Propiedades Funcionales de las Proteínas

17/10/2013
Propiedades Funcionales
de las
Proteínas
Mgter. Bqca. Marta A. Horianski
Cátedra: Química y Bioquímica de los Alimentos
Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales
Año 2013
1
Propiedades Biológicas
Proteínas
Propiedades Nutricionales
Propiedades Funcionales
2
1
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Propiedades funcionales o funcionalidad
de las proteínas
Son propiedades físico – químicas intrínsecas de cada proteína
que le permiten contribuir a las características deseadas de un
alimento en los cuales se encuentre naturalmente o es agregada.
Las propiedades
funcionales
influyen en:
Carácter sensorial
Comportamiento físico
Textura
Durante la preparación
Transformación
Almacenamiento
3
Propiedades funcionales o funcionalidad de las proteínas
La funcionalidad de las proteínas es por lo tanto de gran
importancia tecnológica, existiendo un gran interés por conocer los
mecanismos implicados en la funcionalidad de las mismas para de
esta forma, poder modificarlas y extender su rango de aplicabilidad.
Debido a que la preferencia de los alimentos está basada
principalmente a atributos sensoriales como la textura, el color, el
sabor y el aspecto.
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2
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Clasificación de las propiedades funcionales de las
proteínas
Propiedades de hidratación
(dependiente de las interacciones proteína–agua)
Propiedades superficiales o de interfase
(dependen de la interacción de la proteína con dos fases inmiscibles:
agua/aceite; agua/aire).
Propiedades dependiente de las interacciones
proteína–proteína
5
Sorción de agua
Absorción de agua
Propiedades de Hidratación
Retención de agua
Dispersibilidad
Solubilidad
Viscosidad
Propiedades superficiales
o de interfase
Emulsificación
Espumado
Capacidad de ligar lípidos
Estructura de la película interfacial
Reología de la película interfacial
Propiedades dependiente
de las interacciones
proteína-proteína
Gelificación
Coagulación
6
3
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Propiedades funcionales que intervienen en un alimento
Alimento
Propiedades funcionales
Bebidas
Solubilidad a pH diferentes, estabilidad al calor,
viscosidad.
Salsas
Viscosidad, emulsificación, retención de agua
Masas de panadería
Formación de matriz y de una película que tenga
propiedades de viscoelasticidad, cohesión
Productos de panadería y pastelería
Absorción de agua, emulsificación, espumado,
pardeamiento
Productos lácteos
Emulsificación , retención de materia grasa,
viscosidad, espumado , gelificación, coagulación
Reemplazantes de huevo
Espumado, gelificación
Productos cárnicos (Salchicha)
Emulsificación, gelificación, cohesión, absorción y
retención de agua y de materia grasa
Productos similares a la carne (proteínas
vegetales)
Absorción y retención de agua y de materia grasa,
insolubilidad, firmeza
Recubrimientos alimenticios
Cohesión, adhesión
Productos de confitería y chocolatería
(Chocolate con leche)
Dispersabilidad, emulsificación
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Factores que influyen
en las
propiedades funcionales
de las proteínas
Procesamiento
Intrínsecos
Características
del medio
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4
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Intrínsecos
Características
del medio
Procesamiento
Tamaño
Forma (estructura secundaria, terciaria y cuaternaria)
Composición y secuencia de aa
Carga neta y distribución de las cargas
Cociente hidrofobia/hidrofilia
Grado de flexibilidad y rigidez
Capacidad de interaccionar o repeler otros componentes
Contenido de agua
pH
Fuerza iónica (sales)
Presencia de azúcares, polisacáridos, lípidos, agentes
tensioactivos.
Calentamiento (temperatura)
Agentes red/ox
Solventes
Secado
Almacenamiento
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Relación entre estructura y funcionalidad de las proteínas
Prever las propiedades funcionales de una proteína a partir de sus
características estructurales resulta frecuentemente dudoso, se necesita
una evaluación experimental mediante pruebas que incluyen desde medidas
concretas de propiedades físico-químicas bien definidas a ensayos simples
sobre su aplicación.
Se trató de cuantificar la relación entre estructura y funcionalidad de una
proteína.
Aunque no se pueden cuantificar bien estos parámetros estructurales tienen
gran influencia en las propiedades funcionales de las proteínas.
Funcionalidad = f (Parámetros estructurales)
10
5
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Relación entre estructura y funcionalidad de las proteínas
Aproximación cuantitativa:
Se busca desarrollar ecuaciones que
describen las propiedades funcionales en función de un cierto número de
descriptores estructurales.
Ejemplo:
Fuerza del gel = f (Hidrofobicidad superficial (ANS), SH
Capacidad de espumado = (Hidrofobicidad total – Método de Bigelow)
El estudio de la relación entre la estructura proteica y funcionalidad es la
base para el diseño racional de ingredientes proteicos con funcionalidad
específica para se aplicados al desarrollo de alimentos:
Con determinadas características texturales y organolépticas
A la formulación de alimentos light (contenido graso reducido, sin
colesterol)
Para deportistas
De uso clínico
Como estabilizantes, gelificantes, agentes de espumado o emulsificación.
11
Parámetros estructurales utilizados en relación a la
funcionalidad de las proteínas
Parámetros
estéricos
Hidrofobicidad
Parámetros
eléctricos
Parámetros
termodinámicos
Superficial
Total
Balance hidrofóbico/hidrofilico
Tamaño y forma molecular
Flexibilidad molecular
Contenido SH/SS
Carga neta
Carga superficial
Potencial Z
Entalpía de desnaturalización
Temperatura de desnaturalización
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Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. UNaM
Química y Bioquímica de los Alimentos
Propiedades
de
hidratación
Mgter. Bqca. Marta A. Horianski
Año 2013
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Las propiedades de hidratación dependen de la interacción
proteína-agua
El contenido y/o estado físico del agua influye tanto en las
propiedades organolépticas y de textura de un alimento como en su
estabilidad microbiológica y físico-química.
Las propiedades de hidratación influyen en la formulación,
procesamiento y almacenamiento.
En los últimos años se han desarrollado diversas técnicas para la
extracción y purificación de proteínas (leche, soja, huevo, sangre,
etc.) de esta manera se usan comercialmente en la fabricación de
otros alimentos.
Para utilizar los concentrados y aislados secos de proteínas, hay
que hidratarlos, por eso es importante estudiar las propiedades de
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hidratación y rehidratación de las proteínas alimenticias.
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Etapas de hidratación de un polvo proteico
ADSORCIÓN
H2 O
(Vapor)
PROTEÍNA
DESHIDRATADA
HINCHAMIENTO
H2 O
(Líquida)
ABSORCIÓN
H2 O
SOLUBILIZACIÓN
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Capacidad de sorción de agua:
Indica la aptitud de un material a adsorber agua en forma espontánea cuando
se lo expone a una atmósfera de humedad relativa constante. En principio es
un fenómeno superficial. Si la extensión de la hidratación es muy importante,
puede ocurrir absorción en el interior, hinchamiento y eventualmente
solubilización.
Capacidad de absorción de agua:
Indica la aptitud de un material a embeber agua en su estructura en forma
espontánea cuando se lo pone en contacto con el agua a través de una
superficie que se la mantiene húmeda o por inmersión.
Capacidad de retención de agua:
Indica la aptitud de un material hidratado para retener agua frente a la acción
de una fuerza externa de gravedad, centrifugación o compresión.
Hinchamiento:
Indica el cambio de volumen que acompaña a la hidratación.
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8
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Adsorción de agua
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Adsorción de agua
La isoterma de sorción se describe gráficamente como la cantidad de agua
adsorbida en función de la humedad relativa de la atmósfera circundante al
material o actividad de agua del material. Esta cantidad de agua es la
captada luego de que el equilibrio ha sido alcanzado a una temperatura
constante.
Aw = p/p0 = % Humedad Relativa/100
p = presión de vapor de agua del material a la temperatura T0
p0 = presión de vapor de agua pura a temperatura T0
T0 = Temperatura del sistema
La isoterma de adsorción se obtiene al colocar el material seco en varias
atmósferas de HR creciente y midiendo el peso ganado debido al agua
incorporada.
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Isoterma de sorción
Isoterma: Es la relación
entre el contenido de agua
(humedad) versus la Aw
Zona
Isoterma
de2sorción
Zona 3
Aw
0,2
0,8
Isoterma de sorción y desorción
Desorción
Debido al fenómeno de
histéresis ambas isotermas
no coinciden, encontrándose
la de desorción por encima
de la de adsorción.
Aw
22
Importancia de las isotermas:
Pueden dar información de la estabilidad de
las proteínas y por lo tanto del producto.
Las proteínas deshidratadas están en un estado
vítreo que las hace estables, cuando la
sometemos a una atmósfera húmeda y cambio de
temperatura esta puede pasar a una estructura
gomosa amorfa que tiene mayor movilidad lo que
puede
llevar
a
cambios
tales
como
desnaturalización con deterioro del producto.
Son útiles para valorar la higroscopicidad de
un producto proteico y el peligro de
apelmazamiento.
Importantes en el proceso de secado de un
producto.
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Modelos matemáticos para describir las isotermas
A los fines de realizar una interpretación teórica de las isotermas de
sorción de agua, existen muchos modelos matemáticos.
Un modelo útil es la conocida isoterma de BET (Brunauer y col., 1938)
usada en ciencias de los alimentos principalmente para estimar el
contenido de humedad de monocapa (Xm), valor relacionado con el período
de vida útil de almacenamiento de alimentos deshidratados.
Ecuación de BET:
X=
Xm . CB . AW
(1- AW) (1-AW + CB . AW)
X = Contenido de humedad en base seca
Xm = Contenido de humedad de monocapa en base seca
CB = Constante dependiente de la temperatura
Describe adecuadamente los datos experimentales por debajo de AW = 0,5.
24
Ecuación de GAB
El uso de esta ecuación en alimentos ha sido formalmente propuesta por
Van der Berg (1981). Es recomendado por la European Project Cost 90
como modelo estándar de ajuste de isotermas, ya que es aplicable a la
mayoría de los alimentos en el intervalo de Aw de interés práctico, esto es
0,10 a 0,90.
X=
Xm . K . CG . AW
(1- K . AW) (1- K . AW + CG . K . AW)
Donde Xm y X tienen el mismo significado que en la ecuación de BET
K es una constante dependiente de la temperatura relacionada a la
constante CB de la ecuación de BET de la siguiente forma
CB = CG . K
Si K = 1 la ecuación de GAB se reduce a la de BET
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Absorción de agua
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Absorción de agua
La absorción de agua tiene significación para los biopolímeros, en estos
sistemas la solvatación esta impedida en cierto grado por la presencia de
fuerzas intermoleculares. Se llega a una situación de equilibrio entre el
polímero hinchado y el agua. Si no existiera impedimento la solvatación
sería indefinida y se llegaría al estado de solución.
Proteína hinchada
H2O
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Alimentos en los cuales es importante la absorción de agua
Carnes procesadas: Embutidos, fiambres, etc.
Masas
En estos alimentos semi-sólidos las proteínas embeben agua sin disolverse
e imparten cuerpo, viscosidad y textura
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Aparatos utilizados para la medición de
la absorción de agua
Aparato de Baumann (1966).
Aparato modificado de Baumann (Torgersen y Toledo, 1977).
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Curvas de absorción de agua
La cantidad de agua absorbida (q) a cada tiempo se expresa como
ml de agua/g masa seca (MS) y se grafica en función del tiempo.
Las proteínas absorben en un rango de 2 – 12 ml/g.
30
Ecuación para modelar las curvas de absorción de agua
Para describir matemáticamente las curvas, se utiliza la
siguiente ecuación a dos parámetros (Pilisof y col., 1985).
q = Q t / (B + t)
q = cantidad de agua absorbida en el tiempo t.
Q = máxima capacidad de absorción de agua.
B = tiempo necesario para absorber la mitad de la cantidad
máxima de agua (Q/2).
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Cinética de absorción de agua
La velocidad de absorción de agua puede obtenerse diferenciando la
ecuación anterior con respecto al tiempo.
dq / dt = [1/BQ] (Q –q)2
(Q –q) = cantidad de agua que debe ser absorbida para alcanzar el
equilibrio.
(BQ)-1 = constante específica de velocidad K.
Cuanto más rápida es la absorción de agua, B es más chica.
La constante de velocidad puede ser importante en la formulación de
un producto para saber que requerimientos energéticos o mecánicos
se necesitan para poder hidratarlos.
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Aplicaciones
Sirve para determinar la absorción espontánea de agua de
cualquier material proteico en polvo.
Permite determinar la capacidad de absorción de agua y
velocidad de hidratación. Es un parámetro muy importante
desde el punto de vista tecnológico, vinculado a la práctica
de rehidratación que normalmente se realiza antes de la
utilización de cualquier ingrediente proteico.
Permite estudiar el efecto de la temperatura, pH y de la
presencia de solutos en el agua de hidratación.
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Limitaciones
Cuando las proteínas son muy solubles y dan soluciones de baja
viscosidad, se observa de que luego de llegar al máximo en la
curva de absorción de agua, esta comienza a decrecer. En estos
casos no se puede definir una máxima capacidad de absorción
de agua.
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Factores ambientales que influyen en las
propiedades de hidratación
Concentración
pH
Temperatura
Tiempo
Fuerza iónica
Presencia de otros constituyentes
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Concentración:
La absorción total del agua aumenta con la concentración proteica.
pH:
Las variaciones de pH modifican la ionización y carga neta de las
moléculas proteicas, alterando las fuerzas atractivas y repulsivas entre
proteínas y la capacidad de asociarse con el agua.
A pH isoeléctico la hidratación e hinchamiento mínimo, las interacciones
proteína – proteína son máximas y mínimas las interacciones con el agua.
Tanto al lado alcalino como al ácido del pH Isoeléctrico, las proteínas fijan
más agua debido al aumento de la carga neta y de las fuerzas repulsivas.
A pH 9-10 la capacidad de fijación de agua de la mayor parte de las
proteínas es máxima (ionización de restos sulfhidrilo y tirosina). A pH
superiores a 10, la pérdida de los grupos e – amino cargados positivamente
de los restos lisilo reduce la fijación de agua.
36
pH no isoeléctrico
pH isoeléctrico
37
17
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Por
ejemplo
durante
el
período
pre–rigor
post
morten, la capacidad de
retención
de
agua
del
músculo crudo de buey
decrece
acusadamente
cuando el pH baja de 6,5 a 5
(punto
Isoeléctrico).
Esto
motiva una disminución de la
jugosidad y textura de la
carne.
Capacidad de retención de agua del músculo
de buey en función del pH. ( R. Hamm 1963)
38
Proteínas de soja comerciales
*
P90 NB
PP 500E
*
PP 630
* PP710
*
Elizalde y col. (1993). J.F.S.
39
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Temperatura:
El aumento de la temperatura disminuye la capacidad de fijación de agua
de las proteínas, debido a descenso del número de puentes de
hidrógeno y de la hidratación de grupos iónicos.
Durante el calentamiento se produce desnaturalización y agregación lo
que puede reducir la superficie de la molécula proteica y la
disponibilidad de grupos polares para fijar el agua.
Sin embargo cuando se calientan moléculas compactas hay disociación
y desdoblamiento de la misma por lo que se puede mejorar la fijación del
agua al exponerse grupos hidrófilos previamente enterrados. La
capacidad de fijación de agua en las proteínas desnaturalizadas puede
ser 10 % superior a la proteína nativa.
40
Fuerza iónica:
La naturaleza y la concentración de los iones tienen efectos
significativos sobre la absorción, hinchazón y solubilidad de las
proteínas.
A bajas concentraciones las sales aumentan la capacidad de
fijación de agua de las proteínas, debido a que los iones salinos
hidratados se fijan débilmente a los grupos cargados de la
proteínas. A estas concentraciones no afectan la capa de
hidratación de los grupos cargados de las proteínas y el
incremento de la capacidad de fijación de agua se debe a la
asociada a los iones ligados.
A concentraciones salinas altas gran parte del agua presente en el
medio se fija
a los iones salinos, lo que determina la
deshidratación de las proteínas.
41
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H2O
10 %
20 %
30 %
4
También se observa una
variación de la velocidad de
absorción de agua por la
proteína para alcanzar el
máximo
de
absorción,
dependiendo de la naturaleza
de la sal o soluto y
concentración. Se observa
un aumento de tiempo
necesario para alcanzar la
máxima absorción de agua.
Glucosa
2
0
0
10
20
30
Tiempo
H 2O
10 %
5%
8%
15 %
2%
4
NaCl
2
0
20
40
Tiempo
60
42
El conocimiento de esto es muy importante para algunas aplicaciones
En la fabricación de jamón cocido se inyecta una
solución salina con fosfatos, ClNa, nitritos, nitratos
etc., en altas concentraciones y otros componentes
ligadores (proteínas, almidones) por lo que hay que
hidratar una proteína en polvo en un medio con una
alta concentración salina.
Una proteína de soja no se va a hidratar, necesitará
mucho agente hidratante y el grado de hidratación será
menor. Por eso primero se debe hidratar la proteína en
agua y luego agregar las sales.
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Solubilidad
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Desde el punto de vista termodinámico,
La solubilización corresponde a una disociación simultánea de las
moléculas del disolvente y de las moléculas de proteínas, previa a
una dispersión de estas ultimas en el disolvente, con una superficie
interfacial de máximo contacto entre la proteína y el disolvente.
Desde el punto de vista operacional
La solubilidad de una proteína se define como la proporción de
nitrógeno o proteína de una muestra proteica que se solubiliza luego
de un determinado y específico procedimiento de solubilización.
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Factores que afectan la solubilidad
Factores intrínsecos
propios del polímero
Peso molecular
Estructuras 2º y 3º
Forma
Composición de aa
Ionización, etc.
Factores extrínsecos
del sistema en el que
se encuentra
pH
Fuerza iónica
Constante dieléctrica
Temperatura, etc.
Solubilidad de las
proteínas en agua
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Promueven la asociación
proteína – proteína y
disminuyen la solubilidad
Hidrofóbicas
Interacciones
que influyen
en la Solubilidad
de las proteínas
Promueven la interacción
proteína – agua por lo tanto
aumentan la solubilidad
Iónicas
La solubilidad de una proteína viene impuesta por la hidrofilia y la
hidrofobia de la superficie de la misma que contacta con el agua de
entorno.
Cuanto menor sea el número de zonas hidrofóbicas de la superficie
49
mayor es la solubilidad.
Influencia de pH en la solubilidad
A valores de pH
a su punto isoeléctrico, las proteínas tienen
cargas netas positivas o negativas. La repulsión y la hidratación
de los restos cargados promueven la solubilización de la proteína.
Si se representa gráficamente la solubilidad en función del pH se
obtiene corrientemente una gráfica en forma de U. La solubilidad
mínima se da a un pH próximo al isoeléctrico pI.
100
-
HOOC – R –NH+3
OOC – R –NH2
H+
HO-
50
-
0
2
Perfil de
solubilidad
OOC – R – NH+3
4
6
pH
8
50
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Influencia de pH en la solubilidad
La mayor parte de la proteínas de los alimentos son acidas (Asp +
Glu > Lys + Arg + His) con una solubilidad mínima a pH = 4-5 (pI) y
máxima a pH alcalinos.
A pI debido a ausencia de repulsiones electrostáticas se promueve
la agregación y precipitación (interacciones hidrofóbicas).
Algunas proteínas pueden ser soluble a su pI debido a que el
cociente entre los retos hidrófilos/grupos apolares de su
superficie es alto (fuerzas de repulsión > interacciones
hidrofóbicas).
Como la mayor parte de la proteínas son muy solubles a pH
alcalino (8-9), la extracción de las proteínas de sus fuentes
vegetales, como la harina de soja, se lleva a cabo a estos pHs.
Luego la proteína se recupera del extracto por precipitación
isoeléctrica a pH 4,5 – 4,8.
51
52
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La desnaturalización por calor modifica el perfil de solubilidad de
las proteínas frente al pH.
Perfil de solubilidad en función del pH de disoluciones de extracto de proteínas del
suero lácteo calentadas a 70 ºC durante diversos períodos de tiempo.
53
Influencia de la fuerza iónica en la solubilidad
Sales neutras
“Saltin –in” : salación : Los iones de sales neutras a baja concentración entre 0,5
y 1 M pueden aumentar la solubilidad de las proteínas. Los iones reaccionan con
las cargas de las proteínas y rebajan la atracción electrostática entre las cargas
opuestas de grupos próximos. Por otro lado la solvatación debido a estos iones
permite aumentar la solvatación de las proteínas y por lo tanto de su solubilidad.
“Saltin –out” : desalado : A concentraciones de sales neutras superiores a 1 M la
solubilidad de las proteínas decrece y puede haber precipitación. Se presenta una
competencia entre la proteína y los iones salinos por las moléculas de agua
necesarias para su solvatación respectiva.
Las interacciones proteína – proteínas resultan más importantes que las
interacciones proteína – agua y esto puede conducir a una agregación seguida de
precipitación.
54
25
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Influencia de la fuerza iónica en la solubilidad
La acción precipitante de las sales aumenta con su energía de
hidratación y su volumen estérico.
Según la serie de Hofmeister, los iones pueden clasificarse así:
SO4= < F- < CH3COO- < Cl- < Br- < NO3- < I- < ClO4- < SCNNH4+ < K+ < Na+ < Li+ < Mg++ < Ca++
Los iones de la derecha favorecen la solubilidad.
55
Influencia de los disolventes en la solubilidad
Afectan a las proteínas ya sea directamente por unión específica
o indirectamente alterando el carácter del solvente.
La adición de algunos disolventes, tales como el etanol o la
acetona a una solución acuosa de proteína, rebaja la constante
dieléctrica del medio.
Disminuyen las fuerzas electrostáticas de repulsión existentes
entre las moléculas proteicas, lo que contribuye a la agregación y
precipitación.
56
26
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Influencia de la temperatura en la solubilidad
A T entre 0 y 40- 50ºC la solubilidad .
A T 40 - 50ºC la solubilidad .. El movimiento de las proteínas
es suficiente para romper los enlaces implicados en la
estabilización de las estructuras secundaria y terciaria. Esto va
seguido de desnaturalización y agregación.
A T 0 ºC. Los sistemas de estabilidad de la proteína se ven
afectados, los aa se ionizan con dificultad por lo tanto puede
haber asociación y precipitación.
58
Clasificación de las proteínas en función de su solubilidad
Albúminas (seroalbúmina, ovoalbúmina,
en agua a pH 6,6.
Globulinas
lactoalbúmina) solubles
lactoglobulina) solubles en soluciones salinas diluidas
a pH 7
Prolaminas (zeina, gliadinas) solubles en etanol al 70 %.
Gluteninas (gluteninas de trigo) insolubles en los disolventes
anteriores pero solubles en ácidos pH 2 o bases pH 12.
59
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Utilidad de las características de solubilidad
de las proteínas
Selección de las condiciones optimas de
purificación y separación de fracciones proteicas.
extracción,
Conocimiento de las aplicaciones potenciales de la proteína.
Optimizar las condiciones de procesamiento
Indicar el grado de tratamiento térmico por calor.
60
Indice de solubilidad
La solubilidad se expresa comúnmente como nitrógeno soluble en
agua, índice de solubilidad de nitrógeno (NSI), proteína soluble en
agua o índice de proteína soluble (PSI) o índice de dispersibilidad de
proteína (PDI).
Los más comunes son:
NSI : índice de solubilidad de nitrógeno (NSI)
[g de N2 en solución/ N2 total] . 100
PDI: índice de dispersibilidad de proteína
[g de proteína en dispersión/ proteína total] . 100
61
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Método para la determinación de la solubilidad
Etapas básicas para la determinación de la solubilidad
Dispersión de la proteína en H2O (0,2 – 2 %)
Ajuste de pH (HCl, NaOH)
Agitación
Centrifugación
Dosaje de nitrógeno en el sobrenadante.
El método de referencia para la determinación de Nitrógeno es el de Kjeldahl.
62
Otros métodos para la determinación de proteína
El método de Kjeldahl es un método complejo que insume bastante
tiempo. Por lo que se pueden usar otros métodos alternativos
siempre y cuando se compruebe que arrojen los mismos resultados
o bien cuando se ha establecido la correlación con el método de
Kjeldahl.
Absorbancia a 280 nm (UV)
Absorbancia en el UV lejano
Método de Biuret
Método de Lowry
Método de Bradford
Método del ácido 4,4´ - Dicarboxi – 2, 2´ - biquinolina (BCA)
63
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Viscosidad
64
La aceptación del consumidor de alimentos líquidos o
semisólidos depende de la viscosidad y de la consistencia del
producto.
La viscosidad es importante en:
Alimentos líquidos: bebidas, salsas, cremas.
Aprovechamiento de operaciones:
enfriamiento y secado por atomización.
mezcla,
calentamiento,
65
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17/10/2013
La viscosidad de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento
cuando se la somete a la acción de una fuerza de cizalla.
La mayoría de las disoluciones macromoleculares se comportan
como fluidos pseudoplásticos.
La viscosidad aparente disminuye a medida que aumenta la
velocidad de deformación.
D
66
El factor principal que influye en el comportamiento viscosimétrico
de los fluidos proteicos es el diámetro aparente de las moléculas
proteicas.
El diámetro depende de:
Características intrínsecas de la molécula proteica (tamaño,
volumen, estructura, asimetría molecular, etc.)
Las interacciones proteínas – disolvente, que influyen en la
hinchazón, solubilidad y esfera de hidratación hidrodinámica que
rodea a la molécula.
Las interacciones proteína – proteína que determina el tamaño de
los agregados
67
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El comportamiento pseudoplástico puede explicarse por los
siguientes fenómenos:
Orientación de las moléculas en el sentido de la deformación.
Deformación de la esfera de hidratación que rodea a la
proteína en la dirección de deslizamiento.
Rotura de los enlaces de hidrógeno y de otros enlaces débiles
provocando así la disociación de los agregados o de la red
proteica.
68
La viscosidad de las disoluciones proteicas pueden estar
afectadas por pH, temperatura, fuerza iónica, Ca, agentes
oxidantes.
Por lo general a pH alcalino la viscosidad de la mayoría de las
proteínas aumenta
69
32