ENZIMAS.
Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son
proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que
regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los
organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática causan
patologías.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y
variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía
solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen
de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las
enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales;
las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la
excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por
la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a
cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a
temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente
constante.
La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo
que representa el estado de transición. El sustrato se une al enzima a través de
numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos,
hidrófobos, etc, en un lugar específico, el centro activo
El modo de acción de una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una
reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la
cantidad de producto formado por unidad de tiempo. La especificad de la enzimas son
las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,
denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis.
Objetivo .3.1 Acción Catalica
La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo
que representa el estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través de
numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos,
hidrófobos, etc, en un lugar específico, el centro activo. Este centro es una pequeña
porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan con el
sustrato. Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas
en este proceso.
Objetivo: 3.2 Modo de Acción
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es
modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto
formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de
activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los
reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de
transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos
Objetivo: 3.3 Especificidad
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la
enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura
tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni
siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas.
Objetivo: 3.4 Factores que incluyen las reacciones enzimáticas

Cambios en el pH

Cambios en la temperatura

Presencia de cofactores

Las concentraciones del sustrato y de los productos finales

Activación / Presencia de Inhibidores

Costes

Disponibilidad
Objetivo: 3.5 Temperatura PH

Temperatura
La elevación de la temperatura incrementa la velocidad de una reacción
catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la
temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las
moléculas reactantes. Sin embargo, al final, la energía cinética de la enzima excede a la
barrera energética para romper los enlaces débiles de hidrogeno que conservan su
estructura secundaria y terciaria.
A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la
actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción.
Los limites de actividad para la mayor parte de las enzimas tiene lugar entre los 10°C y
50°C; la temperatura optima para las enzimas en el cuerpo se halla alrededor de 37°C.

pH
La intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con
rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad óptima
generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede
guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones optimas
para la fijación de la enzima a su sustrato. Cuando hay un exceso de iones hidrogeno,
las enzimas los unen a sus moléculas y ante un déficit los ceden.
Este cambio tiene una doble consecuencia sobre la molécula. Como todas las
proteínas, las enzimas desempeñan su función por los residuos de aminoácidos; algunos
confieren a su superficie una distribución de cargas eléctricas.
Cuando la concentración de iones hidrogeno es muy baja en comparación con la
concentración optima, la molécula los cede desapareciendo cargas positivas o
apareciendo cargas negativas en su superficie. Ante una concentración elevada de iones
hidrogeno, algunos se fijan a la molécula desapareciendo cargas (-) o poniendo cargas
(+) que no existían.
Así mismo al cambiar las cargas eléctricas en los residuos de aminoácidos se
alteran los lazos de unión dentro de la molécula variando su acomodo tridimensional
con recuperación de la actividad de la enzima.
Objetivo: 3.6 Enzimas Intracelulares y Extracelulares
Intracelulares:
Son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos
se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las
células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el
ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre.
Extracelulares.
Son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular
de células, muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la
degradación de la materia en energía química, un ejemplo notorio de estas enzimas son
las que por exocitosis ( adherencia de membrana entre el lisosoma y la membrana
plasmática de la célula) en forma de una vacuola excretora libera el contenido
enzimático para degradar la materia orgánica o bien para realizar la fagocitosis por fuera
de la célula( digestión extracelular) en el caso de que los virus puedan ingresar a la
célula huésped, este es el principal mecanismo de defensa, la liberación de enzimas
lisosómicas.
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas
polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y
un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho
asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.La enzima misma no se
ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse
con un nuevo sustrato.
¿Que son las enzimas?
Enzimas: Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las
células que tienen como función acelerar o provocar las reacciones químicas que se
efectúan en los seres vivos. Las enzimas son de acción específica ya que actúan
exclusivamente catalizando un tipo de reacción química.
 Acción catalítica
Gracias a las enzimas, las células pueden efectuar sus reacciones a bajas
presiones, a temperaturas moderadas, a cambios en la alcanidad o acidez (variaciones en
el pH.). El substrato es la sustancia sobre la cual la enzima reacciona.
 ¿Cómo actúan las enzimas en las reacciones químicas?
Las enzimas actúan acelerando la velocidad de una reacción o bien haciendo
posible una determinada reacción. Para realizar su acción la enzima se une al substrato,
por absorción, encajando la superficie de una en la otra de una forma tal, que se podía
comparar con una llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo
reversible enzima - substrato intermedio, que luego se descompone para liberar los
productos de una reacción y la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del mismo
substrato para así comenzar de nuevo la acción.
 ¿Como es la especificidad de acción enzimática?
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se
necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier
clase de células. Es decir las enzimas presentan un alto grado de especificidad, ya que
cada una de ellas actúa exclusivamente en una determinada reacción y sobre un
determinado substrato. La ureasa por ejemplo solo actúa sobre la urea. Las
hidrogenasas alcohólicas actúan sobre los alcoholes.
 ¿Cuales son los factores que influyen en las reacciones enzimáticos?
o
Temperatura: las reacciones enzimáticas siguen la regla
general de las reacciones químicas, cuya velocidad aumenta con la
temperatura.
o
El pH: las enzimas no toleran la acción de ácidos o bases
fuertes. Cada una de ellas presenta su pH óptimo en el cual su actividad
es máxima.
 Enzimas intra y extracelulares
La mayor parte de las enzimas son intracelulares desde el momento que
catalizan reacciones que se desarrollan en el interior de la célula.
Algunas enzimas elaboradas en el interior de las células son vertidas al exterior
de estas, para desarrollar su función; las enzimas digestivas son enzimas extracelulares.
 ¿Cuales son las funciones que desempeñan las enzimas?
o
Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los
seres vivos, permitiendo así los procesos bioquímicos dentro de los
organismos.
o
Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que
el organismo la utilice a medida que la necesite.
o
Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes
simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la
célula.
Factores que influyen en las reaccioenes
enzimáticas.
Temperatura
La Tª influye en la actividad enzimatica. En general por cada 10ºC que aumente
la temperatura la velocidad de la reacción aumenta de 2 a 4 veces. Esta regla se cumple
hasta que la temperatura alcanza un valor máximo (Tª óptima) donde la actividad es
máxima. Esto se debe a que al aumentar la Tª aumenta el movimiento de las moléculas
y, por tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre el S y el E.
Si la Tª aumenta por encima de la Tª óptima, disminuye e incluso cesa la
actividad enzimática debido a que la enzima se desnaturaliza.
Cada enzima posee una Tª óptima, en las enzimas humanas suele estar alrededor
de 37ºC. Los animales poiquilotermos debido a que carecen de mecanismos para regular
la Tª corporal, se ven obligados a hibernar en la estación fría pues la actividad de sus
enzimas debido a las bajas temperaturas es muy baja.
pH
El pH es otro factor que influye en la actividad enzimática, debido a que el pH
influye en la ionización de los grupos funcionales de los aminoácidos que forman la
proteína enzimática. Cada enzima realiza su acción dentro de un determinado intervalo
de pH, dentro de este intervalo habrá un pH óptimo donde la actividad enzimatica será
máxima. Por debajo del pH minimo o por encima del pH máximo el enzima se
inactiva ya que se desnaturaliza. En la mayoría de las enzimas el pH óptimo esta
próximo a la neutralidad, aunque hay excepciones.
Inhibidores:
Son compuestos químicos que se unen al enzima, en distintos puntos del mismo
y disminuyen o incluso impiden su actividad. Estos compuestos pueden ser de distintos
tipos: iones, moléculas orgánicas y a veces el producto final de la reacción. A la acción
que realizan se la denomina inhibición. La inhibición puede ser:
·Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la
actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos funcionales
importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A estos inhibidores se
les denomina venenos y a la inhibición que realizan se la denomina envenenamiento
del enzima. Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana.
El ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio).
·Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal
mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mism, pero no la
inutiliza
permanentemente.
Puede ser de dos tipos:
Competitiva: El inhibidor es similar al sustrato y se puede unir al centro activo
del enzima impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir ambos, inhibidor y sustrato
compiten por unirse al centro activo del enzima. La acción suele anularse aumentando la
concentración del sustrato
No competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato, puede actuar de 2
formas:
-Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar diferente al centro activo y
modificando su estructura lo que dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato.
-Sobre el complejo E-S uniéndose a él y dificultando su desintegración y por lo
tanto la formación de los productos.
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ENZIMAS.

TEMA 5. CINÉTICA ENZIMÁTICA. Cinética de Michaelis − Menten.

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Mecanismos de control de la actividad enzimática

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Proteínas. Enzimas. Vitaminas

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ENZIMAS Y SUS EFECTOS Concepto de Enzima Concepto de catalizador

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Tema 5: Las enzimas

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ENZIMAS CONCEPTO Son catalizadores biológicos, que aceleran la velocidad de las reacciones... Las enzimas no se alteran, la misma molécula puede actuar...

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Cinética de MichaelisInteración específicaEnzimas alostéricasInhibición enzimáticaEnzimasReacciones enzimáticasBiologíaCoenzimasActividad enzimáticaRegulación celular