TIPO INFORME SOBRE PROTEÍNAS (GENERALIZACIÓN) PARA TRABAJOS DE QUÍMICA

UNIVERSIDAD SANTO TOMÁS
Química (Qui-006)
Proteínas
Córdova, Benjamín
Gacitúa, Richard
Sanzana, Anastasia
Valdebenito, Sebastián
Vielma, Támara
Cigarroa, Camila
Los Ángeles, Chile, 28 de noviembre, 2018
Índice
Portada………………………………………………………………………………………………1
Índice………………………………………………………………………………………...………2
Introducción…………………………………………………………………………………………3
Proteínas, estructura, función y clasificación……………………………………………………4
Enlace peptídico…………………………………………………………………………………….8
pH y desnaturalización……………………………………………………………………………..9
Conclusión…………………………………………………………………………………………10
Referencias bibliográficas………………………………………………………………………..11
Introducción
En este informe se dará a conocer la estructura, funciones y clasificación de las proteínas;
biomoléculas formadas por aminoácidos, como su unidad básica. Las proteínas son
macromoléculas fundamentales que están presente en casi todos los procesos biológicos,
ya sean reacciones de síntesis o de degradación, púes las enzimas, en su mayoría tienen
un origen o naturaleza proteica1.
Según lo mencionado, estos polímeros orgánicos naturales1, pueden tener diversas
funciones, como transporte, enzimáticas, defensa, estructural, entre otras. Éstas dependen
de su estructura (radical libre, sustancias adheridas como oligosacáridos, iones, etc.), lo
que determina su especificidad2.
Muchas de las reacciones metabólicas requieren condiciones específicas, cuando éstas no
se cumplen, no sólo se ve afectado el proceso biológico, sino que también la misma
estructura especializada se “desnaturaliza”. El pH óptimo permite un funcionamiento
altamente eficaz, rápido y seguro2. También, factores como la temperatura afectan al
metabolismo, por ende, la proteína.
Proteínas, estructura, función y clasificación
Proteínas: Polímeros orgánicos de gran peso molecular, son el producto de uno de los
procesos más importantes; la transducción2.
Son las moléculas más abundantes en los
procesos biológicos y se encuentran en todas
las partes de una célula. Una célula puede
producir una gran cantidad y diversidad de
proteínas, como el producto de la expresión
genética, y así llevar a cabo todas las
reacciones metabólicas2. Todas las proteínas
están constituidas por el ordenamiento o
combinación de los veinte aminoácidos
esenciales, unidos por enlaces peptídicos para
satisfacer las necesidades biológicas1.
Las proteínas determinan propiedades físicas en los alimentos que se consumen,
percepción de los sabores, aspectos, textura (en función a los sentidos). Además de
características como absorción de agua o aceite, formación emulsionante, geles y
espumas3.
Historia de las proteínas
El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran
importancia para los seres vivos4. Con el tiempo se descubrió el material genético, los
ácidos nucleicos como las biomoléculas más esenciales, las proteínas fueron desplazadas
al segundo lugar en importancia, pero siguen siendo las más abundantes.
Para identificar y tener una base de datos más ordenada y sencilla se llegó al consenso de
la abreviación en tres letras, ejemplo; Metionina (Met). Rechazando la idea de una sola letra
de Margaret Oakley2.
La similitud de secuencias de aminoácidos (estructura primaria) de proteínas homólogas,
implica parentesco entre las especies (en base a la evolución). La estructura secundaria se
descubrió al analizar proteínas fibrosas, que son más simples, usando la técnica de
difracción de rayos X (basada en la capacidad de los átomos de difractar los rayos X en
función a su tamaño. Tiempo después la microscopía electrónica reveló las estructuras
repetitivas de las proteínas fibrosas eran susceptibles de análisis mediante esta técnica.
Aun así, se proporcionaron datos referentes a la reiteración de unidades y la periodicidad
fija a lo largo de las estructuras, cosa qué no se podía determinar en las cadenas de
polipéptidos, por lo que se concluyó que el plegamiento de las cadenas debe ser de manera
regular4.
El empleo de la difracción de los rayos X en pequeños péptidos en un estado cristalino (más
ordenado) pudo dar a conocer la estructura íntima del enlace peptídico, se observó que el
enlace C-N es más corto de lo que debiese, así se pudo deducir que el aminoácido posee
un carácter parcial de doble enlace (debido al nitrógeno, éste tiene un orbital vacante que
le permite compartir en resonancia un par de electrones del doble enlace C-O) el cual impide
que el enlace gire sobre sí mismo4.
El grupo amino es codiciado en la industria de la alimentación, la hidrólisis es utilizada para
obtener una fuente de nitrógeno para la formulación de dietas enterales en niños y adultos
enfermos3.
Aminoácido
Unidad fundamental que determina la estructura
de la proteína, por ende, su función.
Compuesto por un carbono central, presenta dos
grupos funcionales, el grupo amino y el carboxilo.
Un átomo de hidrógeno y un radical libre que
puede ser un ion, otro grupo funcional, hidratos
de carbono, entre otros1. El radical libre
proporciona la diferenciación del aminoácido,
varía la estructura, carga y solubilidad frente al agua (polaridad). El grupo R´en conjunto
con el ordenamiento de los veinte aminoácidos esenciales contribuyen a la especificidad y
función2.
Existen más aminoácidos que se encuentran en menor cantidad y son menos frecuentes.
Las pequeñas secuencias aminoacídicas inactivas dentro de una proteína, pueden ser
liberadas tras la hidrólisis proteica y ejercer diversas actividades como; sustancias opioides,
opioides antagonistas, inmunomoduladoras y transportadoras de iones3.
Estructura: La estructura determina las
propiedades y funciones. Todas las proteínas
poseen una estructura química central, la cual
corresponde a la cadena lineal de aminoácidos,
sólo difiere la combinación y orden de éstos2.
Organización estructural según su complejidad:
Estructura primaria: Cadena lineal de
aminoácidos; enlaces covalentes (enlace
peptídico y puentes disulfuro)2. Se escribe
empezando por el extremo amino terminal y
finalizando por el carboxi-terminal, la estructura
primaria se basa en los grupos amino y carboxilo, el grupo radical e hidrógeno no forman
parte del enlace peptídico4.
Estructura secundaria: Disposición estable (espontánea) de la cadena de polipeptídica.
Plegamientos repetitivos que siguen una determinada dirección; alfa hélice (debido a los
enlaces de hidrógeno intramoleculares; tiene una forma similar a una barra) y lámina
plegada beta (su forma casi extendida por sus enlaces de hidrógeno intermoleculares). Los
puentes de hidrógeno juegan el papel importante en la disposición bidimensional
característica de la estructura secundaria1.
Muchos estudios con rayos X, han permitido identificar que ciertas proteínas como la
hemoglobina, es en realidad una gran extensión alfa helicoidal1.
Estructura terciaria: La cadena polipeptídica completa se pliega en el espacio, formando
una estructura tridimensional, donde los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y
los polares hacia el exterior. La estructura primaria está estabilizada mediante la acción de
fuerzas de dispersión, enlaces de hidrógeno y otras fuerzas intermoleculares. Pueden ser
fibrilares como el colágeno o globulares1.
Estructura cuaternaria: Deriva de la interacción de dos o más cadenas para formar una
proteína más compleja, posee propiedades distintas a los monómeros que la componen,
ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina que se compone por cuatro
subunidades o estructuras terciarias (cadenas polipeptídicas separadas) unidas por fuerzas
de Van der Waals y fuerzas iónicas (fierro)1.
Función: Depende de su estructura.
Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de la materia viva: desempeñan un
elevado número de funciones biológicas diferentes. Cada proteína está especializada en
llevar a cabo una determinada función. De las cuales cabe destacar las siguientes:
catalíticas, estructurales, de transporte y de reserva, contráctiles, de defensa, reguladoras
del metabolismo, entre otras4.
La función catalítica o degradación, las proteínas como enzimas interaccionan de forma
específica con la sustancia a degradar. La función de resistencia o función estructural de
las proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén
y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. El transporte es
importante, ya que se necesita llevar ciertas sustancias a otros lugares del organismo de
manera segura sin que se degraden en el camino. Como reserva de aminoácidos en el
desarrollo del embrión. También presente en la contracción muscular a través de la miosina
y actina. Otra función como la creación de anticuerpos para regular los factores externos
que pueden ser nocivos. Y la función hormonal, hormonas de origen proteico como la
insulina2.
Clasificación:
Holoproteínas
Son aquellas que solo están compuestas por aminoácidos, pueden ser globulares como la
hemoglobina o fibrosas como el colágeno2.
Las globulares están presentes en los lácteos, carbohidratos y en la sangre. Las fibrosas
se pueden encontrar en los tendones, ligamentos, membranas sinoviales y cápsulas
articulares. Además del cabello, plumas y uñas2.
Heteroproteínas
Son aquellas que se unen a otra biomolécula o grupo no proteico para desempeñar una
función2.
Según el grupo no proteico se clasifican:
Glucoproteínas, presentes en la composición de cartílagos, huesos, membranas celulares,
también como sustancias hormonales; Hormona Luteinizante, y anticuerpos de la sangre2.
Lipoproteínas, que se encargan del transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos 2.
Nucleoproteínas, relacionadas con los ácidos nucleicos. Forman complejos estables y
permanentes, en cambio las otras proteínas se relacionan con las otras estructuras y
pueden separarse según la situación. Un ejemplo por excelencia; las histonas que se
entrelazan con la cromatina2.
Cromoproteínas, las proteínas relacionadas con un pigmento, como la hemocianina que da
el color azulado de los crustáceos2.
Enlace peptídico
Los aminoácidos se unen entre sí a través de los
enlaces peptídicos. Estas uniones se forman por la
reacción de síntesis (vía deshidratación; se libera una
molécula de agua por cada unión sintetizada) entre el
grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo
amino del segundo aminoácido. A esta reacción se le
denomina reacción de condensación, que resulta
característica de los polímeros1.
N- terminal se refiere al extremo proteico que posee
un grupo amino libre. Hasta C-terminal o carboxilo
terminal sin reaccionar2.
pH y desnaturalización
Los aminoácidos se diferencian en sus propiedades ácido-base y tienen curvas de titulación
características. Los aminoácidos con grupos R´ no ionizables, son ácidos dipróticos a pH
bajo y existen en diversas formas diferentes al ir aumentando el pH. Los aminoácidos con
grupos R´ ionizables poseen especies iónicas adicionales, que dependen del pH del medio
y del pKa, del grupo R´2.
El pH es un factor determinante, afecta la estructura de la proteína y así su función, por lo
que está, cuando se habla de enzimas, no pueden cumplir sus actividades si el pH no es el
óptimo1.
La “desnaturalización” se define como la pérdida de la estructuras secundarias, terciarias o
cuaternarias, cuando el pH no es el indicado, la proteína tiende a desnaturalizarse. Bajo
circunstancias leves, ésta puede retornar a su estado biológico normal (fenómeno de
desnaturalización reversible)1. Los efectos del pH incluso pueden alcanzar la ruptura de los
enlaces peptídicos, como suele ocurrir en procesos de la industria alimenticia; realizando
una hidrólisis enzimática, a altas temperaturas (40 a 60 grados Celsius) a valores de 4-8 de
pH puede obtenerse los monómeros para la producción de suplementos alimenticios
basados en nitrógeno3.
Conclusión
Las proteínas son biomoléculas sumamente importantes para el desarrollo óptimo de las
actividades metabólicas, por eso y otras razones, éstas son las más abundantes en el
organismo, constituyen la mayor cantidad del peso molecular dentro de las células. Se
encargan de comunicar y transmitir la expresión genética, y así mantener los procesos
vitales.
Conocer su estructura es esencial para determinar la función que éstas desempeñarán en
el organismo, los estudios en el ámbito de la química, biología y ciencias naturales en
general permiten la comprensión del funcionamiento proteico de manera integral. Las
condiciones óptimas deben mantenerse en equilibrio, los factores que puedan alterar su
estructura se les denomina agentes desnaturalizantes.
Para comprender estas moléculas es necesario tener disposición, porque hay una gran
cantidad de términos y reacciones involucradas, cabe destacar que los procesos biológicos
son complejos, porque el ser humano es un organismo complejo. Y las acciones cotidianas
son simples según la perspectiva del mundo macro, sin el gran ordenamiento no se podrían
realizar las actividades metabólicas.
Referencias Bibliográficas
1. Chang. Polímeros orgánicos sintéticos y naturales. En: Toledo, M. Química. 10a Edición.
México: Editorial Mc Graw Hill;2010. p.1060-1089.
2. Lehringer. Estructura y catálisis. En: Geller, E. Principios de Bioquímica. 6ª Edición.
España: Editorial omega; 2009. p. 41-419.
3. Benitez, R. Hidrolizados de proteína: procesos y aplicaciones. Acta Bioquím Clín
Latinoam [Internet] 2008 [27 de dic 2018]; 42 (2): p. 227-236. Disponible en:
https://www.researchgate.net/publication/262552066_Hidrolizados_de_proteina_Procesos
_y_aplicaciones
4. Segovia, L. Evolución experimental de proteínas. Indd. [Internet] 2007 [27 de dic 2018];
14
(3):
p.
291-302
Disponible
en:
http://www.ibt.unam.mx/computo/pdfs/libro_25_aniv/capitulo_26.pdf