1. ¿Por qué los radicales libres tienen mayor afinidad por los dobles enlaces de carbono en los lípidos de la membrana? R: Al existir un doble enlace se debilitan los enlaces carbono-hidrógeno del átomo de carbono que se encuentra adyacente a este doble enlace; por lo que, en la iniciación de la peroxidación lipídica el radical libre atrae con mayor facilidad un hidrógeno del grupo metileno que se encuentra entre 2 dobles enlaces, ya que estos hidrógenos son más reactivos. 2. ¿ Cómo afectan los ROS a proteínas y ácidos nucleicos? R: En proteínas al oxidar diferentes aminoácidos ( comúnmente atacan residuos de lisina, treonina y arginina, en su grupo tiol) en su estructura promueve los enlaces cruzados, lo que aumenta su degradación, fragmentación, agregación o bien su pérdida de función. En el DNA , tanto nuclear como mitocondrial, el ataque a la timina puede provocar rupturas en las cadenas sencillas, también el ataque directo a las bases produce aductos y en otros casos los radicales como el radical OH pueden abstraer iones de hidrógeno provocando enlaces cruzados como en el caso de las proteínas. Por otra parte el RNA es más propenso al daño por la falta de mecanismos reparadores y solo tener una hebra Recordatorio: Los radicales libres son electrofílicos ( por su deficiencia de electrones) por lo que tienden a reaccionar con moléculas nucleofílicas ( “ricas en electrones), por lo que es frecuente que las proteínas y las moléculas de RNA y DNA sean sus blancos. 3. ¿Qué son los dominios Bh de las proteínas pro y antiapoptóticas? Solo como recordatorio y de manera general, un dominio es un fragmento compacto y que se conserva en una proteína. En una proteína pueden existir múltiples dominios. De los dominios Bh, o dominios con homología Bcl2, se conocen 4 tipos que son: BH1, BH2, BH3, y BH4. Estos se encuentran en las proteínas pertenecientes a la familia de Bcl2 las cuales pueden tener uno o más de estos, en algunas pueden tener los 4 como en las proteínas Bcl2 y Bcl-xL. Su función dentro de estas proteínas se considera crucial para la muerte celular y la sobrevivencia. En el caso de las proteínas que sólo contienen a BH3 se han clasificado como proapoptóticas y es esencial la presencia de BH3 para su función de muerte y dimerización con otras proteínas Bcl2. Espero que te quede claro así, si no me avisas. Te recomiendo revisar este artículo es corto pero te ayudará a entender un poco mejor esto, fíjate en la figura 1. a eso me refiero con que pueden tener los 4 dominios o 1 y así es como se clasifican dependiendo de la función que dan https://www.nature.com/articles/onc200950 dentro de la proteína. 4. ¿Cuál es la diferencia entre glutatión peroxidasa y glutatión reductasa? R: La glutatión peroxidasa es una enzima antioxidante que se encarga de catalizar la reducción de peróxidos a alcoholes aprovechando el potencial reductor del glutatión reducido (GSH) esta última molécula se encuentra en el citoplasma de la mayoría de las células y en este proceso se oxida pasando a glutatión oxidado (GSSG), para que pueda ser reutilizado se tiene que reducir de nuevo y esto último lo hace la enzima glutatión reductasa. Gpx (Glutatión peroxidasa) GRd (Glutatión reductasa) 5. Las alarminas detectan sólo el daño celular? Las alarminas no detectan nada en realidad se les conoce así a los DAMP (Patrones moleculares asociados a daño) estos normalmente los liberan las células internas y puede ser en respuesta a daño celular causado por infecciones, pero también pueden indicar una lesión estéril de las células causada por alguna otra razón, como toxinas químicas, quemaduras, traumatismo etc. Estos más bien, junto con los PAMP (patrones moleculares asociados a patógenos) que como su nombre lo indica son moléculas liberadas de bacterias o virus; pueden ser detectados por receptores como los PRR (Receptores de reconocimiento de patrones). De estos hay muchos tipos y detectan diferentes patrones dando lugar a múltiples vías de señalización. Te dejo este video en el que puedes ver que detecta cada receptor y la función que tienen https://www.youtube.com/watch?v=9gT8LKYmLtM&ab_channel=UniversitatPolit%C3% A8cnicadeVal%C3%A8ncia-UPV
