Bioquimica II Parcial

GUÍA DEL II PARCIAL DE BIOQUÍMICA
1. Son lípidos simples, saponificables: Acilglicéridos
2. Analiza el siguiente grupo de alimentos y relaciónalos con el tipo de grasa que
representan:
I
(b),
II
(a),
III
(d),
IV
(c)
3. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las
prostaglandinas: Biocatalizadora
4. ¿A qué tipo de biomolécula pertenecen los terpenos, presentes en las esencias del
eucalipto, los sabores del clavo y el jengibre? Lípidos
5. Son biomoléculas que cumplen funciones de reserva, estructural y reguladora (como los
esteroides), son insolubles en agua y de carácter anfipático: Lípidos
6. Un huevo contiene entre un 60 a 65 % de grasas insaturadas. Específicamente, las grasas
monoinsaturadas contribuyen a elevar el HDL, esto significa que consumir huevos es:
Recomendable ya que ayuda a elevar el “colesterol bueno” en sangre
7. Propiedad de los lípidos de poseer una parte hidrófoba y otra parte hidrofilica. Carácter
anfipático
8. En la enfermedad genética humana adrenoleucodistrofia (ALD) la oxidación de ácidos
grasos de cadena muy larga es defectuosa, mientras que la oxidación de ácidos grasos de
cadena mediana es normal; lo anterior hace suponer que hay problemas relacionados con
el proceso de: Oxidación peroxisómica
9. ¿Qué destino tendrán las moléculas de acetilCoA producidas durante la beta oxidación, en
condiciones de demanda energética? Ciclo de Krebs
10. El hígado graso es la enfermedad más frecuente entre los adolescentes con sobrepeso en
Norteamérica; su incidencia es provocada por trastornos metabólicos del azúcar y las
grasas. Qué recomendaciones se les sugiere a este tipo de pacientes:
I.
Incrementar la ingesta de grasas trans.
II. Reducir (moderar) grasas saturadas en su alimentación.
III. Incluir alimentos ricos en omega 3 y 6.
IV. Preferir grasas monoinsaturadas.
V. Consumir alimentos ricos en LDL.
VI. Consumir alimentos pobres en HDL. Respuesta: II, III y IV
11. También reconocida como vit. B11, se encarga de llevar las moléculas de Acil-CoA al
interior de la matriz mitocondrial. Carnitina
12. ¿Cuántas “vueltas” de ß-oxidación deben ocurrir para oxidar al ácido palmítico (16C)? 7
13. Es el principal proceso de degradación productor de energía de los ácidos grasos lineales:
Beta Oxidación
14. ¿Cuál de las siguientes aseveraciones aplica para definir al colesterol LDL? I. Es el
colesterol “bueno”.
II. Niveles altos se asocian a mayor riesgo de infarto.
III. Es el colesterol “malo”.
IV. Cifras elevadas son protectoras del sistema cardiovascular.
V. El colesterol se une a proteínas de baja densidad.
VI. El colesterol se une a proteínas de alta densidad. Respuesta: II, III y V
15. Son características de la beta oxidación:
I. Tres reacciones en total.
II. Acortamiento en dos átomos de carbono del ácido graso.
III. Cuatro reacciones en total.
IV. Tiene lugar en el citoplasma.
V. Tiene lugar en la matriz mitocondrial.
VI. Especialmente importante para ácidos grasos ramificados. Respuesta: II, III y V
16. Los ácidos grasos antes de la ß-oxidación deben sufrir un proceso denominado activación.
Indique la localización celular de dicho proceso. Membrana mitocondrial externa
17. ¿Cuántas moléculas de acetilCoA se generan en la oxidación completa del ácido esteárico
de 18 Carbono? 9
18. A partir de este ácido el cuerpo humano puede sintetizar casi todos los ácidos grasos que
requiere: Palmítico
19. A la hora de incorporar lípidos a tu dieta debes tener presente que grasas elegir, todas las
recomendaciones son correctas, excepto: Usa aperitivos como bollos, galletas,
pasteles
20. Son biomoléculas de alto peso molecular formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno, además pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Proteínas
21. Forma en la que los organismos ingieren la mayoría de los aminoácidos: Proteínas
22. ¿Enlace qué se forma cuando el grupo carboxilo de un aminoácido se une con el grupo
amino de otro aminoácido,con el desprendimiento de una molécula de agua? Enlace
Peptídico
23. Identifique el tipo de enlace que se muestra en el área sombreada de la siguiente
estructura química: Enlace peptídico
24. Son ejemplos de aminoácidos no esenciales: Alanina, glicina y tirosina
25. Son ejemplos de aminoácidos esenciales: Leucina, lisina, valina
26. Estructura que señala los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden
en que estan acomodados. Primaria
27. La hélice alfa de las proteínas es una apretada hélice formada por una cadena
polipeptídica. La cadena polipeptídica principal, forma la estructura central y las cadenas
laterales se extienden por fuera de la hélice (como se muestra en la figura). Aquí, el grupo
carboxilo (CO) de un aminoácido, se une por puente de hidrógeno al grupo amino (NH) de
otro aminoácido que está tres residuos más allá. De esta manera, cada grupo CO y NH de
la estructura central, se encuentra unido por puente de hidrógeno. Esta forma pertenece a
la estructura del tipo: Secundaria
28. La forma beta (lámina beta) de las proteínas es una conformación simple formada por dos
o más cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas (como se muestra en la figura) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos ente los
radicales libres de los aminoácidos. Esta forma pertenece a la estructura del tipo:
Secundaria
29. Esta estructura informa de la unión,
mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
También representa la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteícas.
Cuaternaria
30. Es una proteína para fines estructurales, y es el principal constituyente del pelo, de los
cuernos de los animal y de la uñas. La Queratina
31. Las proteínas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica.
Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la
queratina y el colágeno. La anterior descripción permite clasificar a las proteínas como:
Fibrosas
32. Las proteínas se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica, apretada o
compacta, dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hacen que sean solubles en disolventes polares como el agua. La anterior
descripción permite clasificar a las proteínas como: Globulares
I.
33. Es una proteína de transporte, portadora de oxígeno en la sangre. Hemoglobina
34. Son aquellos aminoácidos que no podemos sintetizarlos y los obtenemos a través de la
dieta: Esenciales
35. La estimulación del anabolismo de proteínas (síntesis) está regulada principalmente por las
hormonas: Insulina, del crecimiento y tiroideas
36. La siguiente imagen muestra una de las funciones de las proteínas. Selecciona de
entre las opciones, la que cumpla con la descripción de las proteínas que llevan a
cabo esta función. A y B son correctas (Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo celular y las enzimas se nombran de la manera
más común, con la terminación “asa”, previo al nombre del sustrato sobre el cual
actúa)
37. A partir de la estructura general de un aminoácido, señala los grupos funcionales
que
posee:
Amino
y
carboxilo
38. La alanina es sintetizada por la reacción de transaminación a partir del ceto-ácido:
Piruvato
39. María y Sofía son estudiantes del sexto semestre de bachillerato una de ellas tiene el pelo
lacio y la otra rizado, en su clase de bioquímica se enteraron de que el pelo se compone
principalmente de una sola proteína helicoidal llamada queratina y que el arreglo de sus
enlaces químicos da como resultado la estructura del cabello (lacio o rizado), pero
necesitan saber cuáles son estos enlaces químicos, ayúdalas a encontrarlos a partir de las
siguientes opciones: Puentes de hidrógeno, disulfuro y enlace peptídico
40. En el metabolismo de las proteínas, el balance nitrogenado se considera positivo cuando
cumple con alguna o algunas de las siguientes opciones: Durante el periodo de
embarazo
41. Cuál de las aseveraciones que se mencionan a continuación, cumple con la relación que
existe entre la formación de los aminoácidos y el ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico.
Por medio de la transaminación se da la formación de los aminoácidos no
esenciales.
42. Al ser degradado el excedente de aminoácidos en el organismo, se elimina el grupo amino
formando amoníaco que posteriormente pasa a urea. ¿Cuál de las siguientes
características de la urea favorecen su formación? B y C son correctas (El 50 % de su
peso es nitrógeno y Se necesita poca energía para su síntesis).
43. La asparagina es sintetizada por la reacción de transaminación a partir del ceto-ácido
llamado: Oxaloacetato
44. La síntesis de los amonoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del
ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. En estos
procesos anabólicos, la principal fuente de los grupos amino para la transaminación es: El
ácido glutámico
45. Grupo de enzimas encargadas de llevar a cabo la hidrólisis de las proteínas o los péptidos
hasta aminoácidos, en los vertebrados. Proteasas
46. Tipo de enzimas hidrolíticas que llevan a cabo la degradación de las proteínas para
convertirlas en aminoácidos a partir de proteínas y péptidos: Proteolíticas
47. Compuestos químicos a los que convergen las diferentes rutas degradativas de los
aminoácidos en los vertebrados. Piruvato, acetil-CoA, intermediarios del ciclo de krebs
48. Proceso degradativo de las proteínas que genera la producción de urea: Ciclo de la Urea
49. Cuando las reacciones del ciclo de la urea fallan, puede haber acumulación de amoniaco
en la sangre, a esta condición se le conoce como: Hiperamonemia
50. Es importante que mantengamos el organismo sano, con una adecuada ingesta de
proteínas, pues desarrollan importantes funciones, tal es el caso de la miosina, encargada
de llevar el oxígeno a los músculos, las lipoproteínas que forman complejos con los lípidos
y los acarrean por la sangre, o como los citocromos, los cuales son encargados de
movilizar a los electrones. Las descripciones anteriores están relacionadas con la función
____________ de las proteínas. Transporte