Clase 3 - Biomoleculas

Biomoléculas
CARBOHIDRATOS
Biomoléculas más abundantes.
Fórmula Empírica: CH2O
Fórmula Molecular: (CH2O)3
Clasificación de acuerdo a:
- Nº de átomos de C
- grupo funcional
- Nº de monómeros
2
Monosacáridos: Aldosas y Cetosas
gliceraldehído
dihidroxicetona
3
1
Centros asimétricos o quirales
2 isómeros ópticos o
enantiómeros
Proyección de Fischer
Fórmulas en perspectiva
4
Dos tipos de esteroisómeros: “Enantiómeros y Diasteroisómeros”
En general, para una molécula con “n” centro quirales tiene 2n esteroisómeros
5
Centro quiral más
distante del grupo
carbonilo
Para los 16 esteroisómeros de las aldohexosas, 8 tienen configuración D,
las cuales corresponden a la mayoría de las hexosas de los organismos vivos6
2
D-Aldosas
Cuatro carbonos
Tres carbonos
D-Gliceraldehido
D-Eritrosa
Cinco carbonos
D-Treosa
D-Ribosa
D-Arabinosa
D-Xilosa
D-Lixosa
Seis carbonos
D-Alosa
D-Altrosa
D-Glucosa
D-Manosa
D-Gulosa
D-Idosa
D-Galactosa
D-Talosa
7
D-Cetosas
Tres carbonos
Cuatro carbonos
Dihidroxicetona
Cinco carbonos
D-Ribulosa
D-Eritrulosa
D-Xilulosa
Seis carbonos
D-Psicosa
D-Fructosa
D-Sorbosa
D-Tagatosa
8
Monosacáridos más comunes en la naturaleza
glucosa
fructosa
9
3
Epímeros
D-Glucosa
D-Manosa
epímero en C-2
D-Galactosa
epímero en C-4
10
Formación de 2 estructuras cíclicas de D-glucosa
2 esteroisómeros
α, β anómeros
difieren en la estequeometría
alrededor del carbono
hemiacetal o hemicetal
Unión hemiacetal
Proyección de Haworth
11
Anillos de 6 átomos = piranosas
Anillos de 5 átomos = furanosas
α-D-Glucopiranosa
α-D-fructofuranosa
β -D-Glucopiranosa
β -D-fructofuranosa
pirano
furano
12
4
Unión glicosídica en Disacáridos
Unión covalente O-glicosídica
carbono anomérico libre
“final reductor”
Hidrólisis ácida a ebullición
13
DISACÁRIDOS
Lactosa: Presente en la leche,
Disacárido reductor
Sacarosa: Formado por plantas
Intermediario de la fotosíntesis
Carbono anomérico NO libre
Disacárido NO reductor
Trealosa: Constituyente de Hemolinfa
Disacárido NO reductor
14
POLISACÁRIDOS o GLICANOS
Polímeros de medio y alto PM difieren entre sí por:
- Identidad de las unidades de monosacáridos
- Longitud de sus cadenas
- Tipo de uniones
- Grado de ramificación
Homopolisacáridos
Lineal
Ramificado
Heteropolisacáridos
Dos o más
monómeros,
lineal
Dos o más
monómeros,
ramificado
15
5
Celulosa
D-glucosas unidas por enlaces (β
β1-4)
16
α-amilosa
Gránulos de almidón
amilopectina
17
α-Amilosa:
D-glucosas unidas por enlaces (α 1-4)
18
6
Amilopectina: D-glucosas unidas por enlaces (α
α 1-4) con
ramificaciones de enlaces (α
α 1-6)
Ramificación
Punto de ramificación (α 1-6)
Cadena principal
19
Glucógeno: D-glucosas unidas por enlaces (α
α 1-4) con
ramificaciones de enlaces (α
α 1-6)
Ramificación
Punto de
ramificación
(α 1-6)
Gránulos de glucógeno
20
Cadena principal
LÍPIDOS
7
1. Ácidos grasos: R-COOH
a) Saturados
16:0
CH3(CH2)12COOH
Ácido palmítico
18:0
CH3(CH2)16COOH
Ácido esteárico
b) Insaturados
18:2
18:3
CH3(CH2)4 CH=CHCH2 CH=CH(CH2)7 COOH
Ácido linoleico
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH
Ácido linolénico
Ácidos grasos
8
2. Triacilglicéridos
glicerol
a) Simples
El mismo ácido graso
b) Mixtos
Ácidos grasos diferentes
1-estearoil,2-linoleoil,3-palmitoil glicerol
Composición de aceites y grasas
3. Glicerofosfolípidos
Derivados del ácido fosfatídico
O
CH2 O C
O
O
CH O C
X O P O CH2
O
9
O
Tipos de glicerofosfolípidos
CH2 O C
O
CH O C
O
X O P O CH2
O
Nombre de X-OH
Fórmula de X
Nombre del fosfolípido
Agua
H
ácido fosfatidico
Etanolamina
+
CH2CH2NH3
fosfatidiletanolamina
Colina
+
CH2CH2N(CH3)3
fosfatidilcolina
Serina
CH2CH(NH+3)COO -
fosfatidilserina
Glicerol
CH2CH(OH)CH2OH
fosfatidilglicerol
H
Inositol
HO
H
HO
OH H
H
fosfatidilinositol
OH
H
OH
4. Esfingolípidos
HO CH CH
Esfingosina
CH (CH2)12 CH3
CH NH2
CH2 OH
HO CH CH
Ceramida
CH (CH2)12 CH3
O
CH NH C R
CH2 OH
HO CH CH
Esfingolípido
CH (CH2)12 CH3
O
CH NH C
CH 2 O
X
4. Esfingolípidos
1. Esfingomielina: abundante en la vaina de mielina.
X: fosfocolina o fosfoetanolamina.
2. Cerebrósidos: X: azúcar.
1. Galactocerebrósidos: abundantes en membranas de neuronas.
X: β -D-galactosa
2. Glucocerebrósidos: presentes en membranas de otros tejidos.
X: β -D-glucosa
3. Gangliósidos: componentes de la superficie celular.
1. X: oligosacárido
10
Esfingomielina
11
5. Esteroles
Cadena
alquílica
lateral
Nucleo
esteroidal
Cabeza
polar
Hormonas esteroidales
Tipos de agregados lipídicos
Forma cónica
Forma cilíndrica
Cavidad
acuosa
Micela
Bicapa
Liposoma
12
Membrana Celular
oligosacáridos
de proteína
glicolípidos
bicapa
lipídica
zona
hidrofóbica
cabezas polares
de fosfolípidos
proteína
periférica
proteína
integral,
una α-hélice
proteína
periférica,
unida
covalentemente
a lípidos
proteína
integral,
múltiples α-hélice
Ácidos Nucleicos
13
I. Componentes
Base
Fosfato
Pentosa
1) Bases
a) Purinas
Guanina
Adenina
b) Pirimidinas
Citosina
Uracilo
(ARN)
Timina
(ADN)
2) Pentosa: Ribosa (ARN)
Desoxiribosa (ADN)
H
14
II. Nucleósidos: pentosa+base
N
N
HO
CH2
N
N
N
O
HO
OH
III. Nucleótidos: pentosa+base+fosfato
N
N
O
O
P
O
CH2
N
N
N
O
O
HO
OH
Uniones Covalentes:
ribosa-fosfato: enlace fosfoéster
ribosa-base: enlace N-glucosídico
Base
Deoxirribonucleótidos
15
Ribonucleótidos
IV. Polinucleótidos
enlace
N-glucosídico
enlace
fosfodiéster
enlace
fosfoéster
enlace
fosfoéster
enlace
N-glucosídico
extremo OH 3’ libre
16
Hidrólisis de RNA
V. ADN
Estructura Secundaria Doble Hélice
- Azúcar-PO4-3 doble hélice con giro a la
derecha
- Deoxiribosa-PO4-3 (hidrofílico) se ubican hacia
el lado externo en contacto con el agua
- Las bases unidas por puentes de H están
apiladas hacia el interior de la doble hélice
- Anillos Planos hidrofóbicos muy juntos y en
forma ⊥ al eje de la hélice
- Diámetro de la hélice 20 Amstrong
- Dos surcos: Mayor 22A y uno Menor 12A
- Vuelta completa 36A (10 pb 3.4A)
1) Interacciones estabilizadoras
a) Puentes de hidrógeno
Regla de CHARGAFF
Para cualquier DNA
C=G y A=T
17
b) Apilamiento hidrofóbico: fuerzas de van der Walls
Aminoácidos
18
Aminoácidos esenciales y no esenciales en el hombre
Esenciales
No esenciales
Arginina*
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glicina
Glutamato
Glutamina
Prolina
Serina
Tirosina
*En estricto rigor no esencial
19
Formas Iónicas
Forma no iónica
Forma zwitterión
Formación del Enlace Peptídico
20
Proteínas
21
Estructura tridimensional
Estructura Secundaria
a) α-hélice
Estructura Secundaria
b) β-plegada
22
Estructura Secundaria
c) Bucles β
Estructura Terciaria
Albúmina de suero humana
585 aas, una sola cadena polipeptídica
23
Estructura Cuaternaria
Clasificación de las proteínas
1. Fibrilares: cadena polipeptídica ordenada en largas hebras o láminas
- Usualmente presentan un solo tipo de estructura 2º.
- Función: soporte, forma, protección.
- Son insolubles.
- Ejemplos: queratina, colágeno.
2. Globulares: cadena polipeptídica ordenada en forma esférica o globular
- Presentan varios tipos de estructura 2º.
- Son solubles.
- Función: catalizadores (enzimas), reguladores.
- Ejemplos: hemoglobina, inmunoglobulinas.
Funciones de las proteínas
72
24
Queratina
Colágeno
Hemoglobina
Contiene 4 polipéptidos:
- dos alfa de 141 aas c/u
- dos beta de 146 aas c/u
- cuatro grupos hemo (Fe)
25
Insulina
http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do
77
http://www.expasy.org/
78
26
Enzimas
Enzimas
• ¿Qué son las enzimas?
- Catalizadores orgánicos de los seres vivos.
- Catalizan las reacciones metabólicas.
- Son proteínas con excepción de algunas de RNA.
• Relación Actividad-Estructura tridimensional
- Requieren conformación nativa para su actividad
catalítica.
Clasificación internacional de la enzimas
Número
Clase
Tipo de reacción catalizada
1
Oxidoreductasas
Transferencia de e- o H-
2
Transferasas
Transferencia de grupos
3
Hidrolasas
Reacciones de hidrólisis
4
Liasas
Adición de grupos a dobles enlaces o inversa
5
Isomerasas
Transferencia de grupos dentro de la misma
molécula, formación de isómeros
6
Ligasas
Formación de enlaces
ATP + glucosa → glucosa-6-fosfato + ADP
ATP:glucosa fosfotransferasa (2.7.1.1)
2: clase; 7: subclase; 1: aceptor hidroxilo; 1: glucosa
27
Características de las enzimas:
• Aumentan la velocidad de las reacciones 106-1012 veces,
no modifican el equilibrio químico.
• Condiciones de reacción más suaves:
T < 100ºC, P atm., pH neutro
• Mayor especificidad de reacción:
reactantes y productos
• Capacidad para la regulación:
modificación de la actividad
control de la cantidad de enzima
Catalizadores inorgánicos y enzimas:
Características comunes:
- Efectivos en pequeñas cantidades
- No son modificados covalentemente
- No afectan al equilibrio químico
Diferencias:
- Enzimas termolábiles, dependen del pH
- Especificidad enzimática
- Mayor eficiencia enzimática
- Capacidad regulatoria
Cofactores: - Elementos inorgánicos
- Compuestos orgánicos (coenzimas)
Elemento
Enzima
Cu2+
Citocromo oxidasa
Fe2+, Fe3+
Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa
K+
Piruvato quinasa
Mg2+
Hexokinasa, piruvato quinasa
Mn2+
Arginasa, ribonucleótido reductasa
Mo
Dinitrogenasa
Ni2+
Ureasa
Se
Glutatión peroxidasa
Zn2+
Anhidrasa carbónica, alcohol deshidrogenasa
28
Coenzimas: Compuestos orgánicos
Coenzima
Grupo químico transferido
Precursor
Biocitina
CO2
Biotina
Coenzima A
Grupos acil
Ácido pantoténico
Coenzima B12
(cobalamina)
Átomos de H y grupos
alquílicos
Vitamina B12
FAD
Electrones
Riboflavina (vitamina B2)
NAD
Ión hidruro (H-)
Ácido nicotínico (niacina)
Fosfato de
piridoxal
Grupos amino
Piridoxina (vitamina B6)
Tetrahidrofolato
Grupos de un carbono
Ácido fólico
Tiamina
Pirofosfato
Aldehídos
Tiamina (vitamina B1)
Catálisis
Catálisis enzimática
• Unión enzima-sustrato
• Favorece formación de estado de transición
• Cambio de forma de la enzima
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Especificidad
Las enzimas reconocen selectivamente a su sustrato, uniéndose
este al centro activo.
Interacciones Enzima – Sustrato son del tipo No Covalente
Enzima
+
Sustrato
Centro Activo
Vacío
Centro Activo
Ocupado
Especificidad
S
P
Existen intereacciones intermoleculares entre aminoácidos
del sitio activo y el sustrato.
Proximidad y orientación del sustrato respecto del grupo catalítico
Existe especificidad en las interacciones.
30
Induce a la formación del estado de transición.
Ubicación de los
aminoácidos
catalíticos en la
Quimotripsina
Glucosa + ATP ↔ glucosa-6-fosfato + ADP
31