UNIVERSIDAD INTERAMERICANA DE PUERTO RICO Recinto de

UNIVERSIDAD INTERAMERICANA DE PUERTO RICO
Recinto de Bayamón
Bioquímica CHEM 4220
Ejercicios:
I.
Prof. Roberto Ramirez Vivoni
Prof. Alberto Vivoni Alonso
AMINOACIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEINAS
Aminoácidos y péptidos
1. Cuáles 4 grupos están atados al C de un amino ácido.
2. Cuál es la estereoquímica de los aminoácidos en células procariotas.
3. Cuáles aminoácidos caen dentro de las siguientes categorías a pH 7: a) no-polar/noaromático, b) aromático, c) polar, d) acídico con carga negativa, e) alcalino con carga
positiva
4. Donde tienden a residir los aminoácidos hidrófóbicoas y donde los hidrofílicos en las
proteínas.
5. Para un aminoácido genérico sin carga en el grupo R, cuál forma predominaría a pH a) 1, b)
7, c) 11.
6. Calcule el pI de los siguientes aminoácidos:
Aminoácido
pKa1
pKa2
Glicina
2.3
9.6
Serina
2.2
9.2
Valina
2.3
9.6
Leucina
2.4
9.6
pI
7. Haga la curva de titulación de lisina. Identifique la forma en que se encuentra el aminoácido
en cada fase de la titulación. Calcule su pI.
8. Dados los pKa de los siguientes aminoácidos, cuál es el pI de cada uno de ellos:
a) Ácido aspártico: 1.88, 3.65, 9.60
b) Arginina: 2.17, 9.04, 12.48
c) Valina: 2.32, 9.62
9. Cuál es la diferencia entre un aminoácido, un dipéptido, un tripéptido, un oligopéptido, un
polipéptido.
10. Qué molécula se desprende durante la formación de un enlace péptido. Cómo se le llama a
este tipo de reacción orgánica.
11. Si la enzima quimotripsina rompe el enlace péptido en el terminal C de fenilalanina,
triptófano y tirosina, cuáles péptidos se formarían de la digestión del polipéptido a
continuación por esta enzima: Val-Phe-Glu-Lys-Try-Phe-Trp-Ile-Met-Tyr-Gly-Ala.
12. De qué manera existen la mayoría de los aminoácidos en una solución neutral.
13. Cuál sería la carga en una molécula de ácido glutámico a pH 7.
14. Porqué los grupos R hidrofóbicos normalmente se encuentran hacia el centro de la proteína.
Porqué los grupos R hidrofílicos normalmente se encuentran en la superficie de la proteína.
15. Con respecto a enlaces péptidos, describa: a) qué moléculas enlazan, b) entre qué grupos se
forman, c) cuál es su orden (o carácter) de enlace, d) qué tipo de reacción es la que los lleva
a formarse.
16. Cuántos tripéptidos pueden formarse de una molécula de valina, una de alanina y una de
leucina.
17. Cuáles aminoácidos tienen un carbono quiral en su cadena lateral.
18. Qué aminoácidos tienen una cadena lateral que pueda ionizarse en las células.
19. Cuáles aminoácidos se espera que tengan la mayor capacidad amortiguadora a pH
fisiológico.
20. La mayor capacidad amortiguadora a pH fisiológico lo proveería una proteína rica en cuáles
aminoácidos.
21. Cuáles aminoácidos tienden a encontrarse dentro de una proteína globular y cuáles fuera.
22. Cuáles aminoácidos son ópticamente activos y cuáles no.
23. Oxitocina es una hormona que se libera durante el parto para facilitar el mismo al igual que
la lactancia. Esta hormona es un nano-péptido que contiene dos residuos (aminoácidos en
un péptido) de cisteína los cuales forman un puente de sulfuro (-S-S-) entre sí. La secuencia
y el puente de sulfuro se muestran a continuación:
Cys – Phe – Ile – Glu – Asn – Cys – Pro – His – Gly
S–S
Determine las posibles cargas netas que pueda tener esta hormona a a) pH = 2, b) pH = 8.5,
c) pH = 10.7.
24. Cuál es el pI del tripéptido Ala – Glu – Gly.
25. Prediga los fragmentos que se generan cuando el siguiente péptido se trata con a: tripsina,
b) quimotripsina, c) S. aureus V8 proteasa:
Gly – Ala – Trp – Arg – Asp – Ala – Lys – Glu – Phe – Gly – Gln
26. Determine la secuencia de un decapéptido (llamémosle FP) el cual da los siguientes
resultados a tratamientos de secuenciación:
a) Un ciclo de degradación Edman produce 2 moles de apartato por mol de FP.
b) Tratamiento con tripsina produce los siguientes 3 péptidos de secuencia desconocida
compuestos de: 1) Ala, Cys, Phe, 2) Arg, Asp y 3) Asp, Cys, Gly, Met, Phe. El péptido 1
produce cisteína en un ciclo de degradación Edman.
c) Tratamiento con carboxipeptidasa produce 2 moles de fenilalanina.
d) Tratamiento del péptido 3 con CNBr produce dos péptidos de composición: 1) Asp – Met
y 2) Cys, Gly, Phe. Un ciclo de degradación Edman produce glicina.
27. Cuáles aminoácidos tendrán una carga neta positiva a pH fisiológico.
28. Cuál es la carga neta promedio de lisina a pH a) 2.0, b) 5.0, c) 7.0.
29. Calcule la razón de las concentraciones de las especias de alanina que predominan a pH de
a) 2.4, b) 6.15, c) 9.9.
30. Calcule a qué concentración se encuentra el zwitterión de alanina en una solución de 0.01 M
de alanina a pH de a) 2.4, b) 4.0.
31. Un polipéptido fue tratado con tripsina y generó fragmentos con las siguientes secuencias:
Gly – Gly – Ile – Arg
Ser – Phe – Leu – Gly
Trp – Ala – Ala – Pro – Lys
Ala – Glu – Glu – Gly – Leu – Arg
El mismo polipéptido frue tratado con quimotripsina y generó los siguientes fragmentos:
Leu – Gly
Ala – Glu – Glu – Gly – Leu – Arg – Trp
Ala – Ala – Pro – Lys – Gly – Gly – Ile – Arg – Ser – Phe
Cuál es la secuencia original.
32. Un polipéptido se digiere con tripsina formando los fragmentos con las siguientes
secuencias:
Val – Gly
Ala – Ala – Gly – Leu – Trp – Arg
Arg – Asp – Pro – Gly – Leu – Met – Val – Leu – Tyr – Ala – Ala – Asp – Glu – Lys
Los siguientes fragmentos se produjeron cuando se trató con quimotripsina:
Met – Val – Leu
Ala – Ala – Gly – Leu – Trp – Arg
Trp – Arg – Arg – Pro – Gly – Leu
Tyr – Ala – Ala – Asp – Glu – Lys – Val – Gly
Cuál es la secuencia original.
33. Prediga los fragmentos que se generan cuando el siguientepéptido se trata con a) CNBr, b)
tripsina:
Ser – Met – Gly – Thr – Lys – Ala – Glu
34. Análisis de un octapéptido da los siguientes fragmentos de secuencias desconocidas:
a) CNBr: (Ala, Gly, Lys, Thr) y (Gly, Met, Ser, Tyr)
b) Tripsina: (Ala, Gly) y (Gly, Lys, Met, Ser, Thr, Tyr)
c) Quimotripsina: (Gly, Tyr) y (Ala, Gly, Lys, Met, Ser, Thr)
35. Dibuje la estructura de Asp a pH 2.
36. Dibuje la estructura de arginina. Indique si el grupo –R es hidrofílico o hidrofóbico y si es
acídico, básico o neutral.
37. Dibuje las estructuras de dos dipéptidos que contengan alanina y ácido glutámico.
38. ¿Cuáles son los dos tipos más comunes de estructura secundaria de proteínas? ¿Qué fuerza
intermolecular es responsable principalmente de mantener dichas estructuras?
39. Describa las diferencias entre las proteínas fibrosas y las globulares.
40. Distinga entre una fuerza intermolecular y una intramolecular. Mencione varias fuerzas
intermoleculares.
41. Dibuje y nombre los productos que se forman cuando el siguiente polipétido es
completamente hidrolizado: Cys-ala-leu-lis-gli. ¿Cuántas moléculas de agua se requieren
para esta hidrólisis?
42. Explique el concepto de “hidrofobicidad” y de “hidrofilicidad”.
43. El aminoácido prolina no participa de las secciones de polipéptidos que forman hélices-α. ¿A
qué se debe esto? Explique con un dibujo del aminoácido e indique que característica lo
hace diferente a otros
44. Defina el término y mencione cuales son los aminoácidos esenciales. ¿Por qué es
importante esta información?
45. Dibuje la estructura producida por la oxidación de dos cisteínas.
46. Defina el término “isoeléctrico”.
47. Qué hacen a glicina y prolina diferentes a todos los demás aminoácidos.
48. Describa una reacción de condensación y una hidrólisis.
II.
Proteínas
1. Cuáles son las definiciones de la estructura primaria y secundaria de la proteínas, qué
elementos sub-estructurales las diferencian, y que enlaces las estabilizan
Estructura
Definición
Subestructuras
Enlaces
estabilizadores
Primaria
Secundaria
2. Qué rol juega prolina en la estructura secundaria.
3. Cuáles son las definiciones de la estructura terciaria y cuaternaria de la proteínas, qué
elementos sub-estructurales las diferencian, y que enlaces las estabilizan
Estructura
Definición
Subestructuras
Enlaces
estabilizadores
Terciaria
Cuaternaria
4. En términos termodinámicos, cuál es la razón principal para que los residuos hidrofóbicos se
muevan hacia el interior de una proteína.
5. Porqué las proteínas se desnaturalizan por: a) calor, b) solutos.
6. Cuál de las cuatro posibles estructuras de una proteína es la propensa más a conservarse en
una desnaturalización.
7. Qué fuerzas son las que mantienen la estructura de una hélice .
8. Describa cómo los siguientes efectos desnaturalizan una proteína, si es que lo hacen: a)
calentamiento a 100 °C, b) añadiendo 8 M de urea, c) moviendo la proteína a un ambiente
hipotónico, d) añadiendo un detergente como dodecil sulfato de sodio.
9. Qué tipo de aminoácido se encontraría en una hélice a que atraviesa una membrana celular.
10. Añadir una base a una enzima reduce la actividad de esta a cero. Además de la
desnaturalización, qué otro efecto tiene la base en la enzima.
11. Mencione tres funciones que tienen los grupos prostéticos en las proteínas conjugadas. Dé
un ejemplo de cada una de estas funciones.
12. Colágeno consiste de tres hélices con espinazos de carbono enrolladas firmemente entre sí
para formar un arreglo de “triple hélice”. Qué tipos de aminoácidos favorecerían este tipo
de arreglo. Cuál sería el que se encuentra en mayor concentración.
13. Cómo proteínas del citoesqueleto se diferencian de proteínas motoras.
14. De qué manera las proteínas motoras muestran actividad enzimática.
15. Bajo qué condiciones una proteína enlazante involucrada en secuestro pudiera tener baja
afinidad hacia su sustrato y aun tener un alto porcentaje del sustrato enlazado.
16. Cuáles son las tres clases principales de moléculas celulares adhesivas y qué tipo de
adhesión forma cada una de ellas.
Molécula celular adhesiva Tipo de adhesión
17. Qué tres posibles resultados pueden surgir cuando un anticuerpo se enlaza con un antígeno.
18. Contraste receptores enlazados con enzimas y receptores acoplados a proteína G.
19. Qué tipo de canal de iones está activo en todo momento.
20. Cómo se diferencian cinética de transporte y cinética enzimática.
21. Mencione tres tipos de proteínas involucradas en migración celular.
22. Mencione tres proteínas que son principalmente extracelulares.
23. Las hormonas se encuentran en bajas concentraciones en el cuerpo pero tienden a tener
efectos significativos. Sobre qué tipos de receptores las hormonas son más propensas a
actuar.
24. Cuál ion tiene una mayor probabilidad de encontrarse enlazado a una proteína.
25. Cuáles son los canales de iones responsables de mantener el potencial de reposo de la
membrana.
26. Cuáles aminoácidos contribuyen más significativamente al pI de una proteína.
27. Explique porque una proteína es lo menos soluble en un medio acuoso cuando el pH es igual
al valor de pI de la proteína.
28. ¿A qué nivel(es) de complejidad de una proteína (estructura) se encuentra un enlace
disulfuro (cistina)? Haga un dibujo de un enlace disulfuro.
29. ¿Qué tipo de fuerza de atracción estabiliza la lamina plegada-β?
30. ¿Qué es un puente salino? Dibuje un ejemplo.
31.
32.
33.
34.
35.
Describa una lámina plegada β antiparalela.
Nombre las 4 interacciones que determinan la estructura terciaria de proteínas.
¿Qué es una proteína conjugada? ¿Qué es un grupo prostético? De un ejemplo de ambos.
Calcule cuantos aminoácidos hay en una hélice-α con una longitud de 17 Å.
En nutrición, ¿Qué significa una proteína completa versus una incompleta? ¿Qué proteínas
son típicamente completas?
36. Explique la importancia de conocer cuáles son proteínas completas en cuanto a la dieta de
una persona, especialmente si es un vegetariano.
37. Un pedazo de una proteína puede tener unos 15 aminoácido en forma de hélice-α. ¿Cuántos
Angstroms tendría este pedazo de longitud?