Enzimas: Catalizador

Enzimas
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Definicion de Enzima
Catalizador
Processo
Clases De Enzimas
Nomenclatura
Mecanismos De Control De La Actividad
Enzismatica
 Propiedadse de las enzimas
 Breves consejos para bajar de peso.
Definicion de Enzima
 Son catalizadores biologicos proteicos, osea que son las
rapidas reacciones metabolicas, esto se debe a la
presencia en las celulas de catalizadores especiales
llamadas enzimas
Catalizador
 Los catalizadores son
substancias que aceleran
o disminuyen la
velocidad de las
reacciones quimicas
cuando estan presentes
en cantidaes
extremadamente
pequeñas, sin esperar
cambio permanente, es
decir sin consumirse en
el proceso.
Processo
 Ciclación
 Ciclación espontánea
 Condensación
 Desmetilación
 Dimerización
 Escisión
 Fosforilación
 Hidrólisis
 Hidroxilación
 Oxidación
 Polimerización
 Separación espontánea
Ciclación
Es el mecanismo por el cuál una cadena
lineal se cierra en uno de sus puntos.
Pueden aparecer ciclaciones utilizando el
oxígeno como elemento de unión y son
los llamados epóxidos, aunque lo habitual
es la ciclación a través de carbonocarbono con lo que se forman los anillos
aromáticos. También puede haber
ciclaciones con nitrógeno como punto de
enlace para cerrar una cadena lineal.
Ciclación espontánea

Mecanismo por el cual un determinado
metabolito presenta una ligera
inestabilidad en su cadena lineal
haciéndose más estable cuando origina
un ciclo en su molécula. Este es por
ejemplo el caso del semialdehído
glutámico, que espontáneamente se cicla
dando la pirrolina-5-carboxilato
Condensación
 Se dice que se produce una condensación
cuando dos metabolitos se unen dando
una nueva estructura que no es nunca la
suma de las dos.
Desmetilación
 Es el mecanismo de eliminación de
radicales metilo -CH3 por lo que
normalmente tienen una importante
consideración a la hora de neutralizar
radicales activos de una determinada
molécula.
Dimerización
 Hablamos de dimerización cuando dos
metabolitos se unen formando una nueva
molécula que es justo el doble de las
otras dos
Escisión
 Ruptura de una molécula formada que
normalmente se produce en alguno de
sus enlaces.
Fosforilación
 Proceso por medio del cual se introduce
en la reacción fósforo, por medio de una
enzima llamada fosforilasa.
Hidrólisis
 Actuación de catalización de la introducción de los
elementos de una molécula de agua al nivel de un
enlace específico del sustrato, que se rompe en la
reacción. La calificación como hidrolasa de un
enzima depende, sobre todo, de que el equilibrio
de la reacción se encuentre desplazado en el
sentido de la degradación; sin embargo, casi
todas estas reacciones son ampliamente
reversibles, por lo que muchos enzimas
hidrolíticos pueden catalizar, de hecho,
reacciones de síntesis en condiciones apropiadas.
También son muchas las hidrolasas que tienen
capacidad para dirigir reacciones de
transferencia, en especial, entre las
pertenecientes al grupo de las glucidasas.
Hidroxilación
 Incorporación de un átomo de oxígeno
molecular en el sustrato; el segundo
oxígeno forma agua. Las enzimas que se
encargan de la hidroxilación se
denominan hidroxilasas.
Oxidación

El término oxidación fue considerado por Lavoisier y sus
contemporáneos como la adicción de átomos de oxígeno a la
sustancia a oxidar. El proceso opuesto, la reducción, se definió
como la eliminación de oxígeno de un óxido. Durante el siglo
XIX se descubrieron numerosas reacciones en las que se
eliminaban átomos de hidrógeno de los compuestos orgánicos
y a estos procesos también se los denominó oxidaciones. La
adición de átomos de hidrógeno a un compuesto representa,
por tanto, una reducción. Además, el término oxidación se
aplicó a las reacciones tales como la conversión del ión ferroso
(Fe2+) en ión férrico (Fe3+); en este caso concreto se pierde un
electrón; el proceso inverso, la adición de un electrón al ión
férrico se denomina reducción. La característica esencial de los
procesos de oxidación es la eliminación de electrones de la
sustancia a oxidar. Más específicamente, la oxidación se define
como la pérdida de electrones de una sustancia, se acompañe
o no de la adición de oxígeno o exista o no pérdida de
hidrógeno.
Polimerización
 Mecanismo por el cual las moléculas
iguales se unen "n" veces, formando una
gran molécula que se llama polímero.
Como por ejemplo, el caso del glucógeno.
Separación espontánea
 Es la separación que aparece en una
reacción bioquímica cuando un producto
formado por la acción de un sistema
enzimático es inestable e inmediatamente
que ha actuado el sistema enzimático, se
produce la separación espontánea en ese
complejo inestable por alguno de sus
enlaces.
Clases De Enzimas
 Hidrolasa
 Isomerasa
 Liasa
 Ligasa
 Óxido-reductasa
 Transferasa
Hidrolasa
Descripción

Enzimas que catalizan la ruptura hidrolítica de uniones
C-O, C-N, C-C, anhídridos fosfóricos,... Las subclases de
hidrolasas son las siguientes:
Lista De Enzima De Esta Clase
Lista De Enzima De Esta Clase
 Acetilcolinesterasa
 Aconitasa
 Arginasa
 Fosfatasa
 Fosfoserina fosfatasa
 Lipasa
 Desinolasa
Isomerasa
Descripción

Tipo de enzimas que catalizan cambios
geométricos, ópticos o estructurales de
una molécula.
Lista De Enzima De Esta Clase
Lista De Enzima De Esta Clase
 Acetolactato mutasa
 Corismato mutasa
 Crotonasa
 Mutasa
 UDP galactosa epimerasa
Liasa
 Un tipo de enzimas que catalizan la
liberación de grupos de los enlaces C-C,
C-O, C-N o similares del sustrato, dando
lugar a la formación de dobles enlaces,
sin que haya procesos de oxidación o
hidrólisis. Por otro lado, también
catalizan la inclusión de grupos a los
dobles enlaces.
 Lista De Enzima De Esta Clase
Lista De Enzima De Esta Clase
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Acetil-CoA-carboxilasa
Aldolasa
Aminoácido aromático descarboxilasa
2-ceto-3-desoxi-D-arabinoheptolosonato-7-fosfato
sintasa
Cistationina-g-liasa
Cistationina-b-sintasa
Descarboxilasa
Enolasa
Enzima condensante
Escualeno sintasa
Mas sobre esta lista
Mas sobre esta lista
 Fenilalanina hidroxilasa
 Treonina deshidratasa
 Fumarasa
 Aromatasa
 Glutámico descarboxilasa
 Metionina sintasa
 Hidratasa
 Quinurerina formamidasa
 Histidina descarboxilasa
 S-adenosil-metionina-
 Pirúvico carboxilasa
 Piruvato descarboxilasa
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 Propionil-CoA-carboxilasa
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 Serin-deshidratasa

 Sintasa
 Prefenato deshidratasa
 Sintetasa liasa
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sintasa
Picolínico carboxilasa
Tiolasa
Urocanasa imidazolona
propionasa
Acetoacetil ACP sintasa
Deshidratasa
Ligasa
Descripción

Tipo de enzimas que catalizan la unión de
dos moléculas, unida a la hidrólisis de un
enlace pirofosfato (que suele ser rico en
energía) que pertenece a una molécula de
ATP o compuesto similar.
 Lista De Enzima De Esta Clase
Lista De Enzima De Esta Clase
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Acetil sintetasa
Arginino sintetasa
Argininosuccínico sintetasa
Carbamoil fosfato sintetasa
Sintetasa
Succinil sintetasa
Acetilcolina sintetasa
Carboxilasa
Óxido-reductasa
Descripción

Son las enzimas que catalizan reacciones de
óxido-reducción entre dos sustratos S y S´:
S(reducido) + S´(oxidado) = S(oxidado) +
S´(reducido). El sustrato que se oxida es un
donador de hidrogeniones; el nombre sistemático
de las enzimas de esta clase se construye como
donador: aceptor óxido-reductasa. El nombre
recomendado por la IUB es el de
deshidrogenasas, aunque puede utilizarse
alternativamente el de reductasas. Alguna vez se
denominan oxidasas, pero sólo cuando el aceptor
es el oxígeno molecular. Los diferentes tipos de
óxido-reductasas son:
 1. Las que actúan sobre el grupo CH-OH como
donadores de electrones.
2. Las que actúan sobre grupos aldehídos u oxo
xomo donadores de electrones.
3. Las que actúan sobre grupos CH-CH como
donadores.
4. Las que actúan sobre grupos CH-NH2 como
donadores.
5. Las que actúan sobre grupos CH-NH como
donadores.
6. Las que actúan sobre NADH o NADPH.
7. Las que actúan sobre compuestos nitrogenados
como donadores.
8. Las que actúan sobre grupos sulfurados como
donadores.
 9. Las que actúan sobre un grupo hemo como
donadores.
10. Las que actúan sobre grupos difenoles y sustancias
relacionadas como donadores.
11. Las que actúan sobre un peróxido como aceptores.
12. Las que actúan sobre hidrógeno como donadores.
13. Las que actúan sobre donadores sencillos con la
incorporación de oxígeno molecular.
14. Las que actúan sobre pares de donadores con la
incorporación de oxígeno molecular.
15. Las que actúan sobre radicales superóxidos como
aceptores.
16. Las que oxidan iones metálicos.
17. Las que actúan sobre grupos CH2.
18. Las que actúan sobre ferredoxina reducida como
donadores.
19. Las que actúan sobre flavodoxin como donadores.
97. Otras óxido-reductasas.
 Lista De Enzima De Esta Clase
Lista De Enzima De Esta Clase
 Acil-CoA-deshidrogenasa
 Cetoglutárico
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deshidrogenasa
Citocromo oxidasa
Deshidrogenasa
Dihidrolipoicodeshidrogenasa
Dopamina b-hidroxilasa
Fosfoglicerato
deshidrogenasa
Isocítrico deshidrogenasa
Lactato deshidrogenasa
MAO
Homogentisato-1,2dioxigenasa
Oxidasa
Oxigenasa
 p-hidroxifenilpiruvato
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dioxigenasa
Reductasa
Succínico deshidrogenasa
Tirosina hidroxilasa
Triptófano 2,3-dioxigenasa
Triptófano hidroxilasa
Quinureninasa
Ciclasa
Hidroxilasa
 Mevalonato 5 difosfato
quinasa
 Lanosterol ciclasa
 Colesterol 7-a-hidroxilasa
Transferasa
Descripción

Enzimas que transfieren un grupo (G) diferente del
hidrógeno diferente del hidrógeno de un sustrato a
otro. Este grupo (G) varía mucho y en función del
mismo se han establecido las diferentes clases:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
Las que transfieren grupos de un carbono.
Las que transfieren residuos de aldehídos o cetonas.
Aciltransferasas.
Glicosiltransferasas.
Las que transfieren grupos alquilos o arilos.
Las que transfieren grupos nitrogenados.
Las que transfieren grupos que contienen fósforo.
Las que transfieren grupos que contienen azufre.
Las que transfieren grupos que contienen selenio.
 Lista De Enzima De Esta Clase
Lista De Enzima De Esta Clase
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Acetil transacilasa
b-cetotiolasa
Amidotransferasa
Aminotransferasa
COMT
Feniletanolamina N-metil
transferasa
Fosfoenolpiruvato
carboxiquinasa
Fosfoglicérico quinasa
Fosforilasa
Guanidoacetato
metiltransferasa
Hidroxi-indolmetiltransferasa
 Fosfoserina
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aminotransferasa
Piruvato quinasa
Quinasa
Serina hidroximetil
transferasa
Tirosina aminotransferasa
Transaminasa
Fosforribosil transferasa
b-cetoacil CoA tiolasa
Malonil transacilasa
Desacilasa
Nicotinato ribonucleótido
fosforilasa
Mevalonato quinasa
Nomenclatura
 Las enzimas se denominan adicionando el
sufijo ASA al sustrato sobre el que actúan o el
tipo de reacción que catalizan la ureasa, por
ejemplo cataliza la hidrólisis de la urea, que
es el sustrato, a dióxido de carbono y
amoniaco.
La unión internacional de Bioquímica
clasifica las enzimas de acuerdo con el tipo
de reacción que realicen en los siguientes:
oxido-redactasa, tranferasa, hidrolasa, liasas,
isomeraza y ligasa.
Mecanismos De Control De La
Actividad Enzismatica
 La Temperatura
 pH
 Concentración del sustrato
 Activadores
 Inhibidores
La Temperatura
 Si se suministra a una reacción enzimática
energía en forma de calor, al ser captada por
las moléculas es transformada en energía
cinética. Ello favorece la movilidad de estas
moléculas y por tanto el numero de
encuentros se incrementa. Si la temperatura
es excesiva, la enzima, cuya estructura es
proteínica, se desnaturaliza perdiendo
totalmente sus propiedades, de forma que la
actividad enzimática cesa
pH
 Todas las enzimas tienen dos valores limite de pH
entre los cuales son efectivas. Traspasados estos
valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar.
Entre estos dos valores extremos se sitúa un pH en
el cual la enzima alcanza una efectividad máxima: Es
el llamado pH óptimo. Este es independiente del
punto isoeléctrico de la molécula enzimática, es
decir, cuando ésta no tiene carga global, ya que hay
tantos radicales ácidos como básicos. El pH óptimo
está condicionado por el tipo de enzima y de
sustrato, debido a que el pH influye en el grado de
ionización de los radicales del sustrato.
Concentración del sustrato
 En toda reacción enzimática, si se incrementa la
concentración del sustrato se produce un aumento
de la velocidad de formación del producto, tendente
a restablecer el equilibrio químico entre la
concentración del sustrato y la del producto. En este
proceso la enzima no varía. Se puede explicar
considerando que, al abundar mas las moléculas del
sustrato, son mas probables los encuentros o
choques entre estas moléculas y la enzima. Si la
concentración del sustrato es excesiva, la velocidad
de reacción no aumentará, debido a que todas las
enzimas están en forma de complejo (E-S). En
ciertos casos se producirá un tipo se inhibición
enzimática en la que dos sustratos se unen a la vez
a la enzima, inutilizándola.
Activadores
 Algunos iones favorecen la unión de la
enzima con el sustrato; por ejemplo, la
enzima fosforilasa, que regula la formación
de ATP a partir de ADP y un grupo
fosfato(H3PO4) y que se suele representar
como Pi(Fosfato orgánico), se ve activada
por la presencia de iones magnesio Mg+ 2.
Inhibidores
 Hay inhibición cuando disminuye la actividad
y la eficacia de una enzima. Las sustancias
distintas del sustrato que tienen este efecto
se denominan inhibidores (I). La inhibición
irreversible o envenenamiento de la enzima
tiene lugar cuando el inhibidor se fija
permanentemente
al
centro
activo
inutilizándolo al alterar su estructura. La
inhibición reversible tiene lugar cuando no se
inutiliza el centro activo, sino que solo se
impide su normal funcionamiento.
Propiedadse de las enzimas
 1.
Las moléculas de las enzimas además de ser
proteínas son mas grandes que las moléculas de las
sustancias cuya reacción catalizan
 2.
Las enzimas son muy efectivas, aun en
cantidades extremadamente pequeñas.
 3.
Por el hecho de ser catalizadores, las enzimas
no se consumen en las reacción, no modifican el
equilibrio pero si afectan la velocidad.
 4.
Las enzimas actúan cataliticamente a
temperaturas del organismo es mas o menos de 37
grados Celsius como lo dije anteriormente y actúan a
un pH casi neutro, con excepción de la pepsina
estomacal que actúa al pH gástrico que es bastante
ácido (2-5)
 En este caso habrá que tener en cuenta un aspecto
muy importante como las
enzimas son
proteínas y pueden sufrir desnaturalización en sus
moléculas, una variación apreciable en estas
propiedades puede causar la inactividad catalítica de
las enzimas
 5.
Comparativamente, las reacciones que presenta
catálisis enzismatica exhiben mayor Velocidad de
reacción que aquella que no presentan catálisis. El
incremento de la velocidad por la acción
enzismatica que se calcula entre 900 000 y 10 0000
000 veces,
nos indica la gran actividad enzismatica
pero ninguna otra de sus reacciones.
 Las enzimas son especifica; esta selectiva o
especificada en su catálisis puede ser absoluta como
el caso de la ureasa, que actúa únicamente en la
hidrólisis de la urea, pero ninguna otra de sus
reacciones