BIOQUÍMICA
PRACTICA N.º 8
“DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS"
INTEGRANTES
CARRERA
PORCENTAJE
Terrones Macharé, Andrea Valeria
Medicina Humana
100%
Uchasara Mamani, Nayely
Fernanda
Medicina Humana
100%
Docente: SALAZAR GARCIA,YOJANI BERENIZ
Día – Sesión: Martes - 3L1
2022-2
I.
INTRODUCCIÓN
Las proteínas son complejos de polímeros lineales que se producen en
células vivas, es decir, moléculas grandes que resultan de la combinación
repetitiva de 20 monómeros conocidos como aminoácidos, moléculas que
contienen un radical amino y un carboxilo lo que les otorga un carácter
anfótero conformadas en su mayoría por bioelementos : C, H, O, N y S. La
variación en la secuencia de aminoácidos indica la forma tridimensional de la
proteína. Asimismo, se les denomina principales macromoléculas de los
seres vivos. Las proteínas poseen una variedad de grupos funcionales
responsables de todas las funciones proteicas las cuales pasan desde
estructurales, protección, almacenamiento hasta de movimiento, catálisis,
transporte e inclusive intervienen en la transformación de energía. (1)
La desnaturalización implica el despliegue o ruptura de la estructura
tridimensional estandar propia de la proteína y por ende pierde su
funcionalidad biológica. Se denomina proteínas nativas a las que aún
mantienen su conformación original intacta, después de la desorganización
se llaman proteínas desnaturalizadas. Este cambio se deben a distintas
formas, ya sea por aumento del calor, irradiación o por contacto con agentes
químicos. (2)
● Hasta los 37°C la proteína aún conserva su estabilidad y forma activa,
sin embargo cuando la temperatura aumenta por encima de 40°C en
una disolución proteica provoca un incremento en la energía de
vibración y rotación que puede desequilibrar las interacciones débiles
que estabilizan la conformación plegada funcional.
● Por medio de un cambio brusco de pH, la proteína queda desactivada
y degradada o ionizar varios de sus grupos esenciales y regresar a su
forma activa restableciendo el nivel de pH.
● Los agentes caotrópicos y los detergentes también desnaturalizan
proteínas de forma reversible pues no llegan a romper los enlaces
covalentes, desorganizando las estructuras secundarias, terciarias,
cuaternarias menos la estructura primaria. (2)
II.
-
III.
OBJETIVOS
Distinguir la desnaturalización de albúmina por contacto de ciertos factores
tales como el alcohol, ácido clorhídrico, acetona y elevadas temperaturas.
MATERIALES
04 Tubos de ensayos
04 mL de clara de huevo
Piseta con agua destilada
Alcohol etílico 96 %
Ácido clorhídrico
Acetona
01 beaker
Plancha caliente a 100°C
IV.
PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL
Para la desnaturalización de la proteína en la clara de huevo (albúmina), se
realizaron los siguientes pasos:
1. Rotular los tubos de ensayos con los números 1, 2, 3, 4.
2. Adicionar 1 mL de clara de huevo con la pipeta Pasteur en cada tubo
de ensayo.
3. Adicionar 1 mL de agua destilada a cada tubo de ensayo.
4. Al tubo de ensayo 1 agregar gotas de alcohol etílico 96 % hasta que
aparezca turbidez.
5. Al tubo de ensayo 2 agregar gotas de ácido clorhídrico hasta que
aparezca turbidez.
6. Al tubo de ensayo 3 agregar gotas de acetona hasta que aparezca
turbidez.
7. En un beaker con agua introducir el tubo 4, para luego colocarlos
sobre una plancha caliente a 100°C.
8. Finalmente, debemos observar la presencia de turbidez blanquecina,
lo cual indica que ocurrió la desnaturalización de la proteína en la clara
de huevo.
V.
RESULTADOS
● TUBO 1
● TUBO 2
● TUBO 3
● TUBO 4
EXPERIMENTO EN PROCESO
VI.
RESULTADO FINAL
DISCUSIÓN
En el presente informe se realizó un experimento en donde se logró desnaturalizar a
la albúmina de la clara de huevo, teniendo en cuenta los factores que provocan la
desnaturalización de las proteínas (polaridad, temperatura, sustancias químicas y
agentes reductores). Este se realizó de diferentes maneras, como lo explicaremos a
continuación:
● Tubo 1
La desnaturalización de la albúmina de la clara del huevo se llevó a cabo
mediante la interacción entre la clara del huevo y gotas de alcohol etílico 96
%. Esto se debe a que el alcohol etílico por su pH inducirá a la ruptura de los
enlaces de la proteína, haciendo que la proteína pierda su estructura
tridimensional y, por ende, su función, lo cual hace que la clara de huevo
cambia de consistencia y adopte un color blanquecino.
A valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o básicos, la proteína
puede perder su configuración tridimensional. El exceso de iones H+ y OH–
en el medio desestabiliza las interacciones de la proteína (3).
● Tubo 2
La desnaturalización de la albúmina de la clara del huevo se llevó a cabo
mediante la interacción entre la clara del huevo y gotas de ácido clorhídrico.
Esto se debe a que el ácido clorhídrico provoca un cambio de pH, lo cual
hace que la estructura pierda su estructura tridimensional y su función
biológica, por lo que se desnaturaliza.
● Tubo 3
La desnaturalización de la albúmina de la clara del huevo se llevó a cabo
mediante la interacción entre la clara del huevo y gotas de acetona. Esto se
debe a que hay un cambio de pH, provocando que se rompan los enlaces y
pierda su función.
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos
polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado
de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos
interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la
estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. (4)
● Tubo 4
La desnaturalización de la albúmina de la clara del huevo se llevó a cabo
mediante el uso de una plancha caliente a 100°C. Esto se debe a que,
someter a una proteína a altas temperaturas provoca la ruptura de sus
enlaces y, por ende, la pérdida de su función biológica. Los aumentos de
temperatura se traducen en aumento de los movimientos moleculares que
afectan los puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes, resultando
en la pérdida de la estructura (3).
VII.
CONCLUSIONES
Con el experimento realizado, se determinaron si las sustancias añadidas
indujeron a la desnaturalización de la proteína albúmina, es decir, que
perdiera su estructura tridimensional nativa y por ende ciertas funciones
biológicas. En cuatro tubos de ensayo se agregó la misma cantidad de
albúmina y diferente sustancia como el alcohol etílico al 96%, acetona, ácido
clorhídrico y al último se le sometió a baño maría para incrementar la
temperatura a la solución. De modo que al finalizar, se observó la presencia
de turbidez blanquecina en los cuatro tubos de ensayo lo cual indica la
desnaturalización de la proteína presente en la clara del huevo debido a un
cambio estructural a nivel de sus enlaces.
VIII.
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Tymoczko, J. L. Berg, J. M. & Stryer, L. (2014). Bioquímica: curso básico
(2a.
ed.).
Editorial
Reverté.
Disponible
en:
https://elibro.net/es/ereader/ucsur/147925?page=1
2. Melo, V., y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos.
Editorial Reverté. https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790
3. Álvarez
Gómez
E.
Institutoclaret.cl.
Disponible
en:
https://institutoclaret.cl/wp-content/uploads/2020/08/Gu%C3%ADa-Desnatur
alizando-prote%C3%ADnas-3%C2%B0-Biolog%C3%ADa-Celular-y-molecul
ar-17-al-28-de-agosto-2020.pdf
4. Desnaturalización (bioquímica). [Internet]. Quimica.es. Disponible en:
https://www.quimica.es/enciclopedia/Desnaturalizaci%C3%B3n_%28bioqu%
C3%ADmica%29.html
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