PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
Profa. María Moreno
Biología 1º bach.
DEFINICIÓN
Polímeros (macromoléculas) formados por la unión de
varios aminoácidos por enlace peptídico.
 Biomoléculas más abundantes en los s.v., después del
agua.
 Constituidas por C, H, O y N. Muchas también tienen S.
 Compuestos nitrogenados por excelencia de los s.v.
 A veces pueden contener otras moléculas orgánicas
(glúcidos, lípidos)  PRÓTIDOS.
 Marcan la individualidad de cada s.v. :

ADN  ARN  Proteína
FUNCIONES (I)
DE RESERVA: Reserva de aa. Ejemplos: ovoalbúmina
(huevo), caseína (leche).
 ESTRUCTURAL: Componentes de las membranas
celulares y de ciertas estructuras (hueso, cartílago).
 ENZIMÁTICA: Todas las enzimas son proteínas; las enzimas
catalizan* todas las reacciones biológicas, por lo que son
fundamentales.

FUNCIONES (II)





HOMEOSTÁTICA: Mantenimiento del equilibrio osmótico extra
e intracelular.
TRANSPORTE: De gases (hemoglobina), de lípidos
(seroalbúmina) o de otras moléculas (permeasas).
MOVIMIENTO MUSCULAR: Actina y miosina.
HORMONAL: Algunas proteínas actúan como hormonas (p.ej.
Insulina).
INMUNOLÓGICA: Los anticuerpos son proteínas.
AMINOÁCIDOS (I)
Unidades estructurales de las proteínas.
 Excepto la prolina, todos tienen la siguiente fórmula general:

Prolina
El carboxilo (-COOH) se encuentra en el carbono 1, y el
amino (-NH2) en el carbono 2 o carbono α.
 La cadena lateral R puede ser desde un H hasta una cadena
carbonada compleja.

AMINOÁCIDOS (II)
Hay 20 aminoácidos que suelen formar parte de las
proteínas de todos los s.v. Tan solo en algunas especies
(como en el veneno de ciertas serpientes) se encuentran
otros aminoácidos distintos.
 Los aminoácidos que no pueden sintetizarse a partir de
otros compuestos han de obtenerse a partir de la dieta 
AMINOÁCIDOS ESENCIALES. Estos aa son
diferentes para cada especie. En humanos: Thr, Lys, Arg, His*,
Val, Leu, Ile, Met, Phe y Trp (10 aa).

* Los animales deben
ingerir el aminoácido
Histidina en la dieta. Sin
embargo, las bacterias,
hongos y plantas pueden
biosintetizarlo.
AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN
Pueden hacer
insoluble a una
proteína
Hacen que la
proteína sea
soluble
Pueden estar
cargados (-) en
un medio
neutro o básico
Pueden estar
cargados (+)
en un medio
neutro o
ácido
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
IONIZACIÓN (I)
AMINOÁCIDOS
IONIZACIÓN (II)
AMINOÁCIDOS
ASIMETRÍA
Excepto en la glicocola (o
glicina), el carbono que
lleva la función amino de
los aa (carbono alfa)
siempre es asimétrico
 MOLÉCULA
ÓPTICAMENTE ACTIVA.
 Existen
dos configuraciones: D y
L.
 Normalmente en los seres vivos sólo encontramos el
isómero L (establecido por convenio).
 En los microorganismos (bacterias) existen aa no proteicos
pertenecientes a la serie D. Estos aa no aparecen en las
proteínas, sino que tienen otras funciones.

AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO (I)





Se forma cuando reacciona el grupo carboxilo (-COOH)
de un aa con el grupo amino (-NH3) de otro.
Reacción de condensación  AMIDA + AGUA
El compuesto resultante es un dipéptido.
El proceso se puede repetir indefinidamente.
La hidrólisis de un enlace peptídico produce la liberación
de los aa implicados en dicho enlace.
AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO (II)
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos:
• Insulina: hormona segregada por el páncreas, que regula las
concentraciones de glucosa en sangre. Formada por dos
cadenas de 21 y 30 aa unidas entre sí.
• Encefalina: hormona que se produce en las neuronas y
elimina la sensación de dolor. 5 aa.
• Vasopresina y oxitocina: hormonas que producen las
contracciones del útero durante el parto. 9 aa.
AMINOÁCIDOS
INSULINA
Puentes disulfuro
AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO (III)
Enlace tipo amida
PARA PENSAR…
LA HIDRÓLISIS DE LAS PROTEÍNAS, COMO LA ALBÚMINA DE
LA CLARA DE HUEVO, PUEDE REALIZARSE EN EL
LABORATORIO CON UN ÁCIDO (POR EJ. HCl) Y CALOR
(100ºC DURANTE 24-48h).
SIN EMBARGO, CON UNA ENZIMA, COMO LA TRIPSINA (UNA
PEPTIDASA),
LA
HIDRÓLISIS
SE
PUEDE
HACER
MANTENIENDO UNA TEMPERATURA DE 37ºC DURANTE
UNOS MINUTOS.
A) ¿QUÉ TIPOS DE ENLACES SE ROMPEN DURANTE LA
HIDRÓLISIS DE UNA PROTEÍNA?
B) ¿QUÉ COMPUESTOS SE OBTIENEN COMO RESULTADO
DE LA HIDRÓLISIS?
C) ¿POR QUÉ SON IMPORTANTES LAS ENZIMAS EN
NUESTRO ORGANISMO?
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN
¤
¤
¤
¤
Disposición espacial que adopta la proteína.
Muy compleja por la cantidad de átomos unidos.
De ella dependerá en gran medida la actividad biológica
de la proteína.
Se puede estudiar desde 4 niveles (de menor a mayor
complejidad):
¤
¤
¤
¤
Primario: secuencia de aa.
Secundario: organización de los aa.
Terciario: disposición espacial de la proteína.
Cuaternario: unión de varias proteínas.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
1.
–
–
NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA:
Determinada por la secuencia que siguen los aa de
una proteína. No basta con saber los aa que componen
la proteína, sino que también hay que determinar su
posición exacta.
De ella dependerán el resto de niveles y la función de la
proteína.
Cambios en la secuencia de aa  proteína diferente.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA:
– Organización que adquiere la proteína en función de su
secuencia de aa.
– La E. Secundaria puede ser:
2.
b)
Hélice α: Disposición helicoidal.
Lámina β: Disposición en zig-zag.
c)
Irregular: sin conformación definida.
a)
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
3.
–
NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA:
Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio
sino que normalmente sufren plegamientos que hacen
que
la
molécula
adopte
una
estructura
espacial tridimensional:
a. Filamentosa: insolubles en agua..
b. Globular: solubles en agua.
–
La estructura terciaria se va a estabilizar por la
formación de:
1) Enlaces o puentes de hidrógeno.
2) Interacciones ácido-base.
3) Puentes disulfuro.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Estructura terciaria
globular (mioglobina)
Estructura terciaria
filamentosa
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
NIVEL O ESTRUCTURA CUATERNARIA:
– Unión de una o varias proteínas entre sí o a otras
moléculas no proteicas.
– Cada proteína conserva su estructura terciaria.
– Asociación mediante P. de H, fuerzas de Van der Waals,
interacciones electrostáticas, puentes disulfuro…
– Cada proteína se llama protómero, y según el número
de protómeros tendremos dímeros, tetrámeros, etc.
– Ejemplos: HEMOGLOBINA, ANTICUERPOS.
4.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Hemoglobina: 2 cadenas α y 2 cadenas β
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Anticuerpo: 2 cadenas ligeras y 2 pesadas
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PROPIEDADES
Dependen de la CADENA LATERAL (R)  Enlaces con
otras moléculas.
SOLUBILIDAD (p. globulares):
Forman dispersiones coloidales por el gran tamaño de
las moléculas proteicas. Enlaces solo con el agua.
 ESPECIFICIDAD:
• Funcional: cada proteína tiene una función concreta.
• Individual: hay pequeñas diferencias entre las proteínas
propias de cada especie e, incluso, de cada individuo 
rechazo transplantes.

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
CONFORMACIÓN – FUNCIÓN (I)
La función de las proteínas depende de su
conformación.
PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS (ENZIMAS):
Diferencias en la conformación del centro activo
Diferencias en la función de la enzima.
Estructura terciaria de la enzima  plegamiento  “hueco”
específico en el centro activo  interacción cadenas laterales R
de los aa del centro activo con regiones del ligando o sustrato 
UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
CONFORMACIÓN – FUNCIÓN (II)
La función de la enzima puede verse alterada si:
Cambios en la estructura primaria: cambia
conformación y, por tanto, también el centro activo.
Anemia falciforme: ácido glutámico  valina.
b) Cambios en la estructura secundaria, terciaria
cuaternaria (DESNATURALIZACIÓN): cambia
conformación y, por tanto, también el centro activo.
a)
la
Ej.
o
la
La alteración puede ser reversible o irreversible, y puede
conllevar una pérdida parcial o total de la actividad biológica.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN
Pérdida total o parcial de la estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria de una proteína  pérdida
conformación  pérdida funcionalidad biológica total o
parcial.
 Ruptura de enlaces débiles (F. de Van der Waals, P. de H.,
puentes disulfuro…), pero no de los enlaces peptídicos.
 ¿Qué puede pasar?
1) Precipitación (globulares).
2) Pérdida parcial o total de la funcionalidad.
3) Alteración actividad enzimática.
 Agentes desnaturalizantes:
 Cambios en la concentración  REVERS.
 Cambios en el grado de acidez  REVERS.
 Cambios en la temperatura (calor)  IRREVERS.

Leyendo también se aprende…
Posiblemente el hombre empezó a utilizar biomoléculas unos 2000 años antes de Cristo, cuando supo
valerse de las fermentaciones para obtener bebidas alcohólicas de frutos y semillas y levantar la masa de
harina de cereales y fabricar pan. De ello, las responsables son los enzimas, biomoléculas de las más
utilizadas en numerosos procesos industriales de todo tipo. Las biomoléculas se han ido utilizando a
medida que se conocían sus propiedades.
De esta forma, el hombre ha conservado alimentos mediante la salazón creando medios hipertónicos y
secando los alimentos con ello, impidiendo su descomposición. Sabemos que cuando hay que reponer
líquidos en un enfermo no se le debe administrar agua pura, sino salina, pues de lo contrario se crearía un
medio hipotónico, y por ósmosis las células sanguíneas pueden llegar a estallar. De igual forma, el hombre
aprovecha la propiedad de diálisis que presentan las dispersiones coloidales para separar los residuos
tóxicos de la sangre de los enfermos renales y permitir su supervivencia.
Cuando tomamos bicarbonato, o sal de frutas para neutralizar la acidez de estómago, utilizamos la
propiedad de las sales minerales de formar soluciones amortiguadoras del pH. Sabemos aprovechar ciertos
glúcidos, las pectinas, para espesar las mermeladas, y, desde luego, los monosacáridos y disacáridos para
endulzar nuestros productos. Aprovechamos la propiedad de saponificación de los glicéridos para fabricar
jabones, y las características de formar micelas mono o bicapas de los lípidos para construir microcápsulas
en las que encerrar productos de alimentación, farmacéuticos o cosméticos.
Hemos aprendido la importancia de los bioelementos para nuestra salud: el Ca para los huesos, el F para
los dientes, el I para el tiroides, el Fe para la sangre, etc. Hemos sabido sintetizar proteínas fundamentales,
como la insulina, cuando averiguamos la secuencia de sus aminoácidos. Y el último paso lo estamos dando
en la actualidad, con las técnicas de ingeniería genética, la manipulación del material genético, la
biotecnología y la clonación.