TEMA 6 : LAS PROTEÃNAS

TEMA 6 : LAS PROTEÃNAS
Constituyen el grupo de moléculas orgánicas mas abundantes en los seres vivos , ya que , por término
medio , suponen el 50% del peso celular seco. Su importancia no radica solo en su abundancia sino también
en las variadas funciones biológicas que desempeñan en moléculas estructurales o como partÃ-culas
en múltiples procesos : transporte de otras moléculas , movimiento , regulación hormonal etc.
Destaca su acción como catalizador en las reacciones metabólicas pera el mantenimiento de los procesos
vitales. Una caracterÃ-stica fundamental es la espicifidad ( cada organismo posee alguna proteÃ-na exclusiva
que mantiene su identidad biológica ) .
1 . 1 LOS AMINOÃCIDOS
La hidrólisis de las proteÃ-nas libera unas moléculas , denominadas aminoácidos , cuya unión origina
las cadenas polipeptÃ-dicas. Los aminoácidos son moléculas que posee al menos un grupo amino ( −
NH2 ) y un grupo carboxilo ( − COOH ) . Existen 20 aminoácidos distintos de este tipo que se diferencian
por el otro grupo unido al carbono α , el llamado grupo R o cadena lateral
1 . 2 PROPIEDADES
Las propiedades que caracterizan los aminoácidos derivan de su estructura quÃ-mica . Entre ellas se pueden
destacar las siguientes :
Carácter anfótero . Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o
como una base dependiendo del pH del medio donde se encuentre. Tienen carácter ácido porque al tener
un grupo carboxilo puede desprenderse de H+ , y por otra otra parte tienen carácter básico al tener un
grupo amino , por lo que son capaces de aceptar un H+.
Electroforesis
El valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta 0 , es decir , posee tantas cargas positivas como
negativas se llama punto isoeléctrico . Como cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente
, ya que posee cadenas laterales distintas , se puede utilizar un método de separación de aminoácidos ,
denominado electroforesis.
EstereoisomerÃ-a . Como el carbono α es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con distinta
actividad óptica. Si el grupo amino − NH3+ se sitúa a la derecha tendrá configuración D, si se sitúa a
la izquierda tendrá configuración L. Los aminoácidos que forman las proteÃ-nas son todos de
configuración L . aunque tambien es posible encontrar D−aminoácidos en determinados compuestos
biológicos , como en la pared bacteriana. Esta especificad dura mientras viven los organismos , al morir si
los aminoácidos no son degradados los isómeros L se van transformando en isómeros D.
Otras Propiedades. La existencia de grupos polares ( amino y carboxilo ) permite a los aminoácidos
formar puentes de hidrógeno , lo que hace que su punto de fusión y de ebullición , asÃ- como su
solubilidad en agua , sean mayores de los esperado.
1 . 3 CLASIFICACIÓN
Los aminoácidos se dividen en varios grupos atendiendo a las caracterÃ-sticas de las cadenas laterales:
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1− Aminoácidos neutros: Se caracterizan porque su cadena lateral no posee grupo carboxilo ni amino , y
por tanto , su carga neutra es 0 . A este grupo pertenecen: ac. glutámico y ac. aspártico . Se subdividen en
dos grupos:
Neutros no polares: Las cadenas laterales tienen grupos hidrófobos apolares y su solubilidad en agua es
menor . A este grupo pertenecen: alanina , valina , leucina , isoleucina , prolina , metionina , fenilalanina y
triptófano .
Neutros polares: Las cadenas laterales poseen grupos polares hidrófilos , esto les permite formar puentes
de hidrógeno con moléculas polares , debido a lo cual son muy solubles en agua. Son : Serina , treonina ,
tirosina , asparagina y glutamina.
2− Aminoácidos básicos: . Las cadenas laterales poseen grupos aminos , que debido a su carácter
básico puede tomar H+ , lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.. A este grupo pertenecen:
lisina , histidina y arginina .
En ocasiones se establecen dos grupos de aminoácidos según puedan ser sintetizados o no por reacciones
metabólicas :
En el primer caso , se trata aminoácidos que se pueden obtener a partir de otras moléculas.
Cuando esto no es posible , es necesario adquirirlos a través de los alimentos . Estos se denominan
aminoácidos esenciales y son diferentes para cada especie.
1 . 4 ENLACE PEPTÃDICO
El enlace peptÃ-dico es el enlace que une entre sÃ- a los aminoácidos para formar los péptidos y las
proteÃ-nas. Se forma entre el grupo carboxÃ-lico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente,
liberándose en su formación una molécula de agua.
El enlace creado entre dos aminoácidos es de tipo amida y se denomina Enlace peptÃ-dico , A su vez , este
enlace puede ser hidrolizado separándose los dos aminoácidos.
Este enlace tiene un carácter parcial de doble enlace , este hecho hace que no se efectúen torsiones alredor
del enlace , lo que determina que los átomos de carbono , oxÃ-geno y nitrógeno se sitúen en el mismo
plano. La unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido.
1 . 5 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
La actividad biológica de cualquier proteÃ-na depende en gran medida de la disposición espacial de su
cadena polipeptÃ-dica , la cadena polipeptÃ-dica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar
a cabo su función biológica. Estos sucesivos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a
la estructura de las proteÃ-nas. La configuración espacial de las proteÃ-nas viene determinada por 4 niveles
estructurales o estructuras: primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.
1 . 6 Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la proteÃ-na . El número , el tipo y el orden o la secuencia de los
aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteÃ-na. Siempre existe un
extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo
carboxilo libre. Se numeran los aminoácidos de la cadena ( por convenio ) comenzando por el que posee el
extremo amino libre , que si sitúa a la izquierda.
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1 . 7 Estructura secundaria
Aunque la disposición de la cadena polipeptÃ-dica en el espacio puede adoptar múltiples formas , existe
una conformación mas estable que ninguna otra que , lógicamente , es la que se mantiene.
Existen principalmente dos tipos de estructura secundaria:
− α− hélice .
− Lamina plegado o lámina ß
En las proteÃ-nas coexisten ambos , aunque uno de ellos puede predominar sobre el otro.
Estructura en α−hélice . Se forma al enrollarse la cadena peptÃ-dica sobre sÃ- misma siguiendo el
sentido de las agujas del reloj . Cada vuelta de hélice comprende 3.6 aminoácidos. El plegamiento se
mantienes estable por medio de los puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo − NH ( que forma
parte de un enlace peptÃ-dico ) de un aminoácido y el grupo − CO − ( que forma parte de otro enlace
peptÃ-dico ) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. Entre los grupos − NH y − CO se
generan enlaces de hidrógeno porque en ellos existen cargas parcialmente opuestas. Las cadenas laterales de
los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la
α−hélice .
Lámina plegada . Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptÃ-dicos de la misma o de
distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig−zag debido al plegamiento .Están
unidos entre sÃ- por puentes de hidrógeno transversales análogos a los que establecen la α−hélice.
Las cadenas laterales ( grupos R ) de los aminoácidos se disponen de forma alternativa por encima y por
debajo de esta estructura.
Ademas de la α−hélice y Lámina plegada existen otros tipos de estructura secundaria como la triple
hélice de colágeno , esta proteÃ-na (muy rica en el aminoácido prolina y en uno de sus derivados la
hidroxiprolina ) , no puede formar puentes de hidrógeno que se establecen entre los enlaces peptÃ-dicos y
que son necesarios para estabilizar los otras estructuras secundarias descritas. En su lugar se asocian tres
cadenas trenzadas que originan una triple hélice.
1 . 8 Estructura terciaria
Es la disposición que adopta por el plegamiento la estructura secundaria en el espacio, por consiguiente nos
indica como es la configuración tridimensional de toda la molécula. De esta estructura depende la
proteÃ-na , por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de
su actividad biológica.
La estructura terciaria se mantiene gracias a diferentes enlaces que se establecen principalmente entre los
restos de los aminoácidos que forman la cadena peptÃ-dico Los más importantes son :
Puentes disulfuro. Es un enlace covalente que se da entre grupos −SH pertenecientes a cadenas laterales del
aminoácido cisteÃ-na
Fuerzas electrostáticas. Es un enlace de tipo iónico se da entre grupos con cargas eléctricas opuestas ,
se producen entre grupos R de aminoácidos ácidos ( con carga negativa , − COO − ) y aminoácidos
básicos ( con carga positiva − NH3+).
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Puentes de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales
en su cadena lateral.
Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrófobos. Son las uniones mas débiles y se producen
entre aminoácidos polares.
Existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:
Globulares . Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales.
Fibrilares . El plegamiento de la cadena polipeptÃ-dica es menor , por lo que estas estructuras presentan
formas alargadas.
1 . 9 Estructura cuaternaria
Subunidades proteicas son varias cadenas de polipéptidos que forman la proteÃ-na. La estructura
cuaternaria es , sencillamente la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sÃ-.
La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlace que mantienen la estructura terciaria ,
establecidos a su vez entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las distintas subunidades.
Ejemplos de estructuras cuaternarias : La hemoglobina , las proteÃ-nas musculares , los complejos
multienzimáticos y las inmunoglobulinas.
2 . PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Solubilidad . Normalmente las proteÃ-nas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua mientras
que las que poseen estructura globular son solubles. Debido a su elevada masa molecular , cuando las
proteÃ-nas son solubles forman disoluciones coloidales . En ellas muchos de los aminoácidos apolares se
sitúan en el interior de la estructura y los polares que pueden unirse por puentes de hidrógeno a las
moléculas de agua se localizan en la periferia en contacto con estas. Existe una capa de solvatación de
agua alrededor de cada molécula proteica que impide la unión entre ellas. Si esta capa pierde las
moléculas proteÃ-cas se unen entre sÃ- y forman un agregado insoluble , lo que provoca su precipitación.
Alteración de la estructura espacial . La función biológicas de las proteÃ-nas depende de su estructura
tridimensional , también denominada conformación nativa cuando está intacta. Cualquier cambio que
suponga una alteración de esta conformación , como sucede , por ejemplo , cuando se rompen los enlaces
de la estructura cuaternaria , terciaria o secundaria , afecta a la funcionalidad biológica de la proteÃ-na , este
proceso se llama desnaturalización y puede ser reversible ( si los factores responsables han actuado con
escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible.
Especificidad . La especificidad se debe a la ordenación de los aminoácidos. Las diferencias entre
proteÃ-nas que realizan una misma función en individuos diferentes serán tanto mayores cuanto más
alejados se encuentren esos individuos. Por lo tanto podemos decir que las proteÃ-nas son los compuestos que
nos caracterizan a cada uno y nos diferencian de los demás . La especificidad es importante, pues cuando
una proteÃ-na de un organismo se introduce en otro, sin que haya existido digestión previa, actúa como un
cuerpo extraño y el organismo que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en
los rechazos de órganos.
2 . 1 FUNCIONES DE LAS PROTEÃNAS
Las proteÃ-nas desempeñan una gran variedad de funciones entre las cuales destacan las siguientes :
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1. Las funciones estáticas:
Estructural . Muchas proteÃ-nas formas estructuras celulares , como las membranas , los orgánulos
vibrátiles , las fibras contráctiles , la sustancia intracelular y las estructuras cutáneas , entre otras.
Almacen de aminoácidos . Algunas proteÃ-nas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos , lo que
permite la sÃ-ntesis de proteÃ-nas , fundamentalmente durante los procesos embrionarios . Son abundantes en
semillas vegetales y en los huevos de animales.
2 . Las proteÃ-nas activas realizan múltiples funciones :
Fisiológica . Este grupo comprende las proteÃ-nas que intervienen en los movimientos , los procesos
homeóstaticos( incluido en el mantenimiento del pH) , el transporte de otras moléculas , hormonas , etc.
Regulación genética . Algunas proteÃ-nas participan en procesos de activación e inactivación de la
información genética.
Catalizadora . Las proteÃ-nas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actúan como
biocatalizadores favoreciendo las reacciones quÃ-micas que se dan en los seres vivos.
Inmunitaria . Ciertas proteÃ-nas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos ( antÃ-genos)
, mientras que otras ( anticuerpos ) rechazan cualquier molécula que se introduzca en ellos.
2 . 2 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÃNAS
Se recurre a criterios , como su composición y complejidad que permite dividirlas en dos grupos :
HoloproteÃ-nas o proteÃ-nas simples . Formadas únicamente por cadenas polipeptÃ-dicas , ya que en su
hidrólisis solo se obtienen aminoácidos.
HeteroproteÃ-nas , proteÃ-nas complejas o conjugadas . Además de las cadenas polipeptÃ-dicas ,
están compuestas tambien por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.
2 . 3 HOLOPROTEÃNAS
Algunas proteÃ-nas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles .Entre las
proteÃ-nas globulares destacan las siguientes :
Albúminas . Constituye un grupo de proteÃ-nas grandes que desempeñan funciones de transporte de otras
moléculas o de reserva de aminoácidos. Se diferencia en lactoalbúminas , ovoalbúminas y
seroalbúminas.
Localizados en la leche , la clara de huevo y el plasma sanguÃ-neo , respectivamente.
Globulinas. Son las proteÃ-nas mas grandes , con forma globular muy perfecta , se incluye en este grupo la
parte proteica de algunas heteroproteÃ-nas como la hemoglobina.
Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen gran cantidad de aminoácidos básicos. Están
asociadas al ADN : forman parte de la cromatina y desempeñan un papel fundamental en los procesos de
regulación génica .
Las proteÃ-nas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales , se incluyen en este grupo algunas
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proteÃ-nas muy conocidas :
Queratina . Presente en las células de la epidermis de la piel y en los pelos , plumas , uñas y escamas ,
es rica en cisterna.
Colágeno . Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo , cartilaginoso y
ósea. Formada por tres cadenas trenzadas.
Miosina . Participa activamente en la contracción muscular.
Elastina . Presenta gran elasticidad que le permite recuperar su formas inicial tras la aplicación de una
fuerza , se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles : Pulmones , arterias o dermis de la
piel.
2 . 4 HETEROPROTEÃNAS
Según la naturaleza del grupo prostético pueden ser :
FosfoproteÃ-nas . Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico . Ejemplos : Vitelina presente en la
yema del huevo , la caseÃ-na de queso y el caseinógeno de la leche.
GlucoproteÃ-nas . En este caso , el grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentra en las
membranas celulares porque desempeña función anfÃ-gena. Ejemplos el mucus protector de aparatos
respiratorios y digestivo.
LipoproteÃ-nas . Grupo prostético un lÃ-pido , aparece en paredes bacterianas y en el plasma
sanguÃ-neo , donde transportan grasas y colesterol.
CromoporteÃ-nas . Tienen un grupo prostético una molécula compleja con dobles enlaces conjugados
que les confiere color. Se distinguen dos subgrupos :
Compuestos porfinÃ-ricos : Grupo prostético compuesto por una metalporfirina , molécula formada
por 4 anillos de pirrol unidos por puentes metilénicos lo que origina una estructura cerrada. Y dentro de
este :
• Hemoglobina y mioglobina : Su metalporfirina suele denominarse grupo hemo , lleva Fe2+ y tiene
color rojo.
• Citocromos : Tambien contienen hierro que puede tomar o ceder electrones pasando de estao Fe3+ a
Fe 2+ y viceversa. Se utilizan en las reacciones de oxidación − reducción de procesos metabólicos
importantes en los que existe transporte electrónico ( respiración aerobia ) y fase lumÃ-nica de la
fotosÃ-ntesis.
• Proxidasas y catalasas : Estas enzimas , cuya funcion se estudiara mas adelante tambien llevan
hierro.
• Clorofilas : Llevan el terpeno fitol , de color verde se encuentran con los cloroplastos de los vegetales
fotosintéticos y se encargan de captar energÃ-a lumÃ-nica durante la fotosÃ-ntesis.
• Cianocobalamina : Intervien en el metabolismo de proteÃ-nas y ácidos nucleicos.
Compuestos no porfinÃ-ricos : Su grupo prostético tambien es coloreado pero no constituye una
metalporfirina . Destacan dos :
• Rodopsina : Presente en las células de la retina , imprescindible para realizar el proceso visual , ya
que la molécula capta la luz.
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• Hemocianina : Conciente Cu2+ y es de color azul . En ciertos invertebrados desempeña una
función semejante a la hemoglobina de los vertebrado.
NucleoproteÃ-nas : Su grupo prostético esta formado por ácidos nucleicos , constituyen la cromatina y
los cromosomas.
2 . 5 MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÃNAS
Estos son los mas destacados :
Prueba de biuret : Detecta la presencia de todo compuesto con dos o mas enlaces peptÃ-dicos y sirve para
cualquier proteÃ-na y péptido corto , con excepcion de los dipéptidos.
Se alcaliniza el medio con NaOH y se añaden gotas de sulfato de cobre (II) , se obtiene un complejos de
coordinación de los iones Cu2+ de color violeta o rosado. No valida para detectar proteÃ-nas en la orina.
Prueba xantoproteica: Se detectan grupos fenilos en una molécula produciendo su nitración Se añade
HNO3 concentrado que produce un precipitado blanco que se vuelve amarillo al calentar y naranja al
alcalinizar con amoniaco.
Prueba deMillon: Similar a la anterior , porque tambien detecta fenoles , se emplea Hg disuelto en HNO3 (
reactivo de millon ) y se obtiene un precipitado de color blanco que se vuelve rojo al calentar , debido a la
formación de complejos de Hg ( II ).
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