Ejercicios Examen 2 - Universidad Interamericana de Puerto Rico

UNIVERSIDAD INTERAMERICANA
Recinto de Bayamón
Bioquímica CHEM 4220
Ejercicios:
Prof. Roberto Ramirez Vivoni
Prof Alberto Vivoni Alonso
AMINOACIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
1. Cuáles 4 grupos están atados al C de un amino ácido.
2. Cuáles aminoácidos caen dentro de las siguientes categorías a pH 7: a) no-polar/noaromático, b) aromático, c) polar, d) acídico con carga negativa, e) alcalino con carga
positiva
3. Donde tienden a residir los aminoácidos hidrófóbicoas y donde los hidrofílicos en las
proteínas. Porqué.
4. Haga la curva de titulación de lisina. Identifique la forma en que se encuentra el
aminoácido en cada fase de la titulación. Calcule su pI.
5. Dados los pKa de los siguientes aminoácidos, cuál es el pI de cada uno de ellos:
a)
Ácido aspártico: 1.88, 3.65, 9.60
b)
Arginina: 2.17, 9.04, 12.48
c)
Valina: 2.32, 9.62
6. Qué molécula se desprende durante la formación de un enlace péptido. Cómo se le
llama a este tipo de reacción orgánica.
7. Con respecto a enlaces péptidos, describa: a) qué moléculas enlazan, b) entre qué
grupos se forman, c) cuál es su orden (o carácter) de enlace, d) qué tipo de reacción es
la que los lleva a formarse.
8. Cuántos tripéptidos pueden formarse de una molécula de valina, una de alanina y una
de leucina.
9. Cuáles aminoácidos tienen un carbono quiral en su cadena lateral.
10. Qué aminoácidos tienen una cadena lateral que pueda ionizarse en las células.
11. Cuáles aminoácidos se espera que tengan la mayor capacidad amortiguadora a pH
fisiológico.
12. La mayor capacidad amortiguadora a pH fisiológico lo proveería una proteína rica en
cuáles aminoácidos.
13. Cuáles aminoácidos son ópticamente activos y cuáles no.
14. Oxitocina es una hormona que se libera durante el parto para facilitar el mismo al igual
que la lactancia. Esta hormona es un nano-péptido que contiene dos residuos
(aminoácidos en un péptido) de cisteína los cuales forman un puente de sulfuro (-S-S-)
entre sí. La secuencia y el puente de sulfuro se muestran a continuación:
Cys – Phe – Ile – Glu – Asn – Cys – Pro – His – Gly
S–S
Determine las posibles cargas netas que pueda tener esta hormona a a) pH = 2, b) pH =
8.5, c) pH = 10.7.
15. Cuál es el pI del tripéptido Ala – Glu – Gly.
16. Prediga los fragmentos que se generan cuando el siguiente péptido se trata con a:
tripsina, b) quimotripsina, c) S. aureus V8 proteasa:
Gly – Ala – Trp – Arg – Asp – Ala – Lys – Glu – Phe – Gly – Gln
17. Determine la secuencia de un decapéptido (llamémosle FP) el cual da los siguientes
resultados a tratamientos de secuenciación:
a) Un ciclo de degradación Edman produce 2 moles de apartato por mol de FP.
b) Tratamiento con tripsina produce los siguientes 3 péptidos de secuencia
desconocida compuestos de: 1) Ala, Cys, Phe, 2) Arg, Asp y 3) Asp, Cys, Gly,
Met, Phe. El péptido 1 produce cisteína en un ciclo de degradación Edman.
c) Tratamiento con carboxipeptidasa produce 2 moles de fenilalanina.
d) Tratamiento del péptido 3 con CNBr produce dos péptidos de composición: 1)
Asp – Met y 2) Cys, Gly, Phe. Un ciclo de degradación Edman produce
glicina.
18. Calcule la razón de las concentraciones de las especias de alanina que predominan a
pH de a) 2.4, b) 6.15, c) 9.9.
19. Calcule a qué concentración se encuentra el zwitterión de alanina en una solución de
0.01 M de alanina a pH de a) 2.4, b) 4.0.
20. Un polipéptido fue tratado con tripsina y generó fragmentos con las siguientes
secuencias:
Gly – Gly – Ile – Arg
Ser – Phe – Leu – Gly
Trp – Ala – Ala – Pro – Lys
Ala – Glu – Glu – Gly – Leu – Arg
El mismo polipéptido frue tratado con quimotripsina y generó los siguientes
fragmentos:
Leu – Gly
Ala – Glu – Glu – Gly – Leu – Arg – Trp
Ala – Ala – Pro – Lys – Gly – Gly – Ile – Arg – Ser – Phe
Cuál es la secuencia original.
21. Un polipéptido se digiere con tripsina formando los fragmentos con las siguientes
secuencias:
Val – Gly
Ala – Ala – Gly – Leu – Trp – Arg
Arg – Asp – Pro – Gly – Leu – Met – Val – Leu – Tyr – Ala – Ala – Asp – Glu – Lys
Los siguientes fragmentos se produjeron cuando se trató con quimotripsina:
Met – Val – Leu
Ala – Ala – Gly – Leu
Trp – Arg – Arg – Asp – Pro – Gly – Leu
Tyr – Ala – Ala – Asp – Glu – Lys – Val – Gly
Cuál es la secuencia original.
22. Prediga los fragmentos que se generan cuando el siguientepéptido se trata con a)
CNBr, b) tripsina:
Ser – Met – Gly – Thr – Lys – Ala – Glu
23. Análisis de un octapéptido da los siguientes fragmentos de secuencias desconocidas:
a) CNBr: (Ala, Gly, Lys, Thr) y (Gly, Met, Ser, Tyr)
b) Tripsina: (Ala, Gly) y (Gly, Lys, Met, Ser, Thr, Tyr)
c) Quimotripsina: (Gly, Tyr) y (Ala, Gly, Lys, Met, Ser, Thr)
24. Dibuje la estructura de arginina. Indique si el grupo –R es hidrofílico o hidrofóbico y si
es acídico, básico o neutral.
25. ¿Cuáles son los dos tipos más comunes de estructura secundaria de proteínas? ¿Qué
fuerza intermolecular es responsable principalmente de mantener dichas estructuras?
26. Describa las diferencias entre las proteínas fibrosas y las globulares.
27. Distinga entre una fuerza intermolecular y una intramolecular. Mencione varias fuerzas
intermoleculares.
28. El aminoácido prolina no participa de las secciones de polipéptidos que forman
hélices-α. ¿A qué se debe esto? Explique con un dibujo del aminoácido e indique que
característica lo hace diferente a otros.
29. Defina el término y mencione cuales son los aminoácidos esenciales. ¿Por qué es
importante esta información?
30. Defina el término “isoeléctrico”.
31. Qué hacen a glicina y prolina diferentes a todos los demás aminoácidos.
32. Describa una reacción de condensación y una hidrólisis.
33. Identifique los aminoácidos en base si sus grupos R son: a) acídicos o alcalinos, b) polares o
no-polares, c) con o sin carga eléctrica, d) hidrofóbicos o hidrofílicos, e) alifáticos, f)
aromáticos, g) quirales o no-quirales, f) capaz de formar puentes de disulfuro.
34. Explique las características de: a) hélices , b) hélices de proteínas fibrosas, c) láminas 
paralelas, d) láminas  anti-paralelas.
35. ¿En qué estructura secundaria es que se encuentra prolina con más abundancia?
36. ¿Qué secuencia de aminoácidos caracterizan a colágeno?
37. ¿Qué características de las cadenas laterales interrumpen la forma de las hélices-? Explique
cómo esas características interrumpen la forma de las hélices-. Dé ejemplos de aminoácidos
con esas características.
38. Diga que cargas tiene cada aminoácidos cuando en los siguientes rangos de pH:
a) 0 < pH < el pKa más bajo
b) pH = pKa más bajo
c) el pKa más bajo < pH < el segundo pKa más bajo
d) pH = al segundo pKa más bajo
e) el segundo pKa más bajo < pH < el tercer pKa (si lo tiene)
39. Use los siguientes valores de energía libre de formación, fG, para calcular la energía libre de
reacción, rG, de la fementación de glucosa:
Glucosa(ac) → 2C2H5OH(l) + 2CO2(g)
Compuesto
fG (kJ/mol)
Glucosa(ac)
-914.5
Etanol
-174.2
Bióxido de carbono
-394.4
40. Normalmente se presuma que las proteínas existen en su estado nativo (fisiológico) o en un
estado desnaturalizado. Si las entalpías y entropías molares de desnaturalización de una
proteína son 512 kJ/mol y 1.60 kJ/Kmol, respectivamente, calcule la temperatura a la cual esa
proteína se desnaturaliza.
41. Una forma de estimar valores termodinámicos de la desnaturalización de una proteína es
considerando la transferencia de un hidrocarburo, tal como metano, de un solvente inerte a uno
acuoso; esto es
CH4(solvente inerte) → CH4(ac)
Use los datos de las siguientes reacciones para calcular H y G del proceso anterior:
Reacción
H (kJ/mol)
G (kJ/mol)
CH4(solvente inerte) → CH4(g)
2.0
-14.5
CH4(g) → CH4(ac)
-13.5
26.5
¿Qué temperaturas favorecerían la desnaturalización?
42. Para el diagrama de Ramachandran de un diéptido, identifique los ángulos  y  más
favorables para hélices- con vuelta hacia la derecha (“right-handed”) y la izquierda ( “lefthandad”), láminas plegadas .
43. ¿Cómo compara el paso (avance por vuelta, “pitch”) y el número de residuos por vuelta en las
hélices de colágeno con las de las hélices- normales?
44. Cuáles aminoácidos favorecen la formación de: a) hélices a, b) láminas b, c) proteínas fibrosas.
45. El citocroma a humano contiene 104 residuos y un grupo hemo (Mr=412). ¿Cuál es su peso
molecular aproximado?
46. Las siguientes proteínas ¿se moverían en un campo eléctrico hacia el electrodo positivo o el
negativo?
a) Albumina de huevo (pI = 4.6) a pH 5.0
b) -lactoglobulina (pI = 5.2) a pH 5.0 y a pH 7.0
47. Una solución de albumina de huevo (pI = 4.6), -lactoglobulina (pI = 5.2) y quimotripsinógeno
(pI = 9.5) se introducen a una columna de cromatografía de intercambio iónico compuesta de
amonio con carga positiva a un pH de 5.4. La columna luego se eluyó con un amortiguador de
5.4 con un aumento en la concentración salina. ¿En qué orden saldrían estas proteínas de la
columna y porqué?
48. ¿En qué orden emergerían las siguientes proteínas en una columna de filtración-gel cuya
matriz de gel tiene poros de ~200,000: mioglobulina (Mr = 16,000), catalasa (Mr = 500,000),
citocroma c (Mr = 12,000), quimotripsinógeno (Mr = 26,000) y hemoglobina (Mr=66,000).
49. Cómo separaría una mezcla de 2 proteínas de 24 kDa con pI de 5.5 y 7.0 y otra de 100 kDa con
un pI de 5.4.
50. ¿Qué efecto tendría el cambiar un Val por un Glu en la electroforesis a pH 7.5 de un proteína
cuyo pI es 6.9?
51. ¿Porqué las láminas  anti-paralelas son más estables que las paralelas?
52. Calcule cuantos aminoácidos hay en una hélice-α con una longitud de 17 Å.
53. Un pedazo de una proteína puede tener unos 15 aminoácido en forma de hélice-α.
¿Cuántos Angstroms tendría este pedazo de longitud?