Biologia Tema 2: Estructura i funció de les biomolècules i macromolècules
Aminoàcids:
Els aminoàcids són els monòmers de les proteïnes, per tant formen les proteïnes, d’una
manera lineal i amb una longitud establerta pels gens. Cada aminoàcid que forma una
proteïna s’anomena residu.
Els ∝-Aminoàcids són, específicament, les molècules que formen les proteïnes
estructura d’un aminoàcid
Quan un carboni té 4 substituents diferents, es diu que és quiral, o un estereocentre, o un
carboni asimètric. Si una molècula té un carboni asimètric, poden existir dos estereoisòmers
diferents: imatges especulars un de l’altre no superposables o enantiòmers.
La majoria dels α-aminoàcids trobats a les proteïnes son L-aminoàcids (L isomer). La
viabilitat cel·lular depèn de les funcions de les proteïnes, i aquestes de adoptar una
estructura correcta. Per això la natura utilitza un sol tipus de α-aminoàcids: enantiòmers L.
Conseqüències de L-aà:
(1) La superfície de les proteïnes es asimètrica.
(2) La estereoquímica dels aminoàcids influencia la estructura secundaria de les proteïnes, i
per tant la estructura general de les proteïnes.
Tipus d’aà segons la seua cadena lateral:
Cadenes laterals no polars: No tenen àtoms carregats o electronegatius per a formar
enllaços d’hidrogen. Parcialment solubles en aigua.
Cadenes laterals polars: Tenen càrregues parcials que poden formar enllaços d’hidrogen.
Solubles en aigua.
Cadenes laterals electricament carregades: Es grups carregats formen enllaços
d’hidrogen. Molt solubles en aigua.
Taula d’aminoàcids:
no polar i neutra
polar i negativa
polar i positiva
polar i neutra
Aminoàcids alifàtics:
Els aminoàcids alifàtics són composts no polars i hidròfobs. La hidrofobicitat augmenta a
mesura que augmenta el nombre d'àtoms de carboni en la cadena lateral. La majoria dels
aminoàcids alifàtics es troben integrant les molècules de diverses proteïnes. No obstant
això, els aminoàcids alanina i glicina es poden trobar tant formant part d'una molècula de
proteïna com en forma independent.
La prolina es difícil de classificar. És l'únic amb un grup α-amino secundari i l’únic que el seu
grup R forma un enllaç covalent amb el grup α-amino. Es troba freqüentment a la superfície
de les proteïnes per les seves restriccions conformacionals
Aminoàcids amb grups hidroxil o sulfur:
Són més hidrofílics que els aà alifàtics, exepte la metionina i la tirosina que són bastant
hidrofòbics.
La oxidació de dos
residus de Cisteïna
forma la Cistina. Aquest
enllaç disulfur té una
gran importància en
l’estabilització de les
proteïnes.
Aminoàcids aromàtics:
La fenilalanina, amb Val, Leu i Ile és un dels aminoàcids més hidrofòbics. La Tirosina i el
Triptòfan són menys hidrofòbics que Phe per l'influencia dels grups polars de les seves
cadenes laterals.
Els aminoàcids aromàtics absorbeixen la llum visible a prop de la regió ultraviolada del
espectre (~280 nm).
Aminoàcids bàsics:
Tenen grups bàsics en les seves cadenes laterals. Representada la forma predominant a
pH = 7.Aquests aminoàcids són fortament polars, pel que es troben normalment a la
superfície de les proteïnes. La Histidina té un pKa de la cadena lateral proper al pH
fisiològic. Degut a això participa en reaccions de catàlisi enzimàtica en les que hi ha
transferència de protons.
Aminoàcids àcids i les seves amides:
Asp i Glu tenen grups àcids carregats negativament a pH = 7, pel que normalment
s’anomenen Aspartat i Glutamat. A diferencia de Asp i Glu, les seves amides Asparagina i
Glutamina no presenten càrrega a les seves cadenes laterals. Al igual que els aminoàcids
bàsics i àcids, són hidrofílics i es troben normalment a la superfície de les proteïnes.
Aminoàcids modificats:
Són aminoàcids modificats post-traduccionalment. Es troben només en algunes proteïnes.
Altres aminoàcids amb importància biològica:
Els aminoàcids que trobem a les proteïnes no són els únics que trobem als organismes vius.
Hi ha d’altres que tenen un rol important al metabolisme. No tots són α_aminoàcids o
l’enantiòmer L.
0
