su unión a la enzima potencia la actividad
enzimática y/o permite su funcionamiento.
También las propiedades que pueden afectar son la presencia de inhibidores artificiales, como medicamentos específicos, la
concentración del sustrato y de la enzima, etc.
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