Metabolismo y enzimas

I D E A S Metabolismo y enzimas
CLARAS
Características de las reacciones metabólicas
Cualquier reacción que tenga lugar entre biomoléculas presentes en un organismo vivo se denomina metabólica.
Sus características generales son las siguientes:
쐌 Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente. Existen rutas convergentes y divergentes.
쐌 Las rutas metabólicas más importantes son comunes a la mayoría de los organismos.
쐌 Las reacciones metabólicas pueden clasificarse en dos grupos: catabólicas y anabólicas. Las primeras son degradativas.
Las anabólicas son, por el contrario, constructivas.
쐌 Todas las reacciones metabólicas son catalizadas, es decir, precisan de enzimas.
Enzimas
Todas las enzimas son proteínas. Pueden estar formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o contener, además,
un grupo no proteico. La parte proteica recibe el nombre de apoenzima y la parte no proteica es, habitualmente,
la coenzima. La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica y la coenzima es el componente
que lleva a cabo la reacción.
La importancia que tienen las vitaminas radica en su participación en los procesos metabólicos en forma de coenzimas.
Propiedades
de las enzimas
Por su carácter proteico, las enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas, es decir,
pueden desnaturalizarse y presentan un alto grado de especificidad, tanto en la selección
de los sustratos como en la reacción que catalizan sobre ellos. Además, las enzimas, por ser
catalizadores, no se consumen en el transcurso de las reacciones, por lo que la misma molécula
puede actuar de forma repetida.
Mecanismo
de las reacciones
enzimáticas
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar
fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. La reacción
catalizada incluye tres etapas:
쐌 Unión a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES). Esta unión es reversible.
쐌 El cofactor interviene en la reacción y se obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida
e irreversible.
쐌 El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse
a nuevas moléculas de sustrato.
Cinética enzimática
A medida que aumenta la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción. Esto se debe a que mientras
exista alguna enzima libre, cuanto mayor sea el número de moléculas de sustrato, más moléculas de producto aparecerán.
Sin embargo, en algún momento se alcanzará una velocidad máxima que no será posible superar porque todas las
moléculas de enzima estarán ocupadas por moléculas de sustrato, formando complejos ES; no quedará ninguna libre.
Una forma de estudiar la velocidad de una reacción enzimática consiste en calcular la constante de Michaelis-Menten (KM),
que se define como la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la velocidad semimáxima.
La KM es característica de cada enzima, y cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato.
De este grado de afinidad depende la velocidad de la enzima.
Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas
Los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas son los siguientes:
쐌 La concentración del sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato, existen más centros activos ocupados
y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres.
쐌 El pH. Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores por encima o por debajo de este valor óptimo
provocan un descenso de la velocidad enzimática.
쐌 La temperatura. Existe una temperatura óptima a la que la actividad enzimática es máxima. Las temperaturas inferiores
a este valor óptimo originan una disminución de la vibración molecular, lo que hace más lento el proceso;
las temperaturas superiores a la óptima, en cambio, provocan la desnaturalización de las enzimas.
Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática
Existen diversos mecanismos que permiten aumentar la eficacia de la acción enzimática para que las reacciones
se produzcan de una forma óptima:
쐌 Compartimentación celular. Esta es una gran ventaja de la que disfrutan las células eucariotas, pues poseen orgánulos
citoplasmáticos, en los cuales pueden concentrarse enzimas específicas para cada proceso.
쐌 Reacciones en cascada.
쐌 Complejos multienzimáticos. Es la agrupación de las enzimas que llevan a cabo reacciones consecutivas de una ruta
metabólica en un complejo único.
쐌 Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas (isozimas) que, aun teniendo la misma acción
catalítica, poseen KM diferentes, lo que hace que su velocidad sea distinta.
Regulación de la actividad enzimática
Las necesidades celulares son cambiantes y la velocidad de las reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas.
La regulación de la actividad enzimática permite que solo estén activas las enzimas precisas en cada momento.
Los mecanismos de regulación empleados son la activación e inhibición enzimáticas y el alosterismo.
Activación
enzimática
La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a cabo su
acción. Normalmente, la unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada
para el acoplamiento del sustrato. Algunos cationes y diversas moléculas orgánicas, incluso el propio
sustrato, pueden actuar como activadores.
Inhibición
enzimática
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima.
Se trata de un proceso inverso al de la activación. La enzima, previamente activa, disminuye
su velocidad o incluso deja de actuar cuando aparece un inhibidor, el cual puede ser algún ión o alguna
molécula orgánica y, muy frecuentemente, el producto final de la reacción. En este último caso se habla
de inhibición feed-back o retroinhibición.
La inhibición puede ser irreversible o reversible, aunque es mucho más frecuente la segunda.
Según el lugar de unión a la enzima, se diferencian dos tipos de inhibición reversible:
쐌 Inhibición competitiva. El inhibidor se une al centro activo e impide la unión del sustrato. Existe
una lucha entre ambos por ocupar el centro activo. Para que exista esta inhibición es necesario
que el inhibidor se acople al centro activo, por lo que su forma espacial debe tener gran semejanza
con la del sustrato.
쐌 Inhibición no competitiva. El inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona
de la enzima distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima, lo que dificulta
el acoplamiento del sustrato. En otras ocasiones, el inhibidor se une al complejo enzima sustrato
e impide la posterior formación del producto.
Alosterismo
Es un sistema de regulación muy preciso que tiene una gran importancia en el primer paso de las rutas
metabólicas y en los puntos de ramificación de estas. Las enzimas alostéricas están formadas por varias
subunidades, por lo que poseen varios centros de regulación. Adoptan dos conformaciones distintas
según sea la afinidad por el sustrato. Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de tal modo
que la activación o inhibición de una de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás. Por todos
estos factores, su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.
Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Para nombrar las enzimas se emplea un término que alude al sustrato y al tipo de reacción catalizada. A este término
se le añade el sufijo -asa.
Existen seis clases de enzimas: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.