Las enzimas son grandes moléculas ... cadenas polipeptídicas. Estas moléculas presentan ...

ENZIMAS
Las enzimas son grandes moléculas de proteína formada por una o varias
cadenas polipeptídicas. Estas moléculas presentan las siguientes
características:
 Su conformación tridimensional da lugar a numerosas
invaginaciones en su superficie, entre las cuáles se localiza el sitio
activo
 El sitio activo es una zona de la molécula formada por 10
aminoácidos especializados en la unión con los compuestos sobre los
cuáles actúan las enzimas. Estos compuestos se llaman sustratos
 Las enzimas modifican el sustrato y dan lugar a una nueva sustancia
denominada producto.
Los aminoácidos que no forman parte del sitio activo mantienen la
estructura tridimensional de la molécula o se unen a las membranas
celulares para el anclaje de las enzimas en los lugares que son
necesarios.
Algunas enzimas requieren de un componente adicional en el sitio
activo para poder realizar su actividad catalizadora. Este compuesto se
denomina cofactor y puede ser de dos tipos:
 Ión metálico como Fe+2, Mn+2, Zn+2, K+2, Ni+2, etc
Por ejemplo, la fosfohexosa isomerasa tiene como cofactor el Mg+2
 Un complejo o molécula orgánica llamado coenzima, como el
caso de la nicotinamida adenina dinucleótido(NAD), la flavina
adenina dinucleótido(FAD), la coenzima A(CoA), etc.
Haloenzima = Apoenzima + Cofactor
Parte proteica parte no proteica
Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos
funcionales específicos
Por ejemplo la malato deshidrogenasa que cataliza la transformación del
malato en oxaloacetato, se une a la coenzima NAD, la cual transporta H+
permitiendo la oxidación del malato.
Las enzimas se clasifican según la reacción que catalizan.
D-glucosa + ATP
D-glucosa-6-fosfato + ADP
1
En esta reacción interviene la glucosa transferasa que cataliza la
transferencia de un grupo fosfato desde la molécula de ATP a la D-glucosa.
Algunas enzimas como la pepsina y la tripsina no tienen nombres que se
refieran al sustrato
MECANISMO DE REACCION – COMO ACTUAN LAS ENZIMAS
Los catalizadores aumentan la velocidad de reacció, pero no modifican el
equilibrio. Se establece de transición donde hay rotura y formación de
enlaces.
Aunque una reacción sea exergónica si su energía de activación es muy
elevada la reacción no se produce o es muy lenta.
Por ejemplo si colocamos glucosa + oxígeno en un recipiente, pueden
mezclarse en forma indefinida sin reaccionar.
En las células, la glucosa es degradada en presencia de oxígeno, a
anhídrido carbónico y agua en una ruta de reacciones catalizada por
enzimas.
Estas enzimas no sólo aceleran las reacciones, sino que las organizan y
controlan de tal manera gran parte energías liberadas en este proceso se
recupera en otras formas asequibles a la célula para que realice sus
funciones.
E+S
E-S
E+S
P
Keq 
V = k[S]
E+P
P
S 
Velocidad de reacción de primer orden
k = cte de velocidad de la reacción que refleja la probabilidad de reacción
F º´  RT ln Keq
Fº´= cambio de energía libre estándar
2
Ejemplo: si k = 0 0,03 s-1 , se interpreta como que un 3% del sustrato
asequible será convertido en producto(P) en 1 segundo. Si k = 2000 s-1, el
sustrato(S) se convierte en producto(P) en una fracción de segundo.
Relación de k con la energía de activación Ea
KT
k
e
h

Ea
RT
Ecuación de Arrhenius
K = constante de Boltzman
h = cte de Planck
k  Ae

Ea
RT
La interacción entre E y S en el complejo E-S, está dada por las mismas
fuerzas que estabilizan la estructura proteica. La unión de la enzima con el
sustrato para formar el complejo enzima- sustrato(E-S), está acompañada
de una pequeña liberación de energía libre que proporciona un cierto grado
de estabilidad a la interacción.
La energía proveniente de la interacción ES, se denomina energía de
fijación y conlleva a una disminución de la energía de activación de la
reacción enzimática.
Las interacciones débiles formadas en el estado de transición son las que
más contribuyen a la catálisis.
Cinética enzimática – Estado Estacionario
k1
E+S
k2
E-S
E+P
k –1
1
2
Velocidad de formación de producto(P):
Vo = k2[ES]
[Et] = Concentración total de enzima
[Et] – [ES] = enzima no fijada o libre
3
Velocidad de formación de E-S = k1{[Et] – [ES]}[S]
Velocidad de descomposición de E-S = k-1 [ES] + k2[ES]
Se considera estado estacionario, por lo que la concentración del complejo
E-S permanece constante:
Velocidad de formación = velocidad de descomposición
k1{[Et] – [ES]}[S] = k-1 [ES] + k2[ES]
Reordenando:
Km 
k  k E S   ES 

ES 
k
1
2
t
1
despejando ES:
ES   E S 
K  S 
t
Reemplazando en Vo = k2 [ES] y considerando que cuando la enzima está
saturada se tiene:
[ES] = [Et] (punto de saturación)
Vo =
k 2 ES   k 2
E S 
Km  S 
t
Vmax = k2[Et]
V 
0
V S 
K  [S
max
ECUACION DE MICHAELIS
m
4