SEV Dirección General de Bachillerato Equipo N° 4 Tema: Proteínas

SEV
Dirección General de Bachillerato
Equipo N° 4
Tema: Proteínas
Integrantes:
1.- Azalia Pérez Vallejo
2.-Cinthia López Rosas
3.-Oscar Iván Solabac García
4.-Alejandro Geovani Duran Gutierrez
5.-Abel Sayed Rodriguez Nayen
6.-Jocsan Páez Vela
Las proteínas son macromoléculas formadas por
cadenas lineales de aminoácidos. Su proviene
de la palabra griega πρώτα ("prota"), que
significa "lo primero" o del dios Proteo, por la
cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental
en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas.
A continuación hablaremos a cerca de estas
comenzando por los aminoácidos ya que estos
constituyen en gran parte a las proteínas.
CLASIFICACIÓN QUIMICA
Y BIOLOGICA DE LOS AMINOCIDOS
AMINOACIDO: Su nombre alude a que
son ácidos orgánicos (carboxílicos )
con un grupo amino (NH2) situado
en posición , es decir, en el carbono
contiguo al grupo carboxilo (COOH ).
. Los aminoácidos más frecuentes y
de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteína.
CLASIFICACION QUÍMICA
Existen 20 aminoácidos diferentes que
forman parte de las proteínas. Todos
ellos son a-aminoácidos y constan de un
grupo amino, un grupo carboxilo, un
hidrógeno y un grupo distintivo llamado R
unidos a un mismo carbono denominado
carbono-a. El carbono-a recibe este
nombre por ser el carbono adyacente al
carbono del grupo carboxilo, y el grupo
diferenciador de los distintos
aminoácidos (R) se denomina cadena
lateral.
AMINOACIDOS ALIFATICOS
• En esta grupo se encuadran los
aminoácidos cuya cadena lateral
es alifática, es decir una cadena
hidrocarbonada.
L - Glicina
L - Alanina
L - Valina
L-Leucina
L - Isoleucina
AMINOACIDOS AROMATICOS
• En esta grupo se encuadran los
aminoácidos cuya cadena lateral posee
un anillo aromático. La Fenilalanina es
una Alanina que lleva unida un grupo
fenílico. La tirosina es como la
Fenilalanina con un hidroxila en su
anillo aromático, lo que lo hace menos
hidrofóbico y mas reactivo.
L - Prolina
L - Fenilalanina
L - Tirosina
L - Triptófano
AMINOACIDOS AZUFRADOS
• Hay dos aminoácidos cuyas
cadenas laterales poseen
átomos de azufre, son la
cisteína, que posee un grupo
sulfhidrilo, y la metionina, que
posee un enlace tioéster.
• L - Cistina
• L - Metionina
AMINOACIDOS HIDROXILADOS
• Otros dos aminoácidos tienen
cadenas alifáticas hodroxiladas, la
serina y la treonina. El grupo
hidroxilo hace de estos
aminoácidos mucha más
hidrofílicos y reactivos.
• L - Serina
• L- Treonina
AMINOACIDOS BASICOS
• Dentro de los aminoácidos
con cadenas laterales muy
polares encontramos tres
aminoácidos básicos:
• L - Lisina
• L - Arginina
• L - Histidina
AMINOACIDOS ACIDOS
Se ubican en este grupo el ácido
Aspártico y el ácido glutámico (a
estos aminoácidos se les denomina
normalmente aspartato y glutamato
par resaltar que sus cadenas
laterales están cargadas
negativamente a pH fisiológico). Los
derivados sin carga de estos dos
aminoácidos son la asparragina y la
Glutamina que contienen un grupo
amida terminal en lugar del carboxilo
libre.
• Acido L- Aspártico
• L - Asparagina
• L - Glutamina
CLASIFICACION
BIOLOGICA
Proteicos:
Codificables o Universales.- Son incorporados como
tales a la proteína.
Modificados o Particulares.- Son producto de
modificaciones químicas una vez sintetizada la
proteína.
No proteicos:
Triiodotironina (hormona tiroidea) .- se origina a partir
de tirosinas integrantes de una proteína. Su acción
hormonal se inicia precisamente cuando se libera
de la proteína de origen.
Ácido gamma-aminobutírico (GABA).- se halla en el
sistema nervioso central y tiene propiedades
antiepilépticas.
Taurina.- unida a los ácidos cólicos forma las sales
biliares.
PROPIEDADES ANFOTERAS DE LOS
AMINOACIDOS
La presencia simultánea de una función
ácida y de una función básica confiere
a los aminoácidos unas propiedades
particulares llamadas anfóteras. Los
aminoácidos en solución acuosa están
ligados al agua por puentes de
naturaleza electrostática,
consecuencia de la estructura de la
molécula de agua. Responden,
entonces, a la fórmula general: HO – H
- NH2 – R - COOH
Debido al fuerte poder ionizante del
agua, esta molécula se va a disociar:
En medio ácido se encuentran los
iones OH – y ( H – NH2 – R – COOH)+
En medio básico se encuentran los
iones H + y (O – H – NH2 – R – COOH)
–
Las proteínas pueden clasificarse,
basándose en su :
 Composición
 Conformación
Según su composición, las proteínas
se clasifican en :
 Proteínas Simples : Son aquellas que
por hidrolisis, producen solamente µ
-aminoácidos.
 Proteínas Conjugadas : Son aquellas
que por hidrolisis, producen µ amino-ácidos y además una serie de
compuestos orgánicos e inorgánicos
llamados : Grupo Prostético.
Las proteínas conjugadas pueden clasificarse
de acuerdo a su grupo prostético :
 Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
 Metaloproteínas (Metal)
 Fosfoproteínas (Fosfato)
 Glucoproteínas (Glucosa)
Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma
parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente
unido al resto de la molécula
Según su conformación, las
proteínas
pueden clasificarse en :
 Proteínas Fibrosas : Son aquellas que se
hayan constituidas por cadenas
polipeptidicas, ordenadas de modo
paralelo a lo largo de un eje formando
estructuras compactas ( fibras o
láminas).
Son materiales físicamente resistentes e
insolubles en agua y soluciones salinas
diluidas. (colágeno, µ -queratina,
elastina).
 Proteínas Globulares : Están constituídas por
cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente,
de modo que adoptan formas esféricas o
globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos, su función
dentro de la célula es móvil y dinámica. Ej :
(enzimas, anticuerpos, hormonas)
Proteínas fibrosas: Son insolubles en
agua, presentan formas moleculares
alargadas, con un número variado de
cadenas polipeptídicas que
constituyen fibras resistentes, con
cierto grado de elasticidad, fragilidad
o ductilidad. Funcionan como
proteínas estructurales o de soporte.
Las más comunes son: Elastina,
Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
Proteínas Globulares:
Tienden a ser más solubles en agua,
debido a que su superficie es polar.
Sin embargo, pueden presentar
mayor solubilidad en otros solventes
como soluciones salinas, ácidos o
bases diluidas o alcohol. Su
estructura es compacta con formas
casi esféricas. La mayoría de las
proteínas conocidas son globulares,
dentro de las que se consideran todas
las enzimas, las proteínas del plasma
y las presentes en las membranas
celulares.
A su vez las proteínas globulares pueden
clasificarse de acuerdo con su solubilidad:
Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que
coagulan con el calor y precipitan con las soluciones
salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina,
albúmina
del
suero,
la ovoalbúmina
(presente en la pueden
A su
vez
las
proteínas
globulares
clara del huevo).
Globulinas: Escasamente
solubles en agua
pura,
pero
clasificarse
de
acuerdo
con
su
solubilidad:
solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro
de sodio, entre ellas se encuentran las
seroglobulinas (sangre), ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.
Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos,
insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La
Glutenina del trigo.
Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%,
insolubles en agua, alcohol absoluto y otros
solventes neutros, como la Zeína del maíz y la
Gliadina del trigo.
 Es la manera como se organiza una
proteína para adquirir cierta forma.
Presentan una disposición
característica en condiciones
fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura, pH,
etc. pierde la conformación y su
función, proceso denominado
desnaturalización. La función
depende de la conformación y ésta
viene determinada por la secuencia
de aminoácidos.
Conformaciones
estructurales de la
disposición
tridimensional:
 Estructura
primaria.
 Estructura
secundaria.
 Nivel de dominio.
 Estructura
terciaria.
 Estructura
cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la forma de
organización más básica de las proteínas.
Está determinada por la secuencia de
aminoácidos de la cadena proteica, es
decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están
enlazados por medio de enlaces
peptídicos. Las cadenas laterales de los
aminoácidos se extienden a partir de una
cadena principal.
Por qué conocer la
estructura primaria de las
proteínas
Es importante para entender su
función (ya que ésta depende de la
secuencia de aminoácidos y de la
forma que adopte), sino también en el
estudio de enfermedades genéticas.
Es posible que el origen de una
enfermedad genética radique en una
secuencia anormal. Esta anomalía, si
es severa, podría resultar en que la
función de la proteína no se ejecute
de manera adecuada o, incluso, que
no se ejecute en lo absoluto.
Enlace peptídico
 El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida
sustituido.
Péptidos
 Son un tipo de moléculas formadas por la
unión de varios aminoácidos mediante
enlaces peptídicos o enlace triple con una
conjugación de ADN (acido
desoxirribonucleico)
 Al igual que las proteínas, están presentes en
la naturaleza y son responsables de un gran
número de funciones, muchas de las cuales
todavía no se conocen.
 La unión de un bajo número de aminoácidos
da lugar a un péptido.
 Oligopéptido: Número de aminoácidos =
menos de 10.
 Polipéptido : Número de aminoácidos =
más de 10.
 Proteína: Número de aminoácidos = más
de 100.
Las proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas, mientras que las compuestas
de más de una cadena polipeptídica se
conocen como proteínas multiméricas.
 La estructura secundaria es la disposición
espacial que adopta la cadena peptídica a
medida que es sintetizada en los
ribosomas. Esta determinada por la
capacidad de rotación del carbono y
formación de puentes de hidrogeno que
permiten giros y plegamientos para adoptar
diversas formas.
 Existen dos tipos de estructura secundaria:
 La a(alfa)-hélice o en hélice
 La conformación beta o plegada
La a(alfa)-hélice o en hélice
La conformación beta o plegada
 La a(alfa)-hélice :Esta estructura es
periódica y en ella cada enlace
peptídica puede establecer dos
puentes de hidrógeno .
 La conformación beta o plegada:
Cuando la cadena principal de un
polipéptido se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes se
adopta una configuración espacial
denominada estructura b
a(alfa)-hélice




Es el plegamiento de la cadena
polipeptídica sobre si misma, dando
una estructura tridimensional
especifica para cada proteína. Esta
estructura determina la actividad
biológica que desempeña.
Se distinguen dos tipos de
estructura terciaria:
Fibrosas : Formadas por una o
mas cadenas polipeptidicas, son
cadenas muy alargadas. Son
ejemplos el colágeno (piel), la
queratina (cabello) y la fibroína
(seda).
Globular: Son de forma esférica o
helicoidal. La mayoría de proteínas
es de este tipo. Son solubles en
agua, por ejemplo la hemoglobina.

Cuando una proteína consta de
más de una cadena polipeptídica,
es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que
tiene estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria debe
considerar el número y la
naturaleza de los distintos
monómeros y la forma en que se
asocian en el espacio. En las
proteínas con estructura terciaria
fibrosa, la estructura cuaternaria
se genera de la asociación de
varias hebras para formar una
fibra o soga.
ESTRUCTURAS PROTEICAS
DESNATURALIZACION DE LAS
PROTEINAS
Se llama desnaturalización de
las proteínas a la pérdida de
las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin
ninguna estructura
tridimensional fija.
FACTORES
DESNATURALIZANTES
1.-la polaridad del disolvente,
2.-la fuerza iónica,
3.- el pH,
4.- la temperatura
FUNCION BIOLOGICA
•Funciones enzimáticas
o catalíticas
•Funciones reguladoras
u hormonales
•Funciones
estructurales
• Funciones defensivas
e inmunológicas
•Funciones de
transporte
•Funciones
homeostáticas.
• Funciones
contráctiles
•Funciones de reserva