Información genética y proteínas

Colegio Los Nogales
Biología.
1ª Unidad: “Información genética y proteínas.”
Objetivos:
1.- Comprender los principios básicos y conocer los principales
hallazgos experimentales sobre la naturaleza y estructura del material
genético, el tipo de información que contiene y cómo esta se expresa.
Valorar el aporte de este conocimiento para explicar los seres vivos.
2.- Entender y valorar el conocimiento del genoma y los fenómenos de
transferencia de información génica, apreciando sus aplicaciones en
salud y biotecnología, y sus dimensiones éticas y culturales.
Para empezar: Ordene en forma decreciente de complejidad los
siguientes niveles de organización
cromosomas
células
organismo
núcleo
gen
Todos los organismos poseen diversas características…
¿Cuáles
las causas
¿Quéson
determina
quede la
variación
dentro
de una
una
especie
sea distinta
misma
especie?
de otra?
Características del
organismo
Se expresan y dan forma
y función a proteínas…
Forman estructuras
orgánicas, regulan las
reacciones químicas que
ocurren en las células
Manifestaciones de
información contenida en los
genes que se encuentran en los
cromosomas
Gametos,
reproducción sexual
¡Determinan sus
características!
fenotipo
FENOTIPO
Propiedades observables tanto estructurales
como funcionales.
Dependen del genotipo ( o de los genes que
tiene la célula) y de los efectos del
ambiente.
GENOTIPO
Conjunto de genes que posee un organismo
FENOTIPO= GENOTIPO + AMBIENTE
¿Qué relación existe entre el fenotipo, las proteínas y el
ambiente?
1.- La proteínas contribuyen a la determinación de los fenotipos.
2.- El ambiente regula el momento y cantidad en que se sintetiza
una proteína, que puede ser estructural o funcional.
Observación: mutaciones en algún gen pueden conducir a
la síntesis de proteínas alteradas.
Ejemplo: ALBINISMO
Proteínas como expresión de la información genética
El material genético.
Friedrich Griffith.
- En 1928 realizó el experimento de transformación bacteriana
- Trabajó con bacterias: Streptococcus pneuminiae
- Trabajó con dos cepas de neumococos diferentes según su
aspecto al observar al microscopio:
- «S» o lisas: producen la muerte, poseen cápsula
- «R» o rugosas: no producen la muerte, no poseen cápsula
Neumococos S
Neumococos R
Experimento de Transformación bacteriana.
A
B
C
D
¿ Cuál es el problema a investigar?
El experimento pretende
establecer si la información
hereditaria está contenida en
algún componente químico
que se puede transferir de una
célula a otra.
¿ Cuál es la conclusión del
experimento?
Puesto que las cepas R mutan
a S, se demuestra la
existencia de una sustancia
presente en los extractos de
cepas S muertos por calor
que es capaz de transformar
las cepas de R vivos.
Primeras evidencias del ADN como material genético.
En 1944, Oswald Avery y colaboradores identificaron la molécula
responsable de la transformación bacteriana.
S
R
Experimento de
Hershey y Chase
1953
1.- Mezcle los fagos marcados
con bacterias. Los fagos
infectan células bacterianas
2.- Agite en una licuadora para
separar los fagos fuera de la
bacteria (de las células y sus
contenidos)
3.- Centrifugue la mezcla de
las bacterias del sedimento
de la parte inferior del tubo
de ensayo.
4.- Mida la radiactividad
en el sedimento y en el
liquido
ADN: Ácido desoxirribonucleico
Modelo de Watson y Crick.
Rosalind Franklin fue quien descubrió la
estructura doble helicoidal del ADN. (1952)
Modelo de Watson y Crick.
Rosalind Franklin, había logrado una
imagen de rayos X de ADN cristalino,
que claramente lo mostraba formando
una figura cruzada.
Watson y Crick habían previsto
que una foto del ADN debería
verse así si su modelo era
correcto. Cuando Watson vio la
imagen, supo que tenían razón.
Características del modelo de Watson y Crick
- Se observan dos cadenas helicoidales de polinucleótidos enrolladas a lo
largo de un eje común. Las cadenas transcurren en direcciones opuestas,
son antiparalelas.
- Los ejes de azúcar fosfato se sitúan en el exterior y, por tanto, las bases
púricas y pirimídicas están en el interior de la hélice, las bases se unen en
forma complementaria.
- Las bases son casi perpendiculares al eje de la hélice y están separadas
3.4 Aº (0,34nm).
- La estructura helicoidal se repite cada 3.4 Aº, de modo que hay 10 pares
de bases por vuelta.
- El diámetro de la hélice es de 20 Aº (2nm)
Estructura Química del ADN.
Pentosa: desoxirribosa
Base
nitrogenada
Grupo
fosfato
A
T
C
G
A
T
Esquema del nucleótido.
5
1
4
3
2
Molécula de Desoxirribosa
Se une al Carbono 3 del
azúcar hacia arriba
Se une al Carbono 5 del
azúcar hacia abajo
Grupo Fosfato
Se unen al
Carbono 1 del
azúcar
Bases nitrogenadas
- PÚRICAS
- PIRIMÍDICAS
Puentes de Hidrógeno
El ADN tiene dirección, pero sus cadenas corren en
direcciones opuestas…
¡Son antiparalelas!
Estructura Química del ADN.
Estructura Química del ADN.
Modelo de Watson y Crick.
El ADN en el interior de la célula.
La molécula de ARN: Experimento de Pulso y Caza.
Estructura Química del ARN.
Pentosa: ribosa
Grupo
fosfato
Base
nitrogenada
A
U
C
ribosa
guanina
fosfato
Características del ARN
1.- Está formado por una cadena de ribonucleótidos.
2.- Está presente tanto en las células procariotas como en las
eucariotas.
3.- El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el
genoma de algunos virus es de doble hebra.
4.- Es la molécula que dirige las etapas intermedias de la
síntesis proteica; el ADN no puede actuar solo, y se vale del
ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de
proteínas (producción de las proteínas que necesita la célula
para sus actividades y su desarrollo).
Tipos de ARN.
ARN mensajero (ARNm)
ARN transferencia (ARNt)
ARN ribosomal (ARNr)
Dogma central de la biología molecular.
Tres posibles modelos de replicación del ADN
1.- Modelo Semiconservativo: Cuando Watson y Crick (1953) propusieron el modelo
de la Doble Hélice indicaron que dicho modelo sugería una forma sencilla de
replicación.
- El modelo de replicación suponía que el ADN doble hélice separa sus dos hebras y
cada una sirve de molde para sintetizar una nueva hebra siguiendo las reglas de
complementariedad de las bases nitrogenadas.
- Las dos dobles hélices recién sintetizadas poseen una hebra vieja (una mitad vieja) y
otra hebra nueva (mitad nueva).
Modelo Conservativo: cuando el ADN doble hélice se replica se
producen dos dobles hélices, una de ellas tienen las dos hebras
viejas (esta intacta, se conserva) y la otra doble hélice posee ambas
hebras de nueva síntesis.
Modelo Dispersivo: Cuando el ADN doble hélice se replica se
originan dos dobles hélices, cada una de ellas con hebras que
poseen tramos viejos y tramos de nueva síntesis en diferentes
proporciones.
Experimento de Matthew Meselson y Franklin Stahl (1958)
Proceso de replicación de ADN
Recordemos el Dogma central de la biología molecular.
Síntesis de proteínas: Transcripción y Traducción.
Síntesis de proteínas: Transcripción.
- Por lo común, sólo una de las cadenas de ADN se transcribe para un
gen dado esta hebra se denomina templada o codificadora.
- Cada ARN transcrito se inicia en su propio promotor, pero siempre en
sentido 5` → 3`
- Todas las clases de ARN se forman por transcripción.
Dirección de la transcripción.
Transcripción.
1.- La hebra de ADN se abre parcialmente para exponer una de
sus hebras, lo cual es un requisito indispensable para generar la
hebra de ARN. La enzima es la helicasa.
2.- La enzima responsable de la formación del ARN es la ARN
polimerasa, la que además en este proceso de lectura realiza un
cambio en la complementación de bases, ya que en el ARN el
nucleótido timina es reemplazado por uracilo.
Para iniciar la transcripción:
3.- Se necesita una serie de factores de transcripción (proteínas)
que se unen a secuencias específicas del ADN para reconocer el
sitio donde comenzará la transcripción.
4.- Esta secuencia de ADN en la que se ensamblan los factores
de transcripción se llama promotor.
5.- La ARN polimerasa se une a la secuencia de inicio que se
encuentra próxima al promotor, que está formada por tres
nucleótidos: TAC
6.- Se inicia la lectura del ADN hasta llegar a la secuencia de
término, de tres nucleótidos, que puede ser: ATT, ACT o ATC
- Los codones del ARNm poseen un código que se usa para formar un
aminoácido.
- En los seres vivos existen 20 aminoácidos diferentes.
Estos son los 20 aminoácidos que son necesarios para
sintetizar proteínas
1.- metionina
2.- leucina
3.- fenilalanina
4.- serina
5.- prolina
6.- isoleucina
7.- valina
8.- triptófano
9.- tirosina
10.- alanina
11.- histidina
12.- glutamina
13.- asparagina
14.- lisina
15.- ácido aspártico
16.- ácido glutámico
17.- cisteína
18.- arginina
19.- glicina
20.- treonina
¿Cómo se lee la información del ARNm?
1.- Existen 4 tipos de nucleótidos y 20 los aminoácidos
necesarios para sintetizar una proteína.
2.- ¿Podríamos leer las bases del ARNm en pares; se formarían
20 aminoácidos?
bases
42 = 16
nucleótidos
aminoácidos
No, ¡faltarían
aminoácidos!
Por lo tanto:
- Los nucleótidos se leen en tripletes o codones
bases
43 = 64
nucleótidos
aminoácidos
¡sobran
aminoácidos!
¿Qué tipo de información contiene el ARN mensajero?
¿Cómo se lee esta información?
- La información del ARNm se lee en secuencias de tres bases nitrogenadas
llamadas codones o tripletes.
AUG CGA UAC AAA ACG AUU
1
2
3
4
5
6
¿Cuántos codones o tropletes tiene el ARNm que se observa?
6 codones o tripletes
Como vemos, sobran aminoácidos, por lo tanto:
Un aminoácido puede estar codificado por
más de un codón
La información que codifica para los aminoácidos
está reunida en el código genético
El código genético
¿Qué características posee el código
genético?
- Es universal, permite formar los aminoácidos y proteínas de todos los
seres vivos.
- Es degenerado o redundante, pues existe más de un codón para el
mismo aminoácido.
- En el código se encuentra la secuencia de inicio que codifica para un
aminoácido, por lo que todas las proteínas se inician con el mismo
aminoácido: metionina
- Las secuencias de término NO codifican para aminoácidos
¿Qué significa que el código genético sea
degenerado?
Ejemplo:
El aminoácido leucina es codificado por los siguientes codones:
UUA
UUG
CUU
CUC
CUA
CUG
Como un aminoácido puede estar
codificado por más de un codón , se
reduce la posibilidad de mutaciones
en la transcripción y posterior
formación de proteínas
Maduración del ARN
¿ Qué se requiere para iniciar la traducción?
ARN t
ARN m
aminoácido
codón
Glu
ARN r
anticodón
Subunidad
grande
Subunidad
pequeña
2.- TRADUCCIÓN.
2.- TRADUCCIÓN.
Examinemos el detalle...
RESUMIENDO...
El producto de la traducción: proteínas
 Macromoléculas formadas por C-H-O- N y S.  CHONS
 Polímeros lineales de aminoácidos unidos entre si por enlaces
peptídicos formados en reacciones de síntesis por deshidratación
 Grupo CARBOXILO
 Grupo AMINO
 Radical origina los 20 aminoácidos encontrados en proteínas.
 Pueden adoptar cuatro configuraciones espaciales
Un individuo necesita de un aporte
constante de aminoácidos para la síntesis
de sus proteínas.
En los organismos heterótrofos algunos se
fabrican en el propio organismo, pero
otros deben ser incorporados en la dieta;
estos
se
denominan
aminoácidos
esenciales
Enlace Peptídico.
dipéptido
• 10 aminoácidos: OLIGOPÉPTIDO
- DIPÉPTIDOS
- TRIPÉPTIDOS
•10 a 100 aminoácidos: POLIPÉPTIDOS
• Más de 100 aminoácidos: PROTEÍNA
2 aa
3 aa
Estructura de las proteínas.
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS
Propiedades de las proteínas.
1- Especificidad: Cada proteína tiene una función exclusiva, por ejemplo las
enzimas. Cada individuo posee ciertas proteínas con una secuencia aminoacídica
determinada, como se pone en evidencia en el rechazo de los órganos
transplantados.
2- Desnaturalización: Este fenómeno ocurre cuando la proteína es sometida a
condiciones diferentes a las que naturalmente tiene. La desnaturalización se
puede hacer mediante diversos medios físicos y químicos, por ejemplo, cambios
de temperatura, valores extremos de pH, etc.
Funciones de las proteínas
Función Enzimática
Función Estructural
Función de Transporte
Función Hormonal
Función de Reserva
Función de Defensa
Proteínas con función catalítica: Enzimas
Enzimas
Regulan las reacciones químicas
sin consumirse en estas
Catalizadores
proteínicos
Todas las reacciones tienen una barrera
de energía llamada: ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN (EA)
EA: cantidad de energía que se requiere para romper los enlaces
químicos existentes al iniciar la reacción.
Algunas moléculas tienen alto contenido energético y otras lo
tienen bajo. Las moléculas con un elevado nivel de energía
reaccionan para formar productos.
Las enzimas modifican la velocidad de una reacción al
DISMINUIR LA ENERGÍA NECESARIA PARA
INICIARLA.
En una reacción no catalizada una
pequeña fracción de moléculas
reaccionantes (ranas) tienen la
energía suficiente para superar la
barrera de EA y reaccionan para
formar el producto (saltar de un
compartimiento a otro)
Una enzima disminuye la EA e
incrementa la fracción de moléculas
(ranas) que pueden reaccionar
(saltar).
Las enzimas disminuyen la energía necesaria para activar una
reacción química.
Una enzima acelera una reacción al disminuir su EA y en presencia de
la enzima, se requiere menos EA para que las moléculas completen la
reacción
Características de las enzimas.
- Si las moléculas necesitan menos energía para reaccionar, una
proporción mayor de reactivos reaccionará en cualquier momento
dado, por lo tanto, la reacción ocurre a mayor velocidad.
- No tienen efecto en sobre el cambio global de energía libre
(facilitan reacciones que ocurrirían sin su ayuda)
- No pueden influir en la dirección termodinámica de la reacción o
influir en la concentración de los reactivos o productos.
Una reacción no catalizada depende del choque al azar entre
moléculas de los reactivos
La enzima posee una estructura organizada, que
reduce la dependencia de procesos aleatorios,
controla la reacción química.
- Forman un complejo intermedio inestable con el sustrato, es
decir, la sustancia sobre la cual operan.
Complejo ENZIMA-SUSTRATO. (complejo ES)
Cuando el complejo ES se descompone, se libera el producto, la
molécula de enzima original se regenera y está lista para formar
un nuevo complejo ES
Enzima + Sustrato (s) Complejo ES Enzima + Producto (s)
- La enzima no sufre cambios y no es consumida por la reacción.
- Puede utilizarse indefinidamente.
¿Cómo interactúa la enzima con el sustrato?
- Cada enzima tiene uno o más SITIOS ACTIVOS, regiones a
las que se une el sustrato formando el complejo enzima-sustrato
sustrato
Sitio activo
Complejo enzima-sustrato
- Las enzimas son específicas: el sitio activo se relaciona con la
forma del sustrato
enzima
sustrato
Complejo enzima-sustrato
Mecanismo de acción enzimática
a) Mecanismo de llave-cerradura
Se deduce que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen
complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan
exactamente una en la otra, refiriéndose a la enzima como a una
especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma
perfecta en dicha cerradura.
b) Mecanismo de encaje inducido
- Propone que las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio
activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con
el sustrato, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica.
- En algunos casos, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en
el sitio activo el que continua dicho cambio hasta que el sustrato está
completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y
la carga final.
¿Cómo se nominan las enzimas?
¿Cómo se clasifican?
- Los nombres de las enzimas terminan con el sufijo ASA al
nombre de la sustancia con la que actúan
-Amilasa: enzima que participa en la degradación de almidón
-Lipasa: enzima que participa en la degradación de lípidos
-Proteasa: enzima que participa en la degradación de proteínas
- Otras tienen el sufijo ZIMA al nombre de la sustancia con la que
actúan
- Lisozima: presente en las lágrimas y la saliva en donde
actúa como una barrera frente a las infecciones
Clasificación:
- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción
-
Transferasas: catalizan transferencia de un grupo funcional de
una molécula donadora a otra receptora
-
Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis
- Isomerasas: catalizan reacciones donde se transforma un
isómero de un compuesto químico en otro.
- Ligasas: catalizan una reacción donde se unen dos moléculas
- Liasas: catalizan reacciones donde se forman o rompen enlaces
dobles
Coenzimas
- Existen enzimas que solo son proteínas
- Otras poseen dos componentes:
1.- Apoenzima: es una enzima que no puede llevar a cabo su
acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios
2.- Cofactor: componente no proteico, termoestable y de bajo
peso molecular, necesario para la acción de una enzima
Juntos forman una estructura con actividad
catalítica: HOLOENZIMA
¿Qué tipos de moléculas pueden ser cofactores?
- Moléculas orgánicas o inorgánicas
Si es una molécula inorgánica puede ser de dos tipos:
a) Ión metálico: calcio y magnesio
b) Oligoelementos: hierro, cobre, zinc, manganeso
Si la molécula es orgánica y no polipeptídica entonces se
denomina: COENZIMA
Ejemplos:
- NADH, NADPH, FADH2 , trasfieren electrones
- ATP, transfiere grupos fosfato.
- Coenzima A, transfiere grupos derivados de ácidos orgánicos
- Vitaminas
Eficacia enzimática
- Enzimas funcionan mejor en algunas condiciones estrictamente
reguladas como T°, pH y concentración de iones
A la temperatura óptima la
reacción química ocurre a
máxima velocidad
Ejemplo:
T° óptima
en
humanos es de 35 a 40° C; a T°
baja las reacciones ocurren con
lentitud o no ocurren.
- Cuando la T° está elevada a lo normal, el movimiento molecular
aumenta, por lo tanto, aumentan las colisiones moleculares.
- Si la temperatura se eleva más de lo normal, las enzimas se
desnaturalizan con rapidez, ya que se rompen los enlaces de H
que dan las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias.
- Este proceso es irreversible
-La actividad enzimática es
muy sensible al pH.
Ejemplo:
- Las enzimas poseen rangos
de pH al cual funcionan, si
varían estas condiciones,
entonces, las enzimas se
desnaturalizan en forma
irreversible.
- Pepsina: ácido
- Tripsina: alcalino
La actividad enzimática
varía si varía el pH
Las enzimas regulan vías metabólicas
enzima 1
enzima 2
ABC
- Línea de montaje que opera en forma simultánea
- Son reversibles
¿Quién regula la actividad enzimática en una vía metabólica?
- La célula regula la actividad enzimática y la cantidad que se
produce a través de genes que se activan por regulación de señales
u hormonas.
Gen activo enzima reacción
- La temperatura, pH, concentración de sustrato y
concentración de enzima influyen en la velocidad de una
reacción
La velocidad de reacción se mide en
diferentes concentraciones de enzima y todo
el tiempo está presente un exceso de
sustrato.
Cuando hay un exceso de sustrato, la
concentración de la enzima es el factor
limitante de velocidad.
La velocidad inicial es directamente
proporcional a la concentración de enzima
presente
La velocidad de reacción se mide en
diferentes concentraciones de sustrato y la
concentración de enzima es constante.
- Si la concentración de sustrato es
relativamente baja, entonces la
velocidad
de
la
reacción
es
directamente proporcional a ella.
Si la concentración de la
enzima permanece
constante, el factor
limitante de la reacción es
la concentración del
sustrato
- Mayores concentraciones de sustrato
no aumentan la velocidad de reacción
porque las moléculas de enzima se
saturan de sustrato
- El producto de una reacción o vía metabólica puede
regular la actividad de otra enzima, pues cada enzima
cataliza un paso distinto.
- El producto final isoleucina, puede inhibir a la enzima 1 si
aumenta demasiado.
- Si la concentración de la enzima es baja, las reacciones ocurren
con rapidez
- El aumento de una enzima es una señal para desacelerar la
enzima 1 que terminará su funcionamiento.
- La formación de un producto que inhibe una reacción
precedente de la secuencia se denomina:
INHIBICIÓN POR
RETROACCIÓN o por
RETROALIMENTACIÓN
Método de regulación enzimática.
- Depende de las moléculas que activan enzimas
- Cuando la enzima está inactiva, el sitio activo de la enzima
no se acopla con el sustrato, por lo tanto se une a una
molécula reguladora.
- Algunas enzimas llamadas ENZIMAS ALOSTÉRICAS poseen
un sitio receptor: EL SITIO ALOSTÉRICO en alguna región de
la enzima que no sea el sitio activo.
- Alguna sustancias que se unen a estos sitios se denominan
REGULADORES ALOSTERICOS y pueden inhibir o activar a
una enzima determinada
Enzimas Alostéricas
Forma inactiva de la
enzima
proteincinasa
Forma activa de la enzima
el AMPc separa el
inhibidor alostérico,
la enzima se activa
y se une al sustrato
Reguladores alostéricos
activadores
inhibidores
Mantienen la enzima
en estado inactivo
competitivas
reversibles
irreversibles
no competitivas
La enzima tiene un sitio
funcional activo
Inhibición reversible
-Ocurre cuando un inhibidor realiza enlaces débiles con la enzima
-Puede ser competitiva o no competitiva.
a) Inhibición competitiva
El inhibidor compite con
el sustrato por la unión
con el sitio activo de la
enzima
El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato, entonces, se ajusta al
sitio activo y se combina con la enzima.
Inhibición irreversible
- El inhibidor se combina con el grupo funcional de la enzima y
la inactiva o destruye permanentemente. Es el caso del efecto de
los venenos.
- Metales pesados como el mercurio y el plomo se unen a
proteínas y enzimas y las desnaturalizan.
- Insecticidas, medicamentos, gases, calor o solventes orgánicos
pueden actuar como inhibidores
b) Inhibición no competitiva
- El inhibidor se une con enzima en un sitio que no es el sitio activo.
- La enzima se desactiva por modificación de su forma, el sitio activo no
puede unirse con el sustrato.
- El proceso es reversible.
Mutaciones.
-Cambio que afecta al material genético: ADN, cromosomas,
cariotipo.
- Puede producirse en células SOMÁTICAS o GERMINALES
Se extinguen con el
individuo
Se heredan
Se clasifican es espontáneas si ocurren en forma natural o en
inducidas cuando las produce una sustancia química u otro
agente cancerígeno.
Tipos de mutaciones
1.- Génicas
2.- Cromosómicas estructurales
3.- Cromosómicas numéricas (genómicas)
Mutaciones génicas
Producen alteraciones en la secuencia de nucleótidos de un gen
Las mutaciones génicas pueden ser:
a) Sustituciones
Cambio de bases
b) pérdidas o deleciones
c) inserciones
Corrimiento del orden de
lectura de la cadena
a) Sustitución: Consiste en el cambio de una base
nitrogenada por otra.
a.1) transición: cambio de una base por otra de su
mismo grupo. (púrica por púrica o pirimídica por
pirimídica)
a.2) transversión: cambio de una base por otra de
grupo diferente (púrica por pirimídica o viceversa)
Transición y transversión
¿ Qué tipo de mutación por sustitución es?
b) pérdida (deleción):
Consiste en la pérdida de nucleótidos, por lo
cual el orden de lectura de la cadena de ADN se
corre.
La base del nucleótido
de adenina se perdió
c) Inserciones o adiciones genéticas
Consiste en la adición de nucleótidos a la secuencia
de un gen
Después del
nucleótido de
adenina se han
agregado dos
nucleótidos de
guanina
Anemia de las células
falciformes
Mutaciones cromosómicas estructurales
Corresponde a un cambio en la estructura interna de los
cromosomas
a) Según la pérdida o duplicación de partes de un cromosoma:
- Deleción cromosómica
- Duplicación cromosómica
b) Según variaciones en la distribución
cromosomas
- Inversiones
- Translocaciones
- inserciones
de segmentos en los
a) Deleciones cromosómicas:
Se produce pérdida de segmentos del cromosoma
b) Duplicación cromosómica:
Se producen repeticiones de fragmentos de cromosomas
c) Inversiones:
Se produce cuando un segmento de un cromosoma se
encuentra en posición invertida
d) Translocaciones:
Se producen cuando un segmento cromosómico se encuentra en
otro cromosoma (que puede o no ser su homólogo)
e) inserciones:
Se produce cuando segmentos de un cromosoma se insertan en
otro.
Cariotipos con mutaciones cromosómicas
estructurales
Mutaciones cromosómicas numéricas
Corresponden a alteraciones en el número de cromosomas
propios de la especie.
a) Euploidías
b) Aneuploidías
- Monosomías
- Trisomías
a) Euploidías:
- La mutación afecta al número de juegos completos de
cromosomas con relación al número normal de cromosomas de
la especie.
- Se pueden clasificar por el número de cromosomas que se
tengan en:
- Monoploidía o haploidía: Si las células presentan un solo
juego (n) de cromosomas.
- Poliploidía: Si presentan más de dos juegos; pudiendo ser:
triploides (3n), tetraploides (4n), etc.
También se pueden clasificar por la
procedencia de los cromosomas en:
Autopoliploidía: Si todos los juegos
proceden de la misma especie.
Alopoliploidía: Si los juegos proceden
de la hibridación de dos especies.
b) Aneuploidías:
- Se dan cuando está afectada sólo una parte del juego
cromosómico y el cigoto presenta cromosomas de más o de
menos.
- Las aneuploidías pueden darse tanto en los autosomas (por
ejemplo: el Síndrome de Down), como en los
heterocromosomas o cromosomas sexuales (por ejemplo: el
Síndrome de Turner o el Síndrome de Klinefelter).
Éstas alteraciones se denominan:
- Monosomías: si falta uno de los cromosomas de la
pareja de homólogos.
- Trisomías: si se tienen tres cromosomas en lugar de
los dos normales.
- Tetrasomías: si se tienen cuatro, pentasomías si
tiene 5, etc.
Las aneuploidías más importantes en la especie humana y sus
efectos
Agentes mutágenos
- Un agente mutágeno es todo factor capaz de aumentar la
frecuencia de mutación natural.
- Existen diversos factores, tanto físicos como químicos, capaces
de actuar como agentes mutágenos.
- mActuarán como agentes mutágenos todos aquellos agentes
capaces de alterar el material genético y en particular, aquellos
que alteren la secuencia del ADN.
Los principales agentes mutágenos son:
1) Agentes físicos:
- Las radiaciones electromagnéticas como los rayos X y los
rayos gamma.
- Las radiaciones corpusculares como los rayos á, los rayos ß y
los flujos de protones o neutrones que generan los reactores
nucleares u otras fuentes de radiactividad natural o artificial.
- Ciertos factores físicos como los ultrasonidos, los choque
térmicos, la centrifugación, etc.
2) Agentes químicos:
-Los análogos de las bases nitrogenadas.
-El ácido nitroso (HNO2), porque desamina ciertas bases
nitrogenadas.
-Los alcaloides como la cafeína, la nicotina, etc.
-El gas mostaza, el agua oxigenada (H2O2), el ciclamato, etc.