Diapositiva 1
Anuncio
07/04/2010 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA ESFUNO EUTM ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS COOH AMINOACIDOS Y PROTEINAS H2N C H Carbono-α R 1 07/04/2010 CLASIFICACION DE LOS AA • Basada en la estructura y propiedades químicas del grupo R - no polares alifáticos - polares - aromáticos - ácidos (cargados negativamente) - básicos (cargados positivamente) 2 07/04/2010 Propiedades ác-base de los aminoácidos Propiedades ác-base de los aminoácidos Curva de titulación de un aminoácido Propiedades ác-base de los aminoácidos 3 07/04/2010 Relación entre el pH de la solución, el pI de un aa y su carga. pH > pI, aminoácido con carga negativa pH < pI, aminoácido con carga positiva Punto Isoeléctrico (pI): pH al cual la mayor parte del aminoácido está como ión dipolar Promedio del pka de los grupos ionizables entre los que se encuentra esa especie Para un aminoácido con COOH y NH3 pI= pka-COOH + pka-NH3 2 PEPTIDOS Características del enlace peptídico • Isómero geométrico trans alrededor el enlace peptídico • Carácter parcial de doble enlace Es por tanto: planar y rígido 4 07/04/2010 Niveles de estructura de una proteína Estructura primaria Estructura primaria • Secuencia de AA de una proteína (incluyendo puentes disulfuro Cys-Cys) Estructura secundaria • Determinará la estructura tridimensional de la proteína Estructura terciaria Estructura cuaternaria Estructura tridimensional Estructura secundaria • Conformación es el arreglo espacial de los átomos en una proteína • Incluye la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria • En condiciones biológicas existen una o unas pocas conformaciones, las mas estables termodinamicamente • Las conformaciones funcionales de una proteína se denominan conformaciones nativas - Solo unos pocos valores de Ψ y Φ son estéricamente posibles - Representa la conformación local de segmentos de la cadena - Estabilizados por la formación de puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos y minimización de repulsión estérica α - hélice Lámina plegada β 5 07/04/2010 Giros β Estructura teciaria y cuaternaria Muchas veces conectan dos elementos de estructura secundaria - Ubicación espacial de todos los aminoácidos de una cadena proteica (terciaria) o de las subunidades de una proteína entre sí (cuaternaria) - Maximiza las interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, interacciones dipolo-dipolo) entre las cadenas laterales de los aa y esconde en el interior los residuos hidrofóbicos Estructura cuaternaria Estructura cuaternaria de la hemoglobina (tetrámero) Hemoglobina Proteínas globulares Proteínas fibrosas Ej. Filamentos intermedios: α – queratina (cabello) Mioglobina - Estabilizada por interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro 6 07/04/2010 Plegamiento de proteínas - Información contenida en la secuencia de AA (estructura primaria) - Puede requerir proteínas accesorias que proporcionen el entorno adecuado para el plegamiento correcto 7
