ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN DEL MÚSCULO La proporción de carne es aproximadamente inversa a la del tejido graso; en los animales mantenidos con un elevado plano de nutrición el por ciento de tejido muscular es menor. La membrana que rodea la fibra muscular se llama sarcolema y está compuesta de material lipídicoproteico. Para comprender los cambios post mortem asociados a la conversión del músculo en carne, así como sus propiedades y utilidad, se debe estudiar la estructura, composición y funciones de la musculatura en el animal vivo. Esquema de la estructura de una fibra muscular típica, incluyendo la membrana celular (sarcolema) y las cubiertas de tejido conectivo. Estructura fina del músculo esquelético. Se destaca la organización de las diversas partes de la fibra muscular en relación con la disposición de las bandas originalmente identificadas por los microscopistas, y que dan apariencia estriada al músculo. El sarcómero, la unidad básica estructural de la fibra muscular, es la región comprendida entre dos líneas Z adyacentes, y tiene una longitud aproximada en reposo de 2,5 µm. El sarcómero es la unidad básica del ciclo de contracción-relajación muscular. La banda A del sarcómero está formada por los llamados filamentos gruesos, constituidos casi completamente de miosina. Estos filamentos se cree que mantienen su ordenamiento trasversal y longitudinal mediante gruesas bandas cruzadas, localizadas periódicamente a lo largo de su longitud, y especialmente por conexiones entre ellos que se alinean en el centro de la banda A. Son estas conexiones las que forman la línea M. Esquema de un sarcómero, con indicación de la disposición relativa de las principales proteínas contráctiles y un número de otros constituyentes del citoesqueleto de la fibra muscular. PROTEÍNAS DEL MÚSCULO Este grupo de proteínas incluye muchas enzimas solubles involucradas en el metabolismo anaeróbico, las enzimas mitocondriales del ciclo de los ácidos tricarboxílicos y los de la cadena transportadora de electrones, y juegan un papel muy importante en los cambios que se producen tras la muerte del animal durante su transformación en carne. Los pigmentos y las proteasas musculares influyen en la calidad de la carne durante la fase post mortem y durante su procesamiento. Las proteínas del músculo se clasifican en tres grupos según su pH óptimo. Pueden ser alcalinas y neutras que parecen ser enzimas solubles libres en el plasma y hay proteasas ácidas o catepsinas encontradas en el interior de los lisosomas. Merecen mencionarse la proteasa alcalina, la proteasa alcalina muscular MAP, la serín proteasa, la enzima hidrolítica de la miosina, proteasa neutra activada por el calcio (CAF, CANP) y las enzimas lisosomales catepsina A, catepsina B, catepsina C, catepsina D, catepsina L. La proteasa alcalina se aisló del músculo esquelético de la rata: esta enzima degrada proteínas musculares, la seroalbúmina, la caséna y la hemoglobina con un pH óptimo a pH 8,5- 9,0 y disminuye su actividad en presencia de cationes divalentes y de benzoato de pcloromercurio, pero es activada por la cisteína y el glutation. La proteasa muscular alcalina (MAP) es otra enzima mucho más insoluble que la anterior. Tiene un pH óptimo de 9,5-10,5, es estable a temperaturas superiores a 47 °C y se ha hallado en el residuo remanente tras una intensa extracción de miosina (0,5 M KCl) seguida de un tratamiento con detergente no iónico y urea. También se ha hallado una serín proteasa similar a la quimotripsina con un pH óptimo entre 8,0 y 9,0. Aunque esta proteasa hidroliza muchas proteínas miofibrilares, no es una verdadera proteína sarcoplasmática pues se cree que no se localiza en el interior de la fibra muscular. La proteasa neutra activada por el calcio (designada por sus siglas en inglés CANP), a la que se llamó originalmente «factor activado por el calcio», se ha hallado en el sarcoplasma del músculo esquelético de pollo, res, cerdo, conejo y hombre. Tiene un pH óptimo de aproximadamente 7,5, es marcadamente activada por concentraciones milimolares del ión calcio y degrada preferentemente estructuras proteicas asociadas con la línea Z. La alfaactinina, el principal constituyente de la línea Z, resiste la acción de esta enzima, que degrada a la troponina y la tropomiosina, no presentes en esa región de la fibra. Esta enzima está relacionada con el ablandamiento post mortem. Las proteasas ácidas son las catepsinas A, B, C, D, E y L que son llamadas también enzimas lisosomales. Se activan a bajos valores de pH, pero sus óptimos dependen del enzima en cuestión. Las catepsinas A y C degradan pequeños péptidos sintéticos pero no proteínas nativas. La catepsina B degrada, además de los péptidos sintéticos, la miosina y la actina. La catepsina D hidroliza la miosina y la actina, pero no péptidos sintéticos. La catepsina L digiere la actina, la miosina, la alfaactinina, la troponina y la tropomiosina. Química y bioquímica de la carne y los productos cárnicos / Gustavo Andújar, Dany Pérez y Octavio Venegas. - En: Libros sobre Ciencia y Tecnología de la Carne y Productos Cárnicos ISBN: 978-959-161060-7. -- Ciudad de La Habana: Editorial Universitaria, 2009. - ISBN 978-959-16-1057-7. - 125 pág.
